Статті в журналах з теми "Arrestin Proteins"
Оформте джерело за APA, MLA, Chicago, Harvard та іншими стилями
Ознайомтеся з топ-50 статей у журналах для дослідження на тему "Arrestin Proteins".
Біля кожної праці в переліку літератури доступна кнопка «Додати до бібліографії». Скористайтеся нею – і ми автоматично оформимо бібліографічне посилання на обрану працю в потрібному вам стилі цитування: APA, MLA, «Гарвард», «Чикаго», «Ванкувер» тощо.
Також ви можете завантажити повний текст наукової публікації у форматі «.pdf» та прочитати онлайн анотацію до роботи, якщо відповідні параметри наявні в метаданих.
Переглядайте статті в журналах для різних дисциплін та оформлюйте правильно вашу бібліографію.
JAHNS, Roland, Franck BORGESE, Sabine LINDENTHAL, Annette STRAUB, René MOTAIS, and Bruno FIÉVET. "Trout red blood cell arrestin (TRCarr), a novel member of the arrestin family: cloning, immunoprecipitation and expression of recombinant TRCarr." Biochemical Journal 316, no. 2 (June 1, 1996): 497–506. http://dx.doi.org/10.1042/bj3160497.
Повний текст джерелаBecuwe, Michel, Antonio Herrador, Rosine Haguenauer-Tsapis, Olivier Vincent, and Sébastien Léon. "Ubiquitin-Mediated Regulation of Endocytosis by Proteins of the Arrestin Family." Biochemistry Research International 2012 (2012): 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2012/242764.
Повний текст джерелаMorris, Gavin E., Carl P. Nelson, Paul J. Brighton, Nicholas B. Standen, R. A. John Challiss, and Jonathon M. Willets. "Arrestins 2 and 3 differentially regulate ETA and P2Y2 receptor-mediated cell signaling and migration in arterial smooth muscle." American Journal of Physiology-Cell Physiology 302, no. 5 (March 1, 2012): C723—C734. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00202.2011.
Повний текст джерелаSpillmann, Martin, Larissa Thurner, Nina Romantini, Mirjam Zimmermann, Benoit Meger, Martin Behe, Maria Waldhoer, Gebhard F. X. Schertler, and Philipp Berger. "New Insights into Arrestin Recruitment to GPCRs." International Journal of Molecular Sciences 21, no. 14 (July 13, 2020): 4949. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21144949.
Повний текст джерелаWess, Jürgen. "The Two β-Arrestins Regulate Distinct Metabolic Processes: Studies with Novel Mutant Mouse Models". International Journal of Molecular Sciences 23, № 1 (2 січня 2022): 495. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23010495.
Повний текст джерелаGurevich, Vsevolod V., and Eugenia V. Gurevich. "Solo vs Chorus: Monomers and Oligomers of Arrestin Proteins." International Journal of Molecular Sciences 23, no. 13 (June 29, 2022): 7253. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23137253.
Повний текст джерелаVishnivetskiy, Sergey A., Luis E. Gimenez, Derek J. Francis, Susan M. Hanson, Wayne L. Hubbell, Candice S. Klug, and Vsevolod V. Gurevich. "Few Residues within an Extensive Binding Interface Drive Receptor Interaction and Determine the Specificity of Arrestin Proteins." Journal of Biological Chemistry 286, no. 27 (April 6, 2011): 24288–99. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m110.213835.
Повний текст джерелаZbieralski, Kacper, та Donata Wawrzycka. "α-Arrestins and Their Functions: From Yeast to Human Health". International Journal of Molecular Sciences 23, № 9 (30 квітня 2022): 4988. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23094988.
Повний текст джерелаSeyedabadi, Mohammad, Mehdi Gharghabi, Eugenia V. Gurevich, and Vsevolod V. Gurevich. "Receptor-Arrestin Interactions: The GPCR Perspective." Biomolecules 11, no. 2 (February 4, 2021): 218. http://dx.doi.org/10.3390/biom11020218.
