Artykuły w czasopismach na temat „Copper monooxygenases”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Copper monooxygenases”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Fukatsu, Arisa, Yuma Morimoto, Hideki Sugimoto i Shinobu Itoh. "Modelling a ‘histidine brace’ motif in mononuclear copper monooxygenases". Chemical Communications 56, nr 38 (2020): 5123–26. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc01392g.
Pełny tekst źródłaMusiani, Francesco, Valquiria Broll, Elisa Evangelisti i Stefano Ciurli. "The model structure of the copper-dependent ammonia monooxygenase". JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 25, nr 7 (14.09.2020): 995–1007. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-020-01820-0.
Pełny tekst źródłaLiew, Elissa F., Daochen Tong, Nicholas V. Coleman i Andrew J. Holmes. "Mutagenesis of the hydrocarbon monooxygenase indicates a metal centre in subunit-C, and not subunit-B, is essential for copper-containing membrane monooxygenase activity". Microbiology 160, nr 6 (1.06.2014): 1267–77. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.078584-0.
Pełny tekst źródłaFarhan Ul Haque, Muhammad, Bhagyalakshmi Kalidass, Nathan Bandow, Erick A. Turpin, Alan A. DiSpirito i Jeremy D. Semrau. "Cerium Regulates Expression of Alternative Methanol Dehydrogenases in Methylosinus trichosporium OB3b". Applied and Environmental Microbiology 81, nr 21 (21.08.2015): 7546–52. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02542-15.
Pełny tekst źródłaVu, Van V., i Son Tung Ngo. "Copper active site in polysaccharide monooxygenases". Coordination Chemistry Reviews 368 (sierpień 2018): 134–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2018.04.005.
Pełny tekst źródłaBlackburn, Ninian J., Brian Reedy, Eilleen Zhou, Robert Carr i Steven J. Benkovic. "Chemistry and spectroscopy of copper monooxygenases". Journal of Inorganic Biochemistry 47, nr 3-4 (lipiec 1992): 8. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(92)84079-3.
Pełny tekst źródłaChoi, Dong-W., Ryan C. Kunz, Eric S. Boyd, Jeremy D. Semrau, William E. Antholine, J. I. Han, James A. Zahn, Jeffrey M. Boyd, Arlene M. de la Mora i Alan A. DiSpirito. "The Membrane-Associated Methane Monooxygenase (pMMO) and pMMO-NADH:Quinone Oxidoreductase Complex from Methylococcus capsulatus Bath". Journal of Bacteriology 185, nr 19 (1.10.2003): 5755–64. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.19.5755-5764.2003.
Pełny tekst źródłaHedegård, Erik Donovan, i Ulf Ryde. "Molecular mechanism of lytic polysaccharide monooxygenases". Chemical Science 9, nr 15 (2018): 3866–80. http://dx.doi.org/10.1039/c8sc00426a.
Pełny tekst źródłaItoh, Shinobu, i Shunichi Fukuzumi. "Dioxygen Activation by Copper Complexes. Mechanistic Insights into Copper Monooxygenases and Copper Oxidases". Bulletin of the Chemical Society of Japan 75, nr 10 (październik 2002): 2081–95. http://dx.doi.org/10.1246/bcsj.75.2081.
Pełny tekst źródłaMaiti, Debabrata, Amy A. Narducci Sarjeant i Kenneth D. Karlin. "Copper−Hydroperoxo-Mediated N-Debenzylation Chemistry Mimicking Aspects of Copper Monooxygenases". Inorganic Chemistry 47, nr 19 (6.10.2008): 8736–47. http://dx.doi.org/10.1021/ic800617m.
Pełny tekst źródłaFujisawa, K., T. Katayama, N. Kitajima i Y. Moro-oka. "Reaction aspects of peroxo copper complexes relevant to copper containing monooxygenases." Journal of Inorganic Biochemistry 43, nr 2-3 (sierpień 1991): 216. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(91)84208-q.
Pełny tekst źródłaMigliore, Agostino, i David N. Beratan. "Cu-To-Cu Electron Tunneling in Copper Monooxygenases". Biophysical Journal 106, nr 2 (styczeń 2014): 588a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.3259.
Pełny tekst źródłaCiano, Luisa, Alessandro Paradisi, Glyn R. Hemsworth, Morten Tovborg, Gideon J. Davies i Paul H. Walton. "Insights from semi-oriented EPR spectroscopy studies into the interaction of lytic polysaccharide monooxygenases with cellulose". Dalton Transactions 49, nr 11 (2020): 3413–22. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt04065j.
Pełny tekst źródłaITO, M., K. FUJISAWA, N. KITAJIMA i Y. MORO-OKA. "ChemInform Abstract: Model Studies on Nonheme Monooxygenases. Chemical Models for Nonheme Iron and Copper Monooxygenases". ChemInform 28, nr 28 (3.08.2010): no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199728284.
