Letteratura scientifica selezionata sul tema "Protéines chaperons"
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Articoli di riviste sul tema "Protéines chaperons":
1
Morange, M. "Protéines chaperons." médecine/sciences 16, n. 5 (2000): 630. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1706.
2
Nau, Jean-Yves. "Protéines chaperons et eau de Jouvence". Revue Médicale Suisse 4, n. 167 (2008): 1780. http://dx.doi.org/10.53738/revmed.2008.4.167.1780.
3
Arrigo, André-Patrick. "Chaperons moléculaires et repliement des protéines : L’exemple de certaines protéines de choc thermique". médecine/sciences 21, n. 6-7 (giugno 2005): 619–25. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2005216-7619.
4
Ba, Moly, Maëlle Paillat, Nolan Tronche, Amélie Vigneron-Bouquet e Amel Latifi. "Le rôle des protéines chaperons dans les mécanismes d’adaptation bactériens". médecine/sciences 37, n. 3 (marzo 2021): 293–97. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2021020.
5
Mazodier, P., G. Guglielmi, P. Servant, C. Thompson e J. Davies. "Analyse de la réponse au choc thermique chez les Streptomyces : caractérisation de protéines chaperons et détection de modifications post-traductionneIles thermo-dépendantes". Le Lait 73, n. 2 (1993): 109–17. http://dx.doi.org/10.1051/lait:199328.
6
Durand, R. "Une nouvelle classe de protéines : les molécules chaperonnes". médecine/sciences 7, n. 5 (1991): 496. http://dx.doi.org/10.4267/10608/4391.
7
Liautard, JP. "Les prions sont-ils des protéines chaperonnes mal repliées ?" médecine/sciences 8, n. 1 (1992): 55. http://dx.doi.org/10.4267/10608/3042.
8
Robitaille, Mélanie, Denis J. Dupré e Terence E. Hébert. "Fonction des chaperonnes moléculaires dans l’assemblage des protéines G hétérotrimériques". médecine/sciences 25, n. 10 (ottobre 2009): 821–25. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/20092510821.
9
Labie, Dominique. "Une protéine chaperon pour la synthèse coordonnée des chaînes de globine". médecine/sciences 18, n. 12 (dicembre 2002): 1189–90. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200218121189.
10
Vervoort, M. "La protéine de choc thermique, Hsp90, un chaperon pour le développement et l'évolution ?" médecine/sciences 15, n. 10 (1999): 1160. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1233.
Tesi sul tema "Protéines chaperons":
1
Le, Hai-Tuong. "Nouveaux chaperons de stress chez Escherichia coli". Paris 7, 2010. http://www.theses.fr/2010PA077005.
Abstract (sommario):
Dans leur habitat naturel, les bactéries sont soumises à différents types de stress environnementaux tels les stress uv, thermique, acide, oxydatif et osmotique. Ces bouleversements entraînent des modifications structurales des macromolécules (adn/arn, protéines et lipides), et si ces dernières ne sont pas dégradées par des protéases ou resolubilisées par des protéines chaperons, elles deviennent toxiques pour la cellule. Les bactéries ont au cours de l'évolution mis au point des systèmes de défenses contre les agressions exterieures. Nous avons pris comme modèle la bactérie escherichia coli pour nos études de résistance aux stress et étudie notamment les protéines YBBN (stress thermique), YAJL (homologue de la proteine dj-1 associee au parkinsonisme) et, hdea et hdeb (stress acide). Nous avons caracterisé ces proteines au niveau physiologique et biochimique. YBBN est une thioredoxine qui possede une fonction chaperon et semble impliquee dans la biosynthese de certaines proteines. YAJL est une homologue de la proteine DJ-1, dont nous avons découvert les activités chaperon et oxidoreductase, qui intervient aussi, lors du stress oxydatif dans la régulation de l'expression de protéines appartenant aux complexes multiprotéiques. HDEA et HDEB sont des protéines périplasmiques qui permettent le maintien des protéines à l'état soluble aux phs acides et resolubilisent et renaturent, à PH neutre, les protéines ayant agrégées en leur présence à ph acideIn their natural habitat, bacteria are subjected to different types of environmental stresses such as uv, heat, ph, oxidative and osmotic stresses. These changes lead to structural modifications of macromolecules (dna/rna, proteins and lipids), which become toxic to the cell if they are not degraded by proteases or renatured by chaperones. Bacteria have developed protective systems against the hostile environments. We took escherichia coli as a model for our studies of protein chaperones, whici include YBBN (heat stress), YAJL (homologous to dj-1), and hdea and hdeb (acid stress). We characterized these proteins both at the physiological and biochemical levels. YBBN is a thioredoxin-like protein which is involved as a chaperone in protein biosynthesis. YAJL is homologous to the parkinsonism-associated protein DJ-1. We have shown that YAJL possesses chaperone and redox activites, and that it is involved in the expression of multiprotein complexes under oxidative stress. HDEA and HDEB are periplasmic proteins which function as chaperones for maintaining proteins in a soluble state at acidic ph, and which also allowthe solubilization and renaturation at neutral ph of proteins that had aggregated in their presence at acidic ph.
2
Hage, Aziz El. "Protéines chaperons intervenant dans l'assemblage des ribosomes chez Escherichia coli". Paris 7, 2004. http://www.theses.fr/2004PA077059.
3
Wattin, Marion. "Modulation des mécanismes de Contrôle Qualité des Protéines dans la dystrophie musculaire de Duchenne". Thesis, Lyon, 2017. http://www.theses.fr/2017LYSE1323/document.
Abstract (sommario):
De nombreuses études ont mis en évidence l’importance du contrôle qualité des protéines, c’est à dire des mécanismes de reconformation (chaperons moléculaires) et de dégradation (autophagie, