Artykuły w czasopismach na temat „Α-synuclein aggregation”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Α-synuclein aggregation”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Surguchov, Andrei, i Alexei Surguchev. "Synucleins: New Data on Misfolding, Aggregation and Role in Diseases". Biomedicines 10, nr 12 (13.12.2022): 3241. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10123241.
Pełny tekst źródłaHam, Sangwoo, Seung Pil Yun, Hyojung Kim, Donghoon Kim, Bo Am Seo, Heejeong Kim, Jeong-Yong Shin i in. "Amyloid-like oligomerization of AIMP2 contributes to α-synuclein interaction and Lewy-like inclusion". Science Translational Medicine 12, nr 569 (11.11.2020): eaax0091. http://dx.doi.org/10.1126/scitranslmed.aax0091.
Pełny tekst źródłaGalvagnion, Céline, James W. P. Brown, Myriam M. Ouberai, Patrick Flagmeier, Michele Vendruscolo, Alexander K. Buell, Emma Sparr i Christopher M. Dobson. "Chemical properties of lipids strongly affect the kinetics of the membrane-induced aggregation of α-synuclein". Proceedings of the National Academy of Sciences 113, nr 26 (13.06.2016): 7065–70. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1601899113.
Pełny tekst źródłaHashimoto, Makoto, Edward Rockenstein, Michael Mante, Margaret Mallory i Eliezer Masliah. "β-Synuclein Inhibits α-Synuclein Aggregation". Neuron 32, nr 2 (październik 2001): 213–23. http://dx.doi.org/10.1016/s0896-6273(01)00462-7.
Pełny tekst źródłaANDREKOPOULOS, Christopher, Hao ZHANG, Joy JOSEPH, Shasi KALIVENDI i B. KALYANARAMAN. "Bicarbonate enhances alpha-synuclein oligomerization and nitration: intermediacy of carbonate radical anion and nitrogen dioxide radical". Biochemical Journal 378, nr 2 (1.03.2004): 435–47. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031466.
Pełny tekst źródłaRott, Ruth, Raymonde Szargel, Vered Shani, Haya Hamza, Mor Savyon, Fatimah Abd Elghani, Rina Bandopadhyay i Simone Engelender. "SUMOylation and ubiquitination reciprocally regulate α-synuclein degradation and pathological aggregation". Proceedings of the National Academy of Sciences 114, nr 50 (27.11.2017): 13176–81. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1704351114.
Pełny tekst źródłaEstaun-Panzano, Juan, Marie-Laure Arotcarena i Erwan Bezard. "Monitoring α-synuclein aggregation". Neurobiology of Disease 176 (styczeń 2023): 105966. http://dx.doi.org/10.1016/j.nbd.2022.105966.
Pełny tekst źródłaCaló, Laura, Eric Hidari, Michal Wegrzynowicz, Jeffrey W. Dalley, Bernard L. Schneider, Martyna Podgajna, Oleg Anichtchik, Emma Carlson, David Klenerman i Maria Grazia Spillantini. "CSPα reduces aggregates and rescues striatal dopamine release in α-synuclein transgenic mice". Brain 144, nr 6 (24.03.2021): 1661–69. http://dx.doi.org/10.1093/brain/awab076.
Pełny tekst źródłaJENSEN, Poul H., Peter HØJRUP, Henrik HAGER, Morten S. NIELSEN, Linda JACOBSEN, Ole F. OLESEN, Jørgen GLIEMANN i Ross JAKES. "Binding of Aβ to α- and β-synucleins: identification of segments in α-synuclein/NAC precursor that bind Aβ and NAC". Biochemical Journal 323, nr 2 (15.04.1997): 539–46. http://dx.doi.org/10.1042/bj3230539.
