Статті в журналах з теми "Α/β Peptide"
Оформте джерело за APA, MLA, Chicago, Harvard та іншими стилями
Ознайомтеся з топ-50 статей у журналах для дослідження на тему "Α/β Peptide".
Біля кожної праці в переліку літератури доступна кнопка «Додати до бібліографії». Скористайтеся нею – і ми автоматично оформимо бібліографічне посилання на обрану працю в потрібному вам стилі цитування: APA, MLA, «Гарвард», «Чикаго», «Ванкувер» тощо.
Також ви можете завантажити повний текст наукової публікації у форматі «.pdf» та прочитати онлайн анотацію до роботи, якщо відповідні параметри наявні в метаданих.
Переглядайте статті в журналах для різних дисциплін та оформлюйте правильно вашу бібліографію.
Checco, James W., Dale F. Kreitler, Nicole C. Thomas, David G. Belair, Nicholas J. Rettko, William L. Murphy, Katrina T. Forest та Samuel H. Gellman. "Targeting diverse protein–protein interaction interfaces with α/β-peptides derived from the Z-domain scaffold". Proceedings of the National Academy of Sciences 112, № 15 (30 березня 2015): 4552–57. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1420380112.
Повний текст джерелаOppegård, Camilla, Gunnar Fimland, Lisbeth Thorbæk, and Jon Nissen-Meyer. "Analysis of the Two-Peptide Bacteriocins Lactococcin G and Enterocin 1071 by Site-Directed Mutagenesis." Applied and Environmental Microbiology 73, no. 9 (March 2, 2007): 2931–38. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02718-06.
Повний текст джерелаFox, Robert I., and Ho-Il Kang. "Mechanism of Action of Antimalarial Drugs: Inhibition of Antigen Processing and Presentation." Lupus 2, no. 1_suppl (February 1993): 9–12. http://dx.doi.org/10.1177/0961203393002001031.
Повний текст джерелаMaruthainar, K., Y. Peng-Loh та D. G. Smyth. "The processing of β-endorphin and α-melanotrophin in the pars intermedia of Xenopus laevis is influenced by background adaptation". Journal of Endocrinology 135, № 3 (грудень 1992): 469–78. http://dx.doi.org/10.1677/joe.0.1350469.
Повний текст джерелаClark, David C., Linda J. Smith та Lesley C. Chaplin. "The Effect of Dephosphorylation on the Conformation of Peptides from β-Casein". Collection of Czechoslovak Chemical Communications 57, № 2 (1992): 425–28. http://dx.doi.org/10.1135/cccc19920425.
Повний текст джерелаOlsen, Christian A., Gitte Bonke, Line Vedel, Anne Adsersen, Matthias Witt, Henrik Franzyk та Jerzy W. Jaroszewski. "α-Peptide/β-Peptoid Chimeras". Organic Letters 9, № 8 (квітень 2007): 1549–52. http://dx.doi.org/10.1021/ol070316c.
Повний текст джерелаYin, Hang, Hua Zhu, Gaston Vilaire, Wei Li, Rustem I. Litvinov, William F. DeGrado та Joel S. Bennett. "Activation of Platelet α Iibβ 3 by Exogenous Peptides Corresponding to the Transmembrane Domains of α Iib and β 3." Blood 106, № 11 (16 листопада 2005): 384. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v106.11.384.384.
Повний текст джерелаBerlicki, Łukasz, Ludwig Pilsl, Edit Wéber, István M. Mándity, Chiara Cabrele, Tamás A. Martinek, Ferenc Fülöp та Oliver Reiser. "Unique α,β- and α,α,β,β-Peptide Foldamers Based on cis-β-Aminocyclopentanecarboxylic Acid". Angewandte Chemie International Edition 51, № 9 (26 січня 2012): 2208–12. http://dx.doi.org/10.1002/anie.201107702.
