Artigos de revistas sobre o tema "Filaments Rad51"
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Ma, Emilie, Laurent Maloisel, Léa Le Falher, Raphaël Guérois e Eric Coïc. "Rad52 Oligomeric N-Terminal Domain Stabilizes Rad51 Nucleoprotein Filaments and Contributes to Their Protection against Srs2". Cells 10, n.º 6 (11 de junho de 2021): 1467. http://dx.doi.org/10.3390/cells10061467.
Texto completo da fonteMaloisel, Laurent, Emilie Ma, Jamie Phipps, Alice Deshayes, Stefano Mattarocci, Stéphane Marcand, Karine Dubrana e Eric Coïc. "Rad51 filaments assembled in the absence of the complex formed by the Rad51 paralogs Rad55 and Rad57 are outcompeted by translesion DNA polymerases on UV-induced ssDNA gaps". PLOS Genetics 19, n.º 2 (7 de fevereiro de 2023): e1010639. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010639.
Texto completo da fonteBurgess, Rebecca C., Michael Lisby, Veronika Altmannova, Lumir Krejci, Patrick Sung e Rodney Rothstein. "Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo". Journal of Cell Biology 185, n.º 6 (8 de junho de 2009): 969–81. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200810055.
Texto completo da fonteMuhammad, Ali Akbar, Clara Basto, Thibaut Peterlini, Josée Guirouilh-Barbat, Melissa Thomas, Xavier Veaute, Didier Busso et al. "Human RAD52 stimulates the RAD51-mediated homology search". Life Science Alliance 7, n.º 3 (11 de dezembro de 2023): e202201751. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201751.
Texto completo da fonteAndriuskevicius, Tadas, Anton Dubenko e Svetlana Makovets. "The Inability to Disassemble Rad51 Nucleoprotein Filaments Leads to Aberrant Mitosis and Cell Death". Biomedicines 11, n.º 5 (15 de maio de 2023): 1450. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines11051450.
Texto completo da fonteTakata, Minoru, Masao S. Sasaki, Eiichiro Sonoda, Toru Fukushima, Ciaran Morrison, Joanna S. Albala, Sigrid M. A. Swagemakers, Roland Kanaar, Larry H. Thompson e Shunichi Takeda. "The Rad51 Paralog Rad51B Promotes Homologous Recombinational Repair". Molecular and Cellular Biology 20, n.º 17 (1 de setembro de 2000): 6476–82. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.20.17.6476-6482.2000.
Texto completo da fonteLu, Chih-Hao, Hsin-Yi Yeh, Guan-Chin Su, Kentaro Ito, Yumiko Kurokawa, Hiroshi Iwasaki, Peter Chi e Hung-Wen Li. "Swi5–Sfr1 stimulates Rad51 recombinase filament assembly by modulating Rad51 dissociation". Proceedings of the National Academy of Sciences 115, n.º 43 (8 de outubro de 2018): E10059—E10068. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1812753115.
Texto completo da fonteRaschle, Markus, Stephen Van Komen, Peter Chi, Tom Ellenberger e Patrick Sung. "Multiple Interactions with the Rad51 Recombinase Govern the Homologous Recombination Function of Rad54". Journal of Biological Chemistry 279, n.º 50 (30 de setembro de 2004): 51973–80. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m410101200.
Texto completo da fonteZhang, Hongshan, Jeffrey M. Schaub e Ilya J. Finkelstein. "RADX condenses single-stranded DNA to antagonize RAD51 loading". Nucleic Acids Research 48, n.º 14 (4 de julho de 2020): 7834–43. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa559.
Texto completo da fontePaliwal, Shreya, Radhakrishnan Kanagaraj, Andreas Sturzenegger, Kamila Burdova e Pavel Janscak. "Human RECQ5 helicase promotes repair of DNA double-strand breaks by synthesis-dependent strand annealing". Nucleic Acids Research 42, n.º 4 (5 de dezembro de 2013): 2380–90. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1263.
Texto completo da fonteSauvageau, Synthia, Alicja Z. Stasiak, Isabelle Banville, Mickaël Ploquin, Andrzej Stasiak e Jean-Yves Masson. "Fission Yeast Rad51 and Dmc1, Two Efficient DNA Recombinases Forming Helical Nucleoprotein Filaments". Molecular and Cellular Biology 25, n.º 11 (1 de junho de 2005): 4377–87. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.11.4377-4387.2005.
Texto completo da fonteAdolph, Madison, Swati Balakrishnan, Walter Chazin e David Cortez. "Abstract IA024: Mechanistic insights into how RADX regulates RAD51 nucleoprotein filaments to maintain genome stability and control replication stress responses". Cancer Research 84, n.º 1_Supplement (9 de janeiro de 2024): IA024. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.dnarepair24-ia024.
