Дисертації з теми "CYP101C1"
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Maurer, Steffen Christian. "Oxidationsreaktionen mittels der Cytochrom P450-Monooxygenase CYP102A1 in Enzymreaktoren." [S.l. : s.n.], 2006. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-28118.
Повний текст джерелаPovsic, Manca. "Rational redesign of cytochrome P450 BM3 (CYP102A1) towards industrially relevant drug metabolites." Thesis, University of Manchester, 2016. https://www.research.manchester.ac.uk/portal/en/theses/rational-redesign-of-cytochrome-p450-bm3-cyp102a1-towards-industrially-relevant-drug-metabolites(1e9b4e44-0211-4ffc-8684-7db1c9a21791).html.
Повний текст джерелаPutkaradze, Natalia [Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] Bernhardt. "Biotechnologically important biotransformations by CYP106A2 and CYP109E1 from Bacillus megaterium / Natalia Putkaradze ; Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2018. http://d-nb.info/1166140024/34.
Повний текст джерелаPutkaradze, Natalia Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] [Bernhardt. "Biotechnologically important biotransformations by CYP106A2 and CYP109E1 from Bacillus megaterium / Natalia Putkaradze ; Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2018. http://d-nb.info/1166140024/34.
Повний текст джерелаKoe, Gary Shizumi. "Decomposition of 1,2-dibromo-3-chloropropane (DBCP) by cytochrome P-450cam (CYP101)." Diss., Restricted to subscribing institutions, 2009. http://proquest.umi.com/pqdweb?did=2025617391&sid=1&Fmt=2&clientId=1564&RQT=309&VName=PQD.
Повний текст джерелаBaker, George. "The characterisation of the flavocytochrome P450-CPR fusion enzymes CYP505A30 from Myceliophthora thermophila and CYP102A1 from Bacillus megaterium." Thesis, University of Manchester, 2016. https://www.research.manchester.ac.uk/portal/en/theses/the-characterisation-of-the-flavocytochrome-p450cpr-fusion-enzymes-cyp505a30-from-myceliophthora-thermophila-and-cyp102a1-from-bacillus-megaterium(f064fb08-300f-4d09-a03a-f00017c4ba68).html.
Повний текст джерелаJanocha, Simon [Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] Bernhardt. "Umsatz von Harzsäuren durch die bakteriellen Cytochrome CYP105A1 und CYP106A2 - strukturelle Grundlagen und potentielle Anwendungen / Simon Janocha. Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2014. http://d-nb.info/1053725043/34.
Повний текст джерелаJanocha, Simon Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] [Bernhardt. "Umsatz von Harzsäuren durch die bakteriellen Cytochrome CYP105A1 und CYP106A2 - strukturelle Grundlagen und potentielle Anwendungen / Simon Janocha. Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2014. http://d-nb.info/1053725043/34.
Повний текст джерелаWalsh, Mark E. "The reductive dehalogenation of hexachloroethane and #gamma# - lindane by cytochrome P450 â†câ†aâ†m (CYP101)." Thesis, University of Oxford, 2002. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.249197.
Повний текст джерелаKleser, Michael Werner [Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] Bernhardt. "Etablierung einer Biotransformation zur stereoselektiven Hydroxylierung der Sulfonylharnstoffe Glimepirid und Glibenclamid sowie von Vitamin D3 mit CYP105A1 / Michael Werner Kleser. Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2012. http://d-nb.info/1051588863/34.
Повний текст джерелаAbdulmughni, Ammar [Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] Bernhardt. "Engineering of Cytochrome P450s CYP109E1 and CYP109A2 from Bacillus megaterium DSM319 for the production of vitamin D3 metabolites / Ammar Abdulmughni ; Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2018. http://d-nb.info/1166140032/34.
Повний текст джерелаAbdulmughni, Ammar Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] [Bernhardt. "Engineering of Cytochrome P450s CYP109E1 and CYP109A2 from Bacillus megaterium DSM319 for the production of vitamin D3 metabolites / Ammar Abdulmughni ; Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2018. http://d-nb.info/1166140032/34.
