Artykuły w czasopismach na temat „Α-crystallin”
Utwórz poprawne odniesienie w stylach APA, MLA, Chicago, Harvard i wielu innych
Sprawdź 50 najlepszych artykułów w czasopismach naukowych na temat „Α-crystallin”.
Przycisk „Dodaj do bibliografii” jest dostępny obok każdej pracy w bibliografii. Użyj go – a my automatycznie utworzymy odniesienie bibliograficzne do wybranej pracy w stylu cytowania, którego potrzebujesz: APA, MLA, Harvard, Chicago, Vancouver itp.
Możesz również pobrać pełny tekst publikacji naukowej w formacie „.pdf” i przeczytać adnotację do pracy online, jeśli odpowiednie parametry są dostępne w metadanych.
Przeglądaj artykuły w czasopismach z różnych dziedzin i twórz odpowiednie bibliografie.
Selivanova, Olga M., i Oxana V. Galzitskaya. "Structural and Functional Peculiarities of α-Crystallin". Biology 9, nr 4 (23.04.2020): 85. http://dx.doi.org/10.3390/biology9040085.
Pełny tekst źródłaEvans, Paul, Christine Slingsby i B. A. Wallace. "Association of partially folded lens βB2-crystallins with the α-crystallin molecular chaperone". Biochemical Journal 409, nr 3 (15.01.2008): 691–99. http://dx.doi.org/10.1042/bj20070993.
Pełny tekst źródłaDERHAM, Barry K., i John J. HARDING. "Effects of modifications of α-crystallin on its chaperone and other properties". Biochemical Journal 364, nr 3 (15.06.2002): 711–17. http://dx.doi.org/10.1042/bj20011512.
Pełny tekst źródłaSathish, Hasige A., Hanane A. Koteiche i Hassane S. Mchaourab. "Binding of Destabilized βB2-Crystallin Mutants to α-Crystallin". Journal of Biological Chemistry 279, nr 16 (3.02.2004): 16425–32. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m313402200.
Pełny tekst źródłaSingh, Kamalendra, D. Zewge, B. Groth-Vasselli i P. N. Farnsworth. "A comparison of structural relationships among α-crystallin, human Hsp27, γ-crystallins and βB2-crystallin". International Journal of Biological Macromolecules 19, nr 4 (grudzień 1996): 227–33. http://dx.doi.org/10.1016/s0141-8130(96)01131-2.
Pełny tekst źródłaLINDNER, Robyn A., Teresa M. TREWEEK i John A. CARVER. "The molecular chaperone α-crystallin is in kinetic competition with aggregation to stabilize a monomeric molten-globule form of α-lactalbumin". Biochemical Journal 354, nr 1 (8.02.2001): 79–87. http://dx.doi.org/10.1042/bj3540079.
Pełny tekst źródłaCrabbe, M. J., i D. Goode. "α-Crystallin: chaperoning and aggregation". Biochemical Journal 297, nr 3 (1.02.1994): 653–54. http://dx.doi.org/10.1042/bj2970653.
Pełny tekst źródłaMerck, K. B., W. A. de Haard-Hoekman, H. Bloemendal i W. W. de Jong. "Protein engineering of α-crystallin". Experimental Eye Research 55 (wrzesień 1992): 165. http://dx.doi.org/10.1016/0014-4835(92)90772-k.
Pełny tekst źródłaNagaraj, Ram H., Rooban B. Nahomi, Niklaus H. Mueller, Cibin T. Raghavan, David A. Ammar i J. Mark Petrash. "Therapeutic potential of α-crystallin". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects 1860, nr 1 (styczeń 2016): 252–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2015.03.012.
Pełny tekst źródłaNarberhaus, Franz. "α-Crystallin-Type Heat Shock Proteins: Socializing Minichaperones in the Context of a Multichaperone Network". Microbiology and Molecular Biology Reviews 66, nr 1 (marzec 2002): 64–93. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.66.1.64-93.2002.
Pełny tekst źródłaMalik, Ajamaluddin, Hajar Ahmed Almaharfi, Javed Masood Khan, Malik Hisamuddin, Salman Freeh Alamery, Samina Hyder Haq i Mohammad Z. Ahmed. "Protection of ζ-crystallin by α-crystallin under thermal stress". International Journal of Biological Macromolecules 167 (styczeń 2021): 289–98. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.11.183.
