Статті в журналах з теми "Myosine1g"

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CASSAR-MALEK, I., A. LISTRAT, and B. PICARD. "Contrôle hormonal des caractéristiques des fibres musculaires après la naissance." INRAE Productions Animales 11, no. 5 (December 6, 1998): 365–77. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.5.3965.

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Анотація:
Après la naissance, la croissance et les propriétés contractiles et métaboliques des fibres musculaires sont soumises à une régulation endocrinienne complexe. A l’exception des glucocorticoïdes, la plupart des hormones présente une action anabolique sur le tissu musculaire. Leur influence sur les caractéristiques des fibres est cependant très différente. Ainsi, les hormones somatotropes affectent peu la composition en fibres des muscles. La GH, comme l’IGF-1, régulerait cependant l’expression des isoformes de myosine. Les hormones thyroïdiennes augmentent la proportion des fibres rapides au détriment des lentes. Elles régulent l’expression des chaînes lourdes de myosine, en augmentant celles des isoformes rapides. L’insuline joue également un rôle important, le diabète s’accompagnant d’une diminution du pourcentage relatif des fibres rapides glycolytiques et de la quantité des myosines natives rapides. Les agonistes béta-adrénergiques des catécholamines augmentent la proportion des fibres rapides IIB au détriment des lentes. Leur influence sur l’expression des myosines reste toutefois peu connue. L’action des stéroïdes sexuels est par contre bien documentée : les androgènes diminuent la proportion des fibres rapides IIB, et l’accumulation des chaînes lourdes de myosine IIb. Les oestrogènes ont peu d’effets reconnus sur ces caractéristiques. Enfin, si les fibres IIB constituent la principale cible des glucocorticoïdes, leur effet sur les caractéristiques des fibres est encore mal connu. L’ensemble de ces données suggère que l’on peut modifier la croissance du muscle et sa composition en fibres en modifiant l’équilibre endocrinien des animaux par les techniques d’élevage.
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PICARD, B., L. LEFAUCHEUR, B. FAUCONNEAU, H. REMIGNON, Y. CHEREL, E. BARREY, and J. NEDELEC. "Dossier : Caractérisation des différents types de fibres musculaires dans plusieurs espèces : production et utilisation d’anticorps monoclonaux dirigés contre les chaînes lourdes de myosine rapide IIa et IIb." INRAE Productions Animales 11, no. 2 (April 2, 1998): 145–63. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3926.

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Анотація:
Des anticorps monoclonaux dirigés contre les chaînes lourdes de myosine (MHC : myosin heavy chain) de différentes espèces d’animaux : bovin, porc, poisson, poulet, dinde, cheval ont été produits. Ils ont été testés par immunohistologie sur des coupes de muscle squelettique chez le bovin, le porc, le poisson, le poulet et la dinde et par ELISA chez le cheval. Les différents anticorps retenus dans ce projet permettent de nouvelles applications pour l’étude du muscle squelettique. En particulier deux anticorps monoclonaux peuvent être utilisés pour classer par immunohistologie les fibres IIA et IIB : l’un reconnaissant les MHC I et IIb chez le bovin et le cheval et les MHC I, IIb et IIx chez le porc, l’autre reconnaissant les MHC IIa et IIx chez le porc. D’autres anticorps ont permis de révéler une hétérogénéité dans la composition en myosine des fibres des muscles blanc et rouge de poisson, mais également dans la composition en myosine rapide des muscles de poulet et de dinde, sans toutefois permettre dans ces deux espèces une distinction précise des fibres IIA et IIB. De plus, chez la truite arc-en-ciel, un anticorps réagit plus spécifiquement contre les myosines des petites fibres témoins d’une myogénèse de novo dans le muscle blanc. Cependant il n’a pas été possible d’obtenir des anticorps spécifiques des fibres IIA et IIB utilisables en particulier en dosage ELISA ; cette obtention demeure un objectif important pour la poursuite des travaux.
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Maxeiner, Sebastian, Nian Shi, Carmen Schalla, Guelcan Aydin, Mareike Hoss, Simon Vogel, Martin Zenke та Antonio S. Sechi. "Crucial role for the LSP1–myosin1e bimolecular complex in the regulation of Fcγ receptor–driven phagocytosis". Molecular Biology of the Cell 26, № 9 (травень 2015): 1652–64. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-05-1005.