Повний текст джерелаKhatri, Yogan [Verfasser], and Rita [Akademischer Betreuer] Bernhardt. "The cytochrome P450 complement of the myxobacterium Sorangium cellulosum So ce56 and characterization of two members, CYP109D1 and CYP260A1 / Yogan Khatri. Betreuer: Rita Bernhardt." Saarbrücken : Saarländische Universitäts- und Landesbibliothek, 2010. http://d-nb.info/1052338755/34.
Повний текст джерелаVincent, Thierry. "Optimisation des conditions réactionnelles et création de nouveaux mutants à grande performance du cytochrome p450 BM3 CYP102A1 utilisant les cofacteurs alternatifs NADH et N-benzyl-1,4-dihydronicotinamide." Doctoral thesis, Université Laval, 2020. http://hdl.handle.net/20.500.11794/66678.
Повний текст джерелаThe p450 cytochrome CYP102A1, better known as BM3, comes from the bacteria Bacillus megaterium. This enzyme possesses a prosthetic heme group enabling it to catalyze the insertion of oxygen into a carbon-hydrogen bond generally resulting in the hydroxylation of the substrate, the enzyme is therefore a monooxygenase. This type of reaction remains difficult to achieve by traditional chemistry. Unlike other p450 cytochromes, BM3 is soluble (is not membrane bound) and is naturally fused to its reductase partner forming a single polypeptide chain. As such, in recent years, BM3 has garnered much attention from the pharmaceutical and fine chemical industries, due to its high biocatalytic potential. However, its use in industry remains constrained by its instability as well as by the prohibitive cost of its cofactor, NADPH. This thesis describes the development of different strategies aiming at liberating reactions driven with BM3 from their dependence to NADPH whilst maximizing the specific yield of the monooxygenase. Instead of NADPH, two other inexpensive cofactors were used, namely NADH and N-benzyl-1,4-dihydronicotinamide (NBAH) by using the BM3 mutant R966D/W1046S. To maximize BM3 specific yield, one of the strategies used in this thesis work, the optimization of the reaction medium, rested on two key elements. Firstly, favouring the stabilization of the cofactor, as it was found to be more unstable than the enzyme itself and secondly lowering the reaction temperature as this effectively augmented oxidase/reductase reactions coupling and as such the stability of the enzyme. The net effect of the optimized reaction was to enhance the specific yield of the BM3 mutant R966D/W1046S by a factor of 2 and 2,6 depending on which cofactor was used. Two other enzymatic engineering strategies were explored to generate mutations which could enhance the performance of BM3. One of these, consensus guided mutagenesis, generated a library of mutants from which mutants NTD5 and NTD6 were identified enhancing the specific yield of the enzyme comparatively to their parent, R966D/W1046S, by a factor of 5,24 and 2,3 for NBAH and NADH respectively. The other strategy explored was to apply a selective pressure on Bacillus megaterium to force, by experimental evolution, the performance of the enzyme. From this strategy, a new mutant of BM3 called DE, possessing 34 new amino acid substitutions, was generated. This new mutant displayed a greater resistance to organic solvents as well as an augmentation of specific yields when used alongside NADPH and NADH comparatively to wild type BM3 by a factor of 1,23 and 1,76 respectively. The strategies described in this thesis allowed a significative enhancement of BM3 specific yield as well as represent two new methodologies by which new beneficial mutations can be identified.
Ahirwar, Saurabh Kumar. "Exploring the monooxygenase activity and selectivity of two related Cytochrome P450 enzymes." Thesis, 2020. http://hdl.handle.net/2440/127956.
Повний текст джерелаThesis (MPhil) -- University of Adelaide, School of Physical Sciences, 2020
Sarkar, Md Raihan. "Application of the Monooxygenase Enzymes CYP101B1 and CYP101C1 from Novosphingobium aromaticivorans for Selective and Efficient Functionalisation of Inert C-H bonds." Thesis, 2019. http://hdl.handle.net/2440/119892.
Повний текст джерелаThesis (Ph.D.) -- University of Adelaide, School of Physical Sciences, 2019
Alemseghed, Mussie. "Engineering an efficient cholesterol hydroxylase from a highly active fatty acid hydroxylase, CYP102A1 /." 2007. http://proquest.umi.com/pqdweb?did=1441197071&sid=9&Fmt=2&clientId=10361&RQT=309&VName=PQD.
