Artykuły w czasopismach na temat „Serine hydrolases”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Serine hydrolases”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Nishioka, Tuguhiro, Makoto Iwata, Takuya Imaoka, Maiko Mutoh, Yoshihiro Egashira, Takashi Nishiyama, Takashi Shin i Takao Fujii. "A Mono-2-Ethylhexyl Phthalate Hydrolase from a Gordonia sp. That Is Able To Dissimilate Di-2-Ethylhexyl Phthalate". Applied and Environmental Microbiology 72, nr 4 (kwiecień 2006): 2394–99. http://dx.doi.org/10.1128/aem.72.4.2394-2399.2006.
Pełny tekst źródłaJeremy Johnson, R., Andrew Bartels, Rachel Erkilla, Nicole Green, Steven Han, Nathaniel Holt, Melissa Jones i in. "Proteopedia entry: Mammalian serine hydrolases". Biochemistry and Molecular Biology Education 43, nr 1 (18.11.2014): 60–61. http://dx.doi.org/10.1002/bmb.20840.
Pełny tekst źródłaBotos, Istvan, i Alexander Wlodawer. "The expanding diversity of serine hydrolases". Current Opinion in Structural Biology 17, nr 6 (grudzień 2007): 683–90. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2007.08.003.
Pełny tekst źródłaTang, Shan, Adam T. Beattie, Lucie Kafkova, Gianluca Petris, Nicolas Huguenin-Dezot, Marc Fiedler, Matthew Freeman i Jason W. Chin. "Mechanism-based traps enable protease and hydrolase substrate discovery". Nature 602, nr 7898 (16.02.2022): 701–7. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-022-04414-9.
Pełny tekst źródłaLiu, Y., M. P. Patricelli i B. F. Cravatt. "Activity-based protein profiling: The serine hydrolases". Proceedings of the National Academy of Sciences 96, nr 26 (21.12.1999): 14694–99. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.96.26.14694.
Pełny tekst źródłaRoss, Matthew K., i Ran Wang. "Expanding the Toolkit for the Serine Hydrolases". Chemistry & Biology 22, nr 7 (lipiec 2015): 808–9. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2015.07.002.
Pełny tekst źródłaHernáez, M. J., E. Andújar, J. L. Ríos, S. R. Kaschabek, W. Reineke i E. Santero. "Identification of a Serine Hydrolase Which Cleaves the Alicyclic Ring of Tetralin". Journal of Bacteriology 182, nr 19 (1.10.2000): 5448–53. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.19.5448-5453.2000.
Pełny tekst źródłaBernhardt, Peter, Karl Hult i Romas J. Kazlauskas. "Molecular Basis of Perhydrolase Activity in Serine Hydrolases". Angewandte Chemie International Edition 44, nr 18 (29.04.2005): 2742–46. http://dx.doi.org/10.1002/anie.200463006.
Pełny tekst źródłaBernhardt, Peter, Karl Hult i Romas J. Kazlauskas. "Molecular Basis of Perhydrolase Activity in Serine Hydrolases". Angewandte Chemie 117, nr 18 (29.04.2005): 2802–6. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200463006.
Pełny tekst źródłaPatočka, Jiří, Kamil Kuča i Daniel Jun. "Acetylcholinesterase and Butyrylcholinesterase – Important Enzymes of Human Body". Acta Medica (Hradec Kralove, Czech Republic) 47, nr 4 (2004): 215–28. http://dx.doi.org/10.14712/18059694.2018.95.
Pełny tekst źródłaMartínez, Virginia, Fernando de la Peña, Javier García-Hidalgo, Isabel de la Mata, José Luis García i María Auxiliadora Prieto. "Identification and Biochemical Evidence of a Medium-Chain-Length Polyhydroxyalkanoate Depolymerase in the Bdellovibrio bacteriovorus Predatory Hydrolytic Arsenal". Applied and Environmental Microbiology 78, nr 17 (15.06.2012): 6017–26. http://dx.doi.org/10.1128/aem.01099-12.
Pełny tekst źródłaChen, Biao, Sha-Sha Ge, Yuan-Chao Zhao, Chong Chen i Song Yang. "Activity-based protein profiling: an efficient approach to study serine hydrolases and their inhibitors in mammals and microbes". RSC Advances 6, nr 114 (2016): 113327–43. http://dx.doi.org/10.1039/c6ra20006k.
Pełny tekst źródłaBerger, Natascha, Hanna Allerkamp i Christian Wadsack. "Serine Hydrolases in Lipid Homeostasis of the Placenta-Targets for Placental Function?" International Journal of Molecular Sciences 23, nr 12 (20.06.2022): 6851. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23126851.
