Добірка наукової літератури з теми "Protéines REMe"

O objetivo deste trabalho foi avaliar as características reológicas e físico-químicas da gelificação térmica do surimi de jundiá (Rhamdia quelen). Utilizaram-se quatro tratamentos térmicos, três estágios duplos - pré-aquecimentos a 60ºC durante 30, 45 e 60 min, seguidos de aquecimento a 90ºC por 15 min, e um único aquecimento direto a 90ºC por 15 min - e três formulações: duas com inibidores protéicos - soroalbumina bovina + alfa2-macroglobulina e clara de ovo - e uma sem inibidores. Amostras com inibidores protéicos e aquecimento direto alcançaram melhor gelificação, pelo incremento no módulo de elasticidade e decréscimo no ângulo de fase. Os géis pré-aquecidos apresentaram grande oscilação dos parâmetros viscoelásticos, o que comprometeu a formação da rede protéica tridimensional, formada durante a gelificação térmica do surimi. A concentração de peptídeos solúveis não sofreu alteração significativa, mesmo durante os estágios duplos, o que indica a ausência de proteólise, além de mostrar a proteção pelosinibidores àmatriz protéica.

A contribuição maior da ciência brasileira ao genoma humano foi trazida pelo Projeto Genoma Humano do Câncer (Human Genome Cancer Project - HCGP) uma parceria da FAPESP e do Ludwig Institute for Cancer Research e desenvolvido por 29 diferentes laboratórios de seqüenciamento e um centro de bioinformática. Foram seqüenciados mais de 1 milhão de fragmentos gênicos expressos (expressed sequences tags, ESTs), provenientes de diferentes tumores humanos. Grande parte destes dados é de acesso público através da website do Gene Bank (<A HREF="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/">www.ncbi.nlm.nig.gov</A>), mantido pelo NCBI - National Center for Biotechnology Information. Atualmente, diversos projetos estão em desenvolvimento utilizando informações geradas no HCGP e abrangem observar a expressão diferenciada dos genes em diferentes tumores, caracterização completa de genes específicos, assim como o estudo funcional e estrutural dos produtos protéicos. É promissora a perspectiva de que num futuro próximo, diferentes resultados provenientes destas investigações possam trazer benefícios preventivos, prognósticos e clínicos em câncer e outras doenças.

Este artigo tem como objetivo relacionar variáveis morfogenéticas da forragem e dados climáticos com as frações de proteínas (A, B1, B2, B3 e C), através da rede neural aritifical conhecida como Multi-Layer Perceptron, com três camadas e algoritmo de treinamento baseado na retro-propagação do gradiente do erro, a fim de criar um modelo capaz de predizer as frações protéicas de forragens a partir de suas características morfogenéticas e climáticas. Os dados utilizados para o treinamento e teste da rede foram coletados em um experimento que foi realizado em uma área experimental de 25,2 ha, com coordenadas 47º 26" W, 21º 59" S, formada com capim braquiarão, em um delineamento em blocos completos e casualizados, com 4 repetições e uma oferta de forragem de 5% (5 kg de massa seca por 100 kg de peso animal.dia-1). Cada bloco foi dividido em quatro unidades experimentais de 1,575 ha, com cinco piquetes de 0,315 ha cada. As amostras foram colhidas dois dias antes da entrada dos animais, sendo a análise das frações de proteínas realizadas em laboratório para posteriormente serem comparadas com os valores estimados pela rede. Assim, através da comparação entre os dados de saída da rede e os obtidos pela análise laboratorial foi possível calcular o erro médio para as frações A, B1, B2, B3 e C de proteínas e com isso, pode-se concluir que o modelo MLP é capaz de predizer com eficiência as frações de proteínas de Brachiaria brizantha.