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Анотація:
Actin cytoskeleton remodeling is fundamental for Fcγ receptor–driven phagocytosis. In this study, we find that the leukocyte-specific protein 1 (LSP1) localizes to nascent phagocytic cups during Fcγ receptor–mediated phagocytosis, where it displays the same spatial and temporal distribution as the actin cytoskeleton. Down-regulation of LSP1 severely reduces the phagocytic activity of macrophages, clearly demonstrating a crucial role for this protein in Fcγ receptor–mediated phagocytosis. We also find that LSP1 binds to the class I molecular motor myosin1e. LSP1 interacts with the SH3 domain of myosin1e, and the localization and dynamics of both proteins in nascent phagocytic cups mirror those of actin. Furthermore, inhibition of LSP1–myosin1e and LSP1–actin interactions profoundly impairs pseudopodial formation around opsonized targets and their subsequent internalization. Thus the LSP1–myosin1e bimolecular complex plays a pivotal role in the regulation of actin cytoskeleton remodeling during Fcγ receptor–driven phagocytosis.
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Eldin, P., B. Cornillon, D. Mornet, and JJ Léger. "Une nouvelle jeunesse pour les myosines." médecine/sciences 11, no. 7 (1995): 1005. http://dx.doi.org/10.4267/10608/2400.

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5

Lecarpentier, Y., JC Lambry, D. Chemla, and C. Coirault. "La myosine, moteur moléculaire musculaire." médecine/sciences 14, no. 10 (1998): 1077. http://dx.doi.org/10.4267/10608/913.

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Ménétrey, Julie, Amel Bahloul, and Anne Houdusse. "Une myosine à contre-sens." médecine/sciences 22, no. 2 (February 2006): 120–22. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2006222120.

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JURIE, C., J. NÉDELEC, and B. PICARD. "Production des anticorps monoclonaux spécifiques des chaînes lourdes de myosine." INRAE Productions Animales 11, no. 2 (April 2, 1998): 146–49. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3927.

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Анотація:
Cet article fait partie du dossier : Caractérisation des différents types de fibres musculaires dans plusieurs espèces : production et utilisation d’anticorps monoclonaux dirigés contre les chaînes lourdes de myosine rapide IIa et IIb
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PICARD, B., and M. DURIS. "Caractérisation des chaînes lourdes de myosine dans le muscle de bovin." INRAE Productions Animales 11, no. 2 (April 2, 1998): 150–52. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3928.

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LEFAUCHEUR, L., and P. ECOLAN. "Composition en chaînes lourdes de myosine des fibres musculaires de type II chez le porc." INRAE Productions Animales 11, no. 2 (April 2, 1998): 152–54. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3929.

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RÉMIGNON, H., and V. DESROSIERS. "Recherche d’anticorps dirigés contre les différents types de fibres chez le poulet." INRAE Productions Animales 11, no. 2 (April 2, 1998): 157–59. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3931.

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Cet article fait partie du dossier : Caractérisation des différents types de fibres musculaires dans plusieurs espèces: production et utilisation d’anticorps monoclonaux dirigés contre les chaînes lourdes de myosine rapide IIa et IIb
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CHEREL, Y., L. GUIGAND, and M. WYERS. "Anticorps anti-chaînes lourdes de myosine : outils d’étude de la régénération musculaire dans l’espèce dinde." INRAE Productions Animales 11, no. 2 (April 2, 1998): 159–60. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3932.

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BARREY, E., J. P. VALETTE, and M. JOUGLIN. "Analyse de la composition en chaînes lourdes de myosine chez le cheval : application la sélection du cheval de course." INRAE Productions Animales 11, no. 2 (April 2, 1998): 160–63. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3933.

