Готові списки джерел за темами / Bovine seminal ribonuclease

Зміст

  1. Статті в журналах
  2. Дисертації
  3. Частини книг

Добірка наукової літератури з теми "Bovine seminal ribonuclease"

Автор: Grafiati
Опубліковано: 11 березня 2023

Оформте джерело за APA, MLA, Chicago, Harvard та іншими стилями

Оберіть тип джерела:

Ознайомтеся зі списками актуальних статей, книг, дисертацій, тез та інших наукових джерел на тему "Bovine seminal ribonuclease".

Біля кожної праці в переліку літератури доступна кнопка «Додати до бібліографії». Скористайтеся нею – і ми автоматично оформимо бібліографічне посилання на обрану працю в потрібному вам стилі цитування: APA, MLA, «Гарвард», «Чикаго», «Ванкувер» тощо.

Також ви можете завантажити повний текст наукової публікації у форматі «.pdf» та прочитати онлайн анотацію до роботи, якщо відповідні параметри наявні в метаданих.

Статті в журналах з теми "Bovine seminal ribonuclease"

1

Catanzano, Francesca, and G. Graziano. "Domains in bovine seminal ribonuclease." Journal of Thermal Analysis and Calorimetry 91, no. 1 (October 1, 2007): 61–66. http://dx.doi.org/10.1007/s10973-007-8537-2.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
2

Poučková, P., J. Souček, J. Matoušek, M. Zadinová, D. Hloušková, J. Polívková, and L. Navrátil. "Antitumor action of bovine seminal ribonuclease." Folia Microbiologica 43, no. 5 (October 1998): 511–12. http://dx.doi.org/10.1007/bf02820807.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
3

Slav�k, Tom�?, Josef Matou?ek, Josef Fulka, and Ronald T. Raines. "Effect of bovine seminal ribonuclease and bovine pancreatic ribonuclease A on bovine oocyte maturation." Journal of Experimental Zoology 287, no. 5 (2000): 394–99. http://dx.doi.org/10.1002/1097-010x(20001001)287:5<394::aid-jez7>3.0.co;2-e.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
4

Mancheno, J. M., M. Gasset, M. Onaderra, J. G. Gavilanes, and G. Dalessio. "Bovine Seminal Ribonuclease Destabilizes Negatively Charged Membranes." Biochemical and Biophysical Research Communications 199, no. 1 (February 1994): 119–24. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1994.1202.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
5

Kim, J. S., and R. T. Raines. "Bovine seminal ribonuclease produced from a synthetic gene." Journal of Biological Chemistry 268, no. 23 (August 1993): 17392–96. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(19)85347-4.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
6

Lee, J. Eugene, and Ronald T. Raines. "Cytotoxicity of Bovine Seminal Ribonuclease: Monomer versus Dimer†." Biochemistry 44, no. 48 (December 2005): 15760–67. http://dx.doi.org/10.1021/bi051668z.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
7

Mazzarella, L., S. Capasso, D. Demasi, G. Di Lorenzo, C. A. Mattia, and A. Zagari. "Bovine seminal ribonuclease: structure at 1.9 Å resolution." Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 49, no. 4 (July 1, 1993): 389–402. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444993003403.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
8

Denigris, M., N. Russo, R. Piccoli, G. Dalessio, and A. Didonato. "Expression of Bovine Seminal Ribonuclease in Escherichia coli." Biochemical and Biophysical Research Communications 193, no. 1 (May 1993): 155–60. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1993.1603.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
9

Spadaccini, Roberta, Carmine Ercole, Giuseppe Graziano, Rainer Wechselberger, Rolf Boelens, and Delia Picone. "Mechanism of 3D domain swapping in bovine seminal ribonuclease." FEBS Journal 281, no. 3 (December 13, 2013): 842–50. http://dx.doi.org/10.1111/febs.12651.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
10

Kim, Jin-Soo, and Ronald T. Raines. "A Misfolded but Active Dimer of Bovine Seminal Ribonuclease." European Journal of Biochemistry 224, no. 1 (August 1994): 109–14. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1994.tb20001.x.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
Більше джерел

Дисертації з теми "Bovine seminal ribonuclease"

1

VOTTARIELLO, FRANCESCA. "OLIGOMERIZATION OF RNase A:a) A STUDY OF THE INFLUENCE OF SERINE 80 RESIDUE ON THE 3D DOMAIN SWAPPING MECHANISMb) “ZERO-LENGTH” DIMERS OF RNase A AND THEIR CATIONIZATION WITH PEI." Doctoral thesis, 2010. http://hdl.handle.net/11562/344075.