Pełny tekst źródłaSchirmer, Andreas, Claudia Matz i Dieter Jendrossek. "Substrate specificities of poly(hydroxyalkanoate)-degrading bacteria and active site studies on the extracellular poly(3-hydroxyoctanoic acid) depolymerase of Pseudomonas fluorescens GK13". Canadian Journal of Microbiology 41, nr 13 (15.12.1995): 170–79. http://dx.doi.org/10.1139/m95-184.
Pełny tekst źródłaBachovchin, Daniel A., i Benjamin F. Cravatt. "The pharmacological landscape and therapeutic potential of serine hydrolases". Nature Reviews Drug Discovery 11, nr 1 (styczeń 2012): 52–68. http://dx.doi.org/10.1038/nrd3620.
Pełny tekst źródłavan Rantwijk, Fred, i Roger A. Sheldon. "Enantioselective acylation of chiral amines catalysed by serine hydrolases". Tetrahedron 60, nr 3 (styczeń 2004): 501–19. http://dx.doi.org/10.1016/j.tet.2003.10.018.
Pełny tekst źródłaCognetta, Armand B., Micah J. Niphakis, Hyeon-Cheol Lee, Michael L. Martini, Jonathan J. Hulce i Benjamin F. Cravatt. "Selective N-Hydroxyhydantoin Carbamate Inhibitors of Mammalian Serine Hydrolases". Chemistry & Biology 22, nr 7 (lipiec 2015): 928–37. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2015.05.018.
Pełny tekst źródłaFischer, Frank, Stefan Künne i Susanne Fetzner. "Bacterial 2,4-Dioxygenases: New Members of the α/β Hydrolase-Fold Superfamily of Enzymes Functionally Related to Serine Hydrolases". Journal of Bacteriology 181, nr 18 (15.09.1999): 5725–33. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.18.5725-5733.1999.
Pełny tekst źródłaGLYNN, Paul. "Neuropathy target esterase". Biochemical Journal 344, nr 3 (8.12.1999): 625–31. http://dx.doi.org/10.1042/bj3440625.
Pełny tekst źródłaOtrubova, Katerina, Venkat Srinivasan i Dale L. Boger. "Discovery libraries targeting the major enzyme classes: The serine hydrolases". Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 24, nr 16 (sierpień 2014): 3807–13. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2014.06.063.
Pełny tekst źródłaCai, Yu-dong, Guo-Ping Zhou, Chin-Hung Jen, Shuo-Liang Lin i Kuo-Chen Chou. "Identify catalytic triads of serine hydrolases by support vector machines". Journal of Theoretical Biology 228, nr 4 (czerwiec 2004): 551–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.jtbi.2004.02.019.
Pełny tekst źródłaOtrubova, Katerina, Shreyosree Chatterjee, Srijana Ghimire, Benjamin F. Cravatt i Dale L. Boger. "N-Acyl pyrazoles: Effective and tunable inhibitors of serine hydrolases". Bioorganic & Medicinal Chemistry 27, nr 8 (kwiecień 2019): 1693–703. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2019.03.020.
Pełny tekst źródłaField, S. Denise, Wankyu Lee, Jason K. Dutra, Finley Scott F. Serneo, Jon Oyer, Hua Xu, Douglas S. Johnson, Christopher W. am Ende i Uthpala Seneviratne. "Fluorophosphonate‐Based Degrader Identifies Degradable Serine Hydrolases by Quantitative Proteomics". ChemBioChem 21, nr 20 (23.07.2020): 2916–20. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.202000253.
Pełny tekst źródłaJiang, Yun, Krista L. Morley, Joseph D. Schrag i Romas J. Kazlauskas. "Different Active-Site Loop Orientation in Serine Hydrolases versus Acyltransferases". ChemBioChem 12, nr 5 (23.02.2011): 768–76. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201000693.
Pełny tekst źródłaXu, Hao, Hairat Sabit, Gordon L. Amidon i H. D. Hollis Showalter. "An improved synthesis of a fluorophosphonate–polyethylene glycol–biotin probe and its use against competitive substrates". Beilstein Journal of Organic Chemistry 9 (15.01.2013): 89–96. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.9.12.
Pełny tekst źródłaArastu-Kapur, Shirin, Kevin Shenk, Francesco Parlati i Mark K. Bennett. "Non-Proteasomal Targets of Proteasome Inhibitors Bortezomib and Carfilzomib". Blood 112, nr 11 (16.11.2008): 2657. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v112.11.2657.2657.