Pełny tekst źródłaGOENKA, Shradha, Bakthisaran RAMAN, Tangirala RAMAKRISHNA i Ch Mohan RAO. "Unfolding and refolding of a quinone oxidoreductase: α-crystallin, a molecular chaperone, assists its reactivation". Biochemical Journal 359, nr 3 (25.10.2001): 547–56. http://dx.doi.org/10.1042/bj3590547.
Pełny tekst źródłaKumar, P. Anil, M. Satish Kumar i G. Bhanuprakash Reddy. "Effect of glycation on α-crystallin structure and chaperone-like function". Biochemical Journal 408, nr 2 (14.11.2007): 251–58. http://dx.doi.org/10.1042/bj20070989.
Pełny tekst źródłaDERHAM, K. Barry, i J. John HARDING. "Effect of aging on the chaperone-like function of human α-crystallin assessed by three methods". Biochemical Journal 328, nr 3 (15.12.1997): 763–68. http://dx.doi.org/10.1042/bj3280763.
Pełny tekst źródłaTimsina, Raju, i Laxman Mainali. "Association of Alpha-Crystallin with Fiber Cell Plasma Membrane of the Eye Lens Accompanied by Light Scattering and Cataract Formation". Membranes 11, nr 6 (15.06.2021): 447. http://dx.doi.org/10.3390/membranes11060447.
Pełny tekst źródłaKarmakar, Srabani, Shrutidhara Biswas, Kali P. Das i Umakanta Tripathy. "Surface plasmon resonance study of the interaction of 4,4′-dianilino-1,1′-binaphthyl-5,5′-disulfonic acid dipotassium salt (bis-ANS) and adenosine triphosphate (ATP) with oligomeric recombinant human lens αA-crystallin". Canadian Journal of Chemistry 97, nr 6 (czerwiec 2019): 504–11. http://dx.doi.org/10.1139/cjc-2018-0412.
Pełny tekst źródłaKUMAR, M. Satish, P. Yadagiri REDDY, P. Anil KUMAR, Ira SUROLIA i G. Bhanuprakash REDDY. "Effect of dicarbonyl-induced browning on alpha-crystallin chaperone-like activity: physiological significance and caveats of in vitro aggregation assays". Biochemical Journal 379, nr 2 (15.04.2004): 273–82. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031633.
Pełny tekst źródłaPosner, Mason, Kelly L. Murray, Matthew S. McDonald, Hayden Eighinger, Brandon Andrew, Amy Drossman, Zachary Haley, Justin Nussbaum, Larry L. David i Kirsten J. Lampi. "The zebrafish as a model system for analyzing mammalian and native α-crystallin promoter function". PeerJ 5 (27.11.2017): e4093. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.4093.
Pełny tekst źródłaKase, Satoru. "Expression of α-Crystallin in Retinoblastoma". Archives of Ophthalmology 127, nr 2 (9.02.2009): 187. http://dx.doi.org/10.1001/archophthalmol.2008.580.
Pełny tekst źródłaWang, Xiaowei, i Frederick A. Bettelheim. "Second virial coefficient of α-crystallin". Proteins: Structure, Function, and Genetics 5, nr 2 (1989): 166–69. http://dx.doi.org/10.1002/prot.340050211.
Pełny tekst źródłaCherian, M., i E. C. Abraham. "Diabetes Affects α-Crystallin Chaperone Function". Biochemical and Biophysical Research Communications 212, nr 1 (lipiec 1995): 184–89. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1995.1954.
Pełny tekst źródłaHorwitz, Joseph, Michael P. Bova, Lin Lin Ding, Dana A. Haley i Phoebe L. Stewart. "Lens α-crystallin: Function and structure". Eye 13, nr 3 (maj 1999): 403–8. http://dx.doi.org/10.1038/eye.1999.114.
Pełny tekst źródłaFacchiano, Francesco, Teodosio Libondi, Paola Stiuso, Ciro Esposito, Raffaele Ragone i Giovanni Colonna. "Effect of Galactose on α-Crystallin". Ophthalmic Research 28, nr 1 (1996): 97–100. http://dx.doi.org/10.1159/000267980.
Pełny tekst źródłaAugusteyn, Robert C., i Jane F. Koretz. "A possible structure for α-crystallin". FEBS Letters 222, nr 1 (28.09.1987): 1–5. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(87)80180-1.
Pełny tekst źródłaTardieu, Annette, Dominique Laporte, Pedro Licinio, Brigitte Krop i Mireille Delaye. "Calf lens α-crystallin quaternary structure". Journal of Molecular Biology 192, nr 4 (grudzień 1986): 711–24. http://dx.doi.org/10.1016/0022-2836(86)90023-9.