Повний текст джерелаJin, Yi, Janet Hammer, Michelle Pate, Yu Zhang, Fang Zhu, Erik Zmuda та Jack Blazyk. "Antimicrobial Activities and Structures of Two Linear Cationic Peptide Families with Various Amphipathic β-Sheet and α-Helical Potentials". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 49, № 12 (грудень 2005): 4957–64. http://dx.doi.org/10.1128/aac.49.12.4957-4964.2005.
Повний текст джерелаLegrand, Baptiste, та Ludovic T. Maillard. "α,β‐Unsaturated γ‐Peptide Foldamers". ChemPlusChem 86, № 4 (квітень 2021): 629–45. http://dx.doi.org/10.1002/cplu.202100045.
Повний текст джерелаVilaivan, Chotima, Choladda Srisuwannaket, Cheeraporn Ananthanawat, Chaturong Suparpprom, Junji Kawakami, Yoshie Yamaguchi, Yuko Tanaka та Tirayut Vilaivan. "Pyrrolidinyl peptide nucleic acid with α/β-peptide backbone". Artificial DNA: PNA & XNA 2, № 2 (квітень 2011): 50–59. http://dx.doi.org/10.4161/adna.2.2.16340.
Повний текст джерелаNingrum, Andriati, Dian Wahyu Wardani, Nurul Vanidia, Achmat Sarifudin, Rima Kumalasari, Riyanti Ekafitri, Dita Kristanti, Woro Setiaboma, and Heli Siti Halimatul Munawaroh. "In Silico Approach of Glycinin and Conglycinin Chains of Soybean By-Product (Okara) Using Papain and Bromelain." Molecules 27, no. 20 (October 13, 2022): 6855. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27206855.
Повний текст джерелаPrice, Joshua L., W. Seth Horne та Samuel H. Gellman. "Discrete Heterogeneous Quaternary Structure Formed by α/β-Peptide Foldamers and α-Peptides". Journal of the American Chemical Society 129, № 20 (травень 2007): 6376–77. http://dx.doi.org/10.1021/ja071203r.
Повний текст джерелаOppegård, Camilla, Per Rogne, Per Eugen Kristiansen, and Jon Nissen-Meyer. "Structure analysis of the two-peptide bacteriocin lactococcin G by introducing d-amino acid residues." Microbiology 156, no. 6 (June 1, 2010): 1883–89. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.038430-0.
Повний текст джерелаFukui, Yoshinori, Osamu Hashimoto, Ayumi Inayoshi, Takahiro Gyotoku, Tetsuro Sano, Takahiro Koga, Toshifumi Gushima та Takehiko Sasazuki. "Highly Restricted T Cell Repertoire Shaped by a Single Major Histocompatibility Complex–Peptide Ligand in the Presence of a Single Rearranged T Cell Receptor β Chain". Journal of Experimental Medicine 188, № 5 (7 вересня 1998): 897–907. http://dx.doi.org/10.1084/jem.188.5.897.
Повний текст джерелаForlano, Nicola, Raffaella Bucci, Alessandro Contini, Mariano Venanzi, Ernesto Placidi, Maria Luisa Gelmi, Raffaella Lettieri, and Emanuela Gatto. "Non-Conventional Peptide Self-Assembly into a Conductive Supramolecular Rope." Nanomaterials 13, no. 2 (January 13, 2023): 333. http://dx.doi.org/10.3390/nano13020333.
Повний текст джерелаPark, Sunghyouk, Michael E. Johnson, and Leslie W. M. Fung. "Nuclear magnetic resonance studies of mutations at the tetramerization region of human alpha spectrin." Blood 100, no. 1 (July 1, 2002): 283–88. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v100.1.283.
Повний текст джерелаMoll, Gert, Håvard Hildeng-Hauge, Jon Nissen-Meyer, Ingolf F. Nes, Wil N. Konings, and Arnold J. M. Driessen. "Mechanistic Properties of the Two-Component Bacteriocin Lactococcin G." Journal of Bacteriology 180, no. 1 (January 1, 1998): 96–99. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.1.96-99.1998.
