Artykuły w czasopismach na temat „Mitofusins”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Mitofusins”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Cohen, Mickael M., i David Tareste. "Recent insights into the structure and function of Mitofusins in mitochondrial fusion". F1000Research 7 (28.12.2018): 1983. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.16629.1.
Pełny tekst źródłaWolf, Christina, Víctor López del Amo, Sabine Arndt, Diones Bueno, Stefan Tenzer, Eva-Maria Hanschmann, Carsten Berndt i Axel Methner. "Redox Modifications of Proteins of the Mitochondrial Fusion and Fission Machinery". Cells 9, nr 4 (27.03.2020): 815. http://dx.doi.org/10.3390/cells9040815.
Pełny tekst źródłaLeBrasseur, Nicole. "Pro-diversity mitofusins". Journal of Cell Biology 176, nr 4 (12.02.2007): 373a. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.1764iti3.
Pełny tekst źródłaSchiavon, Cara R., Rachel E. Turn, Laura E. Newman i Richard A. Kahn. "ELMOD2 regulates mitochondrial fusion in a mitofusin-dependent manner, downstream of ARL2". Molecular Biology of the Cell 30, nr 10 (maj 2019): 1198–213. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e18-12-0804.
Pełny tekst źródłaKoch, Linda. "Mitofusins and energy balance". Nature Reviews Endocrinology 9, nr 12 (15.10.2013): 691. http://dx.doi.org/10.1038/nrendo.2013.202.
Pełny tekst źródłaEscobar-Henriques, Mafalda. "Mitofusins: ubiquitylation promotes fusion". Cell Research 24, nr 4 (21.02.2014): 387–88. http://dx.doi.org/10.1038/cr.2014.23.
Pełny tekst źródłaMiao, Junru, Wei Chen, Pengxiang Wang, Xin Zhang, Lei Wang, Shuai Wang i Yuan Wang. "MFN1 and MFN2 Are Dispensable for Sperm Development and Functions in Mice". International Journal of Molecular Sciences 22, nr 24 (16.12.2021): 13507. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413507.
Pełny tekst źródłaSloat, S. R., B. N. Whitley, E. A. Engelhart i S. Hoppins. "Identification of a mitofusin specificity region that confers unique activities to Mfn1 and Mfn2". Molecular Biology of the Cell 30, nr 17 (sierpień 2019): 2309–19. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e19-05-0291.
Pełny tekst źródłaAlsayyah, Cynthia, Manish K. Singh, Maria Angeles Morcillo-Parra, Laetitia Cavellini, Nadav Shai, Christine Schmitt, Maya Schuldiner i in. "Mitofusin-mediated contacts between mitochondria and peroxisomes regulate mitochondrial fusion". PLOS Biology 22, nr 4 (26.04.2024): e3002602. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3002602.
Pełny tekst źródłaR. Khalil, Rana, Mufeda AL-Ammar i Hayder A. L. Mossa. "Mitofusin 1 as Marker of Oocyte Maturation in Relevance to ICSI Outcome in Infertile Females". IraQi Journal of Embryos and Infertility Researches 13, nr 2 (8.11.2023): 39–50. http://dx.doi.org/10.28969/ijeir.v13.i2.r4.23.
Pełny tekst źródłaSchrepfer, Emilie, i Luca Scorrano. "Mitofusins, from Mitochondria to Metabolism". Molecular Cell 61, nr 5 (marzec 2016): 683–94. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.02.022.
Pełny tekst źródłaOzcan, Umut. "Mitofusins: Mighty Regulators of Metabolism". Cell 155, nr 1 (wrzesień 2013): 17–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2013.09.013.
Pełny tekst źródłaBrooks, Craig, Sung-Gyu Cho, Cong-Yi Wang, Tianxin Yang i Zheng Dong. "Fragmented mitochondria are sensitized to Bax insertion and activation during apoptosis". American Journal of Physiology-Cell Physiology 300, nr 3 (marzec 2011): C447—C455. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00402.2010.
Pełny tekst źródłaGiacomello, Marta, i Luca Scorrano. "The INs and OUTs of mitofusins". Journal of Cell Biology 217, nr 2 (18.01.2018): 439–40. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201801042.