Avaliou-se a digestibilidade aparente do milho, amido de milho, milho extrusado, germe de milho, sorgo, farelo de trigo, farelo de arroz, glúten 21, glúten 60, farelo de soja, farelo de canola, farelo de algodão, farinha de peixe, farinha de carne, farinha de vísceras de aves, farinha de sangue e farinha de penas. Confeccionaram-se 18 rações, marcadas com 0,10% de óxido de crômio III, uma delas, basal purificada, e as demais, contendo os ingredientes. Os peixes, 100 juvenis com 100±10 g, foram alojados em cinco tanques-rede para facilitar o manejo de alimentação e a coleta de fezes e permaneceram, durante o dia, em cinco aquários (250 L) de alimentação, recebendo refeições à vontade das 8 às 17h30. Após, foram transferidos para cinco aquários (300 L) de coleta de fezes, onde permaneceram até a manhã do dia subseqüente. O coeficiente de digestibilidade aparente dos ingredientes foi calculado com base no teor de óxido crômio da ração e das fezes. Com base nos resultados, concluiu-se que, entre os ingredientes energéticos, o milho apresentou o melhor coeficiente de digestibilidade aparente, seguindo-se o milho extrusado, o farelo de trigo e o farelo de arroz; dos ingredientes protéicos - vegetal, o glúten 60 e o glúten 21, seguidos do farelo de canola, apresentou os melhores coeficientes e dos protéicos - animal, destacou-se a farinha de vísceras de aves, seguida da farinha de peixes, enquanto os piores coeficientes foram proporcionados pela farinha de penas e farinha de sangue.

Cem juvenis de tilápia-do-nilo (Oreochromis niloticus; PV = 100.0 ± 5.0 g) foram distribuídos em 10 tanques-rede com o objetivo de avaliar o efeito da suplementação da enzima fitase (0, 1.000 e 2.000 UFA/kg) sobre a disponibilidade de minerais em alguns alimentos energéticos (milho, milho extrusado, farelo de trigo, farelo de arroz e farelo de sorgo) e protéicos (farelo de soja extrusado, farelo de soja, farelo de girassol, farelo de algodão e glúten de milho) utilizados na alimentação de tilápia-do-nilo (Oreochromis niloticus). Para determinação dos coeficientes de disponibilidade aparente (CDA) do cálcio (Ca), magnésio (Mg), zinco (Zn), cobre (Cu), ferro (Fe) e manganês (Mn), foram confeccionadas 31 rações, marcadas com 0,10% de óxido de crômio III uma referência (ração purificada) e 30 contendo os dez alimentos e os diferentes níveis de suplementação da enzima fitase. O CDA dos nutrientes foi calculado com base no teor de crômio da ração e das fezes. A fitase aumenta, nos vegetais, a disponibilidade do Mg, Cu, Zn e Mn, os quais apresentam tendência diferenciada, em razão do seu valor biológico e do nível de suplementação de enzima.

Aditivos protéicos (albumina de soro bovino e clara de ovo) foram adicionados ao surimi de resíduos do processamento de pescada-foguete ( Macrodon ancylodon) para proteger a rede protéica miofibrilar e aumentar a força do gel kamaboko, formado durante o processamento térmico do surimi. Também adicionouse cloreto de amônio (NH4Cl) para inibir a transglutaminase, enzima cuja presença aumenta a textura devido melhor conformação das proteínas no pré-aquecimento. A análise instrumental em testes de compressão revelou que o surimi contendo aditivos alcançou maior força de gel em relação ao controle, sendo a albumina do soro bovino melhor do que a clara de ovo (P

L’évaluation des propriétés phytothérapeutiques, voire antioxydantes, antimicrobiennes et anti-inflammatoires, demeure une tâche très utile, une piste intéressante à explorer. De ce fait, la médecine actuelle remet de plus en plus à l’honneur les plantes médicinales. Les extraits bruts des plantes et des épices commencent à avoir beaucoup d’intérêt vu leur composition en molécules bioactives. Ce travail est une contribution pour évaluer les propriétés antihémolytiques et anti-inflammatoires des graines de Lepidium sativum L. « cresson alénois », une plante médicinale de la famille des Brassicaceae, largement utilisée en médecine traditionnelle à l’échelle du monde arabe grâce à sa richesse en constituants chimiques. L’extraction hydrométhanolique et aqueuse nous a permis de récupérer deux extraits avec des rendements variables. Le taux le plus élevé était enregistré par macération avec 16,43 %. L’analyse de l’effet anti-inflammatoire in vitro des deux extraits a prouvé une activité de stabilisation des protéines contre la dénaturation thermique avec une efficacité comparable à celle de l’anti-inflammatoire standard diclofénac (IC50 = 0,84 mg/ml). IC50 = 1,26 mg/ml macération et IC50 = 2,17 mg/ml pour l’extrait aqueux. Les résultats de l’activité antihémolytique réalisée in vitro indiquent que l’extrait hydrométhanolique de ces graines possède une capacité importante vis-à-vis l’inhibition de l’hémolyse des érythrocytes de 72,18 % (1 000 μg/ml).

