Статті в журналах з теми "Bias Exchange Metadynamics"
Оформте джерело за APA, MLA, Chicago, Harvard та іншими стилями
Ознайомтеся з топ-19 статей у журналах для дослідження на тему "Bias Exchange Metadynamics".
Біля кожної праці в переліку літератури доступна кнопка «Додати до бібліографії». Скористайтеся нею – і ми автоматично оформимо бібліографічне посилання на обрану працю в потрібному вам стилі цитування: APA, MLA, «Гарвард», «Чикаго», «Ванкувер» тощо.
Також ви можете завантажити повний текст наукової публікації у форматі «.pdf» та прочитати онлайн анотацію до роботи, якщо відповідні параметри наявні в метаданих.
Переглядайте статті в журналах для різних дисциплін та оформлюйте правильно вашу бібліографію.
Baftizadeh Baghal, Fahimeh, Xevi Biarnes, Fabio Pietrucci, Alessandro Laio, and Fabio Affinito. "Simulation of Amyloid Nucleation with Bias-Exchange Metadynamics." Biophysical Journal 102, no. 3 (January 2012): 242a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2011.11.1336.
Повний текст джерелаSingh, Richa, Rohit Bansal, Anurag Singh Rathore, and Gaurav Goel. "Equilibrium Ensembles for Insulin Folding from Bias-Exchange Metadynamics." Biophysical Journal 112, no. 8 (April 2017): 1571–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2017.03.015.
Повний текст джерелаBulo, Rosa E., Hans Van Schoot, Daniel Rohr, and Carine Michel. "Bias-exchange metadynamics applied to the study of chemical reactivity." International Journal of Quantum Chemistry 110, no. 12 (March 10, 2010): 2299–307. http://dx.doi.org/10.1002/qua.22554.
Повний текст джерелаBaftizadeh, Fahimeh, Pilar Cossio, Fabio Pietrucci, and Alessandro Laio. "Protein Folding and Ligand-Enzyme Binding from Bias-Exchange Metadynamics Simulations." Current Physical Chemistry 2, no. 1 (January 1, 2012): 79–91. http://dx.doi.org/10.2174/1877946811202010079.
Повний текст джерелаBaftizadeh, Fahimeh, Pilar Cossio, Fabio Pietrucci, and Alessandro Laio. "Protein Folding and Ligand-Enzyme Binding from Bias-Exchange Metadynamics Simulations." Current Physical Chemistrye 2, no. 1 (January 1, 2012): 79–91. http://dx.doi.org/10.2174/1877947611202010079.
Повний текст джерелаCao, Zanxia, Yunqiang Bian, Guodong Hu, Liling Zhao, Zhenzhen Kong, Yuedong Yang, Jihua Wang, and Yaoqi Zhou. "Bias-Exchange Metadynamics Simulation of Membrane Permeation of 20 Amino Acids." International Journal of Molecular Sciences 19, no. 3 (March 16, 2018): 885. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19030885.
Повний текст джерелаTodorova, Nevena, Fabrizio Marinelli, Stefano Piana, and Irene Yarovsky. "Exploring the Folding Free Energy Landscape of Insulin Using Bias Exchange Metadynamics." Journal of Physical Chemistry B 113, no. 11 (March 19, 2009): 3556–64. http://dx.doi.org/10.1021/jp809776v.
Повний текст джерелаFurini, Simone, Paolo Barbini, and Carmen Domene. "Conduction and Selectivity in Na+ Channels Analyzed by Bias-Exchange Metadynamics Simulations." Biophysical Journal 108, no. 2 (January 2015): 490a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2014.11.2682.
Повний текст джерелаMehrabian, Hadi, and Bernhardt L. Trout. "In Silico Engineering of Hydrate Anti-agglomerant Molecules Using Bias-Exchange Metadynamics Simulations." Journal of Physical Chemistry C 124, no. 35 (August 5, 2020): 18983–92. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcc.0c03251.
