Artigos de revistas sobre o tema "Rad51 filament"
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Ma, Emilie, Laurent Maloisel, Léa Le Falher, Raphaël Guérois e Eric Coïc. "Rad52 Oligomeric N-Terminal Domain Stabilizes Rad51 Nucleoprotein Filaments and Contributes to Their Protection against Srs2". Cells 10, n.º 6 (11 de junho de 2021): 1467. http://dx.doi.org/10.3390/cells10061467.
Texto completo da fonteMaloisel, Laurent, Emilie Ma, Jamie Phipps, Alice Deshayes, Stefano Mattarocci, Stéphane Marcand, Karine Dubrana e Eric Coïc. "Rad51 filaments assembled in the absence of the complex formed by the Rad51 paralogs Rad55 and Rad57 are outcompeted by translesion DNA polymerases on UV-induced ssDNA gaps". PLOS Genetics 19, n.º 2 (7 de fevereiro de 2023): e1010639. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010639.
Texto completo da fonteSullivan, Meghan R., e Kara A. Bernstein. "RAD-ical New Insights into RAD51 Regulation". Genes 9, n.º 12 (13 de dezembro de 2018): 629. http://dx.doi.org/10.3390/genes9120629.
Texto completo da fonteBurgess, Rebecca C., Michael Lisby, Veronika Altmannova, Lumir Krejci, Patrick Sung e Rodney Rothstein. "Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo". Journal of Cell Biology 185, n.º 6 (8 de junho de 2009): 969–81. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200810055.
Texto completo da fonteLiu, Jie, Ludovic Renault, Xavier Veaute, Francis Fabre, Henning Stahlberg e Wolf-Dietrich Heyer. "Rad51 paralogues Rad55–Rad57 balance the antirecombinase Srs2 in Rad51 filament formation". Nature 479, n.º 7372 (23 de outubro de 2011): 245–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature10522.
Texto completo da fonteOsman, Fekret, Julie Dixon, Alexis R. Barr e Matthew C. Whitby. "The F-Box DNA Helicase Fbh1 Prevents Rhp51-Dependent Recombination without Mediator Proteins". Molecular and Cellular Biology 25, n.º 18 (15 de setembro de 2005): 8084–96. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.18.8084-8096.2005.
Texto completo da fonteFung, Cindy W., Gary S. Fortin, Shaun E. Peterson e Lorraine S. Symington. "The rad51-K191R ATPase-Defective Mutant Is Impaired forPresynaptic Filament Formation". Molecular and Cellular Biology 26, n.º 24 (9 de outubro de 2006): 9544–54. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00599-06.
Texto completo da fonteLu, Chih-Hao, Hsin-Yi Yeh, Guan-Chin Su, Kentaro Ito, Yumiko Kurokawa, Hiroshi Iwasaki, Peter Chi e Hung-Wen Li. "Swi5–Sfr1 stimulates Rad51 recombinase filament assembly by modulating Rad51 dissociation". Proceedings of the National Academy of Sciences 115, n.º 43 (8 de outubro de 2018): E10059—E10068. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1812753115.
Texto completo da fonteMuhammad, Ali Akbar, Clara Basto, Thibaut Peterlini, Josée Guirouilh-Barbat, Melissa Thomas, Xavier Veaute, Didier Busso et al. "Human RAD52 stimulates the RAD51-mediated homology search". Life Science Alliance 7, n.º 3 (11 de dezembro de 2023): e202201751. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201751.
Texto completo da fonteSlupianek, Artur, Shuyue Ren e Tomasz Skorski. "Selective Anti-Leukemia Targeting of the Interaction Between BCR/ABL and Mammalian RecA Homologs". Blood 112, n.º 11 (16 de novembro de 2008): 195. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v112.11.195.195.
Texto completo da fonteLi, X., X. P. Zhang, J. A. Solinger, K. Kiianitsa, X. Yu, E. H. Egelman e W. D. Heyer. "Rad51 and Rad54 ATPase activities are both required to modulate Rad51-dsDNA filament dynamics". Nucleic Acids Research 35, n.º 12 (6 de junho de 2007): 4124–40. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm412.
Texto completo da fonteSubramanyam, Shyamal, Mohammed Ismail, Ipshita Bhattacharya e Maria Spies. "Tyrosine phosphorylation stimulates activity of human RAD51 recombinase through altered nucleoprotein filament dynamics". Proceedings of the National Academy of Sciences 113, n.º 41 (26 de setembro de 2016): E6045—E6054. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1604807113.
Texto completo da fonteMazina, Olga M., e Alexander V. Mazin. "Human Rad54 Protein Stimulates DNA Strand Exchange Activity of hRad51 Protein in the Presence of Ca2+". Journal of Biological Chemistry 279, n.º 50 (4 de outubro de 2004): 52042–51. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m410244200.
