Artykuły w czasopismach na temat „Protein functionalization”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Protein functionalization”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Mateu, M. G. "Virus engineering: functionalization and stabilization". Protein Engineering Design and Selection 24, nr 1-2 (5.10.2010): 53–63. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzq069.
Pełny tekst źródłaCrasson, O., N. Rhazi, O. Jacquin, A. Freichels, C. Jérôme, N. Ruth, M. Galleni, P. Filée i M. Vandevenne. "Enzymatic functionalization of a nanobody using protein insertion technology". Protein Engineering Design and Selection 28, nr 10 (6.04.2015): 451–60. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzv020.
Pełny tekst źródłaYoon, Sungkwon, i William T. Nichols. "Nano-functionalization of protein microspheres". Applied Surface Science 309 (sierpień 2014): 106–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.apsusc.2014.04.194.
Pełny tekst źródłaWang, Ruidi, Linglan Fu, Junqiu Liu i Hongbin Li. "Decorating protein hydrogels reversibly enables dynamic presentation and release of functional protein ligands on protein hydrogels". Chemical Communications 55, nr 84 (2019): 12703–6. http://dx.doi.org/10.1039/c9cc06374a.
Pełny tekst źródłaPermana, Dani, Herlian Eriska Putra i Djaenudin Djaenudin. "Designed protein multimerization and polymerization for functionalization of proteins". Biotechnology Letters 44, nr 3 (27.01.2022): 341–65. http://dx.doi.org/10.1007/s10529-021-03217-8.
Pełny tekst źródłaPaolino, Marco, Michela Visintin, Elisa Margotti, Marco Visentini, Laura Salvini, Annalisa Reale, Vincenzo Razzano i in. "Functionalization of protein hexahistidine tags by functional nanoreactors". New Journal of Chemistry 43, nr 46 (2019): 17946–53. http://dx.doi.org/10.1039/c9nj03463c.
Pełny tekst źródłaMeredith, Gavin D., Hayley Y. Wu i Nancy L. Allbritton. "Targeted Protein Functionalization Using His-Tags". Bioconjugate Chemistry 15, nr 5 (wrzesień 2004): 969–82. http://dx.doi.org/10.1021/bc0498929.
Pełny tekst źródłaNaskar, Nilanjon, Martin F. Schneidereit, Florian Huber, Sabyasachi Chakrabortty, Lothar Veith, Markus Mezger, Lutz Kirste i in. "Impact of Surface Chemistry and Doping Concentrations on Biofunctionalization of GaN/Ga‒In‒N Quantum Wells". Sensors 20, nr 15 (28.07.2020): 4179. http://dx.doi.org/10.3390/s20154179.
Pełny tekst źródłaDe Geyter, Ewout, Eirini Antonatou, Dimitris Kalaitzakis, Sabina Smolen, Abhishek Iyer, Laure Tack, Emiel Ongenae, Georgios Vassilikogiannakis i Annemieke Madder. "5-Hydroxy-pyrrolone based building blocks as maleimide alternatives for protein bioconjugation and single-site multi-functionalization". Chemical Science 12, nr 14 (2021): 5246–52. http://dx.doi.org/10.1039/d0sc05881e.
Pełny tekst źródłaGuzmán-Mendoza, José Jesús, David Chávez-Flores, Silvia Lorena Montes-Fonseca, Carmen González-Horta, Erasmo Orrantia-Borunda i Blanca Sánchez-Ramírez. "A Novel Method for Carbon Nanotube Functionalization Using Immobilized Candida antarctica Lipase". Nanomaterials 12, nr 9 (26.04.2022): 1465. http://dx.doi.org/10.3390/nano12091465.
Pełny tekst źródłaGuzmán-Mendoza, José Jesús, David Chávez-Flores, Silvia Lorena Montes-Fonseca, Carmen González-Horta, Erasmo Orrantia-Borunda i Blanca Sánchez-Ramírez. "A Novel Method for Carbon Nanotube Functionalization Using Immobilized Candida antarctica Lipase". Nanomaterials 12, nr 9 (26.04.2022): 1465. http://dx.doi.org/10.3390/nano12091465.
Pełny tekst źródłaKim, Min Jung, Guk Hwan An i Yong Ho Choa. "Functionalization of Magnetite Nanoparticles for Protein Immobilization". Solid State Phenomena 124-126 (czerwiec 2007): 895–98. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/ssp.124-126.895.
