Artykuły w czasopismach na temat „Hox proteins”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Hox proteins”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Shen, W. F., J. C. Montgomery, S. Rozenfeld, J. J. Moskow, H. J. Lawrence, A. M. Buchberg i C. Largman. "AbdB-like Hox proteins stabilize DNA binding by the Meis1 homeodomain proteins." Molecular and Cellular Biology 17, nr 11 (listopad 1997): 6448–58. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.17.11.6448.
Pełny tekst źródłaMann, Richard S., i Markus Affolter. "Hox proteins meet more partners". Current Opinion in Genetics & Development 8, nr 4 (sierpień 1998): 423–29. http://dx.doi.org/10.1016/s0959-437x(98)80113-5.
Pełny tekst źródłaZhang, Jianxuan, Jae-Hung Shieh, Liren Liu, Magdalena Plasilova, Yue Zhang, Gianni Morrone, Malcolm A. S. Moore i Pengbo Zhou. "Ubiquitin-Proteolytic Control of HOX Homeodomain Proteins." Blood 108, nr 11 (16.11.2006): 1121. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v108.11.1121.1121.
Pełny tekst źródłaShen, Wei-fang, Keerthi Krishnan, H. J. Lawrence i Corey Largman. "The HOX Homeodomain Proteins Block CBP Histone Acetyltransferase Activity". Molecular and Cellular Biology 21, nr 21 (1.11.2001): 7509–22. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.21.21.7509-7522.2001.
Pełny tekst źródłaMartinou, Eirini, Giulia Falgari, Izhar Bagwan i Angeliki M. Angelidi. "A Systematic Review on HOX Genes as Potential Biomarkers in Colorectal Cancer: An Emerging Role of HOXB9". International Journal of Molecular Sciences 22, nr 24 (14.12.2021): 13429. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413429.
Pełny tekst źródłaPellerin, I., C. Schnabel, K. M. Catron i C. Abate. "Hox proteins have different affinities for a consensus DNA site that correlate with the positions of their genes on the hox cluster". Molecular and Cellular Biology 14, nr 7 (lipiec 1994): 4532–45. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.7.4532-4545.1994.
Pełny tekst źródłaPellerin, I., C. Schnabel, K. M. Catron i C. Abate. "Hox proteins have different affinities for a consensus DNA site that correlate with the positions of their genes on the hox cluster." Molecular and Cellular Biology 14, nr 7 (lipiec 1994): 4532–45. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.7.4532.
Pełny tekst źródłaScott, Matthew P. "Hox proteins reach out round DNA". Nature 397, nr 6721 (luty 1999): 649–51. http://dx.doi.org/10.1038/17685.
Pełny tekst źródłaKyba, Michael. "Modulating the malignancy of Hox proteins". Blood 129, nr 3 (19.01.2017): 269–70. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2016-11-751909.
Pełny tekst źródłaRinaldi, Lucrezia, Andrew J. Saurin i Yacine Graba. "Fattening the perspective of Hox protein specificity through SLiMming". International Journal of Developmental Biology 62, nr 11-12 (2018): 755–66. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.180306yg.
Pełny tekst źródłaGalant, Ron, Christopher M. Walsh i Sean B. Carroll. "Hox repression of a target gene: extradenticle-independent, additive action through multiple monomer binding sites". Development 129, nr 13 (1.07.2002): 3115–26. http://dx.doi.org/10.1242/dev.129.13.3115.
Pełny tekst źródłaBeuchle, D., G. Struhl i J. Muller. "Polycomb group proteins and heritable silencing of Drosophila Hox genes". Development 128, nr 6 (15.03.2001): 993–1004. http://dx.doi.org/10.1242/dev.128.6.993.
Pełny tekst źródłaPaço, Ana, Simone Aparecida de Bessa Garcia, Joana Leitão Castro, Ana Rita Costa-Pinto i Renata Freitas. "Roles of the HOX Proteins in Cancer Invasion and Metastasis". Cancers 13, nr 1 (22.12.2020): 10. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13010010.
Pełny tekst źródłaBridoux, Laure, Françoise Gofflot i René Rezsohazy. "HOX Protein Activity Regulation by Cellular Localization". Journal of Developmental Biology 9, nr 4 (7.12.2021): 56. http://dx.doi.org/10.3390/jdb9040056.
Pełny tekst źródłaChang, C. P., L. Brocchieri, W. F. Shen, C. Largman i M. L. Cleary. "Pbx modulation of Hox homeodomain amino-terminal arms establishes different DNA-binding specificities across the Hox locus." Molecular and Cellular Biology 16, nr 4 (kwiecień 1996): 1734–45. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.16.4.1734.
Pełny tekst źródłaLu, Q., P. S. Knoepfler, J. Scheele, D. D. Wright i M. P. Kamps. "Both Pbx1 and E2A-Pbx1 bind the DNA motif ATCAATCAA cooperatively with the products of multiple murine Hox genes, some of which are themselves oncogenes." Molecular and Cellular Biology 15, nr 7 (lipiec 1995): 3786–95. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.7.3786.
Pełny tekst źródłaCarnesecchi, Julie, Pedro B. Pinto i Ingrid Lohmann. "Hox transcription factors: an overview of multi-step regulators of gene expression". International Journal of Developmental Biology 62, nr 11-12 (2018): 723–32. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.180294il.
Pełny tekst źródłaDraime, Amandine, Laure Bridoux, Yacine Graba i René Rezsohazy. "Post-translational modifications of HOX proteins, an underestimated issue". International Journal of Developmental Biology 62, nr 11-12 (2018): 733–44. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.180178rr.
Pełny tekst źródłaKnoepfler, P. S., i M. P. Kamps. "The pentapeptide motif of Hox proteins is required for cooperative DNA binding with Pbx1, physically contacts Pbx1, and enhances DNA binding by Pbx1." Molecular and Cellular Biology 15, nr 10 (październik 1995): 5811–19. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.10.5811.
Pełny tekst źródłaGofflot, Françoise, i Benoit Lizen. "Emerging roles for HOX proteins in synaptogenesis". International Journal of Developmental Biology 62, nr 11-12 (2018): 807–18. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.180299fg.
Pełny tekst źródłaRyoo, H. D., T. Marty, F. Casares, M. Affolter i R. S. Mann. "Regulation of Hox target genes by a DNA bound Homothorax/Hox/Extradenticle complex". Development 126, nr 22 (15.11.1999): 5137–48. http://dx.doi.org/10.1242/dev.126.22.5137.
Pełny tekst źródłaChan, S. K., H. D. Ryoo, A. Gould, R. Krumlauf i R. S. Mann. "Switching the in vivo specificity of a minimal Hox-responsive element". Development 124, nr 10 (15.05.1997): 2007–14. http://dx.doi.org/10.1242/dev.124.10.2007.
Pełny tekst źródłaLaurent, Audrey, Rejane Bihan, Francis Omilli, Stephane Deschamps i Isabelle Pellerin. "PBX proteins: much more than Hox cofactors". International Journal of Developmental Biology 52, nr 1 (2008): 9–20. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.072304al.
Pełny tekst źródłaPavlopoulos, Anastasios, i Michalis Averof. "Developmental Evolution: Hox Proteins Ring the Changes". Current Biology 12, nr 8 (kwiecień 2002): R291—R293. http://dx.doi.org/10.1016/s0960-9822(02)00804-7.
Pełny tekst źródłaVervoort, Michel. "Functional evolution of Hox proteins in arthropods". BioEssays 24, nr 9 (22.08.2002): 775–79. http://dx.doi.org/10.1002/bies.10146.
Pełny tekst źródłaHess, Jay L., Zhaohai Yang, Haoren Wang, Ya-Xiong Chen, Thomas A. Milne, Mary Ellen Martin, Robert K. Slany i Xianxin Hua. "Interaction of MLL Amino Terminal Sequences with Menin Is Required for Transformation." Blood 106, nr 11 (16.11.2005): 664. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v106.11.664.664.
Pełny tekst źródłaLu, Q., i M. P. Kamps. "Structural determinants within Pbx1 that mediate cooperative DNA binding with pentapeptide-containing Hox proteins: proposal for a model of a Pbx1-Hox-DNA complex." Molecular and Cellular Biology 16, nr 4 (kwiecień 1996): 1632–40. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.16.4.1632.
Pełny tekst źródłaViganò, Maria Alessandra, Giuliana Di Rocco, Vincenzo Zappavigna i Fulvio Mavilio. "Definition of the Transcriptional Activation Domains of Three Human HOX Proteins Depends on the DNA-Binding Context". Molecular and Cellular Biology 18, nr 11 (1.11.1998): 6201–12. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.18.11.6201.
Pełny tekst źródłaSalsi, Valentina, Silvia Ferrari, Roberta Ferraresi, Andrea Cossarizza, Alexis Grande i Vincenzo Zappavigna. "HOXD13 Binds DNA Replication Origins To Promote Origin Licensing and Is Inhibited by Geminin". Molecular and Cellular Biology 29, nr 21 (24.08.2009): 5775–88. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00509-09.
Pełny tekst źródłaChang, C. P., Y. Jacobs, T. Nakamura, N. A. Jenkins, N. G. Copeland i M. L. Cleary. "Meis proteins are major in vivo DNA binding partners for wild-type but not chimeric Pbx proteins." Molecular and Cellular Biology 17, nr 10 (październik 1997): 5679–87. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.17.10.5679.
Pełny tekst źródłaMilne, Thomas A., Mary Ellen Martin, Robert K. Slany i Jay L. Hess. "Leukemogenic MLL Fusion Proteins Promote MLL Association with HOX Loci Resulting in Persistent Expression." Blood 104, nr 11 (16.11.2004): 386. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.386.386.
Pełny tekst źródłaLi, X., A. Veraksa i W. McGinnis. "A sequence motif distinct from Hox binding sites controls the specificity of a Hox response element". Development 126, nr 24 (15.12.1999): 5581–89. http://dx.doi.org/10.1242/dev.126.24.5581.
Pełny tekst źródłaSánchez, M., P. A. Jennings i C. Murre. "Conformational changes induced in Hoxb-8/Pbx-1 heterodimers in solution and upon interaction with specific DNA." Molecular and Cellular Biology 17, nr 9 (wrzesień 1997): 5369–76. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.17.9.5369.
Pełny tekst źródłaPrimon, Monika, Keith D. Hunter, Hardev S. Pandha i Richard Morgan. "Kinase Regulation of HOX Transcription Factors". Cancers 11, nr 4 (10.04.2019): 508. http://dx.doi.org/10.3390/cancers11040508.
Pełny tekst źródłaJacobs, Yakop, Catherine A. Schnabel i Michael L. Cleary. "Trimeric Association of Hox and TALE Homeodomain Proteins Mediates Hoxb2 Hindbrain Enhancer Activity". Molecular and Cellular Biology 19, nr 7 (1.07.1999): 5134–42. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.19.7.5134.
Pełny tekst źródłaPineault, Nicolas, Carolina Abramovich, Hideaki Ohta i R. Keith Humphries. "Differential and Common Leukemogenic Potentials of Multiple NUP98-Hox Fusion Proteins Alone or with Meis1". Molecular and Cellular Biology 24, nr 5 (1.03.2004): 1907–17. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.5.1907-1917.2004.
Pełny tekst źródłaPeltenburg, L. T., i C. Murre. "Specific residues in the Pbx homeodomain differentially modulate the DNA-binding activity of Hox and Engrailed proteins". Development 124, nr 5 (1.03.1997): 1089–98. http://dx.doi.org/10.1242/dev.124.5.1089.
Pełny tekst źródłaTaniguchi, Yasushi. "Hox Transcription Factors: Modulators of Cell-Cell and Cell-Extracellular Matrix Adhesion". BioMed Research International 2014 (2014): 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2014/591374.
