Добірка наукової літератури з теми "Intrabacterial target"
Оформте джерело за APA, MLA, Chicago, Harvard та іншими стилями
Зміст
Ознайомтеся зі списками актуальних статей, книг, дисертацій, тез та інших наукових джерел на тему "Intrabacterial target".
Біля кожної праці в переліку літератури доступна кнопка «Додати до бібліографії». Скористайтеся нею – і ми автоматично оформимо бібліографічне посилання на обрану працю в потрібному вам стилі цитування: APA, MLA, «Гарвард», «Чикаго», «Ванкувер» тощо.
Також ви можете завантажити повний текст наукової публікації у форматі «.pdf» та прочитати онлайн анотацію до роботи, якщо відповідні параметри наявні в метаданих.
Статті в журналах з теми "Intrabacterial target"
Dragset, Marte S., Giovanna Poce, Salvatore Alfonso, Teresita Padilla-Benavides, Thomas R. Ioerger, Takushi Kaneko, James C. Sacchettini, et al. "A Novel Antimycobacterial Compound Acts as an Intracellular Iron Chelator." Antimicrobial Agents and Chemotherapy 59, no. 4 (February 2, 2015): 2256–64. http://dx.doi.org/10.1128/aac.05114-14.
Повний текст джерелаZhao, Nan, Crystal M. Darby, Jennifer Small, Daniel A. Bachovchin, Xiuju Jiang, Kristin E. Burns-Huang, Helene Botella, et al. "Target-Based Screen Against a Periplasmic Serine Protease That Regulates Intrabacterial pH Homeostasis in Mycobacterium tuberculosis." ACS Chemical Biology 10, no. 2 (December 5, 2014): 364–71. http://dx.doi.org/10.1021/cb500746z.
Повний текст джерелаPuckett, Susan, Carolina Trujillo, Zhe Wang, Hyungjin Eoh, Thomas R. Ioerger, Inna Krieger, James Sacchettini, Dirk Schnappinger, Kyu Y. Rhee, and Sabine Ehrt. "Glyoxylate detoxification is an essential function of malate synthase required for carbon assimilation inMycobacterium tuberculosis." Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no. 11 (March 6, 2017): E2225—E2232. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1617655114.
Повний текст джерелаAragaw, Wassihun Wedajo, Brendon M. Lee, Xuan Yang, Matthew D. Zimmerman, Martin Gengenbacher, Véronique Dartois, Wai-Keung Chui, Colin J. Jackson, and Thomas Dick. "Potency boost of a Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase inhibitor by multienzyme F420H2-dependent reduction." Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no. 25 (June 14, 2021): e2025172118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2025172118.
Повний текст джерелаVandal, Omar H., Julia A. Roberts, Toshiko Odaira, Dirk Schnappinger, Carl F. Nathan, and Sabine Ehrt. "Acid-Susceptible Mutants of Mycobacterium tuberculosis Share Hypersusceptibility to Cell Wall and Oxidative Stress and to the Host Environment." Journal of Bacteriology 191, no. 2 (November 14, 2008): 625–31. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00932-08.
Повний текст джерелаWen, Yi, Elizabeth A. Marcus, Uday Matrubutham, Martin A. Gleeson, David R. Scott, and George Sachs. "Acid-Adaptive Genes of Helicobacter pylori." Infection and Immunity 71, no. 10 (October 2003): 5921–39. http://dx.doi.org/10.1128/iai.71.10.5921-5939.2003.
Повний текст джерелаFaïon, Léo, Kamel Djaout, Catalin Pintiala, Catherine Piveteau, Florence Leroux, Alexandre Biela, Stéphanie Slupek, et al. "Exploring the Antitubercular Activity of Anthranilic Acid Derivatives: From MabA (FabG1) Inhibition to Intrabacterial Acidification." Pharmaceuticals 16, no. 3 (February 22, 2023): 335. http://dx.doi.org/10.3390/ph16030335.
Повний текст джерелаChen, Chao, Susana Gardete, Robert Sander Jansen, Annanya Shetty, Thomas Dick, Kyu Y. Rhee, and Véronique Dartois. "Verapamil Targets Membrane Energetics inMycobacterium tuberculosis." Antimicrobial Agents and Chemotherapy 62, no. 5 (February 20, 2018). http://dx.doi.org/10.1128/aac.02107-17.
Повний текст джерелаEl Qaidi, Samir, Nichollas E. Scott, Michael P. Hays, and Philip R. Hardwidge. "Arginine glycosylation regulates UDP-GlcNAc biosynthesis in Salmonella enterica." Scientific Reports 12, no. 1 (March 28, 2022). http://dx.doi.org/10.1038/s41598-022-09276-9.
Повний текст джерелаДисертації з теми "Intrabacterial target"
Mardirossian, Mario. "Internal targets and killing mechanism of the cathelicidin Bac7 in Gram-negative bacteria." Doctoral thesis, Università degli studi di Trieste, 2013. http://hdl.handle.net/10077/8640.
