Literatura científica selecionada sobre o tema "PDZ domain proteins"
Crie uma referência precisa em APA, MLA, Chicago, Harvard, e outros estilos
Índice
Consulte a lista de atuais artigos, livros, teses, anais de congressos e outras fontes científicas relevantes para o tema "PDZ domain proteins".
Ao lado de cada fonte na lista de referências, há um botão "Adicionar à bibliografia". Clique e geraremos automaticamente a citação bibliográfica do trabalho escolhido no estilo de citação de que você precisa: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver, etc.
Você também pode baixar o texto completo da publicação científica em formato .pdf e ler o resumo do trabalho online se estiver presente nos metadados.
Artigos de revistas sobre o assunto "PDZ domain proteins"
Ye, Fei, e Mingjie Zhang. "Structures and target recognition modes of PDZ domains: recurring themes and emerging pictures". Biochemical Journal 455, n.º 1 (13 de setembro de 2013): 1–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj20130783.
Texto completo da fonteKim, Eunjoon, e Morgan Sheng. "PDZ domain proteins of synapses". Nature Reviews Neuroscience 5, n.º 10 (outubro de 2004): 771–81. http://dx.doi.org/10.1038/nrn1517.
Texto completo da fonteHata, Yutaka, Hiroyuki Nakanishi e Yoshimi Takai. "Synaptic PDZ domain-containing proteins". Neuroscience Research 32, n.º 1 (setembro de 1998): 1–7. http://dx.doi.org/10.1016/s0168-0102(98)00069-8.
Texto completo da fonteSubbaiah, Vanitha Krishna, Christian Kranjec, Miranda Thomas e Lawrence Banks. "PDZ domains: the building blocks regulating tumorigenesis". Biochemical Journal 439, n.º 2 (28 de setembro de 2011): 195–205. http://dx.doi.org/10.1042/bj20110903.
Texto completo da fontete Velthuis, Aartjan J. W., e Christoph P. Bagowski. "PDZ and LIM Domain-Encoding Genes: Molecular Interactions and their Role in Development". Scientific World JOURNAL 7 (2007): 1470–92. http://dx.doi.org/10.1100/tsw.2007.232.
Texto completo da fonteSingh, Varsha, Jianbo Yang, Boyoung Cha, Tiane-e. Chen, Rafiquel Sarker, Jianyi Yin, Leela Rani Avula, Ming Tse e Mark Donowitz. "Sorting nexin 27 regulates basal and stimulated brush border trafficking of NHE3". Molecular Biology of the Cell 26, n.º 11 (junho de 2015): 2030–43. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-12-1597.
Texto completo da fonteGuy, Pamela M., Daryn A. Kenny e Gordon N. Gill. "The PDZ Domain of the LIM Protein Enigma Binds to β-Tropomyosin". Molecular Biology of the Cell 10, n.º 6 (junho de 1999): 1973–84. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.10.6.1973.
Texto completo da fonteNourry, C., S. G. N. Grant e J. P. Borg. "PDZ Domain Proteins: Plug and Play!" Science Signaling 2003, n.º 179 (22 de abril de 2003): re7. http://dx.doi.org/10.1126/stke.2003.179.re7.
Texto completo da fonteMarfatia, S. M., J. H. Morais Cabral, L. Lin, C. Hough, P. J. Bryant, L. Stolz e A. H. Chishti. "Modular organization of the PDZ domains in the human discs-large protein suggests a mechanism for coupling PDZ domain-binding proteins to ATP and the membrane cytoskeleton." Journal of Cell Biology 135, n.º 3 (1 de novembro de 1996): 753–66. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.135.3.753.
Texto completo da fonteWu, Jiawen, Yinshan Yang, Jiahai Zhang, Peng Ji, Wenjing Du, Peng Jiang, Dinghai Xie et al. "Domain-swapped Dimerization of the Second PDZ Domain of ZO2 May Provide a Structural Basis for the Polymerization of Claudins". Journal of Biological Chemistry 282, n.º 49 (25 de setembro de 2007): 35988–99. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m703826200.