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GUEGUEN, N., L. LEFAUCHEUR, and P. HERPIN. "Relations entre fonctionnement mitochondrial et types contractiles des fibres musculaires." INRAE Productions Animales 19, no. 4 (September 13, 2006): 265–78. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2006.19.4.3494.

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Анотація:
Le muscle, tissu d’importance économique majeure chez les animaux producteurs de viande, est un tissu composite comprenant en majeure partie des fibres musculaires qui constituent une population très hétérogène aux caractéristiques contractiles et métaboliques variées. Les relations entre type contractile des fibres et fonctionnement mitochondrial, un composant essentiel du métabolisme énergétique musculaire, restent mal connues. Leur compréhension est pourtant essentielle pour espérer mieux maîtriser l’impact du type de fibres sur les diverses composantes de la qualité de la viande. Une analyse fine de la composante mitochondriale du fonctionnement énergétique des fi-bres a donc été entreprise en relation avec leurs caractéristiques contractiles. Les résultats indiquent que, contrairement aux fibres rapides de types IIX et IIB, la régulation mitochondriale dans les fibres lentes de type I et, dans une moindre mesure, de type rapide IIA est hautement spécialisée avec une optimisation de l’efficacité des mitochondries (couplage entre oxydation et phosphorylation, capacité oxydative maximale), une restriction de leur perméabilité à l’ADP et un couplage fonctionnel entre les kinases mitochondriales et la production d’ATP, permettant un transfert efficace de l’énergie vers les myosines. De plus, la régulation mitochondriale et les transferts énergétiques sont modulés par l’activation calcium-dépendante des ATPases portées par les myosines.
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Rich, Shannon K., Raju Baskar, and Jonathan R. Terman. "Propagation of F-actin disassembly via Myosin15-Mical interactions." Science Advances 7, no. 20 (May 2021): eabg0147. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abg0147.

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Анотація:
The F-actin cytoskeleton drives cellular form and function. However, how F-actin-based changes occur with spatiotemporal precision and specific directional orientation is poorly understood. Here, we identify that the unconventional class XV myosin [Myosin 15 (Myo15)] physically and functionally interacts with the F-actin disassembly enzyme Mical to spatiotemporally position cellular breakdown and reconstruction. Specifically, while unconventional myosins have been associated with transporting cargo along F-actin to spatially target cytoskeletal assembly, we now find they also target disassembly. Myo15 specifically positions this F-actin disassembly by associating with Mical and using its motor and MyTH4-FERM cargo-transporting functions to broaden Mical’s distribution. Myo15’s broadening of Mical’s distribution also expands and directionally orients Mical-mediated F-actin disassembly and subsequent cellular remodeling, including in response to Semaphorin/Plexin cell surface activation signals. Thus, we identify a mechanism that spatiotemporally propagates F-actin disassembly while also proposing that other F-actin-trafficked-cargo is derailed by this disassembly to directionally orient rebuilding.
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Reynders, Ana, Z. Anissa Jhumka, Stéphane Gaillard, Annabelle Mantilleri, Pascale Malapert, Karine Magalon, Anders Etzerodt, et al. "Gut microbiota promotes pain chronicity in Myosin1A deficient male mice." Brain, Behavior, and Immunity 119 (July 2024): 750–66. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbi.2024.05.010.

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Coudrier, Evelyne, and Olga Iuliano. "Une myosine non conventionnelle contrôle la formation de l’axone." médecine/sciences 35, no. 1 (January 2019): 16–18. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2018315.

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OKAMOTO, Yoh, and Takamitsu SEKINE. "A Streamlined Method of Subfragment One Preparation from Myosin1." Journal of Biochemistry 98, no. 4 (October 1985): 1143–45. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135365.

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Frédéricq, Eugène. "Fonction et réactions des groupes sulfhydryles de la myosine." Bulletin des Sociétés Chimiques Belges 54, no. 1 (September 1, 2010): 265–76. http://dx.doi.org/10.1002/bscb.19450540121.