Pełny tekst źródłaDorn, Gerald W. "Mitofusins as mitochondrial anchors and tethers". Journal of Molecular and Cellular Cardiology 142 (maj 2020): 146–53. http://dx.doi.org/10.1016/j.yjmcc.2020.04.016.
Pełny tekst źródłaParekh, Anant. "Calcium Signalling: Mitofusins Promote Interorganellar Crosstalk". Current Biology 19, nr 5 (marzec 2009): R200—R203. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2009.01.012.
Pełny tekst źródłaEngelhart, Emily A., i Suzanne Hoppins. "A catalytic domain variant of mitofusin requiring a wildtype paralog for function uncouples mitochondrial outer-membrane tethering and fusion". Journal of Biological Chemistry 294, nr 20 (1.04.2019): 8001–14. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.006347.
Pełny tekst źródłaAnton, Vincent, Ira Buntenbroich, Ramona Schuster, Felix Babatz, Tânia Simões, Selver Altin, Gaetano Calabrese, Jan Riemer, Astrid Schauss i Mafalda Escobar-Henriques. "Plasticity in salt bridge allows fusion-competent ubiquitylation of mitofusins and Cdc48 recognition". Life Science Alliance 2, nr 6 (18.11.2019): e201900491. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900491.
Pełny tekst źródłaSong, Zhiyin, Mariam Ghochani, J. Michael McCaffery, Terrence G. Frey i David C. Chan. "Mitofusins and OPA1 Mediate Sequential Steps in Mitochondrial Membrane Fusion". Molecular Biology of the Cell 20, nr 15 (sierpień 2009): 3525–32. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e09-03-0252.
Pełny tekst źródłaMattie, Sevan, Jan Riemer, Jeremy G. Wideman i Heidi M. McBride. "A new mitofusin topology places the redox-regulated C terminus in the mitochondrial intermembrane space". Journal of Cell Biology 217, nr 2 (6.12.2017): 507–15. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201611194.
Pełny tekst źródłaDe Vecchis, Dario, Antoine Taly, Marc Baaden i Jérôme Hénin. "Mitochondrial Membrane Fusion: Computational Modeling of Mitofusins". Biophysical Journal 110, nr 3 (luty 2016): 571a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.3054.
Pełny tekst źródłaPapanicolaou, Kyriakos N., Matthew M. Phillippo i Kenneth Walsh. "Mitofusins and the mitochondrial permeability transition: the potential downside of mitochondrial fusion". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 303, nr 3 (1.08.2012): H243—H255. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00185.2012.
Pełny tekst źródłaSchuster, Ramona, Vincent Anton, Tânia Simões, Selver Altin, Fabian den Brave, Thomas Hermanns, Manuela Hospenthal i in. "Dual role of a GTPase conformational switch for membrane fusion by mitofusin ubiquitylation". Life Science Alliance 3, nr 1 (19.12.2019): e201900476. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900476.
Pełny tekst źródłaSon, M. J., Y. Kwon, M.-Y. Son, B. Seol, H.-S. Choi, S.-W. Ryu, C. Choi i Y. S. Cho. "Mitofusins deficiency elicits mitochondrial metabolic reprogramming to pluripotency". Cell Death & Differentiation 22, nr 12 (17.04.2015): 1957–69. http://dx.doi.org/10.1038/cdd.2015.43.
Pełny tekst źródłaYu, Chia-Yi, Jian-Jong Liang, Jin-Kun Li, Yi-Ling Lee, Bi-Lan Chang, Chan-I. Su, Wei-Jheng Huang, Michael M. C. Lai i Yi-Ling Lin. "Dengue Virus Impairs Mitochondrial Fusion by Cleaving Mitofusins". PLOS Pathogens 11, nr 12 (30.12.2015): e1005350. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1005350.
Pełny tekst źródłaMourier, Arnaud, Elisa Motori, Eduardo Silva Ramos, Tobias Brandt, Marie Lagouge, Ilian Atanassov, Anne Galinier i in. "Role of Mitofusins proteins in maintaining OXPHOS function". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1857 (sierpień 2016): e15. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbabio.2016.04.386.
Pełny tekst źródłaSantel, A., i M. T. Fuller. "Control of mitochondrial morphology by a human mitofusin". Journal of Cell Science 114, nr 5 (1.03.2001): 867–74. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.114.5.867.
