Artykuły w czasopismach na temat „Calpain”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Calpain”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Chhabra, A., H. Fernando, R. E. Mansel i W. G. Jiang. "Pattern of expression of calpain subunits (large and small) in human breast cancer and the prognostic significance". Journal of Clinical Oncology 25, nr 18_suppl (20.06.2007): 21078. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2007.25.18_suppl.21078.
Pełny tekst źródłaUpla, Paula, Varpu Marjomäki, Liisa Nissinen, Camilla Nylund, Matti Waris, Timo Hyypiä i Jyrki Heino. "Calpain 1 and 2 Are Required for RNA Replication of Echovirus 1". Journal of Virology 82, nr 3 (21.11.2007): 1581–90. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01375-07.
Pełny tekst źródłaFontenele, Marcio, Bomyi Lim, Danielle Oliveira, Márcio Buffolo, David H. Perlman, Trudi Schupbach i Helena Araujo. "Calpain A modulates Toll responses by limited Cactus/IκB proteolysis". Molecular Biology of the Cell 24, nr 18 (15.09.2013): 2966–80. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e13-02-0113.
Pełny tekst źródłaSORIMACHI, Hiroyuki, Shoichi ISHIURA i Koichi SUZUKI. "Structure and physiological function of calpains". Biochemical Journal 328, nr 3 (15.12.1997): 721–32. http://dx.doi.org/10.1042/bj3280721.
Pełny tekst źródłaMurphy, Robyn M., Rodney J. Snow i Graham D. Lamb. "μ-Calpain and calpain-3 are not autolyzed with exhaustive exercise in humans". American Journal of Physiology-Cell Physiology 290, nr 1 (styczeń 2006): C116—C122. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00291.2005.
Pełny tekst źródłaTheopold, U., M. Pintér, S. Daffre, Y. Tryselius, P. Friedrich, D. R. Nässel i D. Hultmark. "CalpA, a Drosophila calpain homolog specifically expressed in a small set of nerve, midgut, and blood cells." Molecular and Cellular Biology 15, nr 2 (luty 1995): 824–34. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.2.824.
Pełny tekst źródłaCovington, Marisa D., David D. Arrington i Rick G. Schnellmann. "Calpain 10 is required for cell viability and is decreased in the aging kidney". American Journal of Physiology-Renal Physiology 296, nr 3 (marzec 2009): F478—F486. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.90477.2008.
Pełny tekst źródłaArora, A. S., P. de Groen, Y. Emori i G. J. Gores. "A cascade of degradative hydrolase activity contributes to hepatocyte necrosis during anoxia". American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 270, nr 2 (1.02.1996): G238—G245. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.1996.270.2.g238.
Pełny tekst źródłaSultan, Karim R., Bernd T. Dittrich i Dirk Pette. "Calpain activity in fast, slow, transforming, and regenerating skeletal muscles of rat". American Journal of Physiology-Cell Physiology 279, nr 3 (1.09.2000): C639—C647. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.2000.279.3.c639.
Pełny tekst źródłaMiyazaki, Takuro. "Calpain and Cardiometabolic Diseases". International Journal of Molecular Sciences 24, nr 23 (26.11.2023): 16782. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242316782.
Pełny tekst źródłaPánico, Pablo, Marcia Hiriart, Patricia Ostrosky-Wegman i Ana María Salazar. "TUG is a calpain-10 substrate involved in the translocation of GLUT4 in adipocytes". Journal of Molecular Endocrinology 65, nr 3 (październik 2020): 45–57. http://dx.doi.org/10.1530/jme-19-0253.
Pełny tekst źródłaMellgren, Ronald L., i Xinhua Huang. "Fetuin A Stabilizes m-Calpain and Facilitates Plasma Membrane Repair". Journal of Biological Chemistry 282, nr 49 (17.10.2007): 35868–77. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m706929200.
Pełny tekst źródłaWeber, Jonasz J., Eva Haas, Yacine Maringer, Stefan Hauser, Nicolas L. P. Casadei, Athar H. Chishti, Olaf Riess i Jeannette Hübener-Schmid. "Calpain-1 ablation partially rescues disease-associated hallmarks in models of Machado-Joseph disease". Human Molecular Genetics 29, nr 6 (21.01.2020): 892–906. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddaa010.
