Artykuły w czasopismach na temat „Bovine hemoglobin”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Bovine hemoglobin”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Jordan, Shane D., i Earnest Alexander. "Bovine Hemoglobin". Journal of Pharmacy Practice 26, nr 3 (6.08.2012): 257–60. http://dx.doi.org/10.1177/0897190012451928.
Pełny tekst źródłaMATCHAM, G. W. J., J. M. CHAPSAL i D. GUILLOCHON. "Catalytic Activities of Bovine Hemoglobin". Annals of the New York Academy of Sciences 501, nr 1 Enzyme Engine (czerwiec 1987): 21–35. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1987.tb45680.x.
Pełny tekst źródłaBRAEND, M., G. EFREMOV i A. RAASTAD. "GENETICS OF BOVINE HEMOGLOBIN D". Hereditas 54, nr 3 (2.09.2009): 255–59. http://dx.doi.org/10.1111/j.1601-5223.1966.tb02020.x.
Pełny tekst źródłaLima, Maria Celiana P., i Cristina T. Andrade. "Stroma-Free Hemoglobin from Bovine Blood". Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 35, nr 4 (styczeń 2007): 431–47. http://dx.doi.org/10.1080/10731190701460333.
Pełny tekst źródłaShirahama, Hiroyuki, Koji Suzuki i Toshiro Suzawa. "Bovine hemoglobin adsorption onto polymer latices". Journal of Colloid and Interface Science 129, nr 2 (maj 1989): 483–90. http://dx.doi.org/10.1016/0021-9797(89)90462-1.
Pełny tekst źródłaClementi, Maria E., Roberto Scatena, Alvaro Mordente, Saverio G. Condò, Massimo Castagnola i Bruno Giardina. "Oxygen Transport by Fetal Bovine Hemoglobin". Journal of Molecular Biology 255, nr 1 (styczeń 1996): 229–34. http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.1996.0019.
Pełny tekst źródłaGoldman, Daniel W., Richard J. Breyer, David Yeh, Beth A. Brockner-Ryan i Abdu I. Alayash. "Acellular hemoglobin-mediated oxidative stress toward endothelium: a role for ferryl iron". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 275, nr 3 (1.09.1998): H1046—H1053. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.1998.275.3.h1046.
Pełny tekst źródłaWang, Ying, Linli Wang, Weili Yu, Dawei Gao, Guoxing You, Penglong Li, Shan Zhang i in. "A PEGylated bovine hemoglobin as a potent hemoglobin-based oxygen carrier". Biotechnology Progress 33, nr 1 (31.10.2016): 252–60. http://dx.doi.org/10.1002/btpr.2380.
Pełny tekst źródłaD'Agnillo, Felice. "Redox active hemoglobin enhances lipopolysaccharide-induced injury to cultured bovine endothelial cells". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 287, nr 4 (październik 2004): H1875—H1882. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00164.2004.
Pełny tekst źródłaMarta, Maurizio, Maria Patamia, Alessandro Lupi, Mirca Antenucci, Mario Di Iorio, Sergio Romeo, Raffaele Petruzzelli, Massimo Pomponi i Bruno Giardina. "Bovine Hemoglobin Cross-Linked through the Chains". Journal of Biological Chemistry 271, nr 13 (29.03.1996): 7473–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.271.13.7473.
Pełny tekst źródłaCempel, Nathalie, Didier Guillochon i Jean-Marie Piot. "Preparation of Photodynamic Hydrolyzates from Bovine Hemoglobin". Journal of Agricultural and Food Chemistry 42, nr 9 (wrzesień 1994): 2059–63. http://dx.doi.org/10.1021/jf00045a042.
Pełny tekst źródłaMaghraby, Ahmed Mohamed, i Maha Anwar Ali. "Spectroscopic study of gamma irradiated bovine hemoglobin". Radiation Physics and Chemistry 76, nr 10 (październik 2007): 1600–1605. http://dx.doi.org/10.1016/j.radphyschem.2007.01.008.
