Добірка наукової літератури з теми "Folded Peptides"
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Статті в журналах з теми "Folded Peptides"
Venkatraman, Janani, Sasalu C. Shankaramma, and Padmanabhan Balaram. "Design of Folded Peptides†." Chemical Reviews 101, no. 10 (October 2001): 3131–52. http://dx.doi.org/10.1021/cr000053z.
Повний текст джерелаChatterjee, Sunanda, Rituparna Sinha Roy та P. Balaram. "Expanding the polypeptide backbone: hydrogen-bonded conformations in hybrid polypeptides containing the higher homologues of α-amino acids". Journal of The Royal Society Interface 4, № 15 (23 січня 2007): 587–606. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2006.0203.
Повний текст джерелаVenkatraman, Janani, Sasalu C. Shankaramma, and Padmanabhan Balaram. "ChemInform Abstract: Design of Folded Peptides." ChemInform 32, no. 52 (May 23, 2010): no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.200152270.
Повний текст джерелаYuan, Xiushuang, Linhai Jiang, Weike Chen, Bo Song, Wei Chen, Xiaobing Zuo, Xiankai Sun, et al. "Self-assembly of chimeric peptides toward molecularly defined hexamers with controlled multivalent ligand presentation." Chemical Communications 56, no. 52 (2020): 7128–31. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc02066d.
Повний текст джерелаSaini, Sunil Kumar, Katja Ostermeir, Venkat Raman Ramnarayan, Martin Zacharias, and Sebastian Springer. "Dipeptides enhance folding and peptide binding of “empty” MHC class I molecules (P5002)." Journal of Immunology 190, no. 1_Supplement (May 1, 2013): 41.2. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.190.supp.41.2.
Повний текст джерелаArai, Kenta, and Michio Iwaoka. "Flexible Folding: Disulfide-Containing Peptides and Proteins Choose the Pathway Depending on the Environments." Molecules 26, no. 1 (January 2, 2021): 195. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26010195.
Повний текст джерелаHuang, Sheng-Yu, Tin-Yu Wei, Bing-Shin Liu, Min-Han Lin, Sheng-Kuo Chiang, Sung-Fang Chen, and Wang-Chou Sung. "Monitoring the Disulfide Bonds of Folding Isomers of Synthetic CTX A3 Polypeptide Using MS-Based Technology." Toxins 11, no. 1 (January 17, 2019): 52. http://dx.doi.org/10.3390/toxins11010052.
Повний текст джерелаCalabrese, Antonio N., Lauren A. Speechley, and Tara L. Pukala. "Characterisation of Calmodulin Structural Transitions by Ion Mobility Mass Spectrometry." Australian Journal of Chemistry 65, no. 5 (2012): 504. http://dx.doi.org/10.1071/ch12047.
Повний текст джерелаMaurer, Carlo, Sascha Panahandeh, Anna-Carina Jungkamp, Michael Moser, and Matthias Müller. "TatB Functions as an Oligomeric Binding Site for Folded Tat Precursor Proteins." Molecular Biology of the Cell 21, no. 23 (December 2010): 4151–61. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-07-0585.
Повний текст джерелаKraft, Jennifer R., Russell E. Vance, Jan Pohl, Amy M. Martin, David H. Raulet, and Peter E. Jensen. "Analysis of Qa-1bPeptide Binding Specificity and the Capacity of Cd94/Nkg2a to Discriminate between Qa-1–Peptide Complexes." Journal of Experimental Medicine 192, no. 5 (August 28, 2000): 613–24. http://dx.doi.org/10.1084/jem.192.5.613.
Повний текст джерелаДисертації з теми "Folded Peptides"
Hagarman, Andrew Michael Schweitzer-Stenner Reinhard. "Conformations of unfolded and partially folded peptides and proteins probed by optical spectroscopy /." Philadelphia, Pa. : Drexel University, 2010. http://hdl.handle.net/1860/3313.
Повний текст джерелаCline, Lauren Latshaw Waters Marcey L. "Design of well-folded beta-hairpin peptides for molecular recognition of RNA and improved resistance to proteolysis." Chapel Hill, N.C. : University of North Carolina at Chapel Hill, 2009. http://dc.lib.unc.edu/u?/etd,2605.
Повний текст джерелаTitle from electronic title page (viewed Oct. 5, 2009). "... in partial fulfillment of the requirements for the degree of Doctor of Philosophy in the Department of Chemistry. " Discipline: Chemistry; Department/School: Chemistry.