Повний текст джерелаKitada, Sakae, Tsuneo Uchiyama, Tomoyuki Funatsu, Yumiko Kitada, Tadashi Ogishima, and Akio Ito. "A Protein from a Parasitic Microorganism, Rickettsia prowazekii, Can Cleave the Signal Sequences of Proteins Targeting Mitochondria." Journal of Bacteriology 189, no. 3 (December 8, 2006): 844–50. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01261-06.
Повний текст джерелаSchön, István, та Attila Rill. "Ammonolysis mediated side reactions of β-tert-butyl aspartyl peptides". Collection of Czechoslovak Chemical Communications 54, № 12 (1989): 3360–73. http://dx.doi.org/10.1135/cccc19893360.
Повний текст джерелаWaku, Tomonori, Naoyuki Hirata, Masamichi Nozaki, Kanta Nogami, Shigeru Kunugi, and Naoki Tanaka. "Morphological Transformation of Peptide Nanoassemblies through Conformational Transition of Core-forming Peptides." Polymers 11, no. 1 (December 28, 2018): 39. http://dx.doi.org/10.3390/polym11010039.
Повний текст джерелаGruß, Hendrik, Rebecca C. Feiner, Ridhiwan Mseya, David C. Schröder, Michał Jewgiński, Kristian M. Müller, Rafał Latajka, Antoine Marion, and Norbert Sewald. "Peptide stapling by late-stage Suzuki–Miyaura cross-coupling." Beilstein Journal of Organic Chemistry 18 (January 3, 2022): 1–12. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.18.1.
Повний текст джерелаKindahl, Lill, Corine Sandström, A. Grey Craig, Thomas Norberg, and Lennart Kenne. "1H NMR studies on the solution conformation of contulakin-G and analogues." Canadian Journal of Chemistry 80, no. 8 (August 1, 2002): 1022–31. http://dx.doi.org/10.1139/v02-115.
Повний текст джерелаBandyopadhyay, Anupam, та Hosahudya N. Gopi. "Hybrid Peptides: Direct Transformation of α/α, β-Unsaturated γ-Hybrid Peptides to α/γ-Hybrid Peptide 12-Helices". Organic Letters 14, № 11 (18 травня 2012): 2770–73. http://dx.doi.org/10.1021/ol300987d.
Повний текст джерелаBąchor, Urszula, Agnieszka Lizak, Remigiusz Bąchor та Marcin Mączyński. "5-Amino-3-methyl-Isoxazole-4-carboxylic Acid as a Novel Unnatural Amino Acid in the Solid Phase Synthesis of α/β-Mixed Peptides". Molecules 27, № 17 (31 серпня 2022): 5612. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27175612.
Повний текст джерелаOmote, Masaaki, Atsushi Tarui, Masakazu Ueo, Marino Morikawa, Masahiko Tsuta, Sumika Iwasaki, Noriko Morishita, Yukiko Karuo, Kazuyuki Sato та Kentaro Kawai. "One-Pot Ring-Opening Peptide Synthesis Using α,α-Difluoro-β-Lactams". Synthesis 52, № 23 (17 серпня 2020): 3657–66. http://dx.doi.org/10.1055/s-0040-1707238.
Повний текст джерелаAragón-Muriel, Alberto, Alessio Ausili, Kevin Sánchez, Oscar E. Rojas A., Juan Londoño Mosquera, Dorian Polo-Cerón, and Jose Oñate-Garzón. "Studies on the Interaction of Alyteserin 1c Peptide and Its Cationic Analogue with Model Membranes Imitating Mammalian and Bacterial Membranes." Biomolecules 9, no. 10 (September 25, 2019): 527. http://dx.doi.org/10.3390/biom9100527.
Повний текст джерелаTollersrud, O. K., T. Heiskanen та L. Peltonen. "Human leucocyte glycosylasparaginase is an α/β-heterodimer of 19 kDa α-subunit and 17 and 18 kDa β-subunit". Biochemical Journal 300, № 2 (1 червня 1994): 541–44. http://dx.doi.org/10.1042/bj3000541.