Pełny tekst źródłaDaoud, Rachid, Veronique Dubois, Loredana Bors-Dodita, Naima Nedjar-Arroume, Francois Krier, Nour-Eddine Chihib, Patrice Mary, Mostafa Kouach, Gilbert Briand i Didier Guillochon. "New antibacterial peptide derived from bovine hemoglobin". Peptides 26, nr 5 (maj 2005): 713–19. http://dx.doi.org/10.1016/j.peptides.2004.12.008.
Pełny tekst źródłaTrujillo, Edward M. "Osmotic pressure measurements of dissociating bovine hemoglobin". Journal of Membrane Science 69, nr 3 (maj 1992): 213–22. http://dx.doi.org/10.1016/0376-7388(92)80040-q.
Pełny tekst źródłaDang, Meng, Qiliang Deng, Guozhen Fang, Dongdong Zhang, Jingmin Liu i Shuo Wang. "Preparation of novel anionic polymeric ionic liquid materials and their potential application to protein adsorption". Journal of Materials Chemistry B 5, nr 31 (2017): 6339–47. http://dx.doi.org/10.1039/c7tb01234a.
Pełny tekst źródłaOutman, Ahlam, Barbara Deracinois, Christophe Flahaut, Mira Abou Diab, Bernard Gressier, Bruno Eto i Naïma Nedjar. "Potential of Human Hemoglobin as a Source of Bioactive Peptides: Comparative Study of Enzymatic Hydrolysis with Bovine Hemoglobin and the Production of Active Peptide α137–141". International Journal of Molecular Sciences 24, nr 15 (25.07.2023): 11921. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241511921.
Pełny tekst źródłaAsmari, Abdulrahman K. Al. "Gastric antisecretory and antiulcer activity of bovine hemoglobin". World Journal of Gastroenterology 19, nr 21 (2013): 3291. http://dx.doi.org/10.3748/wjg.v19.i21.3291.
Pełny tekst źródłaHu, Tao, Dongxia Li i Zhiguo Su. "Preparation and Characterization of Dimeric Bovine Hemoglobin Tetramers". Journal of Protein Chemistry 22, nr 5 (lipiec 2003): 411–16. http://dx.doi.org/10.1023/b:jopc.0000005455.94103.b8.
Pełny tekst źródłaNedjar-Arroume, Naïma, Véronique Dubois-Delval, Estelle Yaba Adje, Jonathan Traisnel, François Krier, Patrice Mary, Mostafa Kouach, Gilbert Briand i Didier Guillochon. "Bovine hemoglobin: An attractive source of antibacterial peptides". Peptides 29, nr 6 (czerwiec 2008): 969–77. http://dx.doi.org/10.1016/j.peptides.2008.01.011.
Pełny tekst źródłaZhang, Hong-Mei, Yan-Qing Wang, Qiu-Hua Zhou i Guang-Li Wang. "Molecular interaction between phosphomolybdate acid and bovine hemoglobin". Journal of Molecular Structure 921, nr 1-3 (marzec 2009): 156–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.molstruc.2008.12.049.
Pełny tekst źródłaGotshall, Robert W., Karyn L. Hamilton, Benjamin Foreman, Martha C. Tissot van Patot i David C. Irwin. "Glutaraldehyde-polymerized bovine hemoglobin and phosphodiesterase-5 inhibition*". Critical Care Medicine 37, nr 6 (czerwiec 2009): 1988–93. http://dx.doi.org/10.1097/ccm.0b013e3181a00597.
Pełny tekst źródłaGe, Moyan, Yi Shen, Weiming Chen, Yaotian Peng i Ziyan Pan. "Adsorption of Bovine Hemoglobin by Sulfonated Polystyrene Nanospheres". ChemistrySelect 4, nr 10 (8.03.2019): 2874–80. http://dx.doi.org/10.1002/slct.201803780.
