Artigos de revistas sobre o tema "Mitofusins"
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Cohen, Mickael M., e David Tareste. "Recent insights into the structure and function of Mitofusins in mitochondrial fusion". F1000Research 7 (28 de dezembro de 2018): 1983. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.16629.1.
Texto completo da fonteWolf, Christina, Víctor López del Amo, Sabine Arndt, Diones Bueno, Stefan Tenzer, Eva-Maria Hanschmann, Carsten Berndt e Axel Methner. "Redox Modifications of Proteins of the Mitochondrial Fusion and Fission Machinery". Cells 9, n.º 4 (27 de março de 2020): 815. http://dx.doi.org/10.3390/cells9040815.
Texto completo da fonteLeBrasseur, Nicole. "Pro-diversity mitofusins". Journal of Cell Biology 176, n.º 4 (12 de fevereiro de 2007): 373a. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.1764iti3.
Texto completo da fonteSchiavon, Cara R., Rachel E. Turn, Laura E. Newman e Richard A. Kahn. "ELMOD2 regulates mitochondrial fusion in a mitofusin-dependent manner, downstream of ARL2". Molecular Biology of the Cell 30, n.º 10 (maio de 2019): 1198–213. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e18-12-0804.
Texto completo da fonteKoch, Linda. "Mitofusins and energy balance". Nature Reviews Endocrinology 9, n.º 12 (15 de outubro de 2013): 691. http://dx.doi.org/10.1038/nrendo.2013.202.
Texto completo da fonteEscobar-Henriques, Mafalda. "Mitofusins: ubiquitylation promotes fusion". Cell Research 24, n.º 4 (21 de fevereiro de 2014): 387–88. http://dx.doi.org/10.1038/cr.2014.23.
Texto completo da fonteMiao, Junru, Wei Chen, Pengxiang Wang, Xin Zhang, Lei Wang, Shuai Wang e Yuan Wang. "MFN1 and MFN2 Are Dispensable for Sperm Development and Functions in Mice". International Journal of Molecular Sciences 22, n.º 24 (16 de dezembro de 2021): 13507. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413507.
Texto completo da fonteSloat, S. R., B. N. Whitley, E. A. Engelhart e S. Hoppins. "Identification of a mitofusin specificity region that confers unique activities to Mfn1 and Mfn2". Molecular Biology of the Cell 30, n.º 17 (agosto de 2019): 2309–19. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e19-05-0291.
Texto completo da fonteAlsayyah, Cynthia, Manish K. Singh, Maria Angeles Morcillo-Parra, Laetitia Cavellini, Nadav Shai, Christine Schmitt, Maya Schuldiner et al. "Mitofusin-mediated contacts between mitochondria and peroxisomes regulate mitochondrial fusion". PLOS Biology 22, n.º 4 (26 de abril de 2024): e3002602. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3002602.
Texto completo da fonteR. Khalil, Rana, Mufeda AL-Ammar e Hayder A. L. Mossa. "Mitofusin 1 as Marker of Oocyte Maturation in Relevance to ICSI Outcome in Infertile Females". IraQi Journal of Embryos and Infertility Researches 13, n.º 2 (8 de novembro de 2023): 39–50. http://dx.doi.org/10.28969/ijeir.v13.i2.r4.23.
Texto completo da fonteSchrepfer, Emilie, e Luca Scorrano. "Mitofusins, from Mitochondria to Metabolism". Molecular Cell 61, n.º 5 (março de 2016): 683–94. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.02.022.
Texto completo da fonteOzcan, Umut. "Mitofusins: Mighty Regulators of Metabolism". Cell 155, n.º 1 (setembro de 2013): 17–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2013.09.013.
Texto completo da fonteBrooks, Craig, Sung-Gyu Cho, Cong-Yi Wang, Tianxin Yang e Zheng Dong. "Fragmented mitochondria are sensitized to Bax insertion and activation during apoptosis". American Journal of Physiology-Cell Physiology 300, n.º 3 (março de 2011): C447—C455. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00402.2010.
Texto completo da fonteGiacomello, Marta, e Luca Scorrano. "The INs and OUTs of mitofusins". Journal of Cell Biology 217, n.º 2 (18 de janeiro de 2018): 439–40. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201801042.