Texto completo da fonteTeses / dissertações sobre o assunto "PDZ domain proteins"
Wei, Heng. "Split PH domain identification & redundancy analyses in the classification of PDZ domains /". View abstract or full-text, 2006. http://library.ust.hk/cgi/db/thesis.pl?BICH%202006%20WEI.
Texto completo da fonteCheng, Shan Amy. "Structure-function studies of secreted PDZ domain-containing protein 2 (sPDZD2)". Click to view the E-thesis via HKUTO, 2007. http://sunzi.lib.hku.hk/HKUTO/record/B39558101.
Texto completo da fonte鄭珊 e Shan Amy Cheng. "Structure-function studies of secreted PDZ domain-containing protein 2(sPDZD2)". Thesis, The University of Hong Kong (Pokfulam, Hong Kong), 2007. http://hub.hku.hk/bib/B39558101.
Texto completo da fonteKlaavuniemi, T. (Tuula). "PDZ-LIM domain proteins and α-actinin at the muscle Z-disk". Doctoral thesis, University of Oulu, 2006. http://urn.fi/urn:isbn:9514282647.
Texto completo da fonteBombik, Izabela Agnieszka. "The role of PDZ domain-containing proteins in Frizzled-7 receptor signalling". Thesis, University of Birmingham, 2015. http://etheses.bham.ac.uk//id/eprint/5846/.
Texto completo da fonteFetting, Doreen [Verfasser], e Kai [Akademischer Betreuer] Schuh. "Novel Cav1.2 and PMCA4b interacting PDZ domain containing proteins / Doreen [verh: Korb] Fetting. Betreuer: Kai Schuh". Würzburg : Universitätsbibliothek der Universität Würzburg, 2013. http://d-nb.info/103047558X/34.
Texto completo da fonteGardin, Chiara. "Interaction between fatz and myotilin families and enigma family proteins at the sarcomeric Z-DISC". Doctoral thesis, Università degli studi di Padova, 2009. http://hdl.handle.net/11577/3426618.
Texto completo da fonteIl disco-Z del muscolo striato è una struttura molecolare altamente specializzata a livello della quale si instaurano numerose interazioni proteina-proteina. Il disco-Z delinea il confine dei singoli sarcomeri, fornendo un punto di ancoraggio per i filamenti sottili di actina; il loro scorrimento sui filamenti spessi di miosina produce la forza meccanica responsabile della contrazione. Uno dei ruoli chiave del disco-Z, dunque, è quello di trasmettere la tensione generata dalla struttura seriale dei sarcomeri lungo le miofibrille e, di conseguenza, lungo tutto il muscolo. Al di là di un evidente significato strutturale, negli ultimi anni sta diventando sempre più consistente l’ipotesi di un suo coinvolgimento anche nella percezione e nella trasmissione di segnali. L’importanza delle interazioni tra le proteine del disco-Z è indicata dal fatto che mutazioni in molte di queste proteine possono risultare in distrofie muscolari e/o cardiomiopatie sia in uomo sia in topo. Una più ampia conoscenza delle interazioni che si articolano a livello del disco-Z e, in generale, degli eventi che le regolano, aiuterebbe a chiarire la biologia del disco-Z e l’insorgenza di eventuali patologie associate. Il mio progetto di Dottorato è stato incentrato su due gruppi di proteine sarcomeriche e sulle loro interazioni: le proteine delle famiglie FATZ e miotilina da un lato, e alcune proteine appartenenti alla famiglia enigma dall’altro. Questo lavoro ha portato all’identificazione di un’interazione specifica tra i domini PDZ delle proteine della famiglia enigma e gli ultimi cinque residui aminoacidici presenti nelle proteine delle famiglie FATZ e miotilina. Il lavoro di questa tesi fa parte di un progetto più ampio che coinvolge i gruppi coordinati dalla Dr.ssa G. Faulkner dell’ICGEB, Trieste, e il Prof. O. Carpen dell’Università di Turku, Finlandia. Grazie alla loro collaborazione, è stato possibile notare che i cinque residui C-terminali delle proteine FATZ-1 (ETEEL), FATZ-2 (ESEDL), FATZ-3 (ESEEL), miotilina (ESEEL), palladina (ESEDL) e miopalladina (ESDEL) sono molto simili. Una ricerca effettuata in database di sequenze proteiche ha rivelato che questo motivo, E-[S/T]-[D/E]-[D/E]-L, è quasi esclusivamente ristretto nei Vertebrati alle proteine delle famiglie FATZ e miotilina; inoltre, esso sembra essere conservato da zebrafish ad uomo, suggerendo la sua importanza per le proteine che lo contengono. Il programma ELM (che predice siti funzionali in proteine eucariotiche) ha predetto che gli ultimi quattro amino acidi delle proteine FATZ, miotilina, palladina e miopalladina costituiscono un