Pełny tekst źródłaGhosh, Priyanjali, i Charles G. Sagerström. "Developing roles for Hox proteins in hindbrain gene regulatory networks". International Journal of Developmental Biology 62, nr 11-12 (2018): 767–74. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.180141cs.
Pełny tekst źródłaShanmugam, Kandavel, Nancy C. Green, Isabel Rambaldi, H. Uri Saragovi i Mark S. Featherstone. "PBX and MEIS as Non-DNA-Binding Partners in Trimeric Complexes with HOX Proteins". Molecular and Cellular Biology 19, nr 11 (1.11.1999): 7577–88. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.19.11.7577.
Pełny tekst źródłaJoshi, R., L. Sun i R. Mann. "Dissecting the functional specificities of two Hox proteins". Genes & Development 24, nr 14 (15.07.2010): 1533–45. http://dx.doi.org/10.1101/gad.1936910.
Pełny tekst źródłaAnsari, Aseem Z., i Kimberly J. Peterson-Kaufman. "A Partner Evokes Latent Differences between Hox Proteins". Cell 147, nr 6 (grudzień 2011): 1220–21. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2011.11.046.
Pełny tekst źródłaRossi, Alessandra, Karin J. Ferrari, Andrea Piunti, SriGanesh Jammula, Fulvio Chiacchiera, Luca Mazzarella, Andrea Scelfo, Pier Giuseppe Pelicci i Diego Pasini. "Maintenance of leukemic cell identity by the activity of the Polycomb complex PRC1 in mice". Science Advances 2, nr 10 (październik 2016): e1600972. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.1600972.
Pełny tekst źródłaChoe, Seong-Kyu, Nikolaos Vlachakis i Charles G. Sagerström. "Meis family proteins are required for hindbrain development in the zebrafish". Development 129, nr 3 (1.02.2002): 585–95. http://dx.doi.org/10.1242/dev.129.3.585.
Pełny tekst źródłaCastelli-Gair, J. "The lines gene of Drosophila is required for specific functions of the Abdominal-B HOX protein". Development 125, nr 7 (1.04.1998): 1269–74. http://dx.doi.org/10.1242/dev.125.7.1269.
Pełny tekst źródłaOzernyuk, Nikolay, i Dimitry Schepetov. "HOX-Gene Cluster Organization and Genome Duplications in Fishes and Mammals: Transcript Variant Distribution along the Anterior–Posterior Axis". International Journal of Molecular Sciences 23, nr 17 (1.09.2022): 9990. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23179990.
Pełny tekst źródłaAlper, Scott, i Cynthia Kenyon. "The zinc finger protein REF-2 functions with the Hox genes to inhibit cell fusion in the ventral epidermis of C. elegans". Development 129, nr 14 (15.07.2002): 3335–48. http://dx.doi.org/10.1242/dev.129.14.3335.
Pełny tekst źródłaRemacle, Sophie, Leïla Abbas, Olivier De Backer, Nathalie Pacico, Anthony Gavalas, Françoise Gofflot, Jacques J. Picard i René Rezsöhazy. "Loss of Function but No Gain of Function Caused by Amino Acid Substitutions in the Hexapeptide of Hoxa1 In Vivo". Molecular and Cellular Biology 24, nr 19 (1.10.2004): 8567–75. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.19.8567-8575.2004.
Pełny tekst źródłaCh'ng, Q., i C. Kenyon. "egl-27 generates anteroposterior patterns of cell fusion in C. elegans by regulating Hox gene expression and Hox protein function". Development 126, nr 15 (1.08.1999): 3303–12. http://dx.doi.org/10.1242/dev.126.15.3303.
Pełny tekst źródłaDe Kumar, Bony, i Diane C. Darland. "The Hox protein conundrum: The “specifics” of DNA binding for Hox proteins and their partners". Developmental Biology 477 (wrzesień 2021): 284–92. http://dx.doi.org/10.1016/j.ydbio.2021.06.002.
Pełny tekst źródła