Texto completo da fonteDorn, Gerald W. "Mitofusins as mitochondrial anchors and tethers". Journal of Molecular and Cellular Cardiology 142 (maio de 2020): 146–53. http://dx.doi.org/10.1016/j.yjmcc.2020.04.016.
Texto completo da fonteParekh, Anant. "Calcium Signalling: Mitofusins Promote Interorganellar Crosstalk". Current Biology 19, n.º 5 (março de 2009): R200—R203. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2009.01.012.
Texto completo da fonteEngelhart, Emily A., e Suzanne Hoppins. "A catalytic domain variant of mitofusin requiring a wildtype paralog for function uncouples mitochondrial outer-membrane tethering and fusion". Journal of Biological Chemistry 294, n.º 20 (1 de abril de 2019): 8001–14. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.006347.
Texto completo da fonteAnton, Vincent, Ira Buntenbroich, Ramona Schuster, Felix Babatz, Tânia Simões, Selver Altin, Gaetano Calabrese, Jan Riemer, Astrid Schauss e Mafalda Escobar-Henriques. "Plasticity in salt bridge allows fusion-competent ubiquitylation of mitofusins and Cdc48 recognition". Life Science Alliance 2, n.º 6 (18 de novembro de 2019): e201900491. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900491.
Texto completo da fonteSong, Zhiyin, Mariam Ghochani, J. Michael McCaffery, Terrence G. Frey e David C. Chan. "Mitofusins and OPA1 Mediate Sequential Steps in Mitochondrial Membrane Fusion". Molecular Biology of the Cell 20, n.º 15 (agosto de 2009): 3525–32. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e09-03-0252.
Texto completo da fonteMattie, Sevan, Jan Riemer, Jeremy G. Wideman e Heidi M. McBride. "A new mitofusin topology places the redox-regulated C terminus in the mitochondrial intermembrane space". Journal of Cell Biology 217, n.º 2 (6 de dezembro de 2017): 507–15. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201611194.
Texto completo da fonteDe Vecchis, Dario, Antoine Taly, Marc Baaden e Jérôme Hénin. "Mitochondrial Membrane Fusion: Computational Modeling of Mitofusins". Biophysical Journal 110, n.º 3 (fevereiro de 2016): 571a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.3054.
Texto completo da fontePapanicolaou, Kyriakos N., Matthew M. Phillippo e Kenneth Walsh. "Mitofusins and the mitochondrial permeability transition: the potential downside of mitochondrial fusion". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 303, n.º 3 (1 de agosto de 2012): H243—H255. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00185.2012.
Texto completo da fonteSchuster, Ramona, Vincent Anton, Tânia Simões, Selver Altin, Fabian den Brave, Thomas Hermanns, Manuela Hospenthal et al. "Dual role of a GTPase conformational switch for membrane fusion by mitofusin ubiquitylation". Life Science Alliance 3, n.º 1 (19 de dezembro de 2019): e201900476. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900476.
Texto completo da fonteSon, M. J., Y. Kwon, M.-Y. Son, B. Seol, H.-S. Choi, S.-W. Ryu, C. Choi e Y. S. Cho. "Mitofusins deficiency elicits mitochondrial metabolic reprogramming to pluripotency". Cell Death & Differentiation 22, n.º 12 (17 de abril de 2015): 1957–69. http://dx.doi.org/10.1038/cdd.2015.43.
Texto completo da fonteYu, Chia-Yi, Jian-Jong Liang, Jin-Kun Li, Yi-Ling Lee, Bi-Lan Chang, Chan-I. Su, Wei-Jheng Huang, Michael M. C. Lai e Yi-Ling Lin. "Dengue Virus Impairs Mitochondrial Fusion by Cleaving Mitofusins". PLOS Pathogens 11, n.º 12 (30 de dezembro de 2015): e1005350. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1005350.
Texto completo da fonteMourier, Arnaud, Elisa Motori, Eduardo Silva Ramos, Tobias Brandt, Marie Lagouge, Ilian Atanassov, Anne Galinier et al. "Role of Mitofusins proteins in maintaining OXPHOS function". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1857 (agosto de 2016): e15. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbabio.2016.04.386.