Lin, Yan. "Studies on novel bioactive peptides and their precursors from the skin secretion of the broad-folded frog, Hylarana latouchii." Thesis, Queen's University Belfast, 2014. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.678835.
Повний текст джерелаMerk, Natalie D. [Verfasser], Thomas [Akademischer Betreuer] Kiefhaber, and Michael [Akademischer Betreuer] Groll. "Dynamics in Folded and Unfolded Peptides and Proteins Measured by Triplet-Triplet Energy Transfer / Natalie D. Merk. Gutachter: Michael Groll ; Thomas Kiefhaber. Betreuer: Thomas Kiefhaber." München : Universitätsbibliothek der TU München, 2015. http://d-nb.info/1069127833/34.
Повний текст джерелаNeumaier, Sabine [Verfasser], Thomas Akademischer Betreuer] Kiefhaber, Wolfgang [Akademischer Betreuer] [Zinth, and Michael [Akademischer Betreuer] Groll. "Fast Conformational Dynamics in Folded Peptides and Proteins Measured by Triplet-Triplet Energy Transfer / Sabine Neumaier. Gutachter: Wolfgang Zinth ; Michael Groll ; Thomas Kiefhaber. Betreuer: Thomas Kiefhaber." München : Universitätsbibliothek der TU München, 2013. http://d-nb.info/1047185423/34.
Повний текст джерелаMcDonnell, Kevin A. (Kevin Andrew) 1973. "Towards incorporation of catalytic function into small folded peptide scaffolds." Thesis, Massachusetts Institute of Technology, 2001. http://hdl.handle.net/1721.1/8626.
Повний текст джерелаIncludes bibliographical references.
This thesis describes the development of iterative and combinatorial methods for identifying small peptide scaffolds able to support catalytic function. The incorporation of thiamine coenzyme functionality into small peptide scaffolds is achieved through the use of a coenzyme amino acid chimera (Taz). This thiazole amino acid can be alkylated to generate the active thiazolium species. A series of designed peptides containing the Taz coenzyme chimera revealed that an increasingly structured and hydrophobic peptidyl environment can dramatically enhance the acidity of the thiazolium C2 methine, the initial step in the catalytic pathway. A combinatorial approach is developed to permit a more rapid screening of large libraries of ppa peptide sequences for unique functional properties. The method used a fluorescent 13-diketone probe to identify a family of similar sequences that incorporate a functional primary amine at the center of the hydrophobic core of the PPa peptide structure. The function of the amine is enhanced by the provision of the hydrophobic peptidyl environment and is able to modestly enhance aldol condensation and retro-aldol reactions. Finally, a new trimeric Apa oligomer structure is evaluated as a functional peptide scaffold. Initially, the structural requirements of the motif are explored through a series of sequence modifications. These studies lead to the incorporation of a primary amine at a unique site in the scaffold that greatly enhances the reactivity of the amine. It is further demonstrated that this increased functional ability is directly related to the folded stability of the trimer.
by Kevin A. McDonnell.
Ph.D.
Preuss, Monika Kathrin. "Recognition of secondary structure by the molecular chaperonin groEL." Thesis, Imperial College London, 1999. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.313410.
Повний текст джерелаAtkinson, Holly J. "The structural and functional landscape of protein superfamilies: From the thioredoxin fold to parasite peptidases." Diss., Search in ProQuest Dissertations & Theses. UC Only, 2009. http://gateway.proquest.com/openurl?url_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:dissertation&res_dat=xri:pqdiss&rft_dat=xri:pqdiss:3359576.
Повний текст джерелаWalter, Monika. "Die parallele beta-Helix der Pektat-Lyase aus Bacillus subtilis : Stabilität, Faltungsmechanismus und Faltungsmutanten." Phd thesis, Universität Potsdam, 2002. http://opus.kobv.de/ubp/volltexte/2005/147/.