Pełny tekst źródłaBissaro, Bastien, i Vincent G. H. Eijsink. "Lytic polysaccharide monooxygenases: enzymes for controlled and site-specific Fenton-like chemistry". Essays in Biochemistry 67, nr 3 (marzec 2023): 575–84. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20220250.
Pełny tekst źródłaMurrell, J. Colin, Ian R. McDonald i Bettina Gilbert. "Regulation of expression of methane monooxygenases by copper ions". Trends in Microbiology 8, nr 5 (maj 2000): 221–25. http://dx.doi.org/10.1016/s0966-842x(00)01739-x.
Pełny tekst źródłaConcia, Alda Lisa, Maria Rosa Beccia, Maylis Orio, Francine Terra Ferre, Marciela Scarpellini, Frédéric Biaso, Bruno Guigliarelli, Marius Réglier i A. Jalila Simaan. "Copper Complexes as Bioinspired Models for Lytic Polysaccharide Monooxygenases". Inorganic Chemistry 56, nr 3 (6.01.2017): 1023–26. http://dx.doi.org/10.1021/acs.inorgchem.6b02165.
Pełny tekst źródłaBeeson, William T., Christopher M. Phillips, Jamie H. D. Cate i Michael A. Marletta. "Oxidative Cleavage of Cellulose by Fungal Copper-Dependent Polysaccharide Monooxygenases". Journal of the American Chemical Society 134, nr 2 (28.12.2011): 890–92. http://dx.doi.org/10.1021/ja210657t.
Pełny tekst źródłaNgo, Son Tung, Han N. Phan, Chinh N. Le, Nhung C. T. Ngo, Khanh Bao Vu, Nguyen Thanh Tung, Cuong X. Luu i Van V. Vu. "Fine Tuning of the Copper Active Site in Polysaccharide Monooxygenases". Journal of Physical Chemistry B 124, nr 10 (28.01.2020): 1859–65. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.9b08114.
Pełny tekst źródłaBogush, T. A., F. V. Donenko, S. M. Sitdikova i N. V. Andronova. "Interaction of the copper complex Cu-2 with liver monooxygenases". Bulletin of Experimental Biology and Medicine 104, nr 4 (październik 1987): 1394–96. http://dx.doi.org/10.1007/bf00834954.
Pełny tekst źródłaHamamura, Natsuko, Chris M. Yeager i Daniel J. Arp. "Two Distinct Monooxygenases for Alkane Oxidation inNocardioides sp. Strain CF8". Applied and Environmental Microbiology 67, nr 11 (1.11.2001): 4992–98. http://dx.doi.org/10.1128/aem.67.11.4992-4998.2001.
Pełny tekst źródłaBissaro, Bastien, Bennett Streit, Ingvild Isaksen, Vincent G. H. Eijsink, Gregg T. Beckham, Jennifer L. DuBois i Åsmund K. Røhr. "Molecular mechanism of the chitinolytic peroxygenase reaction". Proceedings of the National Academy of Sciences 117, nr 3 (6.01.2020): 1504–13. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1904889117.
Pełny tekst źródłaMerkler, David J., Raviraj Kulathila, Wilson A. Francisco, David E. Ash i Joseph Bell. "The irreversible inactivation of two copper-dependent monooxygenases by sulfite: peptidylglycine α-amidating enzyme and dopamine β-monooxygenase". FEBS Letters 366, nr 2-3 (12.06.1995): 165–69. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(95)00516-c.
Pełny tekst źródłaCowley, Ryan E., Li Tian i Edward I. Solomon. "Mechanism of O2 activation and substrate hydroxylation in noncoupled binuclear copper monooxygenases". Proceedings of the National Academy of Sciences 113, nr 43 (10.10.2016): 12035–40. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1614807113.
Pełny tekst źródłaTandrup, Tobias, Kristian E. H. Frandsen, Katja S. Johansen, Jean-Guy Berrin i Leila Lo Leggio. "Recent insights into lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs)". Biochemical Society Transactions 46, nr 6 (31.10.2018): 1431–47. http://dx.doi.org/10.1042/bst20170549.
Pełny tekst źródłaRochman, Fauziah F., Miye Kwon, Roshan Khadka, Ivica Tamas, Azriel Abraham Lopez-Jauregui, Andriy Sheremet, Angela V. Smirnova i in. "Novel copper-containing membrane monooxygenases (CuMMOs) encoded by alkane-utilizing Betaproteobacteria". ISME Journal 14, nr 3 (3.12.2019): 714–26. http://dx.doi.org/10.1038/s41396-019-0561-2.