Повний текст джерелаCao, Yubo, Sahil Kumar, Yoon Namkung, Laurence Gagnon, Aaron Cho та Stéphane A. Laporte. "Angiotensin II type 1 receptor variants alter endosomal receptor–β-arrestin complex stability and MAPK activation". Journal of Biological Chemistry 295, № 38 (23 липня 2020): 13169–80. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014330.
Повний текст джерелаBorshchevskiy, Valentin, and Georg Büldt. "Active arrestin proteins crystallized." Nature 497, no. 7447 (April 24, 2013): 45–46. http://dx.doi.org/10.1038/nature12096.
Повний текст джерелаQu, Changxiu, Ji Young Park, Min Woo Yun, Qing-tao He, Fan Yang, Kiae Kim, Donghee Ham, et al. "Scaffolding mechanism of arrestin-2 in the cRaf/MEK1/ERK signaling cascade." Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no. 37 (September 10, 2021): e2026491118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2026491118.
Повний текст джерелаZarca, Aurélien, Claudia Perez, Jelle van den Bor, Jan Paul Bebelman, Joyce Heuninck, Rianna J. F. de Jonker, Thierry Durroux, Henry F. Vischer, Marco Siderius та Martine J. Smit. "Differential Involvement of ACKR3 C-Tail in β-Arrestin Recruitment, Trafficking and Internalization". Cells 10, № 3 (11 березня 2021): 618. http://dx.doi.org/10.3390/cells10030618.
Повний текст джерелаMorales, Paula, Marta Bruix та M. Angeles Jiménez. "Structural Insights into β-arrestin/CB1 Receptor Interaction: NMR and CD Studies on Model Peptides". International Journal of Molecular Sciences 21, № 21 (30 жовтня 2020): 8111. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21218111.
Повний текст джерелаKarnam, Preethi C., Sergey A. Vishnivetskiy, and Vsevolod V. Gurevich. "Structural Basis of Arrestin Selectivity for Active Phosphorylated G Protein-Coupled Receptors." International Journal of Molecular Sciences 22, no. 22 (November 19, 2021): 12481. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222212481.
Повний текст джерелаKleist, Andrew B., Shawn Jenjak, Andrija Sente, Lauren J. Laskowski, Martyna Szpakowska, Maggie M. Calkins, Emilie I. Anderson та ін. "Conformational selection guides β-arrestin recruitment at a biased G protein–coupled receptor". Science 377, № 6602 (8 липня 2022): 222–28. http://dx.doi.org/10.1126/science.abj4922.
Повний текст джерелаStaus, Dean P., Laura M. Wingler, Minjung Choi, Biswaranjan Pani, Aashish Manglik, Andrew C. Kruse та Robert J. Lefkowitz. "Sortase ligation enables homogeneous GPCR phosphorylation to reveal diversity in β-arrestin coupling". Proceedings of the National Academy of Sciences 115, № 15 (26 березня 2018): 3834–39. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1722336115.
Повний текст джерелаPydi, Sai P., Luiz F. Barella, Lu Zhu, Jaroslawna Meister, Mario Rossi та Jürgen Wess. "β-Arrestins as Important Regulators of Glucose and Energy Homeostasis". Annual Review of Physiology 84, № 1 (10 лютого 2022): 17–40. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-physiol-060721-092948.
Повний текст джерелаWang, Yandao, Jieli Huang, Xi Liu, Yangyang Niu, Liqin Zhao, Ying Yu, Li Zhou, Limin Lu та Chen Yu. "β-Arrestin-biased AT1R stimulation promotes extracellular matrix synthesis in renal fibrosis". American Journal of Physiology-Renal Physiology 313, № 1 (1 липня 2017): F1—F8. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00588.2016.