Pełny tekst źródłaAzam, Mohammad, Shaida S. Andrabi, Kenneth E. Sahr, Lakshmi Kamath, Athan Kuliopulos i Athar H. Chishti. "Disruption of the Mouse μ-Calpain Gene Reveals an Essential Role in Platelet Function". Molecular and Cellular Biology 21, nr 6 (15.03.2001): 2213–20. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.21.6.2213-2220.2001.
Pełny tekst źródłaSchultz, Bruna, Jéssica Taday, Leonardo Menezes, Anderson Cigerce, Marina C. Leite i Carlos-Alberto Gonçalves. "Calpain-Mediated Alterations in Astrocytes Before and During Amyloid Chaos in Alzheimer’s Disease". Journal of Alzheimer's Disease 84, nr 4 (7.12.2021): 1415–30. http://dx.doi.org/10.3233/jad-215182.
Pełny tekst źródłaLiu, Xiuli, Juanita J. Rainey, Jay F. Harriman i Rick G. Schnellmann. "Calpains mediate acute renal cell death: role of autolysis and translocation". American Journal of Physiology-Renal Physiology 281, nr 4 (1.10.2001): F728—F738. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.2001.281.4.f728.
Pełny tekst źródłaKhoutorsky, Arkady, i Micha E. Spira. "Calpain Inhibitors Alter the Excitable Membrane Properties of Cultured Aplysia Neurons". Journal of Neurophysiology 100, nr 5 (listopad 2008): 2784–93. http://dx.doi.org/10.1152/jn.90487.2008.
Pełny tekst źródłaIlian, M. A., i N. E. Forsberg. "Gene expression of calpains and their specific endogenous inhibitor, calpastatin, in skeletal muscle of fed and fasted rabbits". Biochemical Journal 287, nr 1 (1.10.1992): 163–71. http://dx.doi.org/10.1042/bj2870163.
Pełny tekst źródłaBen-Aharon, Irit, Paula R. Brown, Nir Etkovitz, Edward M. Eddy i Ruth Shalgi. "The expression of calpain 1 and calpain 2 in spermatogenic cells and spermatozoa of the mouse". Reproduction 129, nr 4 (kwiecień 2005): 435–42. http://dx.doi.org/10.1530/rep.1.00255.
Pełny tekst źródłaNina S. Pestereva, Irina S. Ivleva, Irina M. Kotova, Dmitriy S. Traktirov i Marina N. Karpenko. "Region-specific changes in expression and activity of calpains in the CNS of native rats." Biomedicine 42, nr 4 (12.09.2022): 771–74. http://dx.doi.org/10.51248/.v42i4.1653.
Pełny tekst źródłaSeremwe, Mutsa, Rick G. Schnellmann i Wendy B. Bollag. "Calpain-10 Activity Underlies Angiotensin II-Induced Aldosterone Production in an Adrenal Glomerulosa Cell Model". Endocrinology 156, nr 6 (1.06.2015): 2138–49. http://dx.doi.org/10.1210/en.2014-1866.
Pełny tekst źródłaZhang, Mengxiao, Grace Wang i Tianqing Peng. "Calpain-Mediated Mitochondrial Damage: An Emerging Mechanism Contributing to Cardiac Disease". Cells 10, nr 8 (8.08.2021): 2024. http://dx.doi.org/10.3390/cells10082024.
Pełny tekst źródłaELCE, John S., Peter L. DAVIES, Carol HEGADORN, Donald H. MAURICE i J. Simon C. ARTHUR. "The effects of truncations of the small subunit on m-calpain activity and heterodimer formation". Biochemical Journal 326, nr 1 (15.08.1997): 31–38. http://dx.doi.org/10.1042/bj3260031.
Pełny tekst źródłaPiper, Ann-Katrin, Reece A. Sophocleous, Samuel E. Ross, Frances J. Evesson, Omar Saleh, Adam Bournazos, Joe Yasa i in. "Loss of calpains-1 and -2 prevents repair of plasma membrane scrape injuries, but not small pores, and induces a severe muscular dystrophy". American Journal of Physiology-Cell Physiology 318, nr 6 (1.06.2020): C1226—C1237. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00408.2019.
Pełny tekst źródłaBlanc, Fany, Laetitia Furio, Dorothée Moisy, Hui-Ling Yen, Michel Chignard, Emmanuel Letavernier, Nadia Naffakh, Chris Ka Pun Mok i Mustapha Si-Tahar. "Targeting host calpain proteases decreases influenza A virus infection". American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 310, nr 7 (1.04.2016): L689—L699. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00314.2015.