Pełny tekst źródłaKATO, AKIO. "High functionalization of protein by polysaccharide modification." Kagaku To Seibutsu 34, nr 10 (1996): 695–701. http://dx.doi.org/10.1271/kagakutoseibutsu1962.34.695.
Pełny tekst źródłaDinjaski, Nina, i M. Auxiliadora Prieto. "Smart polyhydroxyalkanoate nanobeads by protein based functionalization". Nanomedicine: Nanotechnology, Biology and Medicine 11, nr 4 (maj 2015): 885–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.nano.2015.01.018.
Pełny tekst źródłaKadam, Reshma, Marina Zilli, Michael Maas i Kurosch Rezwan. "Nanoscale Janus Particles with Dual Protein Functionalization". Particle & Particle Systems Characterization 35, nr 3 (16.01.2018): 1700332. http://dx.doi.org/10.1002/ppsc.201700332.
Pełny tekst źródłaZhang, Yuhe, Jiahao Shi, Bin Ma, Ya-Nan Zhou, Haiyang Yong, Jianzhong Li, Xiangyi Kong i Dezhong Zhou. "Functionalization of polymers for intracellular protein delivery". Progress in Polymer Science 146 (listopad 2023): 101751. http://dx.doi.org/10.1016/j.progpolymsci.2023.101751.
Pełny tekst źródłaCheng, Quan, Xuan Wang, Xian-En Zhang, Chengchen Xu i Feng Li. "Quantitative functionalization of biosynthetic caged protein materials". Quantitative Biology 11, nr 1 (2023): 1. http://dx.doi.org/10.15302/j-qb-022-0306.
Pełny tekst źródłaPovilonienė, Simona, Vida Časaitė, Virginijus Bukauskas, Arūnas Šetkus, Juozas Staniulis i Rolandas Meškys. "Functionalization of α-synuclein fibrils". Beilstein Journal of Nanotechnology 6 (12.01.2015): 124–33. http://dx.doi.org/10.3762/bjnano.6.12.
Pełny tekst źródłaCagliani, Roberta, Francesca Gatto i Giuseppe Bardi. "Protein Adsorption: A Feasible Method for Nanoparticle Functionalization?" Materials 12, nr 12 (21.06.2019): 1991. http://dx.doi.org/10.3390/ma12121991.
Pełny tekst źródłaEstupiñán, Diego, Markus B. Bannwarth, Steven E. Mylon, Katharina Landfester, Rafael Muñoz-Espí i Daniel Crespy. "Multifunctional clickable and protein-repellent magnetic silica nanoparticles". Nanoscale 8, nr 5 (2016): 3019–30. http://dx.doi.org/10.1039/c5nr08258g.
Pełny tekst źródłaMontroni, Devis, Matteo Di Giosia, Matteo Calvaresi i Giuseppe Falini. "Supramolecular Binding with Lectins: A New Route for Non-Covalent Functionalization of Polysaccharide Matrices". Molecules 27, nr 17 (1.09.2022): 5633. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27175633.
Pełny tekst źródłaScheidler, Christopher M., Milan Vrabel i Sabine Schneider. "Genetic Code Expansion, Protein Expression, and Protein Functionalization in Bacillus subtilis". ACS Synthetic Biology 9, nr 3 (13.02.2020): 486–93. http://dx.doi.org/10.1021/acssynbio.9b00458.
Pełny tekst źródłaCohn, C., S. L. Leung, J. Crosby, B. Lafuente, Z. Zha, W. Teng, R. Downs i X. Wu. "Lipid-mediated protein functionalization of electrospun polycaprolactone fibers". Express Polymer Letters 10, nr 5 (2016): 430–37. http://dx.doi.org/10.3144/expresspolymlett.2016.40.
Pełny tekst źródłaFernandes, Margarida M., i Artur Cavaco-Paulo. "Protein disulphide isomerase-assisted functionalization of proteinaceous substrates". Biocatalysis and Biotransformation 30, nr 1 (23.01.2012): 111–24. http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.646657.
Pełny tekst źródłaAlam, Jenefer, Thomas H. Keller i Teck-Peng Loh. "Indium mediated allylation in peptide and protein functionalization". Chemical Communications 47, nr 32 (2011): 9066. http://dx.doi.org/10.1039/c1cc12926k.