Pełny tekst źródłaAttanasio, Francesco, Claudia Cascio, Salvatore Fisichella, Vincenzo Giuseppe Nicoletti, Bruno Pignataro, Anna Savarino i Enrico Rizzarelli. "Trehalose effects on α-crystallin aggregates". Biochemical and Biophysical Research Communications 354, nr 4 (marzec 2007): 899–905. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.01.061.
Pełny tekst źródłaGANEA, Elena, i John J. HARDING. "α-Crystallin assists the renaturation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase". Biochemical Journal 345, nr 3 (25.01.2000): 467–72. http://dx.doi.org/10.1042/bj3450467.
Pełny tekst źródłaJames, M., i C. Crabbe. "Partial sequence homologies between cytoskeletal proteins, c-myc, Rous sarcoma virus and adenovirus proteins, transducin, and β- and γ-crystallins". Bioscience Reports 5, nr 2 (1.02.1985): 167–74. http://dx.doi.org/10.1007/bf01117063.
Pełny tekst źródłaFeil, Ingeborg K., Marc Malfois, Jörg Hendle, Hans van der Zandt i Dmitri I. Svergun. "A Novel Quaternary Structure of the Dimeric α-Crystallin Domain with Chaperone-like Activity". Journal of Biological Chemistry 276, nr 15 (12.01.2001): 12024–29. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m010856200.
Pełny tekst źródłaBagnéris, C., O. A. Bateman, C. E. Naylor, N. Cronin, W. C. Boelens, N. H. Keep i C. Slingsby. "Crystal Structures of α-Crystallin Domain Dimers of αB-Crystallin and Hsp20". Journal of Molecular Biology 392, nr 5 (październik 2009): 1242–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2009.07.069.
Pełny tekst źródłaRaman, Bakthisaran, Tadato Ban, Miyo Sakai, Saloni Y. Pasta, Tangirala Ramakrishna, Hironobu Naiki, Yuji Goto i Ch Mohan Rao. "αB-crystallin, a small heat-shock protein, prevents the amyloid fibril growth of an amyloid β-peptide and β2-microglobulin". Biochemical Journal 392, nr 3 (6.12.2005): 573–81. http://dx.doi.org/10.1042/bj20050339.
Pełny tekst źródłaBiswas, Ashis, Benlian Wang, Masaru Miyagi i Ram H. Nagaraj. "Effect of methylglyoxal modification on stress-induced aggregation of client proteins and their chaperoning by human αA-crystallin". Biochemical Journal 409, nr 3 (15.01.2008): 771–77. http://dx.doi.org/10.1042/bj20071006.
Pełny tekst źródłaPiatigorsky, Joram. "Molecular biology: Recent studies on enzyme/crystallins and α-crystallin gene expression". Experimental Eye Research 50, nr 6 (czerwiec 1990): 725–27. http://dx.doi.org/10.1016/0014-4835(90)90121-a.
Pełny tekst źródłaPutilina, T., Z. W. Zhang i R. C. Augusteyn. "The effects of sonication on α-crystallin". Current Eye Research 10, nr 2 (styczeń 1991): 113–20. http://dx.doi.org/10.3109/02713689109001738.
Pełny tekst źródłaVanhoudt, Jos, Saïd Abgar, Tony Aerts i Julius Clauwaert. "Native Quaternary Structure of Bovine α-Crystallin†". Biochemistry 39, nr 15 (kwiecień 2000): 4483–92. http://dx.doi.org/10.1021/bi990386u.
Pełny tekst źródłaCobb, Brian A., i J. Mark Petrash. "Characterization of α-crystallin-plasma membrane binding." Journal of Biological Chemistry 277, nr 2 (styczeń 2002): 1628. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(20)87969-1.
Pełny tekst źródłaHo, Yuh, Ming-Ching Hsu i Fu-Yung Huang. "Chaperone Function of Rat Lens α-Crystallin". Journal of the Chinese Chemical Society 45, nr 2 (kwiecień 1998): 285–92. http://dx.doi.org/10.1002/jccs.199800045.
Pełny tekst źródłaFinley, Eric L., James Dillon, Rosalie K. Crouch i Kevin L. Schey. "Radiolysis-Induced Oxidation of Bovine α-Crystallin". Photochemistry and Photobiology 68, nr 1 (lipiec 1998): 9–15. http://dx.doi.org/10.1111/j.1751-1097.1998.tb03245.x.