Pełny tekst źródłaTanaka, Atsushi, Megan M. Cleland, Shan Xu, Derek P. Narendra, Der-Fen Suen, Mariusz Karbowski i Richard J. Youle. "Proteasome and p97 mediate mitophagy and degradation of mitofusins induced by Parkin". Journal of Cell Biology 191, nr 7 (20.12.2010): 1367–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201007013.
Pełny tekst źródłaSamanas, Nyssa B., Emily A. Engelhart i Suzanne Hoppins. "Defective nucleotide-dependent assembly and membrane fusion in Mfn2 CMT2A variants improved by Bax". Life Science Alliance 3, nr 5 (3.04.2020): e201900527. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900527.
Pełny tekst źródłaPellattiero, Anna, i Luca Scorrano. "Flaming Mitochondria: The Anti-inflammatory Drug Leflunomide Boosts Mitofusins". Cell Chemical Biology 25, nr 3 (marzec 2018): 231–33. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2018.02.014.
Pełny tekst źródłaZhang, Lihong, Xiawei Dang, Antonietta Franco, Haiyang Zhao i Gerald W. Dorn. "Piperine Derivatives Enhance Fusion and Axonal Transport of Mitochondria by Activating Mitofusins". Chemistry 4, nr 3 (23.06.2022): 655–68. http://dx.doi.org/10.3390/chemistry4030047.
Pełny tekst źródłaRyan, Michael T., i Diana Stojanovski. "Mitofusins ‘bridge’ the gap between oxidative stress and mitochondrial hyperfusion". EMBO reports 13, nr 10 (11.09.2012): 870–71. http://dx.doi.org/10.1038/embor.2012.132.
Pełny tekst źródłaDaumke, Oliver, i Aurélien Roux. "Mitochondrial Homeostasis: How Do Dimers of Mitofusins Mediate Mitochondrial Fusion?" Current Biology 27, nr 9 (maj 2017): R353—R356. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2017.03.024.
Pełny tekst źródłaSantel, Ansgar. "Get the balance right: Mitofusins roles in health and disease". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1763, nr 5-6 (maj 2006): 490–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2006.02.004.
Pełny tekst źródłaDing, Wen-Xing, Fengli Guo, Hong-Min Ni, Abigail Bockus, Sharon Manley, Donna B. Stolz, Eeva-Liisa Eskelinen, Hartmut Jaeschke i Xiao-Ming Yin. "Parkin and Mitofusins Reciprocally Regulate Mitophagy and Mitochondrial Spheroid Formation". Journal of Biological Chemistry 287, nr 50 (24.10.2012): 42379–88. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m112.413682.
Pełny tekst źródłaVlieghe, Anaïs, Kristina Niort, Hugo Fumat, Jean-Michel Guigner, Mickaël M. Cohen i David Tareste. "Role of Lipids and Divalent Cations in Membrane Fusion Mediated by the Heptad Repeat Domain 1 of Mitofusin". Biomolecules 13, nr 9 (2.09.2023): 1341. http://dx.doi.org/10.3390/biom13091341.
Pełny tekst źródłaUgarte-Uribe, Begoña, i Ana J. García-Sáez. "Membranes in motion: mitochondrial dynamics and their role in apoptosis". Biological Chemistry 395, nr 3 (1.03.2014): 297–311. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2013-0234.
Pełny tekst źródłaPapanicolaou, Kyriakos N., Ryosuke Kikuchi, Gladys A. Ngoh, Kimberly A. Coughlan, Isabel Dominguez, William C. Stanley i Kenneth Walsh. "Mitofusins 1 and 2 Are Essential for Postnatal Metabolic Remodeling in Heart". Circulation Research 111, nr 8 (28.09.2012): 1012–26. http://dx.doi.org/10.1161/circresaha.112.274142.
Pełny tekst źródłaRakovic, Aleksandar, Anne Grünewald, Jan Kottwitz, Norbert Brüggemann, Peter P. Pramstaller, Katja Lohmann i Christine Klein. "Mutations in PINK1 and Parkin Impair Ubiquitination of Mitofusins in Human Fibroblasts". PLoS ONE 6, nr 3 (8.03.2011): e16746. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0016746.