Through the review of Scholtissek et al.(1), evolution between different strains of influenza A viruses were examined to enable better preparation for future pandemics. Pandemics are the result of antigenic shifts, cumulative reassortants between circulating viruses that form novel gene sequences. The process may produce a virus which a large segment of the population has no immunological memory of, and consequently, are susceptible to the strain.The pandemics in 1918, 1967, 1968 and 2009 were caused by influenza A viruses with hemagglutinin (HA) proteins of 1, 2, or 3 - three out of sixteen known HA subtypes. This raises the question whether pandemics can contain other HA subtypes. Since influenza viruses have segmented genomes, it may require at least two different strains to swap their gene segments in order to co-infect a cell; the better viral compatibility between the parent viruses, the more virulent the reassortant is. A collection of HA subtypes in avian strains and Matrix (M) protein in human strains were used in the experimental model by Scholtissek et al. to examine the recombinants’ survivability and virulence. Although the results conclude that it is not possible for future pandemics to contain other HA subtypes, the work of Scholtissek et al. leads to further research on influenza A reservoirs. Ce document est un résumé au sujet de l'article de Christoph Scholtissek (1) publié en 2002. J’examinerai son modèle expérimental, en mettant en évidence les résultats et donnant un aperçu des recherches plus élaborées. En étudiant des modèles de la coopération entre les virus, ceci permet d’aider à se préparer face aux futures pandémies et épidémies. De tels évènements sont causés par des changements antigéniques produits par l’accumulation de réassortiments entre les virus en circulation et divers éléments. Les virus grippaux A sont en constante évolution, et nécessitent une surveillance constante en anticipation à une pandémie. Les pandémies antérieures, soient celles en 1918, 1957, 1968 et 2009, ont démontré à avoir les hémagglutinines (HA) 1, 2 et 3 – trois des seize sous-types HA possibles. Ceci remet en question la possibilité que les pandémies puissent contenir d’autres sous-types HA. Afin que les virus puissent former des virus réassortis potentiellement nouveaux ils doivent bien coopérer, ce qui est précisément ce que Scholtissek tente d'enquêter. Son modèle expérimental implique des réassortiments entre les différents sous-types d’HA dans des souches aviaires et des souches humaines détenant des M-protéines, afin de déterminer la compatibilité virale. Bien que les résultats concluent qu'il est très peu probable que de futures pandémies détiennent d'autres sous-types HA, ils fournissent des indices du potentiel pandémique. En outre, son article incite la recherche plus à fond sur d’autres réservoirs de la grippe A, les méthodes pour surmonter les barrières entre espèces et le réassortiment efficaces.