Повний текст джерелаGolan, Moran, Gabriel Schreiber та Sofia Avissar. "Antidepressant-induced differential ubiquitination of β-arrestins 1 and 2 in mononuclear leucocytes of patients with depression". International Journal of Neuropsychopharmacology 16, № 8 (1 вересня 2013): 1745–54. http://dx.doi.org/10.1017/s1461145713000291.
Повний текст джерелаChompunud Na Ayudhya, Chalatip, Aetas Amponnawarat та Hydar Ali. "Substance P Serves as a Balanced Agonist for MRGPRX2 and a Single Tyrosine Residue Is Required for β-Arrestin Recruitment and Receptor Internalization". International Journal of Molecular Sciences 22, № 10 (18 травня 2021): 5318. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22105318.
Повний текст джерелаGomez-Raja, Jonathan, та Dana A. Davis. "The β-Arrestin-Like Protein Rim8 Is Hyperphosphorylated and Complexes with Rim21 and Rim101 To Promote Adaptation to Neutral-Alkaline pH". Eukaryotic Cell 11, № 5 (16 березня 2012): 683–93. http://dx.doi.org/10.1128/ec.05211-11.
Повний текст джерелаZaccor, Nicholas W., Charlotte J. Sumner, and Solomon H. Snyder. "The nonselective cation channel TRPV4 inhibits angiotensin II receptors." Journal of Biological Chemistry 295, no. 29 (June 3, 2020): 9986–97. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014325.
Повний текст джерелаMiranda, Connie Jaqueline, Nicole Fernandez, Nader Kamel, Daniel Turner, Del Benzenhafer, Susan N. Bolch, Jacob T. Andring, Robert McKenna, and W. Clay Smith. "An arrestin-1 surface opposite of its interface with photoactivated rhodopsin engages with enolase-1." Journal of Biological Chemistry 295, no. 19 (April 1, 2020): 6498–508. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.013043.
Повний текст джерелаHolliday, Nicholas D., Birgitte Holst, Elena A. Rodionova, Thue W. Schwartz, and Helen M. Cox. "Importance of Constitutive Activity and Arrestin-Independent Mechanisms for Intracellular Trafficking of the Ghrelin Receptor." Molecular Endocrinology 21, no. 12 (December 1, 2007): 3100–3112. http://dx.doi.org/10.1210/me.2007-0254.
Повний текст джерелаWillets, Jonathon M., Craig A. Nash, Richard D. Rainbow, Carl P. Nelson, and R. A. John Challiss. "Defining the roles of arrestin2 and arrestin3 in vasoconstrictor receptor desensitization in hypertension." American Journal of Physiology-Cell Physiology 309, no. 3 (August 1, 2015): C179—C189. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00079.2015.
Повний текст джерелаLuttrell, Louis M., та Robert J. Lefkowitz. "The role of β-arrestins in the termination and transduction of G-protein-coupled receptor signals". Journal of Cell Science 115, № 3 (1 лютого 2002): 455–65. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.115.3.455.
Повний текст джерелаParameswaran, Narayanan, Babu Gonipeta, Sitaram Parvataneni, Nandakumar Packiriswamy та Deepika Sharma. "β-arrestin-1 negatively regulates inflammatory response to polymicrobial sepsis in mice (110.11)". Journal of Immunology 186, № 1_Supplement (1 квітня 2011): 110.11. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.186.supp.110.11.
Повний текст джерелаNeill, Jimmy D., L. Wayne Duck, Lois C. Musgrove та Jeffrey C. Sellers. "Potential Regulatory Roles for G Protein-Coupled Receptor Kinases and β-Arrestins in Gonadotropin-Releasing Hormone Receptor Signaling*". Endocrinology 139, № 4 (1 квітня 1998): 1781–88. http://dx.doi.org/10.1210/endo.139.4.5868.
Повний текст джерелаXu, H. Eric. "Crystal structure of rhodopsin bound to arrestin by femtosecond X-ray laser." Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (August 5, 2014): C567. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314094327.