Повний текст джерелаMaurer, Steffen Christian [Verfasser]. "Oxidationsreaktionen mittels der Cytochrom-P450-Monooxygenase CYP102A1 in Enzymreaktoren / vorgelegt von Steffen Christian Maurer." 2006. http://d-nb.info/981684033/34.
Повний текст джерелаEbert, Maximilian. "Shifting the boundaries of experimental studies in engineering enzymatic functions : combining the benefits of computational and experimental methods." Thèse, 2016. http://hdl.handle.net/1866/19025.
Повний текст джерелаL'industrie chimique mondiale est en pleine mutation, cherchant des solutions pour rendre la synthèse organique classique plus durable. Une telle solution consiste à passer de la catalyse chimique classique à la biocatalyse. Bien que les avantages des enzymes incluent leur stéréo, régio et chimiosélectivité, cette sélectivité réduit souvent leur promiscuité. Les efforts requis pour adapter la fonction enzymatique aux réactions désirées se sont révélés d'une efficacité modérée, de sorte que des méthodes rapides et rentables sont nécessaires pour générer des biocatalyseurs qui rendront la production chimique plus efficace. Dans l’ère de la bioinformatique et des outils de calcul pour soutenir l'ingénierie des enzymes, le développement rapide de nouvelles fonctions enzymatiques devient une réalité. Cette thèse commence par un examen des développements récents sur les outils de calcul pour l’ingénierie des enzymes. Ceci est suivi par un exemple de l’ingénierie des enzymes purement expérimental ainsi que de l’évolution des protéines. Nous avons exploré l’espace mutationnel d'une enzyme primitive, la dihydrofolate réductase R67 (DHFR R67), en utilisant l’ingénierie semi-rationnelle des protéines. La conception rationnelle d’une librarie de mutants, ou «Smart library design», impliquait l’association covalente de monomères de l’homotétramère DHFR R67 en dimères afin d’augmenter la diversité de la librairie d’enzymes mutées. Le criblage par activité enzymatique a révélé un fort biais pour le maintien de la séquence native dans un des protomères tout en tolérant une variation de séquence élevée pour le deuxième. Il est plausible que les protomères natifs procurent l’activité observée, de sorte que nos efforts pour modifier le site actif de la DHFR R67 peuvent n’avoir été que modérément fructueux. Les limites des méthodes expérimentales sont ensuite abordées par le développement d’outils qui facilitent la prédiction des points chauds mutationnels, c’est-à-dire les sites privilégiés à muter afin de moduler la fonction. Le développement de ces techniques est intensif en termes de calcul, car les protéines sont de grandes molécules complexes dans un environnement à base d’eau, l’un des solvants les plus difficiles à modéliser. Nous présentons l’identification rapide des points chauds mutationnels spécifiques au substrat en utilisant l'exemple d’une enzyme cytochrome P450 industriellement pertinente, la CYP102A1. En appliquant la technique de simulation de la dynamique moléculaire par la force de polarisation adaptative, ou «ABF», nous confirmons les points chauds mutationnels connus pour l’hydroxylation des acides gras tout en identifiant de nouveaux points chauds mutationnels. Nous prédisons également la conformation du substrat naturel, l’acide palmitique, dans le site actif et nous appliquons ces connaissances pour effectuer un criblage virtuel d'autres substrats de cette enzyme. Nous effectuons ensuite des simulations de dynamique moléculaire pour traiter l’impact potentiel de la dynamique des protéines sur la catalyse enzymatique, qui est le sujet de discussions animées entre les experts du domaine. Avec la disponibilité accrue de structures cristallines dans la banque de données de protéines (PDB), il devient clair qu’une seule structure de protéine n’est pas suffisante pour élucider la fonction enzymatique. Nous le démontrons en analysant quatre structures cristallines que nous avons obtenues d’une enzyme β-lactamase, parmi lesquelles un réarrangement important des résidus clés du site actif est observable. Nous avons réalisé de longues simulations de dynamique moléculaire pour générer un ensemble de structures suggérant que les structures cristallines ne reflètent pas nécessairement la conformation de plus basse énergie. Enfin, nous étudions la nécessité de compléter de manière informatisée un hémisphère où l’expérimental n’est actuellement pas possible, à savoir la prédiction de la migration des gaz dans les enzymes. À titre d'exemple, la réactivité des enzymes cytochrome P450 dépend de la disponibilité des molécules d’oxygène envers l’hème du site actif. Par le biais de simulations de la dynamique moléculaire de type Simulation Implicite du Ligand (ILS), nous dérivons le paysage de l’énergie libre de petites molécules neutres de gaz pour cartographier les canaux potentiels empruntés par les gaz dans les cytochromes P450 : CYP102A1 et CYP102A5. La comparaison pour les gaz CO, N2 et O2 suggère que ces enzymes évoluent vers l’exclusion du CO inhibiteur. De plus, nous prédisons que les canaux empruntés par les gaz sont distincts des canaux empruntés par le substrat connu et que ces canaux peuvent donc être modifiés indépendamment les uns des autres.