Pełny tekst źródłaKuchay, Shafi, Rafael Nunez, Amelia M. Bartholomew i Athar H. Chishti. "Calpain I Null Mice Display Lymphoid Hyperplasia." Blood 104, nr 11 (16.11.2004): 1268. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.1268.1268.
Pełny tekst źródłaSorimachi, Hiroyuki, Hiroshi Mamitsuka i Yasuko Ono. "Understanding the substrate specificity of conventional calpains". Biological Chemistry 393, nr 9 (1.09.2012): 853–71. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2012-0143.
Pełny tekst źródłaOu, B. R., i N. E. Forsberg. "Determination of skeletal muscle calpain and calpastatin activities during maturation". American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 261, nr 6 (1.12.1991): E677—E683. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.1991.261.6.e677.
Pełny tekst źródłaBevers, Matthew B., i Robert W. Neumar. "Mechanistic Role of Calpains in Postischemic Neurodegeneration". Journal of Cerebral Blood Flow & Metabolism 28, nr 4 (12.12.2007): 655–73. http://dx.doi.org/10.1038/sj.jcbfm.9600595.
Pełny tekst źródłaMcCartney, Christian-Scott E., Qilu Ye, Robert L. Campbell i Peter L. Davies. "Insertion sequence 1 from calpain-3 is functional in calpain-2 as an internal propeptide". Journal of Biological Chemistry 293, nr 46 (25.09.2018): 17716–30. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.004803.
Pełny tekst źródłaBaudry, Michel. "Calpain-1 and Calpain-2 in the Brain: Dr. Jekill and Mr Hyde?" Current Neuropharmacology 17, nr 9 (22.08.2019): 823–29. http://dx.doi.org/10.2174/1570159x17666190228112451.
Pełny tekst źródłaMoraczewski, J., E. Piekarska, M. Zimowska i M. Sobolewska. "Activity of mu- and m-calpain in regenerating fast and slow twitch skeletal muscles." Acta Biochimica Polonica 43, nr 4 (31.12.1996): 693–700. http://dx.doi.org/10.18388/abp.1996_4466.
Pełny tekst źródłaKashiwagi, Aki, Ernestina Schipani, Mikaela J. Fein, Peter A. Greer i Masako Shimada. "Targeted Deletion of Capn4 in Cells of the Chondrocyte Lineage Impairs Chondrocyte Proliferation and Differentiation". Molecular and Cellular Biology 30, nr 11 (5.04.2010): 2799–810. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00157-10.
Pełny tekst źródłaMoshal, Karni S., Mahavir Singh, Utpal Sen, Dorothea Susanne E. Rosenberger, Brooke Henderson, Neetu Tyagi, Hong Zhang i Suresh C. Tyagi. "Homocysteine-mediated activation and mitochondrial translocation of calpain regulates MMP-9 in MVEC". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 291, nr 6 (grudzień 2006): H2825—H2835. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00377.2006.
Pełny tekst źródłaBen-Aharon, Irit, Karin Haim, Ruth Shalgi i Dalit Ben-Yosef. "Expression and possible involvement of calpain isoforms in mammalian egg activation". Reproduction 130, nr 2 (sierpień 2005): 165–75. http://dx.doi.org/10.1530/rep.1.00602.
Pełny tekst źródłaGafni, Juliette, Evan Hermel, Jessica E. Young, Cheryl L. Wellington, Michael R. Hayden i Lisa M. Ellerby. "Inhibition of Calpain Cleavage of Huntingtin Reduces Toxicity". Journal of Biological Chemistry 279, nr 19 (23.02.2004): 20211–20. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m401267200.
Pełny tekst źródłaWang, Yubin, Yan Liu, Xiaoning Bi i Michel Baudry. "Calpain-1 and Calpain-2 in the Brain: New Evidence for a Critical Role of Calpain-2 in Neuronal Death". Cells 9, nr 12 (16.12.2020): 2698. http://dx.doi.org/10.3390/cells9122698.
Pełny tekst źródłaGOLL, DARREL E., VALERY F. THOMPSON, HONGQI LI, WEI WEI i JINYANG CONG. "The Calpain System". Physiological Reviews 83, nr 3 (lipiec 2003): 731–801. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00029.2002.