motivo di legame per le proteine con domini PDZ di classe III (X-[D/E]-X-[V/I/L]). Il mio primo obiettivo è stato quello di verificare se le proteine caratterizzate da questo nuovo motivo C-terminale potessero effettivamente legare domini PDZ. E’ noto dalla letteratura che tutti e tre i componenti della famiglia FATZ legano il PDZ di ZASP, e che l’interazione tra ZASP e miotilina è mediata dalla regione C-terminale di quest’ultima. Oltre a ZASP, altri due membri della famiglia enigma, ALP e CLP-36, sono stati inclusi nello studio. Le proteine della famiglia FATZ e miotilina sono state prodotte sia in versione full-length sia priva degli ultimi cinque amino acidi per essere utilizzate in saggi di interazione AlphaScreen (Amplified Luminescence Proximity Homogeneous Assay). Peptidi biotinilati, fosforilati e non, corrispondenti ai cinque amino acidi finali delle FATZ, miotilina, palladina e miopalladina sono stati inoltre impiegati nei saggi AlphaScreen, così come un peptide di controllo avente in ultima posizione un acido glutammico (E) invece che una leucina (L). I risultati riportati in questa tesi dimostrano che gli ultimi cinque amino acidi delle proteine delle famiglie FATZ e miotilina sono responsabili del legame ai domini PDZ di ZASP, ALP e CLP-36, e che la natura dell’ultimo residuo aminoacidico è cruciale per questa interazione. Inoltre, la fosforilazione del residuo di serina o treonina del ligando C-terminale può influenzare il legame dei peptidi nei confronti dei domini PDZ della famiglia enigma. La proteina ?-actinina-2 è stata introdotta nello studio, poiché la sua sequenza C-terminale (GESDL) è classificata come motivo di legame per i domini PDZ di classe I (X-[S/T]-X-[V/I/L]). Gli esperimenti AlphaScreen hanno confermato l’interazione di ?-actinina-2 (sia della forma full-length sia dei peptidi C-terminali, fosforilati e non) con i PDZ di ZASP e ALP, e hanno fatto emergere una nuova interazione con il PDZ di CLP-36. Molte di queste interazioni sono state verificate con un altro metodo di interazione proteina-proteina in vitro, il TranSignal PDZ Domain Array. Sulla base dei risultati di PDZ array è stato possibile identificare un altro membro della famiglia di proteine enigma, RIL, in grado di legare il motivo E-[S/T]-[D/E]-[D/E]-L. Possiamo considerare questi cinque amino acidi C-terminali come un nuovo motivo di legame per le proteine con domini PDZ di classe III, specifico per i domini PDZ delle proteine enigma. Per poter meglio quantificare la forza delle interazioni studiate, alcuni esperimenti di SPR (Surface Plasmon Resonance) sono stati eseguiti nel laboratorio del Dr. A. Baines all’Università di Kent, UK. Le affinità delle interazioni tra il dominio PDZ di ZASP e alcuni dei peptidi fosforilati e non-fosforilati delle famiglie di proteine FATZ e miotilina risultano essere nell’ordine del nM. Gli esperimenti di SPR hanno portato anche all’identificazione di un’interazione tra il PDZ di ZASP e ANKRD2. Si pensa che questa proteina, membro della famiglia MARP, sia coinvolta nelle vie di risposta a stress muscolari. ANKRD2 può trovarsi sia nella banda-I del sarcomero sia nel nucleo ed è in grado di legare diversi fattori di trascrizione, come YB-1, PML e p53. La scoperta di questa interazione rafforza l’ipotesi che il disco-Z, oltre ad un ruolo specificamente strutturale, potrebbe essere coinvolto in vie di segnalazione. Dal momento che a livello del disco-Z molte proteine hanno più di un partner proteico, sarebbe utile cercare di definire il livello e il profilo di espressione delle singole proteine in tessuti muscolari con diverse caratteristiche. Un altro obiettivo del mio lavoro è stato quindi quello di valutare l’abbondanza degli mRNA di alcune delle proteine del disco-Z da me studiate con la Real-Time PCR. Allo scopo sono stati presi in considerazione quattro tessuti muscolari di topo adulto: il tibiale (un muscolo scheletrico a contrazione rapida), il soleo (un muscolo scheletrico a contrazione lenta), il gastrocnemio (un muscolo scheletrico con fibre miste) e il muscolo cardiaco. La differente distribuzione delle FATZ, miotilina e ZASP (con le sue varianti di splicing) suggerisce che, almeno in topo, le interazioni tra queste proteine potrebbero essere compartimentalizzate in distinte fibre muscolari.