Pełny tekst źródłaBattista, E., P. L. Scognamiglio, G. Das, G. Manzo, F. Causa, E. Di Fabrizio i P. A. Netti. "Functionalization of Gold-plasmonic Devices for Protein Capture". Procedia Technology 27 (2017): 163–64. http://dx.doi.org/10.1016/j.protcy.2017.04.071.
Pełny tekst źródłaHill, Ryan T., i Jason B. Shear. "Enzyme−Nanoparticle Functionalization of Three-Dimensional Protein Scaffolds". Analytical Chemistry 78, nr 19 (październik 2006): 7022–26. http://dx.doi.org/10.1021/ac061102w.
Pełny tekst źródłaBorsley, Stefan, i Scott L. Cockroft. "In SituSynthetic Functionalization of a Transmembrane Protein Nanopore". ACS Nano 12, nr 1 (19.12.2017): 786–94. http://dx.doi.org/10.1021/acsnano.7b08105.
Pełny tekst źródłaChen, Qi, Qing Sun, Nicholas M. Molino, Szu-Wen Wang, Eric T. Boder i Wilfred Chen. "Sortase A-mediated multi-functionalization of protein nanoparticles". Chemical Communications 51, nr 60 (2015): 12107–10. http://dx.doi.org/10.1039/c5cc03769g.
Pełny tekst źródłaWach, Jean-Yves, Barbora Malisova, Simone Bonazzi, Samuele Tosatti, Marcus Textor, Stefan Zürcher i Karl Gademann. "Protein-Resistant Surfaces through Mild Dopamine Surface Functionalization". Chemistry - A European Journal 14, nr 34 (16.10.2008): 10579–84. http://dx.doi.org/10.1002/chem.200801134.
Pełny tekst źródłaPopescu, Vasilica, Alexandra Cristina Blaga, Melinda Pruneanu, Irina Niculina Cristian, Marius Pîslaru, Andrei Popescu, Vlad Rotaru, Igor Crețescu i Dan Cașcaval. "Green Chemistry in the Extraction of Natural Dyes from Colored Food Waste, for Dyeing Protein Textile Materials". Polymers 13, nr 22 (9.11.2021): 3867. http://dx.doi.org/10.3390/polym13223867.
Pełny tekst źródłaLiu, Hai-Jun, i Peisheng Xu. "Smart Mesoporous Silica Nanoparticles for Protein Delivery". Nanomaterials 9, nr 4 (2.04.2019): 511. http://dx.doi.org/10.3390/nano9040511.
Pełny tekst źródłaNiemeyer, C. M. "Semi-synthetic DNA–protein conjugates: novel tools in analytics and nanobiotechnology". Biochemical Society Transactions 32, nr 1 (1.02.2004): 51–53. http://dx.doi.org/10.1042/bst0320051.
Pełny tekst źródłaHuang, Chundong, Da Li, Jun Ren, Fangling Ji i Lingyun Jia. "Generation and Application of Fluorescent Anti-Human β2-Microglobulin VHHs via Amino Modification". Molecules 24, nr 14 (17.07.2019): 2600. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24142600.
Pełny tekst źródłaGattner, Michael J., Michael Ehrlich i Milan Vrabel. "Sulfonyl azide-mediated norbornene aziridination for orthogonal peptide and protein labeling". Chem. Commun. 50, nr 83 (2014): 12568–71. http://dx.doi.org/10.1039/c4cc04117h.
Pełny tekst źródłaZacharchenko, Thomas, i Stephanie Wright. "Functionalization of the BCL6 BTB domain into a noncovalent crystallization chaperone". IUCrJ 8, nr 2 (11.01.2021): 154–60. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252520015754.
Pełny tekst źródłaArdoino, Niccolò, Lorenzo Lunelli, Georg Pucker, Lia Vanzetti, Rachele Favaretto, Laura Pasquardini, Cecilia Pederzolli, Carlo Guardiani i Cristina Potrich. "Optimization of Surface Functionalizations for Ring Resonator-Based Biosensors". Sensors 24, nr 10 (14.05.2024): 3107. http://dx.doi.org/10.3390/s24103107.
Pełny tekst źródłaYan, Sheng, i Yunren Qiu. "Interfacial Interaction between Functionalization of Polysulfone Membrane Materials and Protein Adsorption". Polymers 16, nr 12 (10.06.2024): 1637. http://dx.doi.org/10.3390/polym16121637.
