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Artigos de revistas sobre o tema "Monooxygénases du cytochrome P450"

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Autor: Grafiati

Publicado: 25 de maio de 2024

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1

Paul Bolwell, G. "Cytochrome P450:". Phytochemistry 35, n.º 1 (dezembro de 1993): 279. http://dx.doi.org/10.1016/s0031-9422(00)90557-0.

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2

Ehrenpreis, Eli D., e Seymour Ehrenpreis. "CYTOCHROME P450". Clinics in Liver Disease 2, n.º 3 (agosto de 1998): 457–70. http://dx.doi.org/10.1016/s1089-3261(05)70021-0.

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3

Roos, P. H., e N. Jakubowski. "Cytochrome P450". Analytical and Bioanalytical Chemistry 392, n.º 6 (9 de outubro de 2008): 1015–17. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-008-2415-z.

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4

D'Arcy, P. F. "Cytochrome P450". International Journal of Pharmaceutics 103, n.º 1 (fevereiro de 1994): 99. http://dx.doi.org/10.1016/0378-5173(94)90211-9.

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5

Poulos, Thomas L. "Cytochrome P450". Current Opinion in Structural Biology 5, n.º 6 (dezembro de 1995): 767–74. http://dx.doi.org/10.1016/0959-440x(95)80009-3.

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6

Coulson, C. J. "Cytochrome P450". Trends in Biochemical Sciences 10, n.º 2 (fevereiro de 1985): 92. http://dx.doi.org/10.1016/0968-0004(85)90255-5.

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7

Yamazaki, Hiroshi, Elizabeth M. J. Gillam, Mi-Sook Dong, William W. Johnson, F. Peter Guengerich e Tsutomu Shimada. "Reconstitution of Recombinant Cytochrome P450 2C10(2C9) and Comparison with Cytochrome P450 3A4 and Other Forms: Effects of Cytochrome P450–P450 and Cytochrome P450–b5Interactions". Archives of Biochemistry and Biophysics 342, n.º 2 (junho de 1997): 329–37. http://dx.doi.org/10.1006/abbi.1997.0125.

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8

Guengerich, F. Peter, Martha V. Martin, Christal D. Sohl e Qian Cheng. "Measurement of cytochrome P450 and NADPH–cytochrome P450 reductase". Nature Protocols 4, n.º 9 (6 de agosto de 2009): 1245–51. http://dx.doi.org/10.1038/nprot.2009.121.

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9

de Wildt, Saskia N., Gregory L. Kearns, J. Steven Leeder e John N. van den Anker. "Cytochrome P450 3A". Clinical Pharmacokinetics 37, n.º 6 (1999): 485–505. http://dx.doi.org/10.2165/00003088-199937060-00004.

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10

Poulos, T. L. "Cytochrome P450 flexibility". Proceedings of the National Academy of Sciences 100, n.º 23 (3 de novembro de 2003): 13121–22. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2336095100.

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11

Meyer, Urs A. "Cytochrome P450 enzymes". Drug Metabolism and Drug Interactions 27, n.º 1 (1 de janeiro de 2012): 1–2. http://dx.doi.org/10.1515/dmdi-2012-0002.

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12

Lisitsa, A. V., S. A. Guseva, I. I. Karuzina, A. I. Archakov e L. Koymans. "Cytochrome P450 Database". SAR and QSAR in Environmental Research 12, n.º 4 (agosto de 2001): 359–66. http://dx.doi.org/10.1080/10629360108033244.

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13

Owen, Ryan P., Katrin Sangkuhl, Teri E. Klein e Russ B. Altman. "Cytochrome P450 2D6". Pharmacogenetics and Genomics 19, n.º 7 (julho de 2009): 559–62. http://dx.doi.org/10.1097/fpc.0b013e32832e0e97.

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14

Harvey, Anne T., e Sheldon H. Preskorn. "Cytochrome P450 Enzymes". Journal of Clinical Psychopharmacology 16, n.º 4 (agosto de 1996): 273–85. http://dx.doi.org/10.1097/00004714-199608000-00002.