Pełny tekst źródłaSabbadin, Federico, Saioa Urresti, Bernard Henrissat, Anna O. Avrova, Lydia R. J. Welsh, Peter J. Lindley, Michael Csukai i in. "Secreted pectin monooxygenases drive plant infection by pathogenic oomycetes". Science 373, nr 6556 (12.08.2021): 774–79. http://dx.doi.org/10.1126/science.abj1342.
Pełny tekst źródłaLiu, Yucui, Wei Ma i Xu Fang. "The Role of the Residue at Position 2 in the Catalytic Activity of AA9 Lytic Polysaccharide Monooxygenases". International Journal of Molecular Sciences 24, nr 9 (5.05.2023): 8300. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24098300.
Pełny tekst źródłaPrigge, S. T., R. E. Mains, B. A. Eipper i L. M. Amzel* **. "New insights into copper monooxygenases and peptide amidation: structure, mechanism and function". Cellular and Molecular Life Sciences 57, nr 8 (sierpień 2000): 1236–59. http://dx.doi.org/10.1007/pl00000763.
Pełny tekst źródłaItoh, Shinobu. "Dioxygen activation by copper complexes supported by 2-(2-pyridyl)ethylamine ligands. Mechanistic insights into copper monooxygenases and copper oxidases". Journal of Inorganic Biochemistry 96, nr 1 (lipiec 2003): 20. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(03)80437-3.
Pełny tekst źródłaIpsen, Johan Ø., Magnus Hallas-Møller, Søren Brander, Leila Lo Leggio i Katja S. Johansen. "Lytic polysaccharide monooxygenases and other histidine-brace copper proteins: structure, oxygen activation and biotechnological applications". Biochemical Society Transactions 49, nr 1 (15.01.2021): 531–40. http://dx.doi.org/10.1042/bst20201031.
Pełny tekst źródłaN. Le, Chinh, Cuong X. Luu, Son Tung Ngo i Van V. Vu. "DFT studies of the copper active site in AA13 polysaccharide monooxygenase". Ministry of Science and Technology, Vietnam 64, nr 4 (15.12.2022): 28–31. http://dx.doi.org/10.31276/vjste.64(4).28-31.
Pełny tekst źródłaCourtade, Gaston, Reinhard Wimmer, Åsmund K. Røhr, Marita Preims, Alfons K. G. Felice, Maria Dimarogona, Gustav Vaaje-Kolstad i in. "Interactions of a fungal lytic polysaccharide monooxygenase with β-glucan substrates and cellobiose dehydrogenase". Proceedings of the National Academy of Sciences 113, nr 21 (5.05.2016): 5922–27. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1602566113.
Pełny tekst źródłaBlain, Ingrid, Patrick Slama, Michel Giorgi, Thierry Tron i Marius Réglier. "Copper-containing monooxygenases: enzymatic and biomimetic studies of the O-atom transfer catalysis". Reviews in Molecular Biotechnology 90, nr 2 (kwiecień 2002): 95–112. http://dx.doi.org/10.1016/s1389-0352(01)00068-x.
Pełny tekst źródłaFilandr, Frantisek, Daniel Kavan, Daniel Kracher, Christophe V. F. P. Laurent, Roland Ludwig, Petr Man i Petr Halada. "Structural Dynamics of Lytic Polysaccharide Monooxygenase during Catalysis". Biomolecules 10, nr 2 (5.02.2020): 242. http://dx.doi.org/10.3390/biom10020242.
Pełny tekst źródłaItoh, Shinobu, Hajime Nakao i Shunichi Fukuzumi. "Mechanistic studies of aliphatic ligand hydroxylation of a copper complex by dioxygen: A model reaction for copper monooxygenases". Journal of Inorganic Biochemistry 67, nr 1-4 (lipiec 1997): 65. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(97)89946-1.
Pełny tekst źródłaItoh, Shinobu, Hajime Nakao, Lisa M. Berreau, Toshihiko Kondo, Mitsuo Komatsu i Shunichi Fukuzumi. "Mechanistic Studies of Aliphatic Ligand Hydroxylation of a Copper Complex by Dioxygen: A Model Reaction for Copper Monooxygenases". Journal of the American Chemical Society 120, nr 12 (kwiecień 1998): 2890–99. http://dx.doi.org/10.1021/ja972809q.
Pełny tekst źródłaIvanova, Anastasia A., Igor Y. Oshkin, Olga V. Danilova, Dmitriy A. Philippov, Nikolai V. Ravin i Svetlana N. Dedysh. "Rokubacteria in Northern Peatlands: Habitat Preferences and Diversity Patterns". Microorganisms 10, nr 1 (22.12.2021): 11. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms10010011.