Texto completo da fonteZhang, Hongshan, Jeffrey M. Schaub e Ilya J. Finkelstein. "RADX condenses single-stranded DNA to antagonize RAD51 loading". Nucleic Acids Research 48, n.º 14 (4 de julho de 2020): 7834–43. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa559.
Texto completo da fonteKiianitsa, K., J. A. Solinger e W. D. Heyer. "Terminal association of Rad54 protein with the Rad51-dsDNA filament". Proceedings of the National Academy of Sciences 103, n.º 26 (19 de junho de 2006): 9767–72. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0604240103.
Texto completo da fonteGodin, Stephen K., Meghan R. Sullivan e Kara A. Bernstein. "Novel insights into RAD51 activity and regulation during homologous recombination and DNA replication". Biochemistry and Cell Biology 94, n.º 5 (outubro de 2016): 407–18. http://dx.doi.org/10.1139/bcb-2016-0012.
Texto completo da fonteConway, Adam B., Thomas W. Lynch, Ying Zhang, Gary S. Fortin, Cindy W. Fung, Lorraine S. Symington e Phoebe A. Rice. "Crystal structure of a Rad51 filament". Nature Structural & Molecular Biology 11, n.º 8 (4 de julho de 2004): 791–96. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb795.
Texto completo da fonteCash, Kailey, e Maria Spies. "RAD51 filament formation, dynamics, and regulation". Biophysical Journal 122, n.º 3 (fevereiro de 2023): 355a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.1968.
Texto completo da fonteHerzberg, Kristina, Vladimir I. Bashkirov, Michael Rolfsmeier, Edwin Haghnazari, W. Hayes McDonald, Scott Anderson, Elena V. Bashkirova, John R. Yates e Wolf-Dietrich Heyer. "Phosphorylation of Rad55 on Serines 2, 8, and 14 Is Required for Efficient Homologous Recombination in the Recovery of Stalled Replication Forks". Molecular and Cellular Biology 26, n.º 22 (11 de setembro de 2006): 8396–409. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01317-06.
Texto completo da fonteAdolph, Madison, Swati Balakrishnan, Walter Chazin e David Cortez. "Abstract IA024: Mechanistic insights into how RADX regulates RAD51 nucleoprotein filaments to maintain genome stability and control replication stress responses". Cancer Research 84, n.º 1_Supplement (9 de janeiro de 2024): IA024. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.dnarepair24-ia024.
Texto completo da fonteLan, Wei-Hsuan, Sheng-Yao Lin, Chih-Yuan Kao, Wen-Hsuan Chang, Hsin-Yi Yeh, Hao-Yen Chang, Peter Chi e Hung-Wen Li. "Rad51 facilitates filament assembly of meiosis-specific Dmc1 recombinase". Proceedings of the National Academy of Sciences 117, n.º 21 (13 de maio de 2020): 11257–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920368117.
Texto completo da fonteMazin, Alexander V., Carole J. Bornarth, Jachen A. Solinger, Wolf-Dietrich Heyer e Stephen C. Kowalczykowski. "Rad54 Protein Is Targeted to Pairing Loci by the Rad51 Nucleoprotein Filament". Molecular Cell 6, n.º 3 (setembro de 2000): 583–92. http://dx.doi.org/10.1016/s1097-2765(00)00057-5.
Texto completo da fonteFornander, Louise H., Axelle Renodon-Cornière, Naoyuki Kuwabara, Kentaro Ito, Yasuhiro Tsutsui, Toshiyuki Shimizu, Hiroshi Iwasaki, Bengt Nordén e Masayuki Takahashi. "Swi5-Sfr1 protein stimulates Rad51-mediated DNA strand exchange reaction through organization of DNA bases in the presynaptic filament". Nucleic Acids Research 42, n.º 4 (3 de dezembro de 2013): 2358–65. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1257.
Texto completo da fonteColavito, S., M. Macris-Kiss, C. Seong, O. Gleeson, E. C. Greene, H. L. Klein, L. Krejci e P. Sung. "Functional significance of the Rad51-Srs2 complex in Rad51 presynaptic filament disruption". Nucleic Acids Research 37, n.º 20 (10 de setembro de 2009): 6754–64. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkp748.
Texto completo da fonteOgawa, T., X. Yu, A. Shinohara e E. Egelman. "Similarity of the yeast RAD51 filament to the bacterial RecA filament". Science 259, n.º 5103 (26 de março de 1993): 1896–99. http://dx.doi.org/10.1126/science.8456314.
Texto completo da fonteBonilla, Braulio, Sarah R. Hengel, McKenzie K. Grundy e Kara A. Bernstein. "RAD51 Gene Family Structure and Function". Annual Review of Genetics 54, n.º 1 (23 de novembro de 2020): 25–46. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-genet-021920-092410.