Повний текст джерелаpflanzlichen Mittellamellen und Primärzellwänden. Der Abbau der alpha-1,4-verbrückten Galakturonsäurereste erfogt durch eine beta-Eliminierungsreaktion, dabei entsteht ein Produkt mit einer ungesättigten C4-C5 Bindung am nicht reduzierenden Ende, das durch spektroskopische Messungen beobachtet werden kann. Für die enzymatische Reaktion der Pektat-Lyasen ist Calcium nötig und das pH-Optimum der Reaktion liegt bei pH 8.5. Alle bis jetzt bekannten Strukturen der Pektat- und Pektin-Lyasen haben das gleiche Strukturmotiv - eine rechtsgängige parallele beta-Helix. Die Struktur der Pektat-Lyase aus Bacillus subtilis (BsPel) ist im Komplex mit Calcium gelöst worden. BsPel ist ein monomeres Protein mit einer ungefähren Molekularmasse von 43 kDa, das keine Disulfidbrücken enthält. Dies erlaubte sowohl eine effiziente rekombinante Expression des Wildtypproteins, als auch von destabilisierten Mutanten im Cytoplasma von E. coli. Parallele beta-Helices sind relativ große, jedoch verhältnismäßig einfach aufgebaute Proteine. Um detailliertere Informationen über die kritischen Schritte bei der in vitro-Faltung von parallelen beta-Helices zu erhalten, sollte in der vorliegenden Arbeit versucht werden, den Faltungsmechanismus dieses Proteins näher zu charakterisieren. Dabei sollte vor allem die Frage geklärt werden, welche Wechselwirkungen für die Stabilität dieses Proteins einerseits und für die Stabilität von essentiellen Faltungsintermediaten andererseits besonders wichtig sind.
Rückfaltung von BsPel, ausgehend vom guanidiniumchlorid-denaturierten Zustand, war bei kleinen Proteinkonzentrationen und niedrigen Temperaturen vollständig möglich. GdmCl-induzierte Faltungsübergänge waren aber nicht reversibel und zeigten eine apparente Hysterese. Kinetische Messungen des Fluoreszenz- und CD-Signals im fernen UV ergaben eine extreme Denaturierungsmittelabhängigkeit der Rückfaltungsrate im Bereich des Übergangmittelpunktes. Der extreme Abfall der Rückfaltungsraten mit steigender Denaturierungsmittelkonzentration kann als kooperative
Entfaltung eines essentiellen Faltungsintermediats verstanden werden. Dieses Faltungsintermediat ist temperaturlabil und kann durch den Zusatz Glycerin im Renaturierungspuffer stabilisiert werden, wobei sich die Hysterese verringert, jedoch nicht vollständig aufgehoben wird. Durch reverse Doppelsprungexperimente konnten zwei transiente Faltungsintermediate nachgewiesen werden, die auf zwei parallelen Faltungswegen liegen und beide zum nativen Zustand weiterreagieren können. Fluoreszenzemissionsspektren der beiden Intermediate zeigten, daß beide schon nativähnliche Struktur aufweisen. Kinetische Daten von Prolin-Doppelsprungexperimenten zeigten, daß Prolinisomerisierung den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt in der Reaktivierung des denaturierten Enzyms darstellt. Desweiteren konnte durch Prolin-Doppelsprungexperimenten an Mutanten mit Substitutionen im Prolinrest 281 gezeigt werden, daß die langsame Renaturierung von BsPel nicht durch die Isomerisierung der einzigen cis-Peptidbindung an Prolin 281 verursacht wird, sondern durch die Isomerisierung mehrerer trans-Proline. Die beiden beobachteten transienten Faltungsintermediate sind somit wahrscheinlich zwei Populationen von Faltungsintermediaten mit nicht-nativen X-Pro-Peptidbindungen, wobei sich die Populationen durch mindestens eine nicht-native X-Pro-Peptidbindung unterscheiden.
Der Austausch des Prolinrestes 281 gegen verschiedene Aminosäuren (Ala, Ile, Leu, Phe, Gly) führte zu einer starken Destabilisierung des nativen Proteins und daneben auch zu einer Reduktion in der Aktivität, da die Mutationsstelle in der Nähe der putativen Substratbindetasche liegt. Die Rückfaltungskinetiken der Prolinmutanten war bei 10°C annähernd gleich zum Wildtyp und die geschwindigkeitsbestimmenden Schritte der Faltung waren durch die Mutation nicht verändert. Die durch die Mutation verursachte drastische Destabilisierung des nativen Zustands führte zu einem reversiblen Entfaltungsgleichgewicht bei pH 7 und 10°C. GdmCl-induzierte Faltungsübergänge der Mutante P281A zeigten bei Messungen der Tryptophanfluoreszenzemission und der Aktivität einen kooperativen Phasenübergang mit einem Übergangsmittelpunkt bei 1.1 M GdmCl. Durch die Übereinstimmung der Faltungsübergänge bei beiden Messparametern konnten die Faltungsübergänge nach dem Zwei-Zustandsmodell ausgewertet werden. Dabei wurde eine freie Sabilisierungsenthalpie der Faltung für die Mutante von
von
BsPel enthält, wie die meisten monomeren rechtsgängigen parallelen beta-Helix-Proteine, einen internen Stapel wasserstoffverbrückter Asparagin-Seitenketten. Die Mehrheit der erzeugten Mutanten mit Substitutionen im Zentrum der Asn-Leiter (N271X) waren als enzymatisch aktives Protein zugänglich. Die Auswirkung der Mutation auf die Stabilität und Rückfaltung wurde an den Proteinen BsPel-N271T und BsPel-N271A näher analysiert. Dabei führte die Unterbrechung des Asparaginstapels im Inneren der beta-Helix zu keiner drastischen Destabilisierung des nativen Proteins. Allerdings führten diese Mutationen zu einem temperatur-sensitiven Faltungsphänotyp und die Hysterese im Denaturierungsübergang wurde verstärkt. Offenbar wird durch die Unterbrechung des Asparaginstapel ein essentielles, thermolabiles Faltungsintermediat destabilisiert. Der Asparaginstapel wird somit bei der Faltung sehr früh ausgebildet und ist wahrscheinlich schon im Übergangszustand vorhanden.