Texto completo da fonteSantel, A., e M. T. Fuller. "Control of mitochondrial morphology by a human mitofusin". Journal of Cell Science 114, n.º 5 (1 de março de 2001): 867–74. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.114.5.867.
Texto completo da fonteTanaka, Atsushi, Megan M. Cleland, Shan Xu, Derek P. Narendra, Der-Fen Suen, Mariusz Karbowski e Richard J. Youle. "Proteasome and p97 mediate mitophagy and degradation of mitofusins induced by Parkin". Journal of Cell Biology 191, n.º 7 (20 de dezembro de 2010): 1367–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201007013.
Texto completo da fonteSamanas, Nyssa B., Emily A. Engelhart e Suzanne Hoppins. "Defective nucleotide-dependent assembly and membrane fusion in Mfn2 CMT2A variants improved by Bax". Life Science Alliance 3, n.º 5 (3 de abril de 2020): e201900527. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900527.
Texto completo da fontePellattiero, Anna, e Luca Scorrano. "Flaming Mitochondria: The Anti-inflammatory Drug Leflunomide Boosts Mitofusins". Cell Chemical Biology 25, n.º 3 (março de 2018): 231–33. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2018.02.014.
Texto completo da fonteZhang, Lihong, Xiawei Dang, Antonietta Franco, Haiyang Zhao e Gerald W. Dorn. "Piperine Derivatives Enhance Fusion and Axonal Transport of Mitochondria by Activating Mitofusins". Chemistry 4, n.º 3 (23 de junho de 2022): 655–68. http://dx.doi.org/10.3390/chemistry4030047.
Texto completo da fonteRyan, Michael T., e Diana Stojanovski. "Mitofusins ‘bridge’ the gap between oxidative stress and mitochondrial hyperfusion". EMBO reports 13, n.º 10 (11 de setembro de 2012): 870–71. http://dx.doi.org/10.1038/embor.2012.132.
Texto completo da fonteDaumke, Oliver, e Aurélien Roux. "Mitochondrial Homeostasis: How Do Dimers of Mitofusins Mediate Mitochondrial Fusion?" Current Biology 27, n.º 9 (maio de 2017): R353—R356. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2017.03.024.
Texto completo da fonteSantel, Ansgar. "Get the balance right: Mitofusins roles in health and disease". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1763, n.º 5-6 (maio de 2006): 490–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2006.02.004.
Texto completo da fonteDing, Wen-Xing, Fengli Guo, Hong-Min Ni, Abigail Bockus, Sharon Manley, Donna B. Stolz, Eeva-Liisa Eskelinen, Hartmut Jaeschke e Xiao-Ming Yin. "Parkin and Mitofusins Reciprocally Regulate Mitophagy and Mitochondrial Spheroid Formation". Journal of Biological Chemistry 287, n.º 50 (24 de outubro de 2012): 42379–88. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m112.413682.
Texto completo da fonteVlieghe, Anaïs, Kristina Niort, Hugo Fumat, Jean-Michel Guigner, Mickaël M. Cohen e David Tareste. "Role of Lipids and Divalent Cations in Membrane Fusion Mediated by the Heptad Repeat Domain 1 of Mitofusin". Biomolecules 13, n.º 9 (2 de setembro de 2023): 1341. http://dx.doi.org/10.3390/biom13091341.
Texto completo da fonteUgarte-Uribe, Begoña, e Ana J. García-Sáez. "Membranes in motion: mitochondrial dynamics and their role in apoptosis". Biological Chemistry 395, n.º 3 (1 de março de 2014): 297–311. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2013-0234.
Texto completo da fontePapanicolaou, Kyriakos N., Ryosuke Kikuchi, Gladys A. Ngoh, Kimberly A. Coughlan, Isabel Dominguez, William C. Stanley e Kenneth Walsh. "Mitofusins 1 and 2 Are Essential for Postnatal Metabolic Remodeling in Heart". Circulation Research 111, n.º 8 (28 de setembro de 2012): 1012–26. http://dx.doi.org/10.1161/circresaha.112.274142.
Texto completo da fonteRakovic, Aleksandar, Anne Grünewald, Jan Kottwitz, Norbert Brüggemann, Peter P. Pramstaller, Katja Lohmann e Christine Klein. "Mutations in PINK1 and Parkin Impair Ubiquitination of Mitofusins in Human Fibroblasts". PLoS ONE 6, n.º 3 (8 de março de 2011): e16746. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0016746.