Les remorines (REMs) sont des protéines multifonctionnelles qui jouent des rôles essentiels dans l'immunité des plantes, le développement et la symbiose en s'associant à la membrane plasmique et en séquestrant des lipides spécifiques dans des nanodomaines membranaires fonctionnels. Ces protéines sont classées dans une famille multigénique avec six groupes caractérisés par des compositions distinctes de domaines de protéines. Tous les membres de la famille des REMs partagent une ancre membranaire C-terminale (REM-CA), un domaine d'homo-oligomérisation, et une région N-terminale intrinsèquement désordonnée (IDR) de longueur variable. De manière unique, les REMs contournent la voie sécrétoire pour cibler la membrane et se localisent dans distincts nanodomaines en fonction de leur groupe phylogénétique. Dans cette étude, nous avons combiné la spectroscopie de Résonance Magnétique Nucléaire (RMN), les calculs de structure de protéines et des simulations avancées de dynamique moléculaire (MD) pour révéler les propriétés de structuration et de dynamiques des REMs. Nous avons découvert que les REMs forment des dimères stables pré-structurés en coiled-coil dans le cytosol, qui agissent comme des unités modulables pour cibler des nanodomaines. Ces dimères présentent, avant l'association avec la membrane, une charge positive de la surface en forme de code-barres, dépendante des REMs. En outre, les REM-CA montrent des variations en structures et dynamiques au sein de la famille, fournissant une plateforme sélective pour l’association avec les phospholipides lors du contact avec la membrane. L'IDR N-terminale forme un ensemble structural flexible en forme de « fuzzy coat » autour du coeur coiled-coil. Les ancres C-terminales créent une avidité à travers des interactions électrostatiques multivalentes entre les groupes des lipides anioniques et la surface chargée positivement du dimère, indiquant un mécanisme synergique entre REM-CA et le domaine coiled-coil pour ségréguer les nanodomaines lipides-protéines. La RMN du solide et les simulations MD à gros grain de REMs sur la membrane lipidique ont également révélé le comportement distinct des REM-CA lorsqu'ils sont associés aux lipides de la membrane. Nous observons des différences dans les profils d'association des REM-CA et des coiled-coils chargés à la membrane, en fonction des charges de surface du dimère et des lipides présents dans la membrane. La stabilité du coiled-coil et l'intensité de l'association à la membrane sont modulées par les groupement des tête chargées des lipides présents à la surface de la membrane. Ces découvertes améliorent notre compréhension des mécanismes moléculaires sous-jacents au rôle des REMs dans l'organisation de la membrane des plantes, des localisations séléctives des REMs dans les nanodomaines des membranes et des facteurs structurales contribuant aux différentes fonctions des remorines. Cette recherche propose une base pour de futures études visant à élucider les comportements complexes des REMs associés aux membranes et les ajustement des structures lors des mécanismes de signalisation et de défense cellulaires
Remorins are multifunctional proteins that play vital roles in plant immunity, development, and symbiosis by associating with the plasma membrane and sequestering specific lipids into functional membrane nanodomains. These proteins are classified into a multigenic family with six groups characterized by distinct protein-domain compositions. All remorin family members share a C-terminal membrane anchor (REM-CA), a homo-oligomerization domain, and the N-terminal is an intrinsically disordered region (IDR) of variable length. Uniquely, REMs bypass the secretory pathway for membrane targeting and localize to different nanodomains based on their phylogenetic group. In this study, we combined Nuclear Magnetic Resonance (NMR) spectroscopy, protein structure calculations, and advanced molecular dynamics (MD) simulations to reveal the structural and dynamic properties of REMs. We discovered that remorins form stable pre-structured coiled-coil dimers in the cytosol, which act as tunable nanodomain-targeting units. These dimers feature a REM-dependent barcode-like positive surface charge before membrane association. Furthermore, the REM-CAs exhibit structural and dynamic variations across the family, providing a selective platform for phospholipid binding upon membrane contact. The N-terminal IDR forms a flexible fuzzy structural ensemble around the coiled-coil core. The C-terminal anchors create avidity through multivalent electrostatic interactions between anionic lipid headgroups and the positively charged dimer surface, supporting a synergistic mechanism between REM-CA and the coiled-coil domain to segregate lipid-protein nanodomains. Solid-state NMR and coarse-grained MD simulations further revealed the distinct behavior of REM-CAs when associated to the lipid membrane. We observe differences in membrane association profiles of the REM-CAs and of the charged coiled-coils dependent on the dimer surface charges and dependent on the lipids present in the membrane. Coiled-coil stability and the intensity of membrane association is tuned by the lipid headgroups on the membrane surface. The insights enhance our understanding of the molecular mechanisms underlying the role of remorins in membrane organization in plants, the distinct localizations of remorins in membrane nanodomains and the structural factors contributing to the different remorin functions. This research lays the groundwork for future studies to elucidate the complex behaviors of membrane-associated REMs and their structural tuning during cellular signaling and defense mechanisms