Texto completo da fonteChabot, Thomas, Alain Defontaine, Damien Marquis, Axelle Renodon-Corniere, Emmanuelle Courtois, Fabrice Fleury e Yvonnick Cheraud. "New Phosphorylation Sites of Rad51 by c-Met Modulates Presynaptic Filament Stability". Cancers 11, n.º 3 (23 de março de 2019): 413. http://dx.doi.org/10.3390/cancers11030413.
Texto completo da fonteAlexeev, Andrei, Alexander Mazin e Stephen C. Kowalczykowski. "Rad54 protein possesses chromatin-remodeling activity stimulated by the Rad51–ssDNA nucleoprotein filament". Nature Structural & Molecular Biology 10, n.º 3 (10 de fevereiro de 2003): 182–86. http://dx.doi.org/10.1038/nsb901.
Texto completo da fonteJensen, Julia R., e Ryan B. Jensen. "Abstract 5603: Defining the functions of the BRCA2 BRC repeats in modulating RAD51 binding and activity". Cancer Research 84, n.º 6_Supplement (22 de março de 2024): 5603. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2024-5603.
Texto completo da fonteKrejci, Lumir, Stephen Van Komen, Ying Li, Jana Villemain, Mothe Sreedhar Reddy, Hannah Klein, Thomas Ellenberger e Patrick Sung. "DNA helicase Srs2 disrupts the Rad51 presynaptic filament". Nature 423, n.º 6937 (maio de 2003): 305–9. http://dx.doi.org/10.1038/nature01577.
Texto completo da fonteAmunugama, Ravindra, Yujiong He, Smaranda Willcox, Robert A. Forties, Kang-Sup Shim, Ralf Bundschuh, Yu Luo, Jack Griffith e Richard Fishel. "RAD51 Protein ATP Cap Regulates Nucleoprotein Filament Stability". Journal of Biological Chemistry 287, n.º 12 (24 de janeiro de 2012): 8724–36. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.239426.
Texto completo da fonteMorrison, Ciaran, Akira Shinohara, Eiichiro Sonoda, Yuko Yamaguchi-Iwai, Minoru Takata, Ralph R. Weichselbaum e Shunichi Takeda. "The Essential Functions of Human Rad51 Are Independent of ATP Hydrolysis". Molecular and Cellular Biology 19, n.º 10 (1 de outubro de 1999): 6891–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.19.10.6891.
Texto completo da fonteShang, Yongliang, Tao Huang, Hongbin Liu, Yanlei Liu, Heng Liang, Xiaoxia Yu, Mengjing Li et al. "MEIOK21: a new component of meiotic recombination bridges required for spermatogenesis". Nucleic Acids Research 48, n.º 12 (28 de maio de 2020): 6624–39. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa406.
Texto completo da fonteTaylor, Martin R. G., Mário Špírek, Chu Jian Ma, Raffaella Carzaniga, Tohru Takaki, Lucy M. Collinson, Eric C. Greene, Lumir Krejci e Simon J. Boulton. "A Polar and Nucleotide-Dependent Mechanism of Action for RAD51 Paralogs in RAD51 Filament Remodeling". Molecular Cell 64, n.º 5 (dezembro de 2016): 926–39. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.10.020.
Texto completo da fontePeterson, Shaun E., Yinyin Li, Brian T. Chait, Max E. Gottesman, Richard Baer e Jean Gautier. "Cdk1 uncouples CtIP-dependent resection and Rad51 filament formation during M-phase double-strand break repair". Journal of Cell Biology 194, n.º 5 (5 de setembro de 2011): 705–20. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201103103.
Texto completo da fontePetiot, Valentine, Charles I. White e Olivier Da Ines. "DNA-binding site II is required for RAD51 recombinogenic activity inArabidopsis thaliana". Life Science Alliance 7, n.º 8 (20 de maio de 2024): e202402701. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202402701.
Texto completo da fonteAdolph, Madison B., Taha M. Mohamed, Swati Balakrishnan, Chaoyou Xue, Florian Morati, Mauro Modesti, Eric C. Greene, Walter J. Chazin e David Cortez. "RADX controls RAD51 filament dynamics to regulate replication fork stability". Molecular Cell 81, n.º 5 (março de 2021): 1074–83. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2020.12.036.
Texto completo da fonteLee, M., J. Lipfert, H. Sanchez, C. Wyman e N. H. Dekker. "Structural and torsional properties of the RAD51-dsDNA nucleoprotein filament". Nucleic Acids Research 41, n.º 14 (22 de maio de 2013): 7023–30. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt425.