Повний текст джерелаFerguson, SSG, J. Zhang, LS Barak, and MG Caron. "Pleiotropic Role for GRKs and b-Arrestins in Receptor Regulation." Physiology 12, no. 4 (August 1, 1997): 145–52. http://dx.doi.org/10.1152/physiologyonline.1997.12.4.145.
Повний текст джерелаXiong, Xinyu, Nour Nazo, Ritika Revoori, Sudarshan Rajagopal та Matthew A. Sparks. "G protein- and β-arrestin Signaling Profiles of Endothelin Derivatives at the Type A Endothelin Receptor". Kidney360 2, № 7 (17 травня 2021): 1124–31. http://dx.doi.org/10.34067/kid.0005462020.
Повний текст джерелаCraft, C. M., and D. H. Whitmore. "Arrestin (S-antigen) proteins constitute a multigene family of regulatory proteins." Experimental Eye Research 55 (September 1992): 58. http://dx.doi.org/10.1016/0014-4835(92)90419-s.
Повний текст джерелаBowman, Ray W., Eric M. Jordahl, Sydnie Davis, Stefanie Hedayati, Hannah Barsouk, Nejla Ozbaki-Yagan, Annette Chiang, Yang Li та Allyson F. O’Donnell. "TORC1 Signaling Controls the Stability and Function of α-Arrestins Aly1 and Aly2". Biomolecules 12, № 4 (31 березня 2022): 533. http://dx.doi.org/10.3390/biom12040533.
Повний текст джерелаMancini, Arturo D., Gyslaine Bertrand, Kevin Vivot, Éric Carpentier, Caroline Tremblay, Julien Ghislain, Michel Bouvier та Vincent Poitout. "β-Arrestin Recruitment and Biased Agonism at Free Fatty Acid Receptor 1". Journal of Biological Chemistry 290, № 34 (8 липня 2015): 21131–40. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m115.644450.
Повний текст джерелаHerranz, S., J. M. Rodriguez, H. J. Bussink, J. C. Sanchez-Ferrero, H. N. Arst, M. A. Penalva, and O. Vincent. "Arrestin-related proteins mediate pH signaling in fungi." Proceedings of the National Academy of Sciences 102, no. 34 (August 11, 2005): 12141–46. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0504776102.
Повний текст джерелаGurevich, Vsevolod V., and Eugenia V. Gurevich. "Arrestins and G proteins in cellular signaling: The coin has two sides." Science Signaling 11, no. 549 (September 25, 2018): eaav1646. http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.aav1646.
Повний текст джерелаKaya, Ali I., Nicole A. Perry, Vsevolod V. Gurevich, and T. M. Iverson. "Phosphorylation barcode-dependent signal bias of the dopamine D1 receptor." Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no. 25 (June 5, 2020): 14139–49. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1918736117.
Повний текст джерелаBenovic, Jeffrey L. "Historical Perspective of the G Protein-Coupled Receptor Kinase Family." Cells 10, no. 3 (March 4, 2021): 555. http://dx.doi.org/10.3390/cells10030555.
Повний текст джерелаKimura, Tohru, Patrick B. Allen, Angus C. Nairn, and Michael J. Caplan. "Arrestins and Spinophilin Competitively Regulate Na+,K+-ATPase Trafficking through Association with a Large Cytoplasmic Loop of the Na+,K+-ATPase." Molecular Biology of the Cell 18, no. 11 (November 2007): 4508–18. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e06-08-0711.
Повний текст джерелаShenoy, S. K., and R. J. Lefkowitz. "Angiotensin II-Stimulated Signaling Through G Proteins and -Arrestin." Science Signaling 2005, no. 311 (November 15, 2005): cm14. http://dx.doi.org/10.1126/stke.3112005cm14.