Texto completo da fonteBrooks, C., Q. Wei, L. Feng, G. Dong, Y. Tao, L. Mei, Z. J. Xie e Z. Dong. "Bak regulates mitochondrial morphology and pathology during apoptosis by interacting with mitofusins". Proceedings of the National Academy of Sciences 104, n.º 28 (2 de julho de 2007): 11649–54. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0703976104.
Texto completo da fonteDu, Mengyan, Si Yu, Wenhua Su, Mengxin Zhao, Fangfang Yang, Yangpei Liu, Zihao Mai, Yong Wang, Xiaoping Wang e Tongsheng Chen. "Mitofusin 2 but not mitofusin 1 mediates Bcl-XL-induced mitochondrial aggregation". Journal of Cell Science 133, n.º 20 (21 de setembro de 2020): jcs245001. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.245001.
Texto completo da fonteWiedemann, Nils, Sebastian B. Stiller e Nikolaus Pfanner. "Activation and Degradation of Mitofusins: Two Pathways Regulate Mitochondrial Fusion by Reversible Ubiquitylation". Molecular Cell 49, n.º 3 (fevereiro de 2013): 423–25. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2013.01.027.
Texto completo da fonteYin, Xiao-Ming, e Wen-Xing Ding. "The reciprocal roles of PARK2 and mitofusins in mitophagy and mitochondrial spheroid formation". Autophagy 9, n.º 11 (3 de novembro de 2013): 1687–92. http://dx.doi.org/10.4161/auto.24871.
Texto completo da fonteDietrich, Marcelo O., Zhong-Wu Liu e Tamas L. Horvath. "Mitochondrial Dynamics Controlled by Mitofusins Regulate Agrp Neuronal Activity and Diet-Induced Obesity". Cell 155, n.º 1 (setembro de 2013): 188–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2013.09.004.
Texto completo da fonteLee, Crystal A., Lih-Shen Chin e Lian Li. "Hypertonia-linked protein Trak1 functions with mitofusins to promote mitochondrial tethering and fusion". Protein & Cell 9, n.º 8 (18 de setembro de 2017): 693–716. http://dx.doi.org/10.1007/s13238-017-0469-4.
Texto completo da fonteBhatia, Divya, Eleni Kallinos, Edwin Patino, Maria Plataki, Augustine M. Choi e Mary E. Choi. "Alveolar Type II Cell-Specific Mitofusins Modulate Kidney Fibrosis and Associated Lung Injury". Journal of the American Society of Nephrology 34, n.º 11S (novembro de 2023): 701. http://dx.doi.org/10.1681/asn.20233411s1701b.
Texto completo da fonteWakai, Takuya, Yuichirou Harada, Kenji Miyado e Tomohiro Kono. "Mitochondrial dynamics controlled by mitofusins define organelle positioning and movement during mouse oocyte maturation". MHR: Basic science of reproductive medicine 20, n.º 11 (11 de agosto de 2014): 1090–100. http://dx.doi.org/10.1093/molehr/gau064.
Texto completo da fonteChen, Hsiuchen, Scott A. Detmer, Andrew J. Ewald, Erik E. Griffin, Scott E. Fraser e David C. Chan. "Mitofusins Mfn1 and Mfn2 coordinately regulate mitochondrial fusion and are essential for embryonic development". Journal of Cell Biology 160, n.º 2 (13 de janeiro de 2003): 189–200. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200211046.
Texto completo da fonteWu, Zhaofei, Yushan Zhu, Xingshui Cao, Shufeng Sun e Baolu Zhao. "Mitochondrial Toxic Effects of Aβ Through Mitofusins in the Early Pathogenesis of Alzheimer’s Disease". Molecular Neurobiology 50, n.º 3 (8 de abril de 2014): 986–96. http://dx.doi.org/10.1007/s12035-014-8675-z.
Texto completo da fonteNakamura, Nobuhiro, e Shigehisa Hirose. "Regulation of Mitochondrial Morphology by USP30, a Deubiquitinating Enzyme Present in the Mitochondrial Outer Membrane". Molecular Biology of the Cell 19, n.º 5 (maio de 2008): 1903–11. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e07-11-1103.
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