Повний текст джерелаAnsari, Samiul M., Andrea Coletta, Katrine Kirkeby Skeby, Jesper Sørensen, Birgit Schiøtt, and David S. Palmer. "Allosteric-Activation Mechanism of Bovine Chymosin Revealed by Bias-Exchange Metadynamics and Molecular Dynamics Simulations." Journal of Physical Chemistry B 120, no. 40 (September 29, 2016): 10453–62. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.6b07491.
Повний текст джерелаZerze, Gül H., Cayla M. Miller, Daniele Granata, and Jeetain Mittal. "Free Energy Surface of an Intrinsically Disordered Protein: Comparison between Temperature Replica Exchange Molecular Dynamics and Bias-Exchange Metadynamics." Journal of Chemical Theory and Computation 11, no. 6 (May 12, 2015): 2776–82. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jctc.5b00047.
Повний текст джерелаCao, Zanxia, Xiumei Zhang, Chunling Wang, Lei Liu, Liling Zhao, Jihua Wang, and Yaoqi Zhou. "Different effects of cholesterol on membrane permeation of arginine and tryptophan revealed by bias-exchange metadynamics simulations." Journal of Chemical Physics 150, no. 8 (February 28, 2019): 084106. http://dx.doi.org/10.1063/1.5082351.
Повний текст джерелаDomene, Carmen, Paolo Barbini, and Simone Furini. "Bias-Exchange Metadynamics Simulations: An Efficient Strategy for the Analysis of Conduction and Selectivity in Ion Channels." Journal of Chemical Theory and Computation 11, no. 4 (March 17, 2015): 1896–906. http://dx.doi.org/10.1021/ct501053x.
Повний текст джерелаCossio, Pilar, Fabrizio Marinelli, Alessandro Laio, and Fabio Pietrucci. "Optimizing the Performance of Bias-Exchange Metadynamics: Folding a 48-Residue LysM Domain Using a Coarse-Grained Model." Journal of Physical Chemistry B 114, no. 9 (March 11, 2010): 3259–65. http://dx.doi.org/10.1021/jp907464b.
Повний текст джерелаScarabelli, Guido, Davide Provasi, Ana Negri, and Marta Filizola. "Mapping the Conformational Free-Energy Landscape of Classical Opioid Peptides using Extensive Molecular Dynamics and Bias Exchange Metadynamics Simulations." Biophysical Journal 104, no. 2 (January 2013): 116a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.672.
Повний текст джерелаCao, Zanxia, Lei Liu, Guodong Hu, Yunqiang Bian, Haiyan Li, Jihua Wang, and Yaoqi Zhou. "Interplay of hydrophobic and hydrophilic interactions in sequence-dependent cell penetration of spontaneous membrane-translocating peptides revealed by bias-exchange metadynamics simulations." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes 1862, no. 10 (October 2020): 183402. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2020.183402.
Повний текст джерелаSridhar, Akshay, Stephen E. Farr, Guillem Portella, Tamar Schlick, Modesto Orozco, and Rosana Collepardo-Guevara. "Emergence of chromatin hierarchical loops from protein disorder and nucleosome asymmetry." Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no. 13 (March 12, 2020): 7216–24. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1910044117.
Повний текст джерелаPaloncýová, Markéta, Veronika Navrátilová, Karel Berka, Alessandro Laio, and Michal Otyepka. "Role of Enzyme Flexibility in Ligand Access and Egress to Active Site: Bias-Exchange Metadynamics Study of 1,3,7-Trimethyluric Acid in Cytochrome P450 3A4." Journal of Chemical Theory and Computation 12, no. 4 (March 23, 2016): 2101–9. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jctc.6b00075.
Повний текст джерелаLu, Xiaoli, та Jing Huang. "A thermodynamic investigation of amyloid precursor protein processing by human γ-secretase". Communications Biology 5, № 1 (18 серпня 2022). http://dx.doi.org/10.1038/s42003-022-03818-7.
Повний текст джерела