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15

Harvey, Anne T., e Sheldon H. Preskorn. "Cytochrome P450 Enzymes". Journal of Clinical Psychopharmacology 16, n.º 5 (outubro de 1996): 345–55. http://dx.doi.org/10.1097/00004714-199610000-00002.

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16

Wong, Luet-Lok. "Cytochrome P450 monooxygenases". Current Opinion in Chemical Biology 2, n.º 2 (abril de 1998): 263–68. http://dx.doi.org/10.1016/s1367-5931(98)80068-9.

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17

Bolwell, G. Paul, Kristin Bozak e Alfred Zimmerlin. "Plant cytochrome p450". Phytochemistry 37, n.º 6 (dezembro de 1994): 1491–506. http://dx.doi.org/10.1016/s0031-9422(00)89567-9.

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18

Plettner, Erika. "Preface: Cytochrome P450". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1866, n.º 1 (janeiro de 2018): 1. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2017.11.001.

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19

Schwartzman, Michal L., e John C. McGiff. "Renal cytochrome P450". Journal of Lipid Mediators and Cell Signalling 12, n.º 2-3 (outubro de 1995): 229–42. http://dx.doi.org/10.1016/0929-7855(95)00021-h.

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20

Gilardi, Gianfranco. "Cytochrome P450 biotechnology". Biotechnology and Applied Biochemistry 60, n.º 1 (janeiro de 2013): 1. http://dx.doi.org/10.1002/bab.1098.

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21

Xiao, Yi, Raku Shinkyo e F. Peter Guengerich. "Cytochrome P450 2S1 is Reduced by NADPH-Cytochrome P450 Reductase". Drug Metabolism and Disposition 39, n.º 6 (23 de março de 2011): 944–46. http://dx.doi.org/10.1124/dmd.111.039321.

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22

Shimada, Tsutomu, Raymond L. Mernaugh e F. Peter Guengerich. "Interactions of mammalian cytochrome P450, NADPH-cytochrome P450 reductase, and cytochrome b5 enzymes". Archives of Biochemistry and Biophysics 435, n.º 1 (março de 2005): 207–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2004.12.008.

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23

Reed, James R., J. Patrick Connick, Dongmei Cheng, George F. Cawley e Wayne L. Backes. "Effect of homomeric P450–P450 complexes on P450 function". Biochemical Journal 446, n.º 3 (28 de agosto de 2012): 489–97. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120636.

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Resumo:

Previous studies have shown that the presence of one P450 enzyme can affect the function of another. The goal of the present study was to determine if P450 enzymes are capable of forming homomeric complexes that affect P450 function. To address this problem, the catalytic activities of several P450s were examined in reconstituted systems containing NADPH–POR (cytochrome P450 reductase) and a single P450. CYP2B4 (cytochrome P450 2B4)-, CYP2E1 (cytochrome P450 2E1)- and CYP1A2 (cytochrome P450 1A2)-mediated activities were measured as a function of POR concentration using reconstituted systems containing different concentrations of P450. Although CYP2B4-dependent activities could be explained by a simple Michaelis–Menten interaction between POR and CYP2B4, both CYP2E1 and CYP1A2 activities generally produced a sigmoidal response as a function of [POR]. Interestingly, the non-Michaelis behaviour of CYP1A2 could be converted into a simple mass-action response by increasing the ionic strength of the buffer. Next, physical interactions between CYP1A2 enzymes were demonstrated in reconstituted systems by chemical cross-linking and in cellular systems by BRET (bioluminescence resonance energy transfer). Cross-linking data were consistent with the kinetic responses in that both were similarly modulated by increasing the ionic strength of the surrounding solution. Taken together, these results show that CYP1A2 forms CYP1A2–CYP1A2 complexes that exhibit altered catalytic activity.

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24

Tracy, Timothy S. "Atypical Cytochrome P450 Kinetics". Drugs in R & D 7, n.º 6 (2006): 349–63. http://dx.doi.org/10.2165/00126839-200607060-00004.

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25

Kirchheiner, Julia, e Cristina Rodriguez-Antona. "Cytochrome P450 2D6 Genotyping". CNS Drugs 23, n.º 3 (2009): 181–91. http://dx.doi.org/10.2165/00023210-200923030-00001.