Sun, Young Joo. "Engineering PDZ domain specificity". Diss., University of Iowa, 2019. https://ir.uiowa.edu/etd/6865.
Texto completo da fonteYeung, Man-lung, e 楊文龍. "Proteolytic cleavage of PDZD2 generates a secreted peptide containing two PDZ domains". Thesis, The University of Hong Kong (Pokfulam, Hong Kong), 2003. http://hub.hku.hk/bib/B31245055.
Texto completo da fonteWolting, Cheryl Deanna. "LNX, a novel PDZ domain-containing protein". Thesis, National Library of Canada = Bibliothèque nationale du Canada, 2000. http://www.collectionscanada.ca/obj/s4/f2/dsk1/tape2/PQDD_0023/MQ50421.pdf.
Texto completo da fonteLivros sobre o assunto "PDZ domain proteins"
Wolting, Cheryl Deanna. LNX, a novel PDZ domain-containing protein. Ottawa: National Library of Canada, 2000.
Encontre o texto completo da fonteKim, Sabrina Yoon-Gyung. Characterization of big bang, a novel Drosophila gene encoding PDZ domain-containing proteins involved in locomotor behaviour. 2006.
Encontre o texto completo da fonteCapítulos de livros sobre o assunto "PDZ domain proteins"
Lasky, Laurence A., Nicholas J. Skelton e Sachdev S. Sidhu. "PDZ Domains: Intracellular Mediators of Carboxy-Terminal Protein Recognition and Scaffolding". In Modular Protein Domains, 257–78. Weinheim, FRG: Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2005. http://dx.doi.org/10.1002/3527603611.ch13.
Texto completo da fonteMa, Sana, Kristian Strømgaard e Louise S. Clemmensen. "Site-Specific Phosphorylation of PDZ Domains". In Expressed Protein Ligation, 235–61. New York, NY: Springer US, 2020. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-0434-2_12.
Texto completo da fontePrakash, Om, e Feroz Khan. "CoSSDb: A Database of Co-crystallized Ligand Sub-structures for Anticancer Lead Designing & Optimization". In Proceedings of the Conference BioSangam 2022: Emerging Trends in Biotechnology (BIOSANGAM 2022), 133–41. Dordrecht: Atlantis Press International BV, 2022. http://dx.doi.org/10.2991/978-94-6463-020-6_14.
Texto completo da fonteFanning, A. S., e J. M. Anderson. "PDZ Domains and the Formation of Protein Networks at the Plasma Membrane". In Protein Modules in Signal Transduction, 209–33. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 1998. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-80481-6_9.
Texto completo da fonteCastaño-Rodriguez, Carlos, Jose M. Honrubia, Javier Gutiérrez-Álvarez, Isabel Sola e Luis Enjuanes. "Viral PDZ Binding Motifs Influence Cell Behavior Through the Interaction with Cellular Proteins Containing PDZ Domains". In Methods in Molecular Biology, 217–36. New York, NY: Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1166-1_13.