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KOHAMA, Kazuhiro, Tomoko KOHAMA, and John KENDRICK-JONES. "Effect of N-Ethylmaleimide on Ca-Inhibition of Physarum Myosin1." Journal of Biochemistry 102, no. 1 (July 1987): 17–23. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122029.

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Orsetti, A., JF Brun, O. Bouix, D. Rama, I. Supparo, C. Larue, C. Calzolari, MC Lagrange, and C. Heinen. "Les fragments de myosine, marqueurs de l'état fonctionnel du muscle." Science & Sports 8, no. 1 (January 1993): 23–24. http://dx.doi.org/10.1016/s0765-1597(05)80077-2.

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Weil, Dominique, Gallia Levy, Iman Sahly, Fabienne Lévi-Acobas, Stéphane Blanchard, Fabien Crozet, Josseline Kaplan, et al. "Syndrome de Usher de type IB : Anomalie d'une myosine non conventionnelle." Annales de l'Institut Pasteur / Actualités 6, no. 4 (January 1995): 300–303. http://dx.doi.org/10.1016/0924-4204(96)83387-7.

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Alonso, Florian, Pirjo Spuul, IJsbrand Kramer, and Elisabeth Génot. "Variations sur le thème des podosomes, une affaire de contexte." médecine/sciences 34, no. 12 (December 2018): 1063–70. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2018296.

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Анотація:
Les podosomes sont des microdomaines membranaires riches en actine, en interaction directe avec la matrice extracellulaire. Des câbles d’acto-myosine les assemblent en réseau pour former une superstructure cellulaire aux fonctions versatiles. Extensivement décrits in vitro, les podosomes se dessinent comme des acteurs majeurs de processus physiologiques spécifiques. Les détails de leur intervention in vivo restent à préciser. Le microenvironnement ayant un effet prépondérant dans l’acquisition de leurs caractéristiques morphologiques et fonctionnelles, leur rôle ne peut être abordé que dans un contexte cellulaire particulier. Nous nous focaliserons ici sur trois processus impliquant ces structures et discuterons les propriétés des podosomes exploitées dans ces situations.
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Yamamoto, Keiichi. "ATPase Activities of the Two Cross-Linked Species of Actin and Myosin1." Journal of Biochemistry 114, no. 6 (December 1993): 770–72. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124254.

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Steinacker, J. M., W. Lormes, C. Simsch, P. Jehle, K. G. Petersen, B. O. B??hm, M. Lehmann, and Y. Liu. "MYOSINE HEAVY-CHAIN EXPRESSION AND SOMATOTROPIC HORMONES DURING EXHAUSTING TRAINING IN ROWERS." Medicine & Science in Sports & Exercise 33, no. 5 (May 2001): S186. http://dx.doi.org/10.1097/00005768-200105001-01049.

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MAITA, Tetsuo, Hirofumi TANAKA, Kunihiko KONNO, and Genji MATSUDA. "Amino Acid Sequence of the Regulatory Light Chain of Squid Mantle Muscle Myosin1." Journal of Biochemistry 102, no. 5 (November 1987): 1151–57. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122153.

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TAKAHASHI, Koui, Minoru YAMANOUE, Tomoyuki MURAKAMI, Takanori NISHlMURA, and Ryuichi YOSHIKAWA. "Paratropomyosin, a New Myofibrillar Protein, Weakens Rigor Linkages Formed between Actin and Myosin1." Journal of Biochemistry 102, no. 5 (November 1987): 1187–92. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122157.

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Tanaka, Hirofumi, Tetsuo Maita, Takao Ojima, and Genji Matsuda. "Amino Acid Sequence of the Regulatory Light Chain of Clam Foot Muscle Myosin1." Journal of Biochemistry 103, no. 3 (March 1988): 572–80. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122308.

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Hasegawa, Yasushi, and Fumi Morita. "Role of 17-kDa Essential Light Chain Isoforms of Aorta Smooth Muscle Myosin1." Journal of Biochemistry 111, no. 6 (June 1992): 804–9. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123840.

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Dreyfus, JC. "Des mutations de la chaîne lourde des myosines cardiaques à l'origine de cardiomyopathies hypertrophiques familiales." médecine/sciences 6, no. 9 (1990): 920. http://dx.doi.org/10.4267/10608/4266.