The chemical industry worldwide is at a turning point, seeking solutions to make classical organic synthesis more sustainable. One such solution is to shift from classical catalysis to biocatalysis. Although the advantages of enzymes include their stereo-, regio-, and chemoselectivity, their selectivity often reduces versatility. Past efforts to tailor enzymatic function towards desired reactions have met with moderate effectiveness, such that fast and cost-effective methods are in demand to generate biocatalysts that will render the production of fine and bulk chemical production more benign. In the wake of bioinformatics and computational tools to support enzyme engineering, the fast development of new enzyme functions is becoming a reality. This thesis begins with a review of recent developments on computational tools for enzyme engineering. This is followed by an example of purely experimental enzyme engineering and protein evolution. We explored the mutational space of a primitive enzyme, the R67 dihydrofolate reductase (DHFR), using semi-rational protein engineering. ‘Smart library design’ involved fusing monomers of the homotetrameric R67 DHFR into dimers, to increase the diversity in the resulting mutated enzyme libraries. Activity-based screening revealed a strong bias for maintenance of the native sequence in one protomer with tolerance for high sequence variation in the second. It is plausible that the native protomers procure the observed activity, such that our efforts to modify the enzyme active site may have been only moderately fruitful. The limitations of experimental methods are then addressed by developing tools that facilitate computational mutational hotspot prediction. Developing these techniques is computationally intensive, as proteins are large molecular objects and work in aqueous media, one of the most complex solvents to model. We present the rapid, substrate-specific identification of mutational hotspots using the example of the industrially relevant P450 cytochrome CYP102A1. Applying the adaptive biasing force (ABF) molecular dynamics simulation technique, we confirm the known mutational hotspots for fatty acid hydroxylation and identify a new one. We also predict a catalytic binding pose for the natural substrate, palmitic acid, and apply that knowledge to perform virtual screening for further substrates for this enzyme. We then perform molecular dynamics simulations to address the potential impact of protein dynamics on enzyme catalysis, which is the topic of heated discussions among experts in the field. With the availability of more crystal structures in the Protein Data Bank, it is becoming clear that a single protein structure is not sufficient to elucidate enzyme function. We demonstrate this by analyzing four crystal structures we obtained of a β-lactamase enzyme, among which a striking rearrangement of key active site residues was observed. We performed long molecular dynamics simulations to generate a structural ensemble that suggests that crystal structures do not necessarily reflect the conformation of lowest energy. Finally, we address the need to computationally complement an area where experimentation is not currently possible, namely the prediction of gas migration into enzymes. As an example, the reactivity of P450 cytochrome enzymes depends on the availability of molecular oxygen at the active-site heme. Using the Implicit Ligand Sampling (ILS) molecular dynamics simulation technique, we derive the free energy landscape of small neutral gas molecules to map potential gas channels in cytochrome P450 CYP102A1 and CYP102A5. Comparison of CO, N2 and O2 suggests that those enzymes evolved towards exclusion of the inhibiting CO. In addition, we predict that gas channels are distinct from known substrate channels and therefore can be engineered independently from one another.