Добірка наукової літератури з теми "OMP biogenesis"
Оформте джерело за APA, MLA, Chicago, Harvard та іншими стилями
Ознайомтеся зі списками актуальних статей, книг, дисертацій, тез та інших наукових джерел на тему "OMP biogenesis".
Біля кожної праці в переліку літератури доступна кнопка «Додати до бібліографії». Скористайтеся нею – і ми автоматично оформимо бібліографічне посилання на обрану працю в потрібному вам стилі цитування: APA, MLA, «Гарвард», «Чикаго», «Ванкувер» тощо.
Також ви можете завантажити повний текст наукової публікації у форматі «.pdf» та прочитати онлайн анотацію до роботи, якщо відповідні параметри наявні в метаданих.
Статті в журналах з теми "OMP biogenesis"
Costello, Shawn M., Ashlee M. Plummer, Patrick J. Fleming, and Karen G. Fleming. "Dynamic periplasmic chaperone reservoir facilitates biogenesis of outer membrane proteins." Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no. 33 (August 1, 2016): E4794—E4800. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1601002113.
Повний текст джерелаAlbrecht, Reinhard, Monika Schütz, Philipp Oberhettinger, Michaela Faulstich, Ivan Bermejo, Thomas Rudel, Kay Diederichs, and Kornelius Zeth. "Structure of BamA, an essential factor in outer membrane protein biogenesis." Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no. 6 (May 30, 2014): 1779–89. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004714007482.
Повний текст джерелаKonovalova, Anna, Marcin Grabowicz, Carl J. Balibar, Juliana C. Malinverni, Ronald E. Painter, Daniel Riley, Paul A. Mann та ін. "Inhibitor of intramembrane protease RseP blocks the σE response causing lethal accumulation of unfolded outer membrane proteins". Proceedings of the National Academy of Sciences 115, № 28 (25 червня 2018): E6614—E6621. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1806107115.
Повний текст джерелаVolokhina, Elena B., Frank Beckers, Jan Tommassen та Martine P. Bos. "The β-Barrel Outer Membrane Protein Assembly Complex of Neisseria meningitidis". Journal of Bacteriology 191, № 22 (18 вересня 2009): 7074–85. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00737-09.
Повний текст джерелаHart, Elizabeth M., Angela M. Mitchell, Anna Konovalova, Marcin Grabowicz, Jessica Sheng, Xiaoqing Han, Frances P. Rodriguez-Rivera, et al. "A small-molecule inhibitor of BamA impervious to efflux and the outer membrane permeability barrier." Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no. 43 (October 7, 2019): 21748–57. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1912345116.
Повний текст джерелаHorne, Jim E., та Sheena E. Radford. "A growing toolbox of techniques for studying β-barrel outer membrane protein folding and biogenesis". Biochemical Society Transactions 44, № 3 (9 червня 2016): 802–9. http://dx.doi.org/10.1042/bst20160020.
Повний текст джерелаWeirich, Johanna, Cornelia Bräutigam, Melanie Mühlenkamp, Mirita Franz-Wachtel, Boris Macek, Ina Meuskens, Mikael Skurnik, et al. "Identifying components required for OMP biogenesis as novel targets for antiinfective drugs." Virulence 8, no. 7 (February 6, 2017): 1170–88. http://dx.doi.org/10.1080/21505594.2016.1278333.
Повний текст джерелаTata, Muralidhar, Santosh Kumar, Sarah R. Lach, Shreya Saha, Elizabeth M. Hart, and Anna Konovalova. "High-throughput suppressor screen demonstrates that RcsF monitors outer membrane integrity and not Bam complex function." Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no. 32 (August 4, 2021): e2100369118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2100369118.
Повний текст джерелаSoltes, Garner R., Jaclyn Schwalm, Dante P. Ricci, and Thomas J. Silhavy. "The Activity of Escherichia coli Chaperone SurA Is Regulated by Conformational Changes Involving a Parvulin Domain." Journal of Bacteriology 198, no. 6 (January 4, 2016): 921–29. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00889-15.
Повний текст джерелаMarx, Dagan C., Ashlee M. Plummer, Anneliese M. Faustino, Taylor Devlin, Michaela A. Roskopf, Mathis J. Leblanc, Henry J. Lessen, et al. "SurA is a cryptically grooved chaperone that expands unfolded outer membrane proteins." Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no. 45 (October 22, 2020): 28026–35. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2008175117.
Повний текст джерелаДисертації з теми "OMP biogenesis"
Namdari, Fatémeh. "Caractérisation fonctionnelle de BamB, protéine impliquée dans la biogénèse de la membrane externe et la virulence de Salmonella." Thesis, Tours, 2013. http://www.theses.fr/2013TOUR4005/document.
Повний текст джерелаBamB is an outer-membrane lipoprotein belonging to the BAM complex (β-Barrel Assembly Machinery). In Salmonella, it is involved in the assembly of outer membrane proteins (OMP), in antibiotic susceptibility, in the transcriptional control of the three Type-Three-Secretion-Systems (T3SS) related genes and also in virulence. In E. coli, BamB interacts directly with the BamA protein. Moreover, BamB has been shown to have a serine-threonin kinase activity in this bacterium. In order to better characterize the roles of the BamB protein, our purposes were to study (1) the impact of the alteration of the interaction of BamB with the BAM complex or of its cytoplasmic sequestration and (2) its putative kinase activity in Salmonella. Our results show that some of the BamB roles are dissociable and that the BamA/BamB interaction is not required for T3SS expression, Salmonella virulence or OMP assembly in the outer membrane. Currently, neither a kinase activity nor a cytoplasmic activity has been clearly demonstrated for this protein
Частини книг з теми "OMP biogenesis"
Bodelón, Gustavo, Elvira Marín, and Luis Ángel Fernández. "Analyzing the Role of Periplasmic Folding Factors in the Biogenesis of OMPs and Members of the Type V Secretion System." In Methods in Molecular Biology, 77–110. New York, NY: Springer New York, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-2871-2_7.
Повний текст джерела