Pectate lyases belong to a family of proteins secreted by plant pathogenic microbes. The enzymes cleave alpha-1,4 linked galacturonic acid by a beta-elimination that results in an unsaturated product, which can be quantified spectrophotometrically. Calcium is essential for the activity and the pH-optimum is near 8.5. All known structures of pectate and pectin lyases have the same structural motif - a right handed parallel beta-helix. The structure of pectate lyase from Bacillus subtilis (BsPel) has been solved in complex with calcium. It is a monomeric protein, with a molecular mass of about 43 kDa and without disulfide bonds. This allows its high-yield recombinant expression in the cytoplasm of Escherichia coli. Parallel beta-helices are relative large proteins, however with a simple folding topology. The objective of this work was to characterize the folding mechanism of BsPel. In particular we investigated the role of the interactions of certain residues in the parallel beta-helix for the stability of the native protein and the stability of essential folding intermediates.
Refolding of BsPel was possible at low protein concentrations and low temperature. However, denaturation of BsPel was not freely reversible. De- and renaturation curves showed a large apparent hysteresis. Furthermore, the folding rate constant deduced from fluorescence and circulardichroism measurements showed a very strong dependence on denaturant concentrations near the midpoint of the renaturation transition. This can be explained with a cooperative unfolding of an essential folding intermediate. Upon stabilisation of the temperature-sensitive intermediate by addition of glycerol in the renaturation buffer, the hysteresis is reduced, but does not disappear. Reverse double mixing kinetic experiments have shown that two transient folding intermediates are on the folding pathway. These intermediates are on parallel pathways and both can fold to the native state. Fluorescence emission spectra have shown the native-like structure of both intermediates. Furthermore, data from proline double mixing kinetic experiments revealed that isomerization of peptidyl-prolyl bonds was responsible for the slow kinetics in the reactivation of the enzyme. However, the isomerization of the single cis-peptidyl-prolyl bond at Pro281 was not responsible for the slowest folding phase observed, but rather the isomerization of other trans-peptidyl-prolyl bonds. Thus, both transient folding intermediates observed probably represent two populations of folding intermediates with non-native X-Pro-peptide bonds. The difference of the two populations is at least one non-native X-Pro-peptide bond.
Mutations of the proline 281 against various residues (Ala, Ile, Leu, Phe, Gly) resulted in a strong destabilization of the native protein. Also, the activity of the mutant proteins was strong reduced due to the position of the mutation site near the putative active center of the protein. At 10°C the kinetic folding behavior of the proline mutants was not significant changed. However, the strong destabilization of the native state in the proline mutants resulted in a reversible folding equilibrium at pH 7 and 10°C. The unfolding of the P281A mutant was reversible as determined by fluorescence emission and enzyme activity measurements. The coincidence of these detected transitions is consistent with a two-state equilibrium transition. At pH 7 and 10°C the delta G°(H2O) for folding of P281A was
BsPel has an asparagine ladder in turn 2 of the parallel beta-helix with extensive network of side-chain hydrogen bonds between the Asn residues. Such an Asn-ladder is a conserved feature of many monomeric beta-helices crystallized so far. The middle Asn residue (271) was selected and exchanged for various residues. Most of the mutants were expressed at 25°C as soluble and active proteins but with a significant reduction in yield. Mutants N271T and N271A were selected to study the stability and refolding of these proteins in comparison with the wild-type protein. The substitution in the Asn-ladder did not drastically destabilize the native protein, but caused a temperature-sensitive-folding (tsf) phenotype with an increased hysteresis in the de- and renaturation transition curves. In addition, the disruption of the Asn-ladder resulted in destabilization of an essential, thermosensitive folding intermediate. Thus, the Asn-ladder is formed very early during the folding, probably well before the transition state of folding.