Pełny tekst źródłaSchicke, Olivier, Bruno Faure, Yannick Carissan, Michel Giorgi, Ariane Jalila Simaan i Marius Réglier. "Synthesis and Characterization of a Dinuclear Copper Complex Bearing a Hydrophobic Cavity as a Model for Copper-Containing Monooxygenases". European Journal of Inorganic Chemistry 2015, nr 21 (3.06.2015): 3512–18. http://dx.doi.org/10.1002/ejic.201500280.
Pełny tekst źródłaAyub, Hina, Min-Ju Kang, Adeel Farooq i Man-Young Jung. "Ecological Aerobic Ammonia and Methane Oxidation Involved Key Metal Compounds, Fe and Cu". Life 12, nr 11 (7.11.2022): 1806. http://dx.doi.org/10.3390/life12111806.
Pełny tekst źródłaBranch, Jessie, Badri S. Rajagopal, Alessandro Paradisi, Nick Yates, Peter J. Lindley, Jake Smith, Kristian Hollingsworth i in. "C-type cytochrome-initiated reduction of bacterial lytic polysaccharide monooxygenases". Biochemical Journal 478, nr 14 (28.07.2021): 2927–44. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20210376.
Pełny tekst źródłaSvenning, Mette M., Anne Grethe Hestnes, Ingvild Wartiainen, Lisa Y. Stein, Martin G. Klotz, Marina G. Kalyuzhnaya, Anja Spang i in. "Genome Sequence of the Arctic Methanotroph Methylobacter tundripaludum SV96". Journal of Bacteriology 193, nr 22 (1.07.2011): 6418–19. http://dx.doi.org/10.1128/jb.05380-11.
Pełny tekst źródłaSamanta, Dipayan, Tanvi Govil, Priya Saxena, Lee Krumholz, Venkataramana Gadhamshetty, Kian Mau Goh i Rajesh K. Sani. "Genetical and Biochemical Basis of Methane Monooxygenases of Methylosinus trichosporium OB3b in Response to Copper". Methane 3, nr 1 (20.02.2024): 103–21. http://dx.doi.org/10.3390/methane3010007.
Pełny tekst źródłaFrandsen, Kristian E. H., i Leila Lo Leggio. "Lytic polysaccharide monooxygenases: a crystallographer's view on a new class of biomass-degrading enzymes". IUCrJ 3, nr 6 (14.10.2016): 448–67. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252516014147.
Pełny tekst źródłaWu, Peng, Fangfang Fan, Jinshuai Song, Wei Peng, Jia Liu, Chunsen Li, Zexing Cao i Binju Wang. "Theory Demonstrated a “Coupled” Mechanism for O2 Activation and Substrate Hydroxylation by Binuclear Copper Monooxygenases". Journal of the American Chemical Society 141, nr 50 (20.11.2019): 19776–89. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.9b09172.
Pełny tekst źródłaKim, S., J. Stahlberg, M. Sandgren, R. S. Paton i G. T. Beckham. "Quantum mechanical calculations suggest that lytic polysaccharide monooxygenases use a copper-oxyl, oxygen-rebound mechanism". Proceedings of the National Academy of Sciences 111, nr 1 (16.12.2013): 149–54. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1316609111.
Pełny tekst źródłaSchröder, Gabriela C., William B. O'Dell, Paul D. Swartz i Flora Meilleur. "Preliminary results of neutron and X-ray diffraction data collection on a lytic polysaccharide monooxygenase under reduced and acidic conditions". Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 77, nr 4 (31.03.2021): 128–33. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21002399.
Pełny tekst źródłaCastillo, Ivan, Andrea C. Neira, Ebbe Nordlander i Erica Zeglio. "Bis(benzimidazolyl)amine copper complexes with a synthetic ‘histidine brace’ structural motif relevant to polysaccharide monooxygenases". Inorganica Chimica Acta 422 (październik 2014): 152–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.ica.2014.06.027.
Pełny tekst źródłaXing, Zhilin, Tiantao Zhao, Lijie Zhang, Yanhui Gao, Shuai Liu i Xu Yang. "Effects of copper on expression of methane monooxygenases, trichloroethylene degradation, and community structure in methanotrophic consortia". Engineering in Life Sciences 18, nr 4 (22.02.2018): 236–43. http://dx.doi.org/10.1002/elsc.201700153.
Pełny tekst źródłaNaik, Anil D., Pattubala A. N. Reddy, Munirathinam Nethaji i Akhil R. Chakravarty. "Ternary copper(II) complexes of thiosemicarbazones and heterocyclic bases showing N3OS coordination as models for the type-2 centers of copper monooxygenases". Inorganica Chimica Acta 349 (czerwiec 2003): 149–58. http://dx.doi.org/10.1016/s0020-1693(03)00091-4.
Pełny tekst źródła