Pełny tekst źródłaBrooks, C., Q. Wei, L. Feng, G. Dong, Y. Tao, L. Mei, Z. J. Xie i Z. Dong. "Bak regulates mitochondrial morphology and pathology during apoptosis by interacting with mitofusins". Proceedings of the National Academy of Sciences 104, nr 28 (2.07.2007): 11649–54. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0703976104.
Pełny tekst źródłaDu, Mengyan, Si Yu, Wenhua Su, Mengxin Zhao, Fangfang Yang, Yangpei Liu, Zihao Mai, Yong Wang, Xiaoping Wang i Tongsheng Chen. "Mitofusin 2 but not mitofusin 1 mediates Bcl-XL-induced mitochondrial aggregation". Journal of Cell Science 133, nr 20 (21.09.2020): jcs245001. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.245001.
Pełny tekst źródłaWiedemann, Nils, Sebastian B. Stiller i Nikolaus Pfanner. "Activation and Degradation of Mitofusins: Two Pathways Regulate Mitochondrial Fusion by Reversible Ubiquitylation". Molecular Cell 49, nr 3 (luty 2013): 423–25. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2013.01.027.
Pełny tekst źródłaYin, Xiao-Ming, i Wen-Xing Ding. "The reciprocal roles of PARK2 and mitofusins in mitophagy and mitochondrial spheroid formation". Autophagy 9, nr 11 (3.11.2013): 1687–92. http://dx.doi.org/10.4161/auto.24871.
Pełny tekst źródłaDietrich, Marcelo O., Zhong-Wu Liu i Tamas L. Horvath. "Mitochondrial Dynamics Controlled by Mitofusins Regulate Agrp Neuronal Activity and Diet-Induced Obesity". Cell 155, nr 1 (wrzesień 2013): 188–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2013.09.004.
Pełny tekst źródłaLee, Crystal A., Lih-Shen Chin i Lian Li. "Hypertonia-linked protein Trak1 functions with mitofusins to promote mitochondrial tethering and fusion". Protein & Cell 9, nr 8 (18.09.2017): 693–716. http://dx.doi.org/10.1007/s13238-017-0469-4.
Pełny tekst źródłaBhatia, Divya, Eleni Kallinos, Edwin Patino, Maria Plataki, Augustine M. Choi i Mary E. Choi. "Alveolar Type II Cell-Specific Mitofusins Modulate Kidney Fibrosis and Associated Lung Injury". Journal of the American Society of Nephrology 34, nr 11S (listopad 2023): 701. http://dx.doi.org/10.1681/asn.20233411s1701b.
Pełny tekst źródłaWakai, Takuya, Yuichirou Harada, Kenji Miyado i Tomohiro Kono. "Mitochondrial dynamics controlled by mitofusins define organelle positioning and movement during mouse oocyte maturation". MHR: Basic science of reproductive medicine 20, nr 11 (11.08.2014): 1090–100. http://dx.doi.org/10.1093/molehr/gau064.
Pełny tekst źródłaChen, Hsiuchen, Scott A. Detmer, Andrew J. Ewald, Erik E. Griffin, Scott E. Fraser i David C. Chan. "Mitofusins Mfn1 and Mfn2 coordinately regulate mitochondrial fusion and are essential for embryonic development". Journal of Cell Biology 160, nr 2 (13.01.2003): 189–200. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200211046.
Pełny tekst źródłaWu, Zhaofei, Yushan Zhu, Xingshui Cao, Shufeng Sun i Baolu Zhao. "Mitochondrial Toxic Effects of Aβ Through Mitofusins in the Early Pathogenesis of Alzheimer’s Disease". Molecular Neurobiology 50, nr 3 (8.04.2014): 986–96. http://dx.doi.org/10.1007/s12035-014-8675-z.
Pełny tekst źródłaNakamura, Nobuhiro, i Shigehisa Hirose. "Regulation of Mitochondrial Morphology by USP30, a Deubiquitinating Enzyme Present in the Mitochondrial Outer Membrane". Molecular Biology of the Cell 19, nr 5 (maj 2008): 1903–11. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e07-11-1103.
Pełny tekst źródła