Righetto, Irene. "Towards "Systems Biotechnology": identification, characterization and design/engineering of protein interaction motifs/domains mediating regulatory signals." Doctoral thesis, Università degli studi di Padova, 2017. http://hdl.handle.net/11577/3426306.
Повний текст джерелаGli studi in silico aventi per oggetto la struttura di domini proteici e di motif sia strutturali che lineari, sono in grado di fornire un importante apporto in termini di comprensione di funzione e nelle biotecnologie. Lo studio delle caratteristiche a carico della superficie proteica si rivelano essenziali nella comprensione delle Interazioni Proteina-Proteina (PPI); in particolare, la conservazione e variazione della superficie proteica e delle relative cavità in termini di idrofobicità, ingombro sterico e caratteristiche elettrostatiche, possono essere considerate come la forza in grado di guidare l’evoluzione e la specializzazione funzionale delle proteine stesse. Alla luce di quanto sopra esposto, tecniche come la Modellistica Molecolare ed il confronto tra strutture giocano un ruolo importante nel chiarire il modus operandi delle proteine e questo progetto di Dottorato ha proprio sfruttato l’approccio integrato di alcune ben note tecniche di biologia computazionale basate sulla Modellistica Molecolare come, ad esempio, Homology Modeling, Fold Recognition, Ab initio Modeling, PBE (Poisson-Boltzmann Electrostatics), Protein-peptide Docking e Hydropathy Analysis con confronto di sequenze e strutture. Elemento indispensabile e prezioso, ovviamente, il feedback ottenuto dagli esperimenti al banco effettuati dai nostri collaboratori. Questo approccio integrato è stato dunque applicato a differenti sistemi biologici: • Individuazione di determinanti di superficie in virus influenzali di tipo A H5N1: è stata effettuata un’analisi dei determinanti di superficie a carico dell’emoagglutinina proveniente dal virus influenzale H5N1, coinvolta nell’interazione virus-ospite. Questo lavoro ha già condotto ad una pubblicazione. La variazione genomica è elevata nei virus influenzali di tipo A. L’evoluzione e la diffusione dei virus sono molto influenzate dalle caratteristiche immunogeniche e dalla capacità del virus, di interagire con le cellule dell’ospite tramite le due più importanti proteine presenti sul capside virale: l’emoagglutinina e la neuraminidasi. Le analisi oggi a disposizione sono basate sul confronto dell’attività sierologica e di sequenze primarie; alla luce di ciò, l’analisi strutturale di queste proteine capsidiche può essere in grado di svelare delle conoscenze a riguardo di certe regioni presenti sulla superficie proteica che possono essere cruciali per l’antigenicità e per il legame alle cellule dell’ospite. L’emoagglutinina, sezionata nei suoi domini e subdomini, è stata da noi studiata con metodi di Modellistica Molecolare e sottoposta a confronti strutturali fini, per individuare quelle variazioni che potessero risultare tipo/dominio specifiche. Abbiamo evidenziato che la vicinanza strutturale e la similarità di sequenza primaria non sempre sono correlate; in più, caratteristiche tipo-specifiche di sottoregioni dell’emoagglutinina, monomeri e trimeri, possono essere rivelate grazie al confronto delle loro proprietà di superficie, (in termini di elettrostatica ed idrofobicità) appartenenti a sottoregioni dell’emoagglutinina, monomeri e trimeri. In questo lavoro ci siamo focalizzati sul virus H5N1 e abbiamo scoperto che il dominio di legame recettoriale dell’emoagglutinina (RBD) presenta delle variazioni tra clade circolanti e non più circolanti. Le recenti scoperte riguardanti l’associazione tra la disposizione delle cariche al RBD ed il successo in termini evolutivi e di diffusione del virus H5N1 ci hanno spinto ad eseguire analisi integrate di filogenesi e biologia strutturale a carico dei virus H9N2. Infatti, l’influenza A è un agente zoonotico in grado di produrre un grosso impatto sia sulla salute pubblica che sull’industria del pollame, avendo la capacità di effettuare il salto d’ospite, come riportato proprio per H5N1 ed H9N2. Abbiamo effettuato un’analisi evoluzionistica su un grande dataset non ridondante di ceppi virali e questo ci ha consentito di individuare cinque gruppi di virus H9N2. In accordo con le precedenti analisi effettuate per H5N1, abbiamo ottenuto accordo tra i dati filogenetici con quelli ottenuti dalle analisi di