Pełny tekst źródłaCobb, Brian A., i J. Mark Petrash. "Characterization of α-Crystallin-Plasma Membrane Binding". Journal of Biological Chemistry 275, nr 9 (25.02.2000): 6664–72. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.275.9.6664.
Pełny tekst źródłaGroenen, Patricia J. T. A., Paul R. L. A. van den Ijssel, Christina E. M. Voorter, Hans Bloemendal i Wilfried W. de Jong. "Site-specific racemization in aging α-crystallin". FEBS Letters 269, nr 1 (20.08.1990): 109–12. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(90)81131-7.
Pełny tekst źródłaCarver, John A., J. Andrew Aquilina, Philip G. Cooper, Gavin A. Williams i Roger J. W. Truscott. "α-Crystallin: molecular chaperone and protein surfactant". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1204, nr 2 (luty 1994): 195–206. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(94)90009-4.
Pełny tekst źródłaTue, Nguyen Trong, Kouhei Shimaji, Naoki Tanaka i Masamitsu Yamaguchi. "Effect ofαB-Crystallin on Protein Aggregation inDrosophila". Journal of Biomedicine and Biotechnology 2012 (2012): 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2012/252049.
Pełny tekst źródłaBanerjee, Priya R., Ajay Pande, Alexander Shekhtman i Jayanti Pande. "Molecular Mechanism of the Chaperone Function of Mini-α-Crystallin, a 19-Residue Peptide of Human α-Crystallin". Biochemistry 54, nr 2 (26.12.2014): 505–15. http://dx.doi.org/10.1021/bi5014479.
Pełny tekst źródłaLiu, Haiquan, Xin Du, Meng Wang, Qingling Huang, Linlin Ding, Hayes W. McDonald, John R. Yates, Bruce Beutler, Joseph Horwitz i Xiaohua Gong. "Crystallin γB-I4F Mutant Protein Binds to α-Crystallin and Affects Lens Transparency". Journal of Biological Chemistry 280, nr 26 (4.05.2005): 25071–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m502490200.
Pełny tekst źródłaMichiel, Magalie, Elodie Duprat, Fériel Skouri-Panet, Jason A. Lampi, Annette Tardieu, Kirsten J. Lampi i Stéphanie Finet. "Aggregation of deamidated human βB2-crystallin and incomplete rescue by α-crystallin chaperone". Experimental Eye Research 90, nr 6 (czerwiec 2010): 688–98. http://dx.doi.org/10.1016/j.exer.2010.02.007.
Pełny tekst źródłaMuranov, K. O., N. B. Poliansky, N. A. Chebotareva, S. Yu Kleimenov, A. E. Bugrova, M. I. Indeykina, A. S. Kononikhin, E. N. Nikolaev i M. A. Ostrovsky. "The mechanism of the interaction of α-crystallin and UV-damaged βL-crystallin". International Journal of Biological Macromolecules 140 (listopad 2019): 736–48. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.08.178.
Pełny tekst źródłaRoman, Svetlana G., Natalia A. Chebotareva i Boris I. Kurganov. "Concentration dependence of chaperone-like activities of α-crystallin, αB-crystallin and proline". International Journal of Biological Macromolecules 50, nr 5 (czerwiec 2012): 1341–45. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2012.03.015.
Pełny tekst źródłaMaiti, Motilal, Masahiro Kono i Bireswar Chakrabarti. "Heat-induced changes in the conformation of α- and β-crystalline: Unique thermal stability of α-crystallin". FEBS Letters 236, nr 1 (15.08.1988): 109–14. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(88)80295-3.
Pełny tekst źródłaKumar, M. Satish, Mili Kapoor, Sharmistha Sinha i G. Bhanuprakash Reddy. "Insights into Hydrophobicity and the Chaperone-like Function of αA- and αB-crystallins". Journal of Biological Chemistry 280, nr 23 (6.04.2005): 21726–30. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m500405200.
Pełny tekst źródłaReddy, G. Bhanuprakash, P. Yadagiri Reddy i Avadhesha Surolia. "Alzheimer’s and Danish dementia peptides induce cataract and perturb retinal architecture in rats". Biomolecular Concepts 8, nr 1 (1.03.2017): 45–84. http://dx.doi.org/10.1515/bmc-2016-0025.
Pełny tekst źródła