Pełny tekst źródłaKrumova, Petranka, Erik Meulmeester, Manuel Garrido, Marilyn Tirard, He-Hsuan Hsiao, Guillaume Bossis, Henning Urlaub i in. "Sumoylation inhibits α-synuclein aggregation and toxicity". Journal of Cell Biology 194, nr 1 (11.07.2011): 49–60. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201010117.
Pełny tekst źródłaTaguchi, Yumiko V., Erica L. Gorenberg, Maria Nagy, Drake Thrasher, Wayne A. Fenton, Laura Volpicelli-Daley, Arthur L. Horwich i Sreeganga S. Chandra. "Hsp110 mitigates α-synuclein pathology in vivo". Proceedings of the National Academy of Sciences 116, nr 48 (4.11.2019): 24310–16. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1903268116.
Pełny tekst źródłaChia, Sean, Patrick Flagmeier, Johnny Habchi, Veronica Lattanzi, Sara Linse, Christopher M. Dobson, Tuomas P. J. Knowles i Michele Vendruscolo. "Monomeric and fibrillar α-synuclein exert opposite effects on the catalytic cycle that promotes the proliferation of Aβ42 aggregates". Proceedings of the National Academy of Sciences 114, nr 30 (11.07.2017): 8005–10. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1700239114.
Pełny tekst źródłaLoureiro, Joana Angélica, Stéphanie Andrade, Lies Goderis, Ruben Gomez-Gutierrez, Claudio Soto, Rodrigo Morales i Maria Carmo Pereira. "(De)stabilization of Alpha-Synuclein Fibrillary Aggregation by Charged and Uncharged Surfactants". International Journal of Molecular Sciences 22, nr 22 (19.11.2021): 12509. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222212509.
Pełny tekst źródłaShan, Frank Y., Kar-Ming Fung, Tarek Zieneldien, Janice Kim, Chuanhai Cao i Jason H. Huang. "Examining the Toxicity of α-Synuclein in Neurodegenerative Disorders". Life 11, nr 11 (22.10.2021): 1126. http://dx.doi.org/10.3390/life11111126.
Pełny tekst źródłaVajhøj, Charlotte, Benjamin Schmid, Ania Alik, Ronald Melki, Karina Fog, Bjørn Holst i Tina Charlotte Stummann. "Establishment of a human induced pluripotent stem cell neuronal model for identification of modulators of A53T α-synuclein levels and aggregation". PLOS ONE 16, nr 12 (21.12.2021): e0261536. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0261536.
Pełny tekst źródłaKoopman, Herjan, Simon Jackson, Oleg Anichtchik i Camille Carroll. "LPS INDUCES AGGREGATION OF α-SYNUCLEIN IN MONOCYTES". Journal of Neurology, Neurosurgery & Psychiatry 86, nr 11 (14.10.2015): e4.188-e4. http://dx.doi.org/10.1136/jnnp-2015-312379.93.
Pełny tekst źródłaIkeda, Aya, Kenya Nishioka, Hongrui Meng, Masashi Takanashi, Iwao Hasegawa, Tsuyoshi Inoshita, Kahori Shiba-Fukushima i in. "Mutations in CHCHD2 cause α-synuclein aggregation". Human Molecular Genetics 28, nr 23 (10.10.2019): 3895–911. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddz241.
Pełny tekst źródłaGuo, Min, Jian Wang, Yanxin Zhao, Yiwei Feng, Sida Han, Qiang Dong, Mei Cui i Kim Tieu. "Microglial exosomes facilitate α-synuclein transmission in Parkinson’s disease". Brain 143, nr 5 (1.05.2020): 1476–97. http://dx.doi.org/10.1093/brain/awaa090.
Pełny tekst źródłaGaspar, Ricardo, Georg Meisl, Alexander K. Buell, Laurence Young, Clemens F. Kaminski, Tuomas P. J. Knowles, Emma Sparr i Sara Linse. "Acceleration of α-synuclein aggregation". Amyloid 24, sup1 (16.03.2017): 20–21. http://dx.doi.org/10.1080/13506129.2017.1292904.