Повний текст джерелаGREEN, Daniel, Suzi PACE, Suzanne M. CURTIS, Magdalena SAKOWSKA, Graham D. LAMB, Angela F. DULHUNTY, and Marco G. CASAROTTO. "The three-dimensional structural surface of two beta-sheet scorpion toxins mimics that of an alpha-helical dihydropyridine receptor segment." Biochemical Journal 370, no. 2 (March 1, 2003): 517–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021488.
Повний текст джерелаMaruyama, Nobuyuki, Tomohiro Goshi, Shigeru Sugiyama, Mayumi Niiyama, Hiroaki Adachi, Kazufumi Takano, Satoshi Murakami, et al. "Preliminary X-ray analysis of the binding domain of the soybean vacuolar sorting receptor complexed with a sorting determinant of a seed storage protein." Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 71, no. 2 (January 28, 2015): 132–35. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x14027484.
Повний текст джерелаJohn-White, Marietta, Geoff J. Dumsday, Priscilla Johanesen, Dena Lyras, Nyssa Drinkwater та Sheena McGowan. "Crystal structure of a β-aminopeptidase from an AustralianBurkholderiasp." Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 73, № 7 (17 червня 2017): 386–92. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x17007737.
Повний текст джерелаUEKI, M., J. S. CHIOU та H. KAMAYA. "BARBITURATES TRANSFORM α-HELIX PEPTIDE TO β-SHEET". Anesthesiology 77, Supplement (вересень 1992): A753. http://dx.doi.org/10.1097/00000542-199209001-00753.
Повний текст джерелаPilsl, Ludwig K. A., та Oliver Reiser. "α/β-Peptide foldamers: state of the art". Amino Acids 41, № 3 (5 квітня 2011): 709–18. http://dx.doi.org/10.1007/s00726-011-0894-2.
Повний текст джерелаAlonso, Eduardo, Carlos del Pozo та Javier González. "Synthesis of α,α-Disubstituted β-Amino Esters and Peptide Derivatives". Synlett 2002, № 01 (2002): 0069–72. http://dx.doi.org/10.1055/s-2002-19326.
Повний текст джерелаRinker, Sherri D., Michael P. Trombley, Xiaoping Gu, Kate R. Fortney, and Margaret E. Bauer. "Deletion ofmtrCin Haemophilus ducreyi Increases Sensitivity to Human Antimicrobial Peptides and Activates the CpxRA Regulon." Infection and Immunity 79, no. 6 (March 28, 2011): 2324–34. http://dx.doi.org/10.1128/iai.01316-10.
Повний текст джерелаHoover, David M., Zhibin Wu, Kenneth Tucker, Wuyuan Lu та Jacek Lubkowski. "Antimicrobial Characterization of Human β-Defensin 3 Derivatives". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 47, № 9 (вересень 2003): 2804–9. http://dx.doi.org/10.1128/aac.47.9.2804-2809.2003.
Повний текст джерелаShea, Dylan, Cheng-Chieh Hsu, Timothy M. Bi, Natasha Paranjapye, Matthew Carter Childers, Joshua Cochran, Colson P. Tomberlin та ін. "α-Sheet secondary structure in amyloid β-peptide drives aggregation and toxicity in Alzheimer’s disease". Proceedings of the National Academy of Sciences 116, № 18 (19 квітня 2019): 8895–900. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1820585116.
Повний текст джерелаPIMENTA, Daniel C., Iseli L. NANTES, Eduardo S. de SOUZA, Bernard Le BONNIEC, Amando S. ITO, Ivarne L. S. TERSARIOL, Vitor OLIVEIRA, Maria A. JULIANO, and Luiz JULIANO. "Interaction of heparin with internally quenched fluorogenic peptides derived from heparin-binding consensus sequences, kallistatin and anti-thrombin III." Biochemical Journal 366, no. 2 (September 1, 2002): 435–46. http://dx.doi.org/10.1042/bj20020023.