Les protéines RGK sont une famille de petites protéines G, impliquées notamment dans la morphologie et la migration cellulaires. Les protéines RGK possèdent de larges extensions en N- et C-terminus du domaine G minimal, capables de recruter différents partenaires. Ces protéines présentent aussi des substitutions aux positions clés pour la reconnaissance et l'hydrolyse du GTP comme le motif [DTAGQ] remplacé par un motif [DxWEx]. Ces éléments soulèvent plusieurs questions comme la capacité des protéines RGK à sentir la présence du GTP ou un possible changement conformationnel des régions Switch lors du cycle GDP/GTP. La détermination de la structure du domaine G des protéines RGK a mis en lumière le motif [DxWEx] comme pouvant être à l’origine de ces propriétés structurales atypiques. Objectifs – Ma thèse a consisté à compléter la caractérisation structurale des protéines RGK en étudiant leur liaison au GTP ; le rôle des extensions ; et l’interaction avec deux de ces partenaires, la Calmoduline et GMIP. Résultats – Nous avons montré que les extensions sont des régions désordonnées qui rendent l’étude des protéines RGK entières en solution difficile. Nous avons mené une étude des propriétés cinétiques du cycle GDP/GTP du domaine G de Rem2 sauvage et d’un mutant du motif [DxWEx], et avons déterminé la structure de Rem2 liée au GDP. Conclusion – Ce travail met en lumière la flexibilité des régions Switch en absence des extensions et suggère que le tryptophane du motif [DxWEx] est un élément important. Il provoque un réarrangement drastique du Switch I et l’empêche de venir se replier sur le nucléotide. Le début du Switch II est contraint à adopter une conformation particulière
RGK proteins are a family of small GTPases, mainly involved in the cellular morphology and migration. They possess large extensions in N- and C-terminus of the minimal G domain that are able to recruit different partners. RGK proteins show conserved substitutions at key positions for the recognition and hydrolysis of the GTP, as the [DTAGQ] motif replacing by a [DxWEx] motif. These elements raise several questions like the capacity of the RGK proteins to sense presence of the GTP or a possible conformational change of the Switch regions during the GDP/GTP cycle. Structure determination of the G domain of the RGK proteins highlights the [DxWEx] motif as the origin of these atypical structural properties. Goals – My thesis consisted to complete the structural characterization of the RGK proteins by studying the GTP binding ; the role of the extensions and the interaction with two of their partners, the Calmodulin and GMIP. Results – We highlighted that extensions are disordered regions which prevent the study of the full RGK proteins in solution. We studied kinetic properties of the GDP/GTP cycle of the G domain of Rem2 (wild type and a mutant of the [DxWEx] motif) and solved the structure of Rem2 bound to the GDP. Conclusion – This work highlights the flexibility of the Switch regions without their extensions and suggests that tryptophan of the [DxWEx] motif is an important feature. It causes a drastic rearrangement of the Switch I that cannot fold back on the nucleotide site and constrains the beginning of the Switch II to adopt a particular conformation

Dans le milieu cellulaire, l’activité d’une protéine est souvent conditionnée par l’interaction protéines protéines (IPP). Pouvoir inhiber ces IPP a un intérêt pour comprendre des mécanismes moléculaires au sein de la cellule ou bien dans le développement de médicaments. Les peptides cycliques (PC) sont adaptés pour bloquer des IPP. Ils possèdent une grande surface d’interaction tout en ayant une bonne stabilité conformationnelle ce qui permet d’avoir une bonne spécificité et affinité pour leur cible. A l’heure actuelle, peu de méthodes existent pour prédire les structures les plus probables de PC, ainsi que la prédiction des IPP et des mécanismes qui ont lieu lors du processus d’association. Nous présentons les travaux effectués dans l’élaboration d’un protocole qui vise à concevoir et échantillonner le paysage conformationnel de PC. Cet échantillonnage des conformations est réalisé à l’aide de dynamique moléculaire avec échange de répliques. Nous montrons qu’avec cette méthode, les prédictions des structures les plus probables sont proches des conformations résolues expérimentalement. Enfin pour ce qui est de l’étude des interactions IPP nous présentons nos travaux dans l’élaboration d’un protocole de métadynamique avec biais échangés. Cette méthode d’échantillonnage accéléré de dynamique moléculaire permet de prédire l’affinité de liaison d’un complexe PP ainsi que les états métastables. Nous présentons deux applications sur un système protéine PC et protéine protéine. Nous montrons également que le choix des variables collectives est important dans l’élaboration d’une méthode fiable et que la prédiction des constantes cinétiques reste encore difficile d’accès
Proteins are molecules involved in biological function. Most of them interact with other protein. Disturb protein protein interactions has high potential in the development of new drugs. Cyclic peptides could be good candidat with a good specificity and target for their targets. Indeed cyclization stabilize and increase their resistance again protease. Make experimental experience to check their binding affinity can be complicated. In this thesis we present method to sample Cyclic peptides’s conformational landscape and predicted their binding affinity for their targets with enhanced sampling method