confronto strutturale. In particolare, emerge che la variazione della disposizione delle cariche coincide con quella di siti noti dell’emoagglutinina coinvolti nell’evasione al sistema immunitario e nella specificità d’ospite. I risultati ottenuti da questo secondo lavoro pongono l’accento sull’importanza dell’integrazione tra analisi di tipo filogenetiche e di biologia strutturale nella scoperta di nuovi meccanismi evolutivi dei virus dell’influenza. • Variazione dell’architettura di domini in proteine di mammifero coinvolte nel traffico vescicolare: la proteina umana VAMP7b è la più interessante tra quelle prodotte per splicing alternativo del gene SYBL1. La produzione di VAMP7b è causata dal salto dell’esone 6 che si traduce in uno slittamento della sequenza codificante. Abbiamo scoperto che questo evento è conservato in altre specie di mammiferi. VAMP7b condivide con l’isoforma principale il dominio inibitorio longin N-terminale e la prima metà dello SNARE motif. Nei mammiferi, VAMP7b è una proteina tronca in cui al C-terminale metà dello SNARE motif e la regione transmembrana sono sostituite da peptidi corti e variabili. È molto interessante notare come negli uomini e nelle scimmie antropomorfe lo slittamento della regione codificante determinato dal salto dell’esone 6 abbia prodotto un nuovo dominio di funzione sconosciuta: proprio per questo VAMP7b umana non è tronca, ma addirittura 40 residui più lunga rispetto all’isoforma principale. Dal momento che l’esistenza di questa isoforma “lunga” ed il suo nuovo dominio sono stati confermati a livello proteico grazie all’ausilio di specifici anticorpi, abbiamo effettuato una dissezione in silico del nuovo dominio adoperando un’analisi di sequenza di tipo matrice posizione-specifica (PSI-BLAST), seguita da da Modellistica Strutturale di tipo ab initio. In più, dal momento che la regione N-terminale dello SNARE motif è conservata ed è nota nel mediare il legame intramolecolare al dominio Longin, abbiamo appurato la conservazione della conformazione chiusa sia in vivo (saggio del doppio ibrido in lievito) che in vitro (analisi NMR). Inoltre, la localizzazione subcellulare (SCL) di VAMP7b e Ykt6b è stata studiata adoperando chimere contenenti GFP e RFP. Non ultimo, le isoforme b dei geni longin sono stati analizzati tramite qPCR e si è scoperto essere regolate durante lo sviluppo. • Motif di legame con azione regolatoria sulla crescita e l’indirizzamento neuronale: La regolazione fine delle interazioni proteina-proteina che avviene grazie alle variazioni nell’architettura dei domini o dal cambiamento di motif locali indotto dalla modulazione di caratteristiche di superficie, è in grado di regolare i percorsi di segnalazione sia a livello intra- che extracellulare. Le interazioni proteina-proteina extracellulari possono giocare un ruolo fondamentale nel riconoscimento eterologo (es. ospite-patogeno) come nella segnalazione omologa tra cellule appartenenti allo stesso organismo. Le proteine esposte in membrana plasmatica (PM) possono interagire le une con le altre e con la matrice extracellulare (ECM) per consentire informazioni posizionali e segnali di indirizzamento. Le molecole di adesione cellulare (CAMs) sono proteine della membrana plasmatica in grado di mediare segnali sia di natura attrattiva che repulsiva grazie ad interazioni omo- ed eterofiliche a carico dei loro domini extracellulari (EDs). Questi ultimi sono composti per la magior parte da domini ripetuti aventi fold di tipo Ig o Fibronectina di tipo III. Le attuali conoscenze suggeriscono che i 4 domini extracellulari N-terminali di tipo Ig siano importanti nelle interazioni omo- o eterofiliche ed in modo particolare il dominio Ig2 è provvisto di un importante motif di interazione. Nel nostro laboratorio abbiamo sviluppato dei peptidi biomimetici che riproducono i motif di interazione conosciuti o predetti appartenenti al dominio Ig2 di L1CAM umana e al singolo dominio Ig di LINGO1 umana, proteine, queste, che giocano un ruolo fondamentale nella crescita, nell’indirizzamento e nel differenziamento neuronale. Sulla base della conservazione strutturale della regione del motif (anche tra proteine con architetture molto diverse dei loro EDs), abbiamo iniziato a studiarne la variazione di sequenza mediante analisi per omologia e per espressioni regolari, per infine tornare al livello strutturale mediante Modellistica Molecolare. I risultati