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Vadillo, Eduardo, Sandra Chánez-Paredes, Hilda Vargas-Robles, Idaira María Guerrero-Fonseca, Ramón Castellanos-Martínez, Alexander García-Ponce, Porfirio Nava, Daniel Alberto Girón-Pérez, Leopoldo Santos-Argumedo, and Michael Schnoor. "Intermittent rolling is a defect of the extravasation cascade caused by Myosin1e-deficiency in neutrophils." Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no. 52 (December 6, 2019): 26752–58. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1902502116.

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Анотація:
Neutrophil extravasation is a migratory event in response to inflammation that depends on cytoskeletal dynamics regulated by myosins. Myosin-1e (Myo1e) is a long-tailed class-I myosin that has not yet been studied in the context of neutrophil–endothelial interactions and neutrophil extravasation. Intravital microscopy of TNFα-inflamed cremaster muscles in Myo1e-deficient mice revealed that Myo1e is required for efficient neutrophil extravasation. Specifically, Myo1e deficiency caused increased rolling velocity, decreased firm adhesion, aberrant crawling, and strongly reduced transmigration. Interestingly, we observed a striking discontinuous rolling behavior termed “intermittent rolling,” during which Myo1e-deficient neutrophils showed alternating rolling and jumping movements. Surprisingly, chimeric mice revealed that these effects were due to Myo1e deficiency in leukocytes. Vascular permeability was not significantly altered in Myo1e KO mice. Myo1e-deficient neutrophils showed diminished arrest, spreading, uropod formation, and chemotaxis due to defective actin polymerization and integrin activation. In conclusion, Myo1e critically regulates adhesive interactions of neutrophils with the vascular endothelium and neutrophil extravasation. Myo1e may therefore be an interesting target in chronic inflammatory diseases characterized by excessive neutrophil recruitment.
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Morin, Morgane, Hadia Moindjie, and Clara Nahmias. "Le transport mitochondrial." médecine/sciences 38, no. 6-7 (June 2022): 585–93. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2022085.

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Анотація:
La reprogrammation métabolique est l’un des marqueurs de la carcinogenèse. Au cœur de cette reprogrammation se trouvent les mitochondries qui produisent l’énergie sous forme de molécules d’ATP. La régulation spatio-temporelle de la production d’ATP, indispensable pour fournir l’énergie au bon endroit et au bon moment, est assurée par le transport intracellulaire des mitochondries. Les complexes Miro/TRAK présents à la surface des mitochondries se lient aux protéines motrices de la cellule (dynéine, kinésine, myosine) pour transporter les mitochondries le long du cytosquelette. Ces acteurs du transport mitochondrial sont souvent dérégulés dans le cancer. Nous présentons dans cette revue les mécanismes par lesquels le transport mitochondrial contribue à la migration, à la division cellulaire et à la réponse au stress des cellules cancéreuses. Décrypter ces mécanismes pourrait ouvrir la voie à de nouvelles approches thérapeutiques en oncologie.
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Okagaki, Tsuyoshi, Sugie Higashi-Fujime, and Kazuhiro Kohama. "Ca2+ Activates Actin-Filament Sliding on Scallop Myosin but Inhibits That on Physarum Myosin1." Journal of Biochemistry 106, no. 6 (December 1989): 955–57. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122980.

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Kohama, Kazuhiro, Tsuyoshi Okagaki, Hiromi Takano-Ohmuro, and Ryoki Ishikawa. "Characterization of Calcium-Binding Light Chain as a Ca2+-Receptive Subunit of Physarum Myosin1." Journal of Biochemistry 110, no. 4 (October 1991): 566–70. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123620.

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Vuillez, J. P., M. D. Brunet, E. Borrel, J. L. Bosson, M. J. Stasia, P. Eymerit, I. Perez, and D. Blin. "Place du dosage immunoradiométrique de la chaîne lourde de la myosine en chirurgie coronarienne." Immuno-analyse & Biologie Spécialisée 11, no. 1 (January 1996): 38–42. http://dx.doi.org/10.1016/0923-2532(96)88389-x.