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26

Gomez-Lechon, Maria, Ramiro Jover e Maria Donato. "Cytochrome P450 and Steatosis". Current Drug Metabolism 10, n.º 7 (1 de setembro de 2009): 692–99. http://dx.doi.org/10.2174/138920009789895543.

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27

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28

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29

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30

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31

Park, Jongsun, Seungmin Lee, Jaeyoung Choi, Kyohun Ahn, Bongsoo Park, Jaejin Park, Seogchan Kang e Yong-Hwan Lee. "Fungal cytochrome P450 database". BMC Genomics 9, n.º 1 (2008): 402. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2164-9-402.

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32

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33

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Nishida, Clinton R., e Paul R. Ortiz de Montellano. "Thermophilic cytochrome P450 enzymes". Biochemical and Biophysical Research Communications 338, n.º 1 (dezembro de 2005): 437–45. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2005.08.093.

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Hubbard, Paul A., Anna L. Shen, Rosemary Paschke, Charles B. Kasper e Jung-Ja P. Kim. "NADPH-Cytochrome P450 Oxidoreductase". Journal of Biological Chemistry 276, n.º 31 (22 de maio de 2001): 29163–70. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m101731200.

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Strange, Richard C., Tracy Ellison, Futniyo Ichii-Jones, Joanna Bath, Paul Hoban, John T. Lear, Andrew G. Smith et al. "Cytochrome P450 CYP2D6 genotypes". Pharmacogenetics 9, n.º 3 (junho de 1999): 269–76. http://dx.doi.org/10.1097/00008571-199906000-00001.

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42

Newcomb, Martin, Rui Zhang, R. Esala P. Chandrasena, James A. Halgrimson, John H. Horner, Thomas M. Makris e Stephen G. Sligar. "Cytochrome P450 Compound I". Journal of the American Chemical Society 128, n.º 14 (abril de 2006): 4580–81. http://dx.doi.org/10.1021/ja060048y.

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Cali, James J., Dongping Ma, Mary Sobol, Daniel J. Simpson, Susan Frackman, Troy D. Good, William J. Daily e David Liu. "Luminogenic cytochrome P450 assays". Expert Opinion on Drug Metabolism & Toxicology 2, n.º 4 (21 de julho de 2006): 629–45. http://dx.doi.org/10.1517/17425255.2.4.629.

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Gillam, Elizabeth M. J. "Engineering Cytochrome P450 Enzymes". Chemical Research in Toxicology 21, n.º 1 (janeiro de 2008): 220–31. http://dx.doi.org/10.1021/tx7002849.

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BUTERS, JEROEN T. M., JOHANNES DOEHMER e FRANK J. GONZALEZ. "CYTOCHROME P450-NULL MICE". Drug Metabolism Reviews 31, n.º 2 (janeiro de 1999): 437–47. http://dx.doi.org/10.1081/dmr-100101929.

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Hansch, Corwin, Suresh Babu Mekapati, Alka Kurup e Rajeshwar Prasad Verma. "QSAR of Cytochrome P450". Drug Metabolism Reviews 36, n.º 1 (janeiro de 2004): 105–56. http://dx.doi.org/10.1081/dmr-120028428.

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Buchatskii, Alexander G., Konstantin Yu Kazachenko e Alexander A. Alexandrov. "Cytochrome P450 Pattern Revision". Journal of Biomolecular Structure and Dynamics 19, n.º 2 (outubro de 2001): 273–77. http://dx.doi.org/10.1080/07391102.2001.10506737.

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Berger, Bradley J., e Alan H. Fairlamb. "Cytochrome P450 in trypanosomatids". Biochemical Pharmacology 46, n.º 1 (julho de 1993): 149–57. http://dx.doi.org/10.1016/0006-2952(93)90359-5.

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Krau, Stephen D. "Cytochrome p450, Part 1". Nursing Clinics of North America 48, n.º 4 (dezembro de 2013): 671–80. http://dx.doi.org/10.1016/j.cnur.2013.09.002.

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Krau, Stephen D. "Cytochrome p450 Part 2". Nursing Clinics of North America 48, n.º 4 (dezembro de 2013): 681–96. http://dx.doi.org/10.1016/j.cnur.2013.09.003.

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