Повний текст джерела
Анотація:
"Zero-length" dimers of ribonuclease A, a novel type of dimers formed by two RNase A molecules bound to each other through a zero-length amide bond [Simons, B.L. et al. (2007) Proteins 66, 183-195], were analyzed, and tested for their possible in vitro cytotoxic activity. Results: (i) Besides dimers, also trimers and higher oligomers can be identified among the products of the covalently linking reaction. (ii) The "zero-length" dimers prepared by us appear not to be a unique species, as was instead reported by Simons et al. The product is heterogeneous, as shown by the involvement in the amide bond of amino and carboxyl groups others than only those belonging to Lys66 and Glu9. This is demonstrated by results obtained with two RNase A mutants, E9A and K66A. (iii) The "zero-length" dimers degrade poly(A).poly(U) (dsRNA) and yeast RNA (ssRNA): while the activity against poly(A).poly(U) increases with the increase of the oligomer's basicity, the activity towards yeast RNA decreases with the increase of oligomers' basicity, in agreement with many previous data, but in contrast with the results reported by Simons et al. (iv) No cytotoxicity against various tumor cells lines could be evidenced in RNase A "zero-length" dimers. (v) They instead become cytotoxic if cationized by conjugation with polyethylenimine [Futami, J. et al. (2005) J. Biosci. Bioengin. 99, 95-103]. However, polyethylenimine derivatives of RNase A "zero-length" dimers and native, monomeric RNase A are equally cytotoxic. In other words, protein "dimericity" does not play any role in this case. Moreover, (vi) cytotoxicity seems not to be specific for tumor cells: polyethylenimine-cationized native RNase A is also cytotoxic towards human monocytes.
"Zero-length" dimers of ribonuclease A, a novel type of dimers formed by two RNase A molecules bound to each other through a zero-length amide bond [Simons, B.L. et al. (2007) Proteins 66, 183-195], were analyzed, and tested for their possible in vitro cytotoxic activity. Results: (i) Besides dimers, also trimers and higher oligomers can be identified among the products of the covalently linking reaction. (ii) The "zero-length" dimers prepared by us appear not to be a unique species, as was instead reported by Simons et al. The product is heterogeneous, as shown by the involvement in the amide bond of amino and carboxyl groups others than only those belonging to Lys66 and Glu9. This is demonstrated by results obtained with two RNase A mutants, E9A and K66A. (iii) The "zero-length" dimers degrade poly(A).poly(U) (dsRNA) and yeast RNA (ssRNA): while the activity against poly(A).poly(U) increases with the increase of the oligomer's basicity, the activity towards yeast RNA decreases with the increase of oligomers' basicity, in agreement with many previous data, but in contrast with the results reported by Simons et al. (iv) No cytotoxicity against various tumor cells lines could be evidenced in RNase A "zero-length" dimers. (v) They instead become cytotoxic if cationized by conjugation with polyethylenimine [Futami, J. et al. (2005) J. Biosci. Bioengin. 99, 95-103]. However, polyethylenimine derivatives of RNase A "zero-length" dimers and native, monomeric RNase A are equally cytotoxic. In other words, protein "dimericity" does not play any role in this case. Moreover, (vi) cytotoxicity seems not to be specific for tumor cells: polyethylenimine-cationized native RNase A is also cytotoxic towards human monocytes.
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.

Частини книг з теми "Bovine seminal ribonuclease"

1

Mazzarella, L., L. Vitagliano, A. Zagari, and S. Capasso. "Subunit Assembly in Bovine Seminal Ribonuclease." In Topics in Molecular Organization and Engineering, 301–12. Dordrecht: Springer Netherlands, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-0822-5_28.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
2

Di Donato, A., V. Cafaro, M. De Nigris, G. Minopoli, and G. D’Alessio. "Engineering of Bovine Seminal Ribonuclease: Expression of the Secreted Recombinant Protein." In Topics in Molecular Organization and Engineering, 187–92. Dordrecht: Springer Netherlands, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-0822-5_15.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
3

Picone, Delia, Antonello Merlino, and Roberta Spadaccini. "Bovine Seminal Ribonuclease and Its Special Features: When Two is Better Than One." In Antitumor Potential and other Emerging Medicinal Properties of Natural Compounds, 93–113. Dordrecht: Springer Netherlands, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-007-6214-5_7.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
4

Barone, G., F. Catanzano, G. Graziano, V. Cafaro, G. D’Alessio, and A. Di Donato. "Thermodynamic stability of a monomeric derivative of bovine seminal ribonuclease." In Progress in Biotechnology, 211–16. Elsevier, 1998. http://dx.doi.org/10.1016/s0921-0423(98)80032-4.

Повний текст джерела
Стилі APA, Harvard, Vancouver, ISO та ін.
Також вас можуть зацікавити розширені добірки на тему "Bovine seminal ribonuclease" для конкретних типів джерел:
Статті в журналах
Ми пропонуємо знижки на всі преміум-плани для авторів, чиї праці увійшли до тематичних добірок літератури. Зв'яжіться з нами, щоб отримати унікальний промокод!

До бібліографії