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Petit, C. "Une myosine non conventionnelle à l'origine de l'une des formes génétiques du syndrome de Usher." médecine/sciences 11, no. 8 (1995): 1181. http://dx.doi.org/10.4267/10608/2436.

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Inoue, Kaoru, Hitoshi Sohma, and Fumi Morita. "Ca2+-Dependent Protein Phosphatase Which Dephosphorylates Regulatory Light Chain-a in Scallop Smooth Muscle Myosin1." Journal of Biochemistry 107, no. 6 (June 1990): 872–78. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123141.

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GARDAHAUT, Marie-France, A. KHASKIYE, T. ROUAUD, D. RENAUD, and G. LE DOUARIN. "Innervation, rythme d'activité et accumulation des chaînes légères de myosine d'un muscle rapide de poulet." Reproduction Nutrition Développement 28, no. 3B (1988): 773–80. http://dx.doi.org/10.1051/rnd:19880511.

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KANDA, Keiko, Kenji SOBUE, and Shiro KAKIUCHI. "Phosphorylation of Myosin Light Chain and the Actin-Activated ATPase Activity of Adrenal Medullary Myosin1." Journal of Biochemistry 97, no. 3 (March 1985): 961–64. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135138.

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NAKATA, Sumio, Toshio EIKI, and Shizuo WATANABE. "Two Different Preparations of Subfragment-1 from Chicken Skeletal Myosin and from Porcine Cardiac Myosin1." Journal of Biochemistry 97, no. 3 (March 1985): 965–68. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135139.

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R., M. "La myosine 5a est un substrat de Akt2 qui intervient dans la translocation de GLUT4." Médecine des Maladies Métaboliques 1, no. 3 (September 2007): 94. http://dx.doi.org/10.1016/s1957-2557(07)92010-6.

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Hagège, A. "Les modulateurs de la myosine cardiaque révolutionnent la prise en charge de la cardiomyopathie hypertrophique obstructive." Archives des Maladies du Coeur et des Vaisseaux - Pratique 2021, no. 296 (March 2021): 3–5. http://dx.doi.org/10.1016/j.amcp.2020.12.006.

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Hasegawa, Yasushi, Kazuhiro Tanahashi, and Fumi Morita. "Regulatory Mechanism by the Phosphorylation of 20-kDa Light Chain of Porcine Aorta Smooth Muscle Myosin1." Journal of Biochemistry 108, no. 6 (December 1990): 909–13. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123313.

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Duracher, C., C. Coirault, F. X. Blanc, P. Y. Gueugniaud, J. S. David, B. Riou, and Y. Lecarpentier. "236 Effets de l’isoflurane sur les interactions actine-myosine de trachée de rats Fisher et Lewis." Revue des Maladies Respiratoires 21 (January 2004): 91. http://dx.doi.org/10.1016/s0761-8425(04)71862-8.

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Jacquemin, V., A. Bigot, D. Furling, G. Butler-Browne, and V. Mouly. "L'IGF-1 induit une augmentation de la taille et du contenu en myosine des myotubes humains." Science & Sports 20, no. 4 (August 2005): 199–201. http://dx.doi.org/10.1016/j.scispo.2005.01.011.

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Larue, C., C. Calzolari, M. C. Lagrange, C. Heinen, Joc Léger, J. Léger, and B. Pau. "Intérêt du dosage de la myosine dans le diagnostic et le suivi de l'infarctus du myocarde." Immuno-analyse & Biologie Spécialisée 4, no. 6 (December 1989): 49–54. http://dx.doi.org/10.1016/s0923-2532(89)80007-9.

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Shen, Limei, Sandra Balkow, Matthias Bros, and Stephan Grabbe. "Basic mechanisms of Friend virus-induced immunomodulation and tumorigenesis (154.34)." Journal of Immunology 186, no. 1_Supplement (April 1, 2011): 154.34. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.186.supp.154.34.