Texto completo da fonteChatterjee, Piyali, Subhadip Basu, Julian Zubek, Mahantapas Kundu, Mita Nasipuri e Dariusz Plewczynski. "PDP-RF: Protein Domain Boundary Prediction Using Random Forest Classifier". In Lecture Notes in Computer Science, 441–50. Cham: Springer International Publishing, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-19941-2_42.
Texto completo da fonteIkemoto, Mamoru, Dongdong Feng, Hiroyuki Arai, Masafumi Tsujimoto e Keizo Inoue. "Identification and Characterization of a PDZ Domain-containing Protein That Interacts with the HDL Receptor SR-BI". In Lipoprotein Metabolism and Atherogenesis, 207–9. Tokyo: Springer Japan, 2000. http://dx.doi.org/10.1007/978-4-431-68424-4_43.
Texto completo da fonteSnow, Bryan E., Greg M. Brothers e David P. Siderovski. "Molecular Cloning of Regulators of G-Protein Signaling Family Members and Characterization of Binding Specificity of RGS 12 PDZ Domain". In G Protein Pathways, Part B: G Proteins and their Regulators, 740–61. Elsevier, 2002. http://dx.doi.org/10.1016/s0076-6879(02)44752-0.
Texto completo da fonteRhee, Sue Goo, Benoit Poulin, Sang Bong Lee e Fujio Sekiya. "Regulation of phosphoinositide-specific phospholipase C isozymes". In Biology of Phosphoinositides, 1–31. Oxford University PressOxford, 2000. http://dx.doi.org/10.1093/oso/9780199637652.003.0001.
Texto completo da fonteCorry, Gareth N., e D. Alan Underhill. "PAX3 and Waardenburg Syndrome Type 1". In Inborn Errors Of Development, 803–8. Oxford University PressNew York, NY, 2008. http://dx.doi.org/10.1093/oso/9780195306910.003.0085.
Texto completo da fonteTrabalhos de conferências sobre o assunto "PDZ domain proteins"
Arikawa, Keisuke. "Analyzing Internal Motion of Proteins From Viewpoint of Robot Kinematics: Formulation of Group Forced Response Method". In ASME 2012 International Design Engineering Technical Conferences and Computers and Information in Engineering Conference. American Society of Mechanical Engineers, 2012. http://dx.doi.org/10.1115/detc2012-70591.
Texto completo da fonteKrokidis, Marios, Aristidis Vrahatis, George Dimitrakopoulos, Konstantina Skolariki, Panagiotis Vlamos e Themis Exarchos. "Structural simulations predicting protein folding in Alzheimer’s disease". In 2nd International Conference on Chemo and Bioinformatics. Institute for Information Technologies, University of Kragujevac, 2023. http://dx.doi.org/10.46793/iccbi23.338k.
Texto completo da fonteNakariyakul, Songyot, Zhi-Ping Liu e Luonan Chen. "Protein interaction prediction for mouse pdz domains using dipeptide composition features". In 2011 IEEE International Conference on Systems Biology (ISB). IEEE, 2011. http://dx.doi.org/10.1109/isb.2011.6033143.
Texto completo da fonteJukić, Marko, e Urban Bren. "Identification of small molecule binding sites using CmDock". In 2nd International Conference on Chemo and Bioinformatics. Institute for Information Technologies, University of Kragujevac, 2023. http://dx.doi.org/10.46793/iccbi23.670j.
Texto completo da fonteAsano, Y., M. Futamura, T. Takeuchi e K. Yoshida. "Abstract PD1-04: Nuclear localization of intracellular domain of LDL receptor-related protein 1B predicts poor outcome in breast cancer; putative relation toNEAT1mediated mammary gland carcinogenesis". In Abstracts: 2018 San Antonio Breast Cancer Symposium; December 4-8, 2018; San Antonio, Texas. American Association for Cancer Research, 2019. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.sabcs18-pd1-04.
Texto completo da fonteRelatórios de organizações sobre o assunto "PDZ domain proteins"
Christopher, David A., e Avihai Danon. Plant Adaptation to Light Stress: Genetic Regulatory Mechanisms. United States Department of Agriculture, maio de 2004. http://dx.doi.org/10.32747/2004.7586534.bard.
Texto completo da fonte