Pełny tekst źródłaGiehm, Lise, Nikolai Lorenzen i Daniel E. Otzen. "Assays for α-synuclein aggregation". Methods 53, nr 3 (marzec 2011): 295–305. http://dx.doi.org/10.1016/j.ymeth.2010.12.008.
Pełny tekst źródłaChen, Merry, Julie Vincent, Alexis Ezeanii, Saurabh Wakade, Shobha Yerigenahally i Danielle E. Mor. "Heparan sulfate proteoglycans mediate prion-like α-synuclein toxicity in Parkinson’s in vivo models". Life Science Alliance 5, nr 11 (5.07.2022): e202201366. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201366.
Pełny tekst źródłade Boni, Laura, Aurelia Hays Watson, Ludovica Zaccagnini, Amber Wallis, Kristina Zhelcheska, Nora Kim, John Sanderson i in. "Brain region-specific susceptibility of Lewy body pathology in synucleinopathies is governed by α-synuclein conformations". Acta Neuropathologica 143, nr 4 (9.02.2022): 453–69. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-022-02406-7.
Pełny tekst źródłaMurvai, Nikoletta, Gabriella Gellen, András Micsonai, Gitta Schlosser i József Kardos. "Cross-Linked α-Synuclein as Inhibitor of Amyloid Formation". International Journal of Molecular Sciences 24, nr 17 (29.08.2023): 13403. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241713403.
Pełny tekst źródłaWen, Tianzhi, Jian Chen, Wenqian Zhang i Jiyan Pang. "Design, Synthesis and Biological Evaluation of α-Synuclein Proteolysis-Targeting Chimeras". Molecules 28, nr 11 (31.05.2023): 4458. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28114458.
Pełny tekst źródłaLevine, Paul M., Ana Galesic, Aaron T. Balana, Anne-Laure Mahul-Mellier, Mariana X. Navarro, Cesar A. De Leon, Hilal A. Lashuel i Matthew R. Pratt. "α-Synuclein O-GlcNAcylation alters aggregation and toxicity, revealing certain residues as potential inhibitors of Parkinson’s disease". Proceedings of the National Academy of Sciences 116, nr 5 (16.01.2019): 1511–19. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1808845116.
Pełny tekst źródłaWon, Seok Joon, Rebecca Fong, Nicholas Butler, Jennifer Sanchez, Yiguan Zhang, Candance Wong, Olive Tambou Nzoutchoum, Annie Huynh, June Pan i Raymond A. Swanson. "Neuronal Oxidative Stress Promotes α-Synuclein Aggregation In Vivo". Antioxidants 11, nr 12 (15.12.2022): 2466. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11122466.
Pełny tekst źródłaPujols, Jordi, Samuel Peña-Díaz, Diana F. Lázaro, Francesca Peccati, Francisca Pinheiro, Danilo González, Anita Carija i in. "Small molecule inhibits α-synuclein aggregation, disrupts amyloid fibrils, and prevents degeneration of dopaminergic neurons". Proceedings of the National Academy of Sciences 115, nr 41 (24.09.2018): 10481–86. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1804198115.
Pełny tekst źródłaMorgan, Sophie A., Isabelle Lavenir, Juan Fan, Masami Masuda-Suzukake, Daniela Passarella, Michael A. DeTure, Dennis W. Dickson, Bernardino Ghetti i Michel Goedert. "α-Synuclein filaments from transgenic mouse and human synucleinopathy-containing brains are major seed-competent species". Journal of Biological Chemistry 295, nr 19 (24.03.2020): 6652–64. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.012179.
Pełny tekst źródłaHartlage-Rübsamen, Maike, Alexandra Bluhm, Sandra Moceri, Lisa Machner, Janett Köppen, Mathias Schenk, Isabel Hilbrich i in. "A glutaminyl cyclase-catalyzed α-synuclein modification identified in human synucleinopathies". Acta Neuropathologica 142, nr 3 (26.07.2021): 399–421. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-021-02349-5.