Pełny tekst źródłaChi, Zhenxing, Rutao Liu, Bingjun Yang i Hao Zhang. "Toxic interaction mechanism between oxytetracycline and bovine hemoglobin". Journal of Hazardous Materials 180, nr 1-3 (15.08.2010): 741–47. http://dx.doi.org/10.1016/j.jhazmat.2010.04.110.
Pełny tekst źródłaMaas, Bart H. A., Anneke Buursma, Rob A. J. Ernst, Anton H. J. Maas i Willem G. Zijlstra. "Lyophilized bovine hemoglobin as a possible reference material for the determination of hemoglobin derivatives in human blood". Clinical Chemistry 44, nr 11 (1.11.1998): 2331–39. http://dx.doi.org/10.1093/clinchem/44.11.2331.
Pełny tekst źródłaSoma, Lawrence R., Cornelius E. Uboh, Fuyu Guan, Yi Luo, Peter J. Moate, Raymond C. Boston i Bernd Driessen. "The Pharmacokinetics of Hemoglobin-Based Oxygen Carrier Hemoglobin Glutamer-200 Bovine in the Horse". Anesthesia & Analgesia 100, nr 6 (czerwiec 2005): 1570–75. http://dx.doi.org/10.1213/01.ane.0000154081.38466.09.
Pełny tekst źródłaSoma, LR, F. Guan, CE Uboh, Y. Luo, PJ Moate i B. Driessen. "Pharmacokinetics of hemoglobin-based oxygen carrier hemoglobin-glutamer-200 bovine (oxyglobin) in the horse". Veterinary Anaesthesia and Analgesia 32, nr 4 (lipiec 2005): 17. http://dx.doi.org/10.1111/j.1467-2995.2005.00232a_35.x.
Pełny tekst źródłaGasthuys, Maryline, Sandra Alves i Jean-Claude Tabet. "N-Terminal Adducts of Bovine Hemoglobin with Glutaraldehyde in a Hemoglobin-Based Oxygen Carrier". Analytical Chemistry 77, nr 10 (maj 2005): 3372–78. http://dx.doi.org/10.1021/ac048107i.
Pełny tekst źródłaOutman, Ahlam, Barbara Deracinois, Christophe Flahaut, Mira Abou Diab, Jihen Dhaouefi, Bernard Gressier, Bruno Eto i Naïma Nedjar. "Comparison of the Bioactive Properties of Human and Bovine Hemoglobin Hydrolysates Obtained by Enzymatic Hydrolysis: Antimicrobial and Antioxidant Potential of the Active Peptide α137-141". International Journal of Molecular Sciences 24, nr 17 (22.08.2023): 13055. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241713055.
Pełny tekst źródłaLi, Chenyang, Tao Zhang, Zhengshan Luo, Jingwen Zhou, Jianghua Li, Jian Chen, Guocheng Du i Xinrui Zhao. "Efficient Secretory Expression for Mammalian Hemoglobins in Pichia pastoris". Fermentation 10, nr 4 (11.04.2024): 208. http://dx.doi.org/10.3390/fermentation10040208.
Pełny tekst źródłaLurie, Fedor, Jonathan S. Jahr i Bernd Driessen. "The Novel HemoCue® Plasma/Low Hemoglobin System Accurately Measures Small Concentrations of Three Different Hemoglobin-Based Oxygen Carriers in Plasma: Hemoglobin Glutamer-200 (Bovine) (Oxyglobin®), Hemoglobin Glutamer-250 (Bovine) (Hemopure®), and Hemoglobin-Raffimer (Hemolink™)". Anesthesia & Analgesia 95, nr 4 (październik 2002): 870–73. http://dx.doi.org/10.1213/00000539-200210000-00014.
Pełny tekst źródłaLurie, Fedor, Jonathan S. Jahr i Bernd Driessen. "The Novel HemoCue® Plasma/Low Hemoglobin System Accurately Measures Small Concentrations of Three Different Hemoglobin-Based Oxygen Carriers in Plasma: Hemoglobin Glutamer-200 (Bovine) (Oxyglobin®), Hemoglobin Glutamer-250 (Bovine) (Hemopure®), and Hemoglobin-Raffimer (Hemolink™)". Anesthesia & Analgesia 95, nr 4 (październik 2002): 870–73. http://dx.doi.org/10.1097/00000539-200210000-00014.