Pełny tekst źródłaDovgan, Igor, Alexandre Hentz, Oleksandr Koniev, Anthony Ehkirch, Steve Hessmann, Sylvain Ursuegui, Sébastien Delacroix i in. "Automated linkage of proteins and payloads producing monodisperse conjugates". Chemical Science 11, nr 5 (2020): 1210–15. http://dx.doi.org/10.1039/c9sc05468e.
Pełny tekst źródłaPicaud, Fabien, Guillaume Paris, Tijani Gharbi, Sébastien Balme, Mathilde Lepoitevin, Vidhyadevi Tangaraj, Mikhael Bechelany, Jean Marc Janot, Emmanuel Balanzat i François Henn. "Biomimetic solution against dewetting in a highly hydrophobic nanopore". Soft Matter 12, nr 22 (2016): 4903–11. http://dx.doi.org/10.1039/c6sm00315j.
Pełny tekst źródłaLiu, Han, Meihua Yuan, Jegatheeswaran Sonamuthu, Sheng Yan, Wei Huang, Yurong Cai i Juming Yao. "A dopamine-functionalized aqueous-based silk protein hydrogel bioadhesive for biomedical wound closure". New Journal of Chemistry 44, nr 3 (2020): 884–91. http://dx.doi.org/10.1039/c9nj04545g.
Pełny tekst źródłaFalak, Shahkar, Bokyoung Shin i Dosung Huh. "Modified Breath Figure Methods for the Pore-Selective Functionalization of Honeycomb-Patterned Porous Polymer Films". Nanomaterials 12, nr 7 (24.03.2022): 1055. http://dx.doi.org/10.3390/nano12071055.
Pełny tekst źródłaUbeyitogullari, Ali, i Syed S. H. Rizvi. "Heat stability of emulsions using functionalized milk protein concentrate generated by supercritical fluid extrusion". Food & Function 11, nr 12 (2020): 10506–18. http://dx.doi.org/10.1039/d0fo02271c.
Pełny tekst źródłaWijetunge, Anjalee N., Garrett J. Davis, Mehrdad Shadmehr, Julia A. Townsend, Michael T. Marty i John C. Jewett. "Copper-Free Click Enabled Triazabutadiene for Bioorthogonal Protein Functionalization". Bioconjugate Chemistry 32, nr 2 (25.01.2021): 254–58. http://dx.doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.0c00677.
Pełny tekst źródłaSebeika, Meaghan M., Nicholas G. Gedeon, Sara Sadler, Nicholas L. Kern, Devan J. Wilkins, David E. Bell i Graham B. Jones. "Protein and antibody functionalization using continuous flow microreactor technology". Journal of Flow Chemistry 5, nr 3 (wrzesień 2015): 151–54. http://dx.doi.org/10.1556/1846.2015.00008.
Pełny tekst źródłaWeng, Yejing, Bo Jiang, Kaiguang Yang, Zhigang Sui, Lihua Zhang i Yukui Zhang. "Polyethyleneimine-modified graphene oxide nanocomposites for effective protein functionalization". Nanoscale 7, nr 34 (2015): 14284–91. http://dx.doi.org/10.1039/c5nr03370e.
Pełny tekst źródłaSchoonen, Lise, i Jan C. M. van Hest. "Functionalization of protein-based nanocages for drug delivery applications". Nanoscale 6, nr 13 (2014): 7124–41. http://dx.doi.org/10.1039/c4nr00915k.
Pełny tekst źródłaAsano, Ryutaro, i Izumi Kumagai. "Functionalization of Bispecific Therapeutic Antibodies Based on Protein Engineering". YAKUGAKU ZASSHI 135, nr 7 (1.07.2015): 851–56. http://dx.doi.org/10.1248/yakushi.15-00007-2.
Pełny tekst źródłaArroyo-Hernández, María, Rafael Daza, Jose Pérez-Rigueiro, Manuel Elices, Jorge Nieto-Márquez i Gustavo V. Guinea. "Optimization of functionalization conditions for protein analysis by AFM". Applied Surface Science 317 (październik 2014): 462–68. http://dx.doi.org/10.1016/j.apsusc.2014.07.201.
Pełny tekst źródłaCarneiro, Lara A. B. C., i Richard J. Ward. "Functionalization of paramagnetic nanoparticles for protein immobilization and purification". Analytical Biochemistry 540-541 (styczeń 2018): 45–51. http://dx.doi.org/10.1016/j.ab.2017.11.005.
Pełny tekst źródła