Les Récepteurs Couplés aux Protéines-G forment la plus importante famille de protéines membranaires chez l’homme et sont impliqués dans de nombreux processus de signalisation cellulaire. Aussi, ils forment un vivier très important de cibles thérapeutiques, déjà identifiées ou potentielles. L’activation d’un RCPG est amorcée par la liaison d’un ligand dans sa partie extra-cellulaire, modifiant ainsi ses propriétés dynamiques intrinsèques. Ces changements structuraux vont alors se répercuter le long des domaines trans-membranaires et promouvoir la dissociation de la Protéine-G hétéro-trimérique, de l’autre côté de la membrane, propageant ainsi le signal au compartiment intra-cellulaire. Ce processus peut être modulé par la liaison de nombreux autres partenaires des RCPGs. Malgré de nombreuses données structurales existantes, ces mécanismes restent encore mal connus à l’échelle moléculaire. Ainsi, la dynamique moléculaire s’est révélée être un outil formidable pour mieux comprendre ces mécanismes. Toutefois, les échelles de taille et de temps requises pour discuter de la dynamique de ces systèmes membranaires limitent ces études aux laboratoires ayant accès à une très grande puissance de calcul. L’objectif des travaux présentés dans ce manuscrit a été de prédire et de mieux comprendre la dynamique d’interaction de différents récepteurs de cette famille avec leurs partenaires, en développant un protocole de dynamique moléculaire, peu coûteux en ressources de calcul, combinant le champ de forces gros-grains MARTINI à un protocole de dynamique moléculaire « Replica-Exchange ».Dans un premier temps, nous présentons la validation de notre protocole pour la prédiction de la liaison de peptides à leur récepteur avec l’étude des peptides Neurotensine, agoniste du Récepteur de la Neurotensine-1, et CVX15, antagoniste du Récepteur Chemokine C-X-C de type-4. Nous montrons également que notre protocole est capable de prédire la sélectivité de plusieurs peptides dérivés de la Neurotensine envers plusieurs récepteurs sauvages et mutés, ne présentant qu’un résidu de différence.Dans un second temps, nous nous sommes intéressés à la dynamique de formation d’un hétéro-dimère de RCPGs impliquant le Récepteur de la Ghréline et le récepteur de la Dopamine D2, couplés aux protéines Gq et Gi respectivement. Ce modèle validé au laboratoire par des mesures LRET montre une interface impliquant une forte complémentarité entre les protéines-G. En se basant sur notre modèle, nous avons conçu et synthétisé des peptides inhibiteurs de la formation de cet hétéro-dimère de protéines-G.Enfin, nous présentons d’autres exemples d’applications de notre protocole et comment il peut être utilisé de concert avec l’expérience avec : la prédiction de la liaison de toxines de serpents aux Récepteurs de la Vasopressine-1a et V2 ; la prédiction de la liaison des peptides Ghréline et Leap2 au Récepteur GHSR-1a et la prédiction de la sélectivité de couplage de différents récepteurs aux peptides C-terminaux de la sous-unité α des protéines-G
G-Protein Coupled Receptors form the largest family of human membrane proteins and are involved in many cellular signaling processes. Thus, they constitute a pool of already identified or potential pharmacological targets. The activation of a GPCR starts with the binding of a ligand in its extra-cellular part, further modifying its intrinsic dynamical properties. These structural rearrangements are then transmitted along the transmembrane domains and promote the dissociation of the G-protein on the other side of the bilayer, thus propagating the signal into the intra-cellular compartment. This activation process can be modulated by the binding of many other partners of GPCRs. Despite many structural data now available, these mechanisms are still badly known at the molecular scale. In agreement, molecular dynamics simulations appear to be a method of choice to get a better description of these mechanisms. Nevertheless, the size and the time scales required for the simulation of these membrane systems limit such studies to laboratories having access to large computational facilities.The objective of this work was to predict and get a dynamical view of the interactions of several GPCRs with their partners, by developing an affordable molecular dynamics protocol that combines the coarse-grained MARTINI force field to Replica-Exchange MD simulations.In a first step, we validated our protocol by showing its ability to predict the dynamical binding of peptides to their receptors, through the study of Neurotensin, an agonist of the Neurotensin-1 receptor and CVX15, an antagonist of the CXCR4 chemokine receptor. We also show that the same protocol is able to predict the selectivity of several Neurotensin derived peptides against several wild-type/mutated receptors differing by a single residue.In a second step, we were concerned by the dynamical assembly of a GPCR heterodimer involving the Ghrelin and the Dopamine D2 receptors, respectively coupled to Gq and Gi proteins. Our model was validated by LRET measurements confirming a large protein:protein interface and a high complementarity between G-proteins. Based on this model, we designed and synthesized some peptides able to inhibit the assembly of this G-proteins heterodimer.Finally, we describe other applications of our protocol and how it can be employed and confronted to experiments to : predict the dynamical binding of toxins from snake’s venom to the Vasopressin-1a and Vasopressin-2 receptors ; predict the binding of the Ghrelin and Leap2 peptides to their GHSR-1a receptor and predict the coupling selectivity of several receptors to peptides mimicking the C-terminus of the α subunit of G-proteins