Texto completo da fonteChang, Hao-Yen, Chia-Yi Lee, Chih-Hao Lu, Wei Lee, Han-Lin Yang, Hsin-Yi Yeh, Hung-Wen Li e Peter Chi. "Microcephaly family protein MCPH1 stabilizes RAD51 filaments". Nucleic Acids Research 48, n.º 16 (31 de julho de 2020): 9135–46. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa636.
Texto completo da fonteTaylor, Martin R. G., Mário Špírek, Kathy R. Chaurasiya, Jordan D. Ward, Raffaella Carzaniga, Xiong Yu, Edward H. Egelman et al. "Rad51 Paralogs Remodel Pre-synaptic Rad51 Filaments to Stimulate Homologous Recombination". Cell 162, n.º 2 (julho de 2015): 271–86. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2015.06.015.
Texto completo da fonteOrhan, Esin, Carolina Velazquez, Imene Tabet, Claude Sardet e Charles Theillet. "Regulation of RAD51 at the Transcriptional and Functional Levels: What Prospects for Cancer Therapy?" Cancers 13, n.º 12 (11 de junho de 2021): 2930. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13122930.
Texto completo da fonteZiesel, Andrew, Qixuan Weng, Jasvinder S. Ahuja, Abhishek Bhattacharya, Raunak Dutta, Evan Cheng, G. Valentin Börner, Michael Lichten e Nancy M. Hollingsworth. "Rad51-mediated interhomolog recombination during budding yeast meiosis is promoted by the meiotic recombination checkpoint and the conserved Pif1 helicase". PLOS Genetics 18, n.º 12 (12 de dezembro de 2022): e1010407. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010407.
Texto completo da fonteSolinger, Jachen A., Konstantin Kiianitsa e Wolf-Dietrich Heyer. "Rad54, a Swi2/Snf2-like Recombinational Repair Protein, Disassembles Rad51:dsDNA Filaments". Molecular Cell 10, n.º 5 (novembro de 2002): 1175–88. http://dx.doi.org/10.1016/s1097-2765(02)00743-8.
Texto completo da fonteRobertson, R. B., D. N. Moses, Y. Kwon, P. Chan, P. Chi, H. Klein, P. Sung e E. C. Greene. "Structural transitions within human Rad51 nucleoprotein filaments". Proceedings of the National Academy of Sciences 106, n.º 31 (21 de julho de 2009): 12688–93. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0811465106.
Texto completo da fonteGalkin, V. E., F. Esashi, X. Yu, S. Yang, S. C. West e E. H. Egelman. "BRCA2 BRC motifs bind RAD51-DNA filaments". Proceedings of the National Academy of Sciences 102, n.º 24 (3 de junho de 2005): 8537–42. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0407266102.
Texto completo da fonteTsai, Cheng-ting. "Swi5-Sfr1 Stabilizes Formation of RAD51 Nucleoprotein Filaments". Biophysical Journal 102, n.º 3 (janeiro de 2012): 280a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2011.11.1548.
Texto completo da fonteSullivan, Meghan R., e Kara A. Bernstein. "RAD-ical New Insights into RAD51 Regulation". Genes 9, n.º 12 (13 de dezembro de 2018): 629. http://dx.doi.org/10.3390/genes9120629.
Texto completo da fonteLan, Wei-Hsuan, Sheng-Yao Lin, Chih-Yuan Kao, Wen-Hsuan Chang, Hsin-Yi Yeh, Hao-Yen Chang, Peter Chi e Hung-Wen Li. "Rad51 facilitates filament assembly of meiosis-specific Dmc1 recombinase". Proceedings of the National Academy of Sciences 117, n.º 21 (13 de maio de 2020): 11257–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920368117.
Texto completo da fontevan Mameren, Joost, Mauro Modesti, Roland Kanaar, Claire Wyman, Erwin J. G. Peterman e Gijs J. L. Wuite. "Counting RAD51 proteins disassembling from nucleoprotein filaments under tension". Nature 457, n.º 7230 (7 de dezembro de 2008): 745–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature07581.
Texto completo da fonteSheridan, Sean D., Xiong Yu, Robyn Roth, John E. Heuser, Michael G. Sehorn, Patrick Sung, Edward H. Egelman e Douglas K. Bishop. "A comparative analysis of Dmc1 and Rad51 nucleoprotein filaments". Nucleic Acids Research 36, n.º 12 (4 de junho de 2008): 4057–66. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkn352.
Texto completo da fonteForget, Anthony L., e Stephen C. Kowalczykowski. "Single-molecule imaging brings Rad51 nucleoprotein filaments into focus". Trends in Cell Biology 20, n.º 5 (maio de 2010): 269–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.tcb.2010.02.004.