preliminari indicano una forte conservazione dell’Arginina centrale presente nel motif d’interazione, mentre nelle altre posizioni del motif si osserva la conservazione di proprietà dei residui piuttosto che la presenza di specifici residui. Questa evidenza è in accordo con il dato di fatto che la mutazione dell’Arginina in L1CAM è responsabile di un serio disordine neurologico, mentre mutazioni a carico di altri residui del motif causano un fenotipo meno grave. Questo suggerisce che il motif è un epitopo posizionalmente conservato attorno all’Arginina centrale in grado di consentire una variabilità limitata ma significativa nella sequenza circostante. Per verificare quest’ipotesi è stata effettuata una superimposizione strutturale dei domini Ig contenenti il motif d’interazione: il risultato ha confermato che il peptide contenente il motif è di per sé conservato posizionalmente e che la conservazione maggiore sia a livello posizionale che struturale è a carico del residuo centrale di Arginina. Esperimenti con peptidi mutati nell’Arginina centrale hanno dimostrato un’attività in termini di segnalazione nella neuritogenesi. Questi lavori hanno consentito di sviluppare un protocollo bioinformatico per la caratterizzazione di determinanti d’interazione e della loro modulazione funzionale, facilmente trasportabile su altre proteine.
Книги з теми "Folded Peptides"
Contini, Alessandro, and Jutta Eichler, eds. Folded Synthetic Peptides for Biomedical Applications. Frontiers Media SA, 2019. http://dx.doi.org/10.3389/978-2-88963-045-5.
Повний текст джерелаЧастини книг з теми "Folded Peptides"
Smith, George P., and Jamie K. Scott. "Using an epitope library to identify peptide ligands for antibodies against folded epitopes." In Peptides, 485–88. Dordrecht: Springer Netherlands, 1992. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-2264-1_186.
Повний текст джерелаEllis, Leland. "The insulin receptor: A hormone-activated transmembrane tyrosine kinase comprised of two large independently folded soluble domains." In Peptides, 302–7. Dordrecht: Springer Netherlands, 1988. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-010-9595-2_91.
Повний текст джерелаLisowski, Marek, Grzegorz Pietrzyński, and Barbara Rzeszotarska. "Stability of folded conformations of saturated and α,β-unsaturated peptides Ac-Pro-AA-NHMe." In Peptides 1992, 497–98. Dordrecht: Springer Netherlands, 1993. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-1470-7_220.
Повний текст джерелаKwok, Stanley C., Colin T. Mant, and Robert S. Hodges. "Lactam-Bridged and Disulfide-Bridged Peptide Mimic of a Stable α-Helical Folded Protein." In Peptides: The Wave of the Future, 377–78. Dordrecht: Springer Netherlands, 2001. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-010-0464-0_174.
Повний текст джерелаSaez, Natalie J., Ben Cristofori-Armstrong, Raveendra Anangi, and Glenn F. King. "A Strategy for Production of Correctly Folded Disulfide-Rich Peptides in the Periplasm of E. coli." In Methods in Molecular Biology, 155–80. New York, NY: Springer New York, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-6887-9_10.
Повний текст джерелаFormaggio, Fernando, Giovanni Valle, Marco Crisma, Monica Pantano, Stefano Mammi, Evaristo Peggion, Claudio Toniolo, et al. "(αMe)Val and (αMe)Phe peptides fold into turns and helices of opposite handedness." In Peptides, 221–22. Dordrecht: Springer Netherlands, 1993. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-010-9066-7_63.
Повний текст джерелаWallace, C. J. A., and I. Clark-Lewis. "Semisynthesis of mutants at residues 70 and 71 in a sharp bend of the cytochrome c fold." In Peptides, 80–82. Dordrecht: Springer Netherlands, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-0683-2_20.
Повний текст джерелаVita, C., E. Drakopoulou, S. Zinn-Justin, C. Roumestand, B. Gilquin, F. Toma, and A. Ménez. "Design and synthesis of chimerical proteins containing a natural α/β scorpion fold." In Peptides 1994, 54–55. Dordrecht: Springer Netherlands, 1995. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-1468-4_16.
Повний текст джерелаPessi, Antonello, Elisabetta Bianchi, Andreas Crameri, Anna Tramontano, and Maurizio Sollazzo. "Design and chemical synthesis of the Minibody: A Zn-binding protein with a novel fold." In Peptides 1992, 89–90. Dordrecht: Springer Netherlands, 1993. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-1470-7_29.