Повний текст джерелаBolger, Graeme B., George S. Baillie, Xiang Li, Martin J. Lynch, Pawel Herzyk, Ahmed Mohamed, Lisa High Mitchell та ін. "Scanning peptide array analyses identify overlapping binding sites for the signalling scaffold proteins, β-arrestin and RACK1, in cAMP-specific phosphodiesterase PDE4D5". Biochemical Journal 398, № 1 (27 липня 2006): 23–36. http://dx.doi.org/10.1042/bj20060423.
Повний текст джерелаKang, Dong Soo, Xufan Tian та Jeffrey L. Benovic. "Role of β-arrestins and arrestin domain-containing proteins in G protein-coupled receptor trafficking". Current Opinion in Cell Biology 27 (квітень 2014): 63–71. http://dx.doi.org/10.1016/j.ceb.2013.11.005.
Повний текст джерелаNogueras-Ortiz, Carlos, Cristina Roman-Vendrell, Gabriel E. Mateo-Semidey, Yu-Hsien Liao, Debra A. Kendall, and Guillermo A. Yudowski. "Retromer stops beta-arrestin 1–mediated signaling from internalized cannabinoid 2 receptors." Molecular Biology of the Cell 28, no. 24 (November 15, 2017): 3554–61. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e17-03-0198.
Повний текст джерелаKim, Jihee, Chad A. Grotegut, James W. Wisler, Lan Mao, Paul B. Rosenberg, Howard A. Rockman та Robert J. Lefkowitz. "The β-arrestin-biased β-adrenergic receptor blocker carvedilol enhances skeletal muscle contractility". Proceedings of the National Academy of Sciences 117, № 22 (15 травня 2020): 12435–43. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920310117.
Повний текст джерелаPeterson, Sean M., Thomas F. Pack, Angela D. Wilkins, Nikhil M. Urs, Daniel J. Urban, Caroline E. Bass, Olivier Lichtarge та Marc G. Caron. "Elucidation of G-protein and β-arrestin functional selectivity at the dopamine D2 receptor". Proceedings of the National Academy of Sciences 112, № 22 (11 травня 2015): 7097–102. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1502742112.
Повний текст джерелаKendall, Ryan T., Erik G. Strungs, Saleh M. Rachidi, Mi-Hye Lee, Hesham M. El-Shewy, Deirdre K. Luttrell, Michael G. Janech та Louis M. Luttrell. "The β-Arrestin Pathway-selective Type 1A Angiotensin Receptor (AT1A) Agonist [Sar1,Ile4,Ile8]Angiotensin II Regulates a Robust G Protein-independent Signaling Network". Journal of Biological Chemistry 286, № 22 (18 квітня 2011): 19880–91. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.233080.
Повний текст джерелаLabasque, Marilyne, Eric Reiter, Carine Becamel, Joël Bockaert, and Philippe Marin. "Physical Interaction of Calmodulin with the 5-Hydroxytryptamine2C Receptor C-Terminus Is Essential for G Protein-independent, Arrestin-dependent Receptor Signaling." Molecular Biology of the Cell 19, no. 11 (November 2008): 4640–50. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e08-04-0422.
Повний текст джерелаEishingdrelo, Haifeng, Wei Sun, Hua Li, Li Wang, Alex Eishingdrelo, Sheng Dai, John C. McKew та Wei Zheng. "ERK and β-Arrestin Interaction". Journal of Biomolecular Screening 20, № 3 (31 жовтня 2014): 341–49. http://dx.doi.org/10.1177/1087057114557233.
Повний текст джерелаPerry, Nicole A., Tamer S. Kaoud, Oscar O. Ortega, Ali I. Kaya, David J. Marcus, John M. Pleinis, Sandra Berndt, et al. "Arrestin-3 scaffolding of the JNK3 cascade suggests a mechanism for signal amplification." Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no. 3 (December 27, 2018): 810–15. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1819230116.
Повний текст джерела