Повний текст джерелаBac7(1-35) is the smallest fragment of the proline-rich cathelicidin Bac7 that shows the same antibacterial activity as the whole natural peptide of 60 residues. In this work, we remarked that the unique gene whose deletion can confer resistance to E. coli against Bac7(1-35) is sbmA, coding for an inner membrane protein involved in the penetration of this peptide into bacterial cells. Moreover, we provided evidence that SbmA is also involved in the transmembrane transport of a fragment of another proline-rich antimicrobial peptide, arasin1(1-23), isolated from the spider crab. These findings suggest a general role of this membrane protein in the uptake of proline-rich antimicrobial peptides (PR-AMPs) into Gram-negative bacteria. We then measured the intrabacterial concentration reached by Bac7(1-35) in E. coli, and observed that this increases from micromolar in the medium to millimolar within the bacterial cell, suggesting that it may bind to cytosolic structures. For this reason, we looked for possible interactions between Bac7(1-35) and macromolecules involved in viable processes of bacteria. These studies showed that Bac7(1-35) completely inhibits in vitro the transcription/translation process starting from a concentration of 50 μM. Then we demonstrated that inhibition is: i) specific for Bac7(1-35), since it is not exerted by other cathelicidin-derived AMPs not belonging to the Prorich group, and ii) not stereo-specific, since it is exerted at the same level by the all-D isomer of Bac7(1-35). We also demonstrated the ability of Bac7(1-35) to bind DNA in vitro, but we excluded that this binding may represent the primary mechanism of bactericidal action. We also showed that the peptide does not significantly affect in vitro the transcription process, deducing that the inhibition of the transcription/translation targets primarily the translation process. We verified these data in vivo on E. coli cells measuring the incorporation of radioactive precursors of bacterial macromolecules. We observed that the exposure of bacteria to Bac7(1-35) inhibited the incorporation of radioactive leucine, but not of radioactive thymidine and uridine, indicating a specific block at the protein synthesis level and not of DNA and RNA synthesis. In the near future, a clearer definition of the intrabacterial target(s) of Bac7(1-35) would hopefully lead to the experimentation of this molecule or of its derivatives as a new generation antibiotic drug.
Bac7(1-35) è il più breve frammento del peptide Bac7, una catelicidina ricca in prolina di 60 residui, dotato della stessa attività battericida del peptide intero. In questo lavoro di tesi, abbiamo rimarcato che sbmA è l’unico gene la cui delezione conferisce ad E. coli una resistenza a Bac7(1- 35). Tale gene codifica per una proteina della membrana interna coinvolta nell’ingresso del peptide nel citoplasma della cellula batterica. Inoltre, abbiamo dimostrato che SbmA è coinvolta anche nel trasporto transmembrana di un frammento di un altro peptide antimicrobico, l’arasina1(1-23). Tali risultati suggeriscono che questa proteina giochi un ruolo generale nell’internalizzazione di peptidi antimicrobici ricchi in prolina nei batteri Gram-negativi. Abbiamo quindi misurato la concentrazione intrabatterica raggiunta da Bac7(1-35) in E. coli e abbiamo osservato che questa aumenta da valori micromolari nel terreno di coltura a millimolari nel citosol batterico, suggerendo un suo legame a strutture interne della cellula. Per questo abbiamo cercato possibili interazioni tra il peptide e macromolecole coinvolte in processi vitali del batterio. Con questi studi abbiamo appurato che Bac7(1-35) in vitro inibisce completamente il processo di trascrizione/traduzione a partire da una concentrazione di 50 μM. Successivamente abbiamo dimostrato che questa inibizione è una peculiarità di Bac7(1-35), in quanto altri AMP derivati da catelicidine ma non ricchi in prolina non hanno dimostrato un’attività comparabile. Inoltre, questa inibizione non è stereo-specifica, in quanto anche l’isomero D di Bac7(1-35) blocca tale processo esattamente come il suo isomero L. Abbiamo inoltre dimostrato la capacità di Bac7(1-35) di legare in vitro il DNA, ma abbiamo escluso che tale legame rappresenti il meccanismo primario della sua attività battericida. Abbiamo anche dimostrato che il peptide non interferisce in vitro in maniera significativa con il processo di trascrizione, deducendo che l’effetto osservato sul processo di trascrizione/traduzione fosse da attribuirsi prevalentemente all’inibizione della traduzione. Abbiamo verificato tali dati in vivo su cellule di E. coli misurando l’incorporazione di precursori radioattivi delle macromolecole batteriche. Abbiamo osservato che l’esposizione di batteri a Bac7(1-35) bloccava l’incorporazione di leucina radioattiva ma non di timidina ed uridina, indicando un blocco specifico della sintesi proteica ma non di quelle di DNA e RNA. In futuro, una definizione ancora più chiara del target intrabatterico di Bac7(1-35) potrebbe portare alla sperimentazione di tale molecola o di suoi analoghi come farmaci antibiotici di nuova generazione.
XXV Ciclo
1985