Pełny tekst źródłaWilling, Stephanie, Emma Dyer, Olaf Schneewind i Dominique Missiakas. "FmhA and FmhC of Staphylococcus aureus incorporate serine residues into peptidoglycan cross-bridges". Journal of Biological Chemistry 295, nr 39 (5.08.2020): 13664–76. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014371.
Pełny tekst źródłaRIDDER, Ivo S., i Bauke W. DIJKSTRA. "Identification of the Mg2+-binding site in the P-type ATPase and phosphatase members of the HAD (haloacid dehalogenase) superfamily by structural similarity to the response regulator protein CheY". Biochemical Journal 339, nr 2 (8.04.1999): 223–26. http://dx.doi.org/10.1042/bj3390223.
Pełny tekst źródłaDerewenda, Zygmunt S., i Urszula Derewenda. "Relationships among serine hydrolases: evidence for a common structural motif in triacylglyceride lipases and esterases". Biochemistry and Cell Biology 69, nr 12 (1.12.1991): 842–51. http://dx.doi.org/10.1139/o91-125.
Pełny tekst źródłaKumar, Kundan, Amol Mhetre, Girish S. Ratnaparkhi i Siddhesh S. Kamat. "A Superfamily-wide Activity Atlas of Serine Hydrolases in Drosophila melanogaster". Biochemistry 60, nr 16 (7.04.2021): 1312–24. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.1c00171.
Pełny tekst źródłaRoda, Sergi, Laura Fernandez-Lopez, Rubén Cañadas, Gerard Santiago, Manuel Ferrer i Victor Guallar. "Computationally Driven Rational Design of Substrate Promiscuity on Serine Ester Hydrolases". ACS Catalysis 11, nr 6 (5.03.2021): 3590–601. http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.0c05015.
Pełny tekst źródłaYin, Hequn, Jeffrey P. Jones i M. W. Anders. "Slow-binding inhibition of carboxylesterase and other serine hydrolases by chlorodifluoroacetaldehyde". Chemical Research in Toxicology 6, nr 5 (wrzesień 1993): 630–34. http://dx.doi.org/10.1021/tx00035a007.
Pełny tekst źródłaBarton, Jennifer Marie, i R. Jeremy Johnson. "Role of conserved serine hydrolases in controlling acetaldehyde toxicity in yeast". FASEB Journal 34, S1 (kwiecień 2020): 1. http://dx.doi.org/10.1096/fasebj.2020.34.s1.04367.
Pełny tekst źródłaGonzales, C. R., Sahai Srivastava i J. E. Fitzpatrick. "Diisopropylfluorophosphate Binding Proteins (Serine Hydrolases) from Normal and Leukemic Hematopoietic Cells". Acta Haematologica 84, nr 1 (1990): 5–13. http://dx.doi.org/10.1159/000205019.
Pełny tekst źródłaNickel, Sabrina, Farnusch Kaschani, Tom Colby, Renier A. L. van der Hoorn i Markus Kaiser. "A para-nitrophenol phosphonate probe labels distinct serine hydrolases of Arabidopsis". Bioorganic & Medicinal Chemistry 20, nr 2 (styczeń 2012): 601–6. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2011.06.041.
Pełny tekst źródłaDijkstra, Harmen P., Hein Sprong, Bas N. H. Aerts, Cornelis A. Kruithof, Maarten R. Egmond i Robertus J. M. Klein Gebbink. "Selective and diagnostic labelling of serine hydrolases with reactive phosphonate inhibitors". Org. Biomol. Chem. 6, nr 3 (2008): 523–31. http://dx.doi.org/10.1039/b717345h.
Pełny tekst źródłaWang, Chao, Daniel Abegg, Brendan G. Dwyer i Alexander Adibekian. "Discovery and Evaluation of New Activity‐Based Probes for Serine Hydrolases". ChemBioChem 20, nr 17 (29.07.2019): 2212–16. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201900126.
Pełny tekst źródłaRudolf, Bogna, Michèle Salmain, Pierre Haquette, Marcin Stachowicz i Krzysztof Woźniak. "Novel ferrocenyl phosphonate derivatives. Inhibition of serine hydrolases by ferrocene azaphosphonates". Applied Organometallic Chemistry 24, nr 10 (16.09.2010): 721–26. http://dx.doi.org/10.1002/aoc.1673.