Pełny tekst źródłaPerni, Michele, Céline Galvagnion, Alexander Maltsev, Georg Meisl, Martin B. D. Müller, Pavan K. Challa, Julius B. Kirkegaard i in. "A natural product inhibits the initiation of α-synuclein aggregation and suppresses its toxicity". Proceedings of the National Academy of Sciences 114, nr 6 (17.01.2017): E1009—E1017. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1610586114.
Pełny tekst źródłaEl-Agnaf, Omar M. A., i G. Brent Irvine. "Aggregation and properties of α‒synuclein and related proteins". Spectroscopy 15, nr 3,4 (2001): 141–50. http://dx.doi.org/10.1155/2001/939274.
Pełny tekst źródłaPalazzi, Luana, Benedetta Fongaro, Manuela Leri, Laura Acquasaliente, Massimo Stefani, Monica Bucciantini i Patrizia Polverino de Laureto. "Structural Features and Toxicity of α-Synuclein Oligomers Grown in the Presence of DOPAC". International Journal of Molecular Sciences 22, nr 11 (2.06.2021): 6008. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22116008.
Pełny tekst źródłaHlushchuk, Irena, Justyna Barut, Mikko Airavaara, Kelvin Luk, Andrii Domanskyi i Piotr Chmielarz. "Cell Culture Media, Unlike the Presence of Insulin, Affect α-Synuclein Aggregation in Dopaminergic Neurons". Biomolecules 12, nr 4 (9.04.2022): 563. http://dx.doi.org/10.3390/biom12040563.
Pełny tekst źródłaToleikis, Zigmantas, Mantas Ziaunys, Lina Baranauskiene, Vytautas Petrauskas, Kristaps Jaudzems i Vytautas Smirnovas. "S100A9 Alters the Pathway of Alpha-Synuclein Amyloid Aggregation". International Journal of Molecular Sciences 22, nr 15 (26.07.2021): 7972. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22157972.
Pełny tekst źródłaBluhm, Alexandra, Sarah Schrempel, Stephan von von Hörsten, Anja Schulze i Steffen Roßner. "Proteolytic α-Synuclein Cleavage in Health and Disease". International Journal of Molecular Sciences 22, nr 11 (21.05.2021): 5450. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22115450.
Pełny tekst źródłaAntonschmidt, Leif, Rıza Dervişoğlu, Vrinda Sant, Kumar Tekwani Movellan, Ingo Mey, Dietmar Riedel, Claudia Steinem, Stefan Becker, Loren B. Andreas i Christian Griesinger. "Insights into the molecular mechanism of amyloid filament formation: Segmental folding of α-synuclein on lipid membranes". Science Advances 7, nr 20 (maj 2021): eabg2174. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abg2174.
Pełny tekst źródłaMa, Qiu-Lan, Piu Chan, Mitsunobu Yoshii i Kenji Uéda. "α-Synuclein aggregation and neurodegenerative diseases". Journal of Alzheimer's Disease 5, nr 2 (22.04.2003): 139–48. http://dx.doi.org/10.3233/jad-2003-5208.
Pełny tekst źródłaCrunkhorn, Sarah. "Rescuing α-synuclein aggregation in PD". Nature Reviews Drug Discovery 21, nr 1 (2.12.2021): 20. http://dx.doi.org/10.1038/d41573-021-00201-9.
Pełny tekst źródłaLundvig, Ditte, Evo Lindersson i Poul Henning Jensen. "Pathogenic effects of α-synuclein aggregation". Molecular Brain Research 134, nr 1 (marzec 2005): 3–17. http://dx.doi.org/10.1016/j.molbrainres.2004.09.001.