Texto completo da fontevan Mameren, Joost, Mauro Modesti, Ronald Kanaar, Wyman Clair, Erwin J. G. Peterman e Gijs J. L. Wuite. "Counting RAD51 Proteins Disassembling from Nucleoprotein Filaments Under Tension". Biophysical Journal 98, n.º 3 (janeiro de 2010): 663a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3637.
Texto completo da fonteRobertson, Ragan B., Dana N. Moses, YoungHo Kwon, Pamela Chan, Weixing Zhao, Peter Chi, Hannah Klein, Patrick Sung e Eric C. Greene. "Visualizing the Disassembly of S. cerevisiae Rad51 Nucleoprotein Filaments". Journal of Molecular Biology 388, n.º 4 (maio de 2009): 703–20. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2009.03.049.
Texto completo da fonteEsta, Aline, Emilie Ma, Pauline Dupaigne, Laurent Maloisel, Raphaël Guerois, Eric Le Cam, Xavier Veaute e Eric Coïc. "Rad52 Sumoylation Prevents the Toxicity of Unproductive Rad51 Filaments Independently of the Anti-Recombinase Srs2". PLoS Genetics 9, n.º 10 (10 de outubro de 2013): e1003833. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1003833.
Texto completo da fonteMisova, Ivana, Alexandra Pitelova, Jaroslav Budis, Juraj Gazdarica, Tatiana Sedlackova, Anna Jordakova, Zsigmond Benko et al. "Repression of a large number of genes requires interplay between homologous recombination and HIRA". Nucleic Acids Research 49, n.º 4 (28 de janeiro de 2021): 1914–34. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab027.
Texto completo da fonteVeaute, Xavier, Josette Jeusset, Christine Soustelle, Stephen C. Kowalczykowski, Eric Le Cam e Francis Fabre. "The Srs2 helicase prevents recombination by disrupting Rad51 nucleoprotein filaments". Nature 423, n.º 6937 (maio de 2003): 309–12. http://dx.doi.org/10.1038/nature01585.
Texto completo da fonteFornander, Louise H., Karolin Frykholm, Joachim Fritzsche, Joshua Araya, Philip Nevin, Erik Werner, Ali Çakır et al. "Visualizing the Nonhomogeneous Structure of RAD51 Filaments Using Nanofluidic Channels". Langmuir 32, n.º 33 (12 de agosto de 2016): 8403–12. http://dx.doi.org/10.1021/acs.langmuir.6b01877.
Texto completo da fonteOsman, Fekret, Julie Dixon, Alexis R. Barr e Matthew C. Whitby. "The F-Box DNA Helicase Fbh1 Prevents Rhp51-Dependent Recombination without Mediator Proteins". Molecular and Cellular Biology 25, n.º 18 (15 de setembro de 2005): 8084–96. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.18.8084-8096.2005.
Texto completo da fonteAntony, Edwin, Eric J. Tomko, Qi Xiao, Lumir Krejci, Timothy M. Lohman e Tom Ellenberger. "Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA". Molecular Cell 35, n.º 1 (julho de 2009): 105–15. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2009.05.026.
Texto completo da fonteYu, X., V. Galkin, W.-D. Heyer, L. Yu e E. Egelman. "The Function of N-terminal Domain in RadA/Rad51-DNA Filaments". Microscopy and Microanalysis 12, S02 (31 de julho de 2006): 420–21. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927606068401.
Texto completo da fontePrasad, Tekkatte Krishnamurthy, Caitlyn C. Yeykal e Eric C. Greene. "Visualizing the Assembly of Human Rad51 Filaments on Double-stranded DNA". Journal of Molecular Biology 363, n.º 3 (outubro de 2006): 713–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.08.046.
Texto completo da fonteFornander, Louise Helena, Fredrik Persson, Joachim Fritzsche, Joshua Araya, Philip Nevin, Penny Beuning, Mauro Modesti, Karolin Frykholm e Fredrik Westerlund. "Using Nanofluidic Channels to Probe the Dynamics of Rad51-DNA Filaments". Biophysical Journal 106, n.º 2 (janeiro de 2014): 692a—693a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.3830.
Texto completo da fonteCrickard, J. Brooks, Chaoyou Xue, Weibin Wang, Youngho Kwon, Patrick Sung e Eric C. Greene. "The RecQ helicase Sgs1 drives ATP-dependent disruption of Rad51 filaments". Nucleic Acids Research 47, n.º 9 (27 de março de 2019): 4694–706. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz186.