Pełny tekst źródłaRomito, Bryan T., Mandy M. McBroom, Dawn Bryant, Jacob Gamez, Akeel Merchant i Steven E. Hill. "The effect of SANGUINATE® (PEGylated carboxyhemoglobin bovine) on cardiopulmonary bypass functionality using a bovine whole blood model of normovolemic hemodilution". Perfusion 35, nr 1 (30.05.2019): 19–25. http://dx.doi.org/10.1177/0267659119850681.
Pełny tekst źródłaAbou-Diab, Mira, Jacinthe Thibodeau, Ismail Fliss, Pascal Dhulster, Laurent Bazinet i Naima Nedjar. "Production of Demineralized Antibacterial, Antifungal and Antioxidant Peptides from Bovine Hemoglobin Using an Optimized Multiple-Step System: Electrodialysis with Bipolar Membrane". Membranes 12, nr 5 (11.05.2022): 512. http://dx.doi.org/10.3390/membranes12050512.
Pełny tekst źródłaBu, Fengrong, Heyao Wang i Xiaoxia Zhu. "Studies on the Resuscitative Efficacy of Polymerized Bovine Hemoglobin". Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 28, nr 6 (2000): 493–501. http://dx.doi.org/10.3109/10731190009139266.
Pełny tekst źródłaBucci, Enrico, Clara Fronticelli, Charles Orth, Maria Cristina Martorana, Luisa Aebischer i Pasquale Angeloni. "Bovine Hemoglobin as a Basis for Artificial Oxygen Carriers". Biomaterials, Artificial Cells and Artificial Organs 16, nr 1-3 (styczeń 1988): 197–204. http://dx.doi.org/10.3109/10731198809132569.
Pełny tekst źródłaBradley, R., S. Sloshberg, K. Nho, B. Czuba, D. Szesko i R. Shorr. "Production of Peg-Modified Bovine Hemoglobin: Economics and Feasibility". Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 22, nr 3 (styczeń 1994): 657–67. http://dx.doi.org/10.3109/10731199409117896.
Pełny tekst źródłaLi, Sha, Hongyuan Shang, Fasheng Liu, Min Ma i Aiping Zhang. "Toxic effects of copper (II) ions on bovine hemoglobin". Spectroscopy Letters 51, nr 2 (7.02.2018): 67–73. http://dx.doi.org/10.1080/00387010.2017.1335754.
Pełny tekst źródłaBu, Fengrong, Heyao Wang i Xiaoxia Zhu. "Studies on the Resuscitative Efficacy of Polymerized Bovine Hemoglobin". Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 28, nr 6 (styczeń 2000): 493–501. http://dx.doi.org/10.1080/10731190009139266.
Pełny tekst źródłaFRONTICELLI, Clara, Enrico BUCCI, Anna RAZYNSKA, Joanna SZNAJDER, Barbara URBAITIS i Zygmunt GRYCZYNSKI. "Bovine hemoglobin pseudo-crosslinked with mono(3,5-dibromosalicyl)-fumarate". European Journal of Biochemistry 193, nr 2 (październik 1990): 331–36. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1990.tb19342.x.
Pełny tekst źródłaFroidevaux, R., F. Krier, N. Nedjar-Arroume, D. Vercaigne-Marko, E. Kosciarz, C. Ruckebusch, P. Dhulster i D. Guillochon. "Antibacterial activity of a pepsin-derived bovine hemoglobin fragment". FEBS Letters 491, nr 1-2 (20.02.2001): 159–63. http://dx.doi.org/10.1016/s0014-5793(01)02171-8.