Pełny tekst źródłaGhosh, Dhiman, Surabhi Mehra, Shruti Sahay, Pradeep K. Singh i Samir K. Maji. "α-synuclein aggregation and its modulation". International Journal of Biological Macromolecules 100 (lipiec 2017): 37–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.10.021.
Pełny tekst źródłaAfitska, Kseniia, Anna Fucikova, Volodymyr V. Shvadchak i Dmytro A. Yushchenko. "α-Synuclein aggregation at low concentrations". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1867, nr 7-8 (lipiec 2019): 701–9. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2019.05.003.
Pełny tekst źródłaPandey, Neeraj, Jeffrey Strider, William C. Nolan, Sherry X. Yan i James E. Galvin. "Curcumin inhibits aggregation of α-synuclein". Acta Neuropathologica 115, nr 4 (10.01.2008): 479–89. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-007-0332-4.
Pełny tekst źródłaTakano, Mariko, Erika Tashiro, Akira Kitamura, Hiroshi Maita, Sanae M. M. Iguchi-Ariga, Masataka Kinjo i Hiroyoshi Ariga. "Prefoldin prevents aggregation of α-synuclein". Brain Research 1542 (styczeń 2014): 186–94. http://dx.doi.org/10.1016/j.brainres.2013.10.034.
Pełny tekst źródłaGao, Huiling, Hehong Sun, Nan Yan, Pu Zhao, He Xu, Wei Zheng, Xiaoyu Zhang, Tao Wang, Chuang Guo i Manli Zhong. "ATP13A2 Declines Zinc-Induced Accumulation of α-Synuclein in a Parkinson’s Disease Model". International Journal of Molecular Sciences 23, nr 14 (21.07.2022): 8035. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23148035.
Pełny tekst źródłaVentura, Salvador, i Francisca Pinheiro. "Inducing α-synuclein compaction: a new strategy for inhibiting α-synuclein aggregation?" Neural Regeneration Research 14, nr 11 (2019): 1897. http://dx.doi.org/10.4103/1673-5374.259608.
Pełny tekst źródłaScheibe, Christian, Christiaan Karreman, Stefan Schildknecht, Marcel Leist i Karin Hauser. "Synuclein Family Members Prevent Membrane Damage by Counteracting α-Synuclein Aggregation". Biomolecules 11, nr 8 (21.07.2021): 1067. http://dx.doi.org/10.3390/biom11081067.
Pełny tekst źródłaChen, Chiung Mei, Chih-Hsin Lin, Yih-Ru Wu, Chien-Yu Yen, Yu-Ting Huang, Jia-Lan Lin, Chung-Yin Lin i in. "Lactulose and Melibiose Inhibit α-Synuclein Aggregation and Up-Regulate Autophagy to Reduce Neuronal Vulnerability". Cells 9, nr 5 (16.05.2020): 1230. http://dx.doi.org/10.3390/cells9051230.
Pełny tekst źródłaZhou, Wenbo, Chunmei Long, Anthony Fink i Vladimir Uversky. "Calbindin-D28K acts as a calcium-dependent chaperone suppressing α-synuclein fibrillation in vitro". Open Life Sciences 5, nr 1 (1.02.2010): 11–20. http://dx.doi.org/10.2478/s11535-009-0071-8.
Pełny tekst źródłaPaleologou, K. E., G. B. Irvine i O. M. A. El-Agnaf. "α-Synuclein aggregation in neurodegenerative diseases and its inhibition as a potential therapeutic strategy". Biochemical Society Transactions 33, nr 5 (26.10.2005): 1106–10. http://dx.doi.org/10.1042/bst0331106.
Pełny tekst źródłaKo, Eun Ae, Hyun Jin Min i Jeon-Soo Shin. "Interaction of High Mobility Group Box-1 (HMGB1) with α-synuclein and its aggregation (172.28)". Journal of Immunology 188, nr 1_Supplement (1.05.2012): 172.28. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.188.supp.172.28.
Pełny tekst źródła