Texto completo da fonteAlekseev, Aleksandr, Galina Cherevatenko, Maksim Serdakov, Georgii Pobegalov, Alexander Yakimov, Irina Bakhlanova, Dmitry Baitin e Mikhail Khodorkovskii. "Single-Molecule Insights into ATP-Dependent Conformational Dynamics of Nucleoprotein Filaments of Deinococcus radiodurans RecA". International Journal of Molecular Sciences 21, n.º 19 (7 de outubro de 2020): 7389. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21197389.
Texto completo da fonteLiu, Jie, Ludovic Renault, Xavier Veaute, Francis Fabre, Henning Stahlberg e Wolf-Dietrich Heyer. "Rad51 paralogues Rad55–Rad57 balance the antirecombinase Srs2 in Rad51 filament formation". Nature 479, n.º 7372 (23 de outubro de 2011): 245–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature10522.
Texto completo da fonteSanchez, H., A. Kertokalio, S. van Rossum-Fikkert, R. Kanaar e C. Wyman. "Combined optical and topographic imaging reveals different arrangements of human RAD54 with presynaptic and postsynaptic RAD51-DNA filaments". Proceedings of the National Academy of Sciences 110, n.º 28 (25 de junho de 2013): 11385–90. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1306467110.
Texto completo da fonteTakahashi, Masayuki, e Bengt Norden. "Linear Dichroism Measurements for the Study of Protein-DNA Interactions". International Journal of Molecular Sciences 24, n.º 22 (8 de novembro de 2023): 16092. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242216092.
Texto completo da fonteEsashi, Fumiko, Vitold E. Galkin, Xiong Yu, Edward H. Egelman e Stephen C. West. "Stabilization of RAD51 nucleoprotein filaments by the C-terminal region of BRCA2". Nature Structural & Molecular Biology 14, n.º 6 (21 de maio de 2007): 468–74. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb1245.
Texto completo da fonteBranzei, D., e M. Foiani. "RecQ helicases queuing with Srs2 to disrupt Rad51 filaments and suppress recombination". Genes & Development 21, n.º 23 (1 de dezembro de 2007): 3019–26. http://dx.doi.org/10.1101/gad.1624707.
Texto completo da fonteSchay, Gusztáv, Bálint Borka, Linda Kernya, Éva Bulyáki, József Kardos, Melinda Fekete e Judit Fidy. "Without Binding ATP, Human Rad51 Does Not Form Helical Filaments on ssDNA". Journal of Physical Chemistry B 120, n.º 9 (março de 2016): 2165–78. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.5b12220.
Texto completo da fonteZadorozhny, Karina, Vincenzo Sannino, Ondrej Beláň, Jarmila Mlčoušková, Mário Špírek, Vincenzo Costanzo e Lumír Krejčí. "Fanconi-Anemia-Associated Mutations Destabilize RAD51 Filaments and Impair Replication Fork Protection". Cell Reports 21, n.º 2 (outubro de 2017): 333–40. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2017.09.062.
Texto completo da fonteŠpírek, Mário, Jarmila Mlčoušková, Ondrej Beláň, Máté Gyimesi, Gábor M. Harami, Eszter Molnár, Jiri Novacek, Mihály Kovács e Lumir Krejci. "Human RAD51 rapidly forms intrinsically dynamic nucleoprotein filaments modulated by nucleotide binding state". Nucleic Acids Research 46, n.º 8 (22 de fevereiro de 2018): 3967–80. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gky111.
Texto completo da fonteCrickard, J. Brooks, Kyle Kaniecki, YoungHo Kwon, Patrick Sung e Eric C. Greene. "Spontaneous self-segregation of Rad51 and Dmc1 DNA recombinases within mixed recombinase filaments". Journal of Biological Chemistry 293, n.º 11 (30 de janeiro de 2018): 4191–200. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra117.001143.
Texto completo da fontevan der Heijden, Thijn, Ralf Seidel, Mauro Modesti, Roland Kanaar, Claire Wyman e Cees Dekker. "Real-time assembly and disassembly of human RAD51 filaments on individual DNA molecules". Nucleic Acids Research 35, n.º 17 (20 de agosto de 2007): 5646–57. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm629.
Texto completo da fonteDay, Melinda, Tyler Maclay, Amber Cyr, Muneer G. Hasham, Kin-hoe Chow, ED Keniston e Kevin Mills. "Targeting Homologous Recombination in Lymphoid Malignancies: Evaluation of Four Small Molecule Inhibitors of RAD51". Blood 134, Supplement_1 (13 de novembro de 2019): 2080. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-131747.
Texto completo da fonteAndrs, Martin, Zdenka Hasanova, Anna Oravetzova, Jana Dobrovolna e Pavel Janscak. "RECQ5: A Mysterious Helicase at the Interface of DNA Replication and Transcription". Genes 11, n.º 2 (21 de fevereiro de 2020): 232. http://dx.doi.org/10.3390/genes11020232.
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