Повний текст джерелаEidenschink, Lisa A., Brandon L. Kier, and Niels H. Andersen. "Determinants of fold stabilizing aromatic-aromatic interactions in short peptides." In Advances in Experimental Medicine and Biology, 73–74. New York, NY: Springer New York, 2009. http://dx.doi.org/10.1007/978-0-387-73657-0_32.
Повний текст джерелаТези доповідей конференцій з теми "Folded Peptides"
Saldeen, K., R. Moalli, and T. Saldeen. "EFFECT OF A FIBRIN-DERIVED PEPTIDE ON PULMONARY ANGIOTENSIN CONVERTING ENZYME (ACE) ACTIVITY AND ON PRESSURE RESPONSES TO BRADYKININ (BK)." In XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1644331.
Повний текст джерелаEckhardt, Th, S. Haas, B. Lange, and H. Pfeiffer. "MEASUREMENT OF ELASTASE-INDUCED FIBRINOGEN-DERIVED PEPTIDES IN VITRO." In XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1643165.
Повний текст джерелаOehler, Madison, Douglas G. Hayes, and Doris D'Souza. "Encapsulation of Melittin in Bicontinuous Microemulsions for Topical Delivery." In 2022 AOCS Annual Meeting & Expo. American Oil Chemists' Society (AOCS), 2022. http://dx.doi.org/10.21748/fmme7461.
Повний текст джерелаHantgan, R. R. "LOCALIZATION OF THE DOMAINS OF FIBRIN INVOLVED IN BINDING TO PLATELETS." In XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1643773.
Повний текст джерелаCheng, Zihao, and Robert E. Campbell. "Fluorescence-based characterization of genetically encoded peptides that fold in live cells: progress toward a generic hairpin scaffold." In Biomedical Optics (BiOS) 2007, edited by Samuel Achilefu, Darryl J. Bornhop, Ramesh Raghavachari, Alexander P. Savitsky, and Rebekka M. Wachter. SPIE, 2007. http://dx.doi.org/10.1117/12.717274.
Повний текст джерелаBaglia, F. A., D. Sinha, and P. N. Walsh. "STRUCTURAL AND FUNCTIONAL CHARACTERIZATION OF DOMAINS IN THE HEAVY CHAIN REGION OF FACTOR XI (XIa) INVOLVED IN BINDING HIGH MOLECULAR WEIGHT KININOGEN AND FACTOR IX." In XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1642804.
Повний текст джерелаWeitz, J., S. Landman, and S. Birken. "IDENTIFICATION OF A NEUTROPHIL ELASTASE CLEAVAGE SITE ON THE Act -CHAIN OF PRIMATE FIBRINOGEN." In XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1643896.
Повний текст джерелаHuang, Tur-Fu, H. Lukasiewicz, C. J. Holt, and S. Niewiarowski. "CHARACTERIZATION OF FIBRINOGEN RECEPTORS ASSOCIATED WITH GLTCCPROIEIN IIb/IIIa (GPIIb/GPIIIa) COMPLEX BY TRIGRAMIN, A UNIQUE LOW MOLECULAR WEIGHT PEPTIDE PROBE." In XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1643523.
Повний текст джерелаBock, Paul E. "ACTIVE SITE-SELECTIVE LABELING OF THROMBIN WITH FLUORESCENCE PROBES USING THI0ESTER DERIVATIVES OF PEPTIDE-CHL0R0METHYL KETONES." In XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1644664.
Повний текст джерелаKazerounian, Kazem, Khalid Latif, and Carlos Alvarado. "ProtoFold: Part II — A Successive Kineto-Static Compliance Method for Protein Conformation Prediction." In ASME 2004 International Design Engineering Technical Conferences and Computers and Information in Engineering Conference. ASMEDC, 2004. http://dx.doi.org/10.1115/detc2004-57247.
Повний текст джерелаЗвіти організацій з теми "Folded Peptides"
Arnett, Clint, Justin Lange, Ashley Boyd, Martin Page, and Donald Cropek. Expression and secretion of active Moringa oleifera coagulant protein in Bacillus subtilis. Engineer Research and Development Center (U.S.), August 2021. http://dx.doi.org/10.21079/11681/41546.
Повний текст джерелаChristopher, David A., and Avihai Danon. Plant Adaptation to Light Stress: Genetic Regulatory Mechanisms. United States Department of Agriculture, May 2004. http://dx.doi.org/10.32747/2004.7586534.bard.
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