Texto completo da fonteQiu, Yupeng, Edwin Anthony, Timothy Lohman e Sua Myong. "Srs2 Prevents Rad51 Filament Formation by Repetitive Scrunching of DNA". Biophysical Journal 104, n.º 2 (janeiro de 2013): 75a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.452.
Texto completo da fonteCandelli, Andrea, Jan T. Holhausen, Martin Depken, Mariella M. Franker, Joseph Maman, Luca Pellegrini, Mauro Modesti, Claire Wyman, Gijs Wuite e Erwin J. Peterman. "RAD51-Nucleoprotein Filament Assembly Quantified at the Single-Molecule Level". Biophysical Journal 104, n.º 2 (janeiro de 2013): 369a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.2049.
Texto completo da fonteMartinez, Juan S., Catharina von Nicolai, Taeho Kim, Åsa Ehlén, Alexander V. Mazin, Stephen C. Kowalczykowski e Aura Carreira. "BRCA2 regulates DMC1-mediated recombination through the BRC repeats". Proceedings of the National Academy of Sciences 113, n.º 13 (14 de março de 2016): 3515–20. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1601691113.
Texto completo da fonteMa, Chu Jian, Bryan Gibb, YoungHo Kwon, Patrick Sung e Eric C. Greene. "Protein dynamics of human RPA and RAD51 on ssDNA during assembly and disassembly of the RAD51 filament". Nucleic Acids Research 45, n.º 2 (29 de novembro de 2016): 749–61. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkw1125.
Texto completo da fonteGalkin, Vitold E., Yan Wu, Xiao-Ping Zhang, Xinguo Qian, Yujiong He, Xiong Yu, Wolf-Dietrich Heyer, Yu Luo e Edward H. Egelman. "The Rad51/RadA N-Terminal Domain Activates Nucleoprotein Filament ATPase Activity". Structure 14, n.º 6 (junho de 2006): 983–92. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2006.04.001.
Texto completo da fonteSeong, Changhyun, Sierra Colavito, Youngho Kwon, Patrick Sung e Lumir Krejci. "Regulation of Rad51 Recombinase Presynaptic Filament Assembly via Interactions with the Rad52 Mediator and the Srs2 Anti-recombinase". Journal of Biological Chemistry 284, n.º 36 (15 de julho de 2009): 24363–71. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.032953.
Texto completo da fonteKhade, Nilesh V., e Tomohiko Sugiyama. "Roles of C-Terminal Region of Yeast and Human Rad52 in Rad51-Nucleoprotein Filament Formation and ssDNA Annealing". PLOS ONE 11, n.º 6 (30 de junho de 2016): e0158436. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0158436.
Texto completo da fonteSeong, Changhyun, Sierra Colavito, Youngho Kwon, Patrick Sung e Lumir Krejci. "Regulation of Rad51 recombinase presynaptic filament assembly via interactions with the Rad52 mediator and the Srs2 anti-recombinase." Journal of Biological Chemistry 287, n.º 15 (6 de abril de 2012): 12154. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.a109.032953.
Texto completo da fonteNifontova, Galina, Cathy Charlier, Nizar Ayadi, Fabrice Fleury, Alexander Karaulov, Alyona Sukhanova e Igor Nabiev. "Photonic Crystal Surface Mode Real-Time Imaging of RAD51 DNA Repair Protein Interaction with the ssDNA Substrate". Biosensors 14, n.º 1 (14 de janeiro de 2024): 43. http://dx.doi.org/10.3390/bios14010043.
Texto completo da fonteTsai, Shang-Pu, Guan-Chin Su, Sheng-Wei Lin, Chan-I. Chung, Xiaoyu Xue, Myun Hwa Dunlop, Yufuko Akamatsu, Maria Jasin, Patrick Sung e Peter Chi. "Rad51 presynaptic filament stabilization function of the mouse Swi5–Sfr1 heterodimeric complex". Nucleic Acids Research 40, n.º 14 (9 de abril de 2012): 6558–69. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks305.
Texto completo da fonteCandelli, Andrea, Jan Thomas Holthausen, Martin Depken, Ineke Brouwer, Mariëlla A. M. Franker, Margherita Marchetti, Iddo Heller et al. "Visualization and quantification of nascent RAD51 filament formation at single-monomer resolution". Proceedings of the National Academy of Sciences 111, n.º 42 (6 de outubro de 2014): 15090–95. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1307824111.
Texto completo da fonteBernstein, Kara A., Robert J. D. Reid, Ivana Sunjevaric, Kimberly Demuth, Rebecca C. Burgess e Rodney Rothstein. "The Shu complex, which contains Rad51 paralogues, promotes DNA repair through inhibition of the Srs2 anti-recombinase". Molecular Biology of the Cell 22, n.º 9 (maio de 2011): 1599–607. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-08-0691.
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