Pełny tekst źródłaDimino, Michael L., i Andre F. Palmer. "Purification of bovine hemoglobin via fast performance liquid chromatography". Journal of Chromatography B 856, nr 1-2 (wrzesień 2007): 353–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2007.05.040.
Pełny tekst źródłaWebster, Kyle D., Dana Dahhan, Abigail M. Otto, Cheyanne L. Frosti, William L. Dean, Jonathan B. Chaires i Kenneth W. Olsen. "“Inside-Out” PEGylation of Bovine β-Cross-Linked Hemoglobin". Artificial Organs 41, nr 4 (20.03.2017): 351–58. http://dx.doi.org/10.1111/aor.12928.
Pełny tekst źródłaWang, Yan-Qing, Hong-Mei Zhang, Gen-Cheng Zhang, Shuang-Xia Liu, Qiu-Hua Zhou, Zheng-Hao Fei i Zong-Tang Liu. "Studies of the interaction between paraquat and bovine hemoglobin". International Journal of Biological Macromolecules 41, nr 3 (sierpień 2007): 243–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2007.02.011.
Pełny tekst źródłaWang, Yan-Qing, Hong-Mei Zhang i Qiu-Hua Zhou. "Studies on the interaction of caffeine with bovine hemoglobin". European Journal of Medicinal Chemistry 44, nr 5 (maj 2009): 2100–2105. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejmech.2008.10.010.
Pełny tekst źródłaHu, Tao, i Zhiguo Su. "A solid phase adsorption method for preparation of bovine serum albumin–bovine hemoglobin conjugate". Journal of Biotechnology 100, nr 3 (luty 2003): 267–75. http://dx.doi.org/10.1016/s0168-1656(02)00246-8.
Pełny tekst źródłaWahab, Rizwan, Sourabh Dwivedi, Mohd Shahnawaz Khan, Abdulrahman M. Al-Senaidy, Hyung-Shik Shin, Javed Musarrat i Abdulaziz A. Al-Khedhairy. "Optical Analysis of Zinc Oxide Quantum Dots with Bovine Serum Albumin and Bovine Hemoglobin". Journal of Pharmaceutical Innovation 9, nr 1 (16.02.2014): 48–52. http://dx.doi.org/10.1007/s12247-014-9174-5.
Pełny tekst źródłaMaity, Mritunjoy, Sandip Dolui i Nakul C. Maiti. "Hydrogen bonding plays a significant role in the binding of coomassie brilliant blue-R to hemoglobin: FT-IR, fluorescence and molecular dynamics studies". Physical Chemistry Chemical Physics 17, nr 46 (2015): 31216–27. http://dx.doi.org/10.1039/c5cp04661k.
Pełny tekst źródłaDas, Sourav, Nikita Bora, Mostofa Ataur Rohman, Raju Sharma, Anupam Nath Jha i Atanu Singha Roy. "Molecular recognition of bio-active flavonoids quercetin and rutin by bovine hemoglobin: an overview of the binding mechanism, thermodynamics and structural aspects through multi-spectroscopic and molecular dynamics simulation studies". Physical Chemistry Chemical Physics 20, nr 33 (2018): 21668–84. http://dx.doi.org/10.1039/c8cp02760a.
Pełny tekst źródłaWilliams, Alexander T., Alfredo Lucas, Cynthia R. Muller, Crystal Bolden-Rush, Andre F. Palmer i Pedro Cabrales. "Balance between oxygen transport and blood rheology during resuscitation from hemorrhagic shock with polymerized bovine hemoglobin". Journal of Applied Physiology 129, nr 1 (1.07.2020): 97–107. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00016.2020.
Pełny tekst źródłaZhang, Zhifeng, Wenwen Wang, Zhentan Lu, Ke Liu, Qiongzhen Liu i Dong Wang. "Facile fabrication of poly(glycidyl methacrylate)-b-polystyrene functional fibers under a shear field and immobilization of hemoglobin". New Journal of Chemistry 42, nr 11 (2018): 8537–43. http://dx.doi.org/10.1039/c8nj00198g.
Pełny tekst źródła