Повний текст джерелаPaul, Ashim, Krishna Chaitanya Nadimpally, Tanmay Mondal, Kishore Thalluri та Bhubaneswar Mandal. "Inhibition of Alzheimer's amyloid-β peptide aggregation and its disruption by a conformationally restricted α/β hybrid peptide". Chemical Communications 51, № 12 (2015): 2245–48. http://dx.doi.org/10.1039/c4cc09063b.
Повний текст джерелаMatsuzaki, K. "Why and how are peptide-lipid interactions utilized for self defence?" Biochemical Society Transactions 29, no. 4 (August 1, 2001): 598–601. http://dx.doi.org/10.1042/bst0290598.
Повний текст джерелаRago, James V., Gregory M. Vath, Timothy J. Tripp, Gregory A. Bohach, Douglas H. Ohlendorf та Patrick M. Schlievert. "Staphylococcal Exfoliative Toxins Cleave α- and β-Melanocyte-Stimulating Hormones". Infection and Immunity 68, № 4 (1 квітня 2000): 2366–68. http://dx.doi.org/10.1128/iai.68.4.2366-2368.2000.
Повний текст джерелаBusch, Robert, Robert C. Doebele, Emily von Scheven, Jimothy Fahrni, and Elizabeth D. Mellins. "Aberrant Intermolecular Disulfide Bonding in a Mutant HLA-DM Molecule: Implications for Assembly, Maturation, and Function." Journal of Immunology 160, no. 2 (January 15, 1998): 734–43. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.160.2.734.
Повний текст джерелаSerrano, Griselda N., George G. Zhanel та Frank Schweizer. "Antibacterial Activity of Ultrashort Cationic Lipo-β-Peptides". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 53, № 5 (23 лютого 2009): 2215–17. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01100-08.
Повний текст джерелаBreloer, Minka, Bernhard Fleischer, and Arne von Bonin. "In Vivo and In Vitro Activation of T Cells After Administration of Ag-Negative Heat Shock Proteins." Journal of Immunology 162, no. 6 (March 15, 1999): 3141–47. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.162.6.3141.
Повний текст джерелаEI-Agnaf, O. M. A., та G. B. Irvine. "Aggregation and neurotoxicity of α-synuclein and related peptides". Biochemical Society Transactions 30, № 4 (1 серпня 2002): 559–65. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300559.
Повний текст джерелаKojima, Suzuka, Hitomi Nakamura, Sungho Lee, Fukue Nagata, and Katsuya Kato. "Hydroxyapatite Formation on Self-Assembling Peptides with Differing Secondary Structures and Their Selective Adsorption for Proteins." International Journal of Molecular Sciences 20, no. 18 (September 19, 2019): 4650. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20184650.
Повний текст джерелаLu, Yating, Peng Lu, Yu Wang, Xiaodong Fang, Jianming Wu та Xiaochang Wang. "A Novel Dipeptidyl Peptidase IV Inhibitory Tea Peptide Improves Pancreatic β-Cell Function and Reduces α-Cell Proliferation in Streptozotocin-Induced Diabetic Mice". International Journal of Molecular Sciences 20, № 2 (14 січня 2019): 322. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20020322.
Повний текст джерелаYAŞAR, FATİH. "THE EQUILIBRIUM THERMODYNAMICS OF VARIOUS PEPTIDE SEQUENCES." International Journal of Modern Physics C 15, no. 04 (May 2004): 583–93. http://dx.doi.org/10.1142/s0129183104006066.
Повний текст джерелаBRADY, Jeffrey D., Julia JU, and Simon P. ROBINS. "Isoaspartyl bond formation within N-terminal sequences of collagen type I: implications for their use as markers of collagen degradation." Clinical Science 96, no. 2 (February 1, 1999): 209–15. http://dx.doi.org/10.1042/cs0960209.
Повний текст джерелаRosenman, G., and B. Apter. "Bioinspired materials: Physical properties governed by biological refolding." Applied Physics Reviews 9, no. 2 (June 2022): 021303. http://dx.doi.org/10.1063/5.0079866.
Повний текст джерела