Pełny tekst źródłaLUSH, Michael J., Yong LI, David J. READ, Anthony C. WILLIS i Paul GLYNN. "Neuropathy target esterase and a homologous Drosophila neurodegeneration-associated mutant protein contain a novel domain conserved from bacteria to man". Biochemical Journal 332, nr 1 (15.05.1998): 1–4. http://dx.doi.org/10.1042/bj3320001.
Pełny tekst źródłaLong, Jonathan Z., i Benjamin F. Cravatt. "The Metabolic Serine Hydrolases and Their Functions in Mammalian Physiology and Disease". Chemical Reviews 111, nr 10 (12.10.2011): 6022–63. http://dx.doi.org/10.1021/cr200075y.
Pełny tekst źródłaShamshurin, Dmitry, Oleg V. Krokhin, David Levin, Richard Sparling i John A. Wilkins. "In situ activity-based protein profiling of serine hydrolases in E. coli". EuPA Open Proteomics 4 (wrzesień 2014): 18–24. http://dx.doi.org/10.1016/j.euprot.2014.04.007.
Pełny tekst źródłaKaschani, Farnusch, Sabrina Nickel, Bikram Pandey, Benjamin F. Cravatt, Markus Kaiser i Renier A. L. van der Hoorn. "Selective inhibition of plant serine hydrolases by agrochemicals revealed by competitive ABPP". Bioorganic & Medicinal Chemistry 20, nr 2 (styczeń 2012): 597–600. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2011.06.040.
Pełny tekst źródłaMakhaeva, G. F., V. V. Malygin, A. Yu Aksinenko, V. B. Sokolov, N. N. Strakhova, A. N. Rasdolsky, R. J. Richardson i I. V. Martynov. "Fluorinated α-aminophosphonates—a new type of irreversible inhibitors of serine hydrolases". Doklady Biochemistry and Biophysics 400, nr 1-6 (styczeń 2005): 92–95. http://dx.doi.org/10.1007/s10628-005-0041-7.
Pełny tekst źródłaSimon, Gabriel M., i Benjamin F. Cravatt. "Activity-based Proteomics of Enzyme Superfamilies: Serine Hydrolases as a Case Study". Journal of Biological Chemistry 285, nr 15 (10.02.2010): 11051–55. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.r109.097600.
Pełny tekst źródłaFaucher, Franco, John M. Bennett, Matthew Bogyo i Scott Lovell. "Strategies for Tuning the Selectivity of Chemical Probes that Target Serine Hydrolases". Cell Chemical Biology 27, nr 8 (sierpień 2020): 937–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2020.07.008.
Pełny tekst źródłaOtte, Nikolaj, Marco Bocola i Walter Thiel. "Force-field parameters for the simulation of tetrahedral intermediates of serine hydrolases". Journal of Computational Chemistry 30, nr 1 (15.01.2009): 154–62. http://dx.doi.org/10.1002/jcc.21037.
Pełny tekst źródłaGanci, W., U. Ringeisen i P. Ruedi. "ChemInform Abstract: Synthesis of Rigid Acetylcholine Mimics as Inhibitors of Serine Hydrolases". ChemInform 32, nr 23 (26.05.2010): no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.200123272.
Pełny tekst źródłaLiu, Hui, Huimin Zhou, Huaqiao Du, Qiaoling Xiao i Marco Pistolozzi. "Kinetically-controlled mechanism-based isolation of metabolic serine hydrolases in active form from complex proteomes: butyrylcholinesterase as a case study". RSC Advances 9, nr 66 (2019): 38505–19. http://dx.doi.org/10.1039/c9ra07583f.
Pełny tekst źródłaHwang, Jisub, Hackwon Do, Youn-Soo Shim i Jun Hyuck Lee. "Crystal Structure and Functional Characterization of an S-Formylglutathione Hydrolase (BuSFGH) from Burkholderiaceae sp." Crystals 13, nr 4 (4.04.2023): 621. http://dx.doi.org/10.3390/cryst13040621.
Pełny tekst źródłaPolderman-Tijmes, Jolanda J., Peter A. Jekel, Erik J. de Vries, Annet E. J. van Merode, René Floris, Jan-Metske van der Laan, Theo Sonke i Dick B. Janssen. "Cloning, Sequence Analysis, and Expression in Escherichia coli of the Gene Encoding an α-Amino Acid Ester Hydrolase from Acetobacter turbidans". Applied and Environmental Microbiology 68, nr 1 (styczeń 2002): 211–18. http://dx.doi.org/10.1128/aem.68.1.211-218.2002.
Pełny tekst źródła