Pełny tekst źródłaEnnes-Vidal, Vítor, Marta Helena Branquinha, André Luis Souza dos Santos i Claudia Masini d’Avila-Levy. "The Diverse Calpain Family in Trypanosomatidae: Functional Proteins Devoid of Proteolytic Activity?" Cells 10, nr 2 (1.02.2021): 299. http://dx.doi.org/10.3390/cells10020299.
Pełny tekst źródłaRose, Aaron, Huang Zhi, Fukun Hoffmann, Robert Norton i Peter Hoffamann. "Selenoprotein K is a novel target of m-calpain, and cleavage is regulated by toll-like receptor-induced calpastatin in macrophages (54.22)". Journal of Immunology 188, nr 1_Supplement (1.05.2012): 54.22. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.188.supp.54.22.
Pełny tekst źródłaArrington, David D., Terry R. Van Vleet i Rick G. Schnellmann. "Calpain 10: a mitochondrial calpain and its role in calcium-induced mitochondrial dysfunction". American Journal of Physiology-Cell Physiology 291, nr 6 (grudzień 2006): C1159—C1171. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00207.2006.
Pełny tekst źródłaPotter, David A., Jennifer S. Tirnauer, Richard Janssen, Dorothy E. Croall, Christina N. Hughes, Kerry A. Fiacco, James W. Mier, Masatoshi Maki i Ira M. Herman. "Calpain Regulates Actin Remodeling during Cell Spreading". Journal of Cell Biology 141, nr 3 (4.05.1998): 647–62. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.141.3.647.
Pełny tekst źródłaKalbe, L., A. Leunda, T. Sparre, C. Meulemans, M. T. Ahn, T. Orntoft, M. Kruhoffer, B. Reusens, J. Nerup i C. Remacle. "Nutritional regulation of proteases involved in fetal rat insulin secretion and islet cell proliferation". British Journal of Nutrition 93, nr 3 (marzec 2005): 309–16. http://dx.doi.org/10.1079/bjn20041313.
Pełny tekst źródłaNakagawa, Toshiyuki, i Junying Yuan. "Cross-Talk between Two Cysteine Protease Families". Journal of Cell Biology 150, nr 4 (21.08.2000): 887–94. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.150.4.887.
Pełny tekst źródłaBelhadj, Soumaya, Nina Sofia Hermann, Yu Zhu, Gustav Christensen, Torsten Strasser i François Paquet-Durand. "Visualizing Cell Death in Live Retina: Using Calpain Activity Detection as a Biomarker for Retinal Degeneration". International Journal of Molecular Sciences 23, nr 7 (31.03.2022): 3892. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23073892.
Pełny tekst źródłaWang, Lijing, Ligong Duan, Xukun Li i Guoping Li. "Acute-Exercise-Induced Alterations in Calpain and Calpastatin Expression in Rat Muscle". Journal of Sport Rehabilitation 18, nr 2 (maj 2009): 213–28. http://dx.doi.org/10.1123/jsr.18.2.213.
Pełny tekst źródłaLee, Wing-Kee, Blazej Torchalski i Frank Thévenod. "Cadmium-induced ceramide formation triggers calpain-dependent apoptosis in cultured kidney proximal tubule cells". American Journal of Physiology-Cell Physiology 293, nr 3 (wrzesień 2007): C839—C847. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00197.2007.
Pełny tekst źródłaMacqueen, Daniel J., i Alexander H. Wilcox. "Characterization of the definitive classical calpain family of vertebrates using phylogenetic, evolutionary and expression analyses". Open Biology 4, nr 4 (kwiecień 2014): 130219. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.130219.
Pełny tekst źródłaMuniappan, Latha, Michihiro Okuyama, Aida Javidan, Devi Thiagarajan, Weihua Jiang, Jessica J. Moorleghen, Lihua Yang i in. "Inducible Depletion of Calpain-2 Mitigates Abdominal Aortic Aneurysm in Mice". Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 41, nr 5 (5.05.2021): 1694–709. http://dx.doi.org/10.1161/atvbaha.120.315546.
Pełny tekst źródłaKuchay, Shafi M., William P. Fay i Athar H. Chishti. "Double Knockouts Reveal That Protein Tyrosine Phosphatase 1B Is a Physiological Substrate of Calpain-1 in Platelets." Blood 108, nr 11 (16.11.2006): 396. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v108.11.396.396.
Pełny tekst źródła