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Анотація:
Abstract Friend murine leukemia Virus (FV) infection of immunocompetent mice is a well established model to acquire further knowledge about retrovirus-associated mechanisms, enabling the development of preventive and therapeutic treatments against retrovirus-induced diseases. Our own studies show that formation of the immunological synapse between FV-infected DCs and T cells is altered. Those DCs induced a regulatory phenotype and suppressive function in cocultured CD4+ T cells (Treg). In order to identify key molecules that contribute to this Treg induction, expression patterns of cytoplasmatic proteins in uninfected and FV-infected DCs were comparatively analyzed by Protein-mass fingerprinting. By that approach about 600 differentially expressed proteins were identified. Interestingly, many of these are cytoskeletal proteins, and some are known to be involved in DC-T cell interactions (e.g. Myosins1F, 9, and 14). Notably, several MHCII antigens are downregulated in FV-infected DCs as compared with uninfected DCs. Recent studies show that the endocytic capacity of FV-infected DCs was significantly enhanced as compared with control DCs. Our current work is focussed on elucidating the function of signalling proteins which are differentially expressed in FV-infected vs. uninfected DCs. Taken together, our work is aimed to understand how retroviral infection of DCs alters DC-T cell interactions, and at which extent these effects contribute to retrovirus-induced immunosuppression.
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Arora, Pamma D., Yongqiang Wang, Anne Bresnick, Paul A. Janmey, and Christopher A. McCulloch. "Flightless I interacts with NMMIIA to promote cell extension formation, which enables collagen remodeling." Molecular Biology of the Cell 26, no. 12 (June 15, 2015): 2279–97. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-11-1536.

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Анотація:
We examined the role of the actin-capping protein flightless I (FliI) in collagen remodeling by mouse fibroblasts. FliI-overexpressing cells exhibited reduced spreading on collagen but formed elongated protrusions that stained for myosin10 and fascin and penetrated pores of collagen-coated membranes. Inhibition of Cdc42 blocked formation of cell protrusions. In FliI-knockdown cells, transfection with constitutively active Cdc42 did not enable protrusion formation. FliI-overexpressing cells displayed increased uptake and degradation of exogenous collagen and strongly compacted collagen fibrils, which was blocked by blebbistatin. Mass spectrometry analysis of FliI immunoprecipitates showed that FliI associated with nonmuscle myosin IIA (NMMIIA), which was confirmed by immunoprecipitation. GFP-FliI colocalized with NMMIIA at cell protrusions. Purified FliI containing gelsolin-like domains (GLDs) 1–6 capped actin filaments efficiently, whereas FliI GLD 2–6 did not. Binding assays showed strong interaction of purified FliI protein (GLD 1–6) with the rod domain of NMMIIA ( kD = 0.146 μM), whereas FliI GLD 2–6 showed lower binding affinity ( kD = 0.8584 μM). Cells expressing FliI GLD 2–6 exhibited fewer cell extensions, did not colocalize with NMMIIA, and showed reduced collagen uptake compared with cells expressing FliI GLD 1–6. We conclude that FliI interacts with NMMIIA to promote cell extension formation, which enables collagen remodeling in fibroblasts.
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Hamoir, G. "Albert Szent Gyorgyi, le découvreur de la vitamine C, de la myosine et de l'actomyosine (1893-1986)." Bulletin de la Classe des sciences 73, no. 1 (1987): 131–39. http://dx.doi.org/10.3406/barb.1987.57665.

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Hayakawa, Kohichi, and Kazuhiro Kohama. "Reversible Effects of Okadaic Acid and Microcystin-LR on the ATP-Dependent Interaction between Actin and Myosin1." Journal of Biochemistry 117, no. 3 (March 1995): 509–14. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124737.

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Watanabe, Michitoshi, Yasushi Hasegawa, Tsuyoshi Katoh, and Fumi Morita. "Amino Acid Sequence of the 20-kDa Regulatory Light Chain of Porcine Aorta Media Smooth Muscle Myosin1." Journal of Biochemistry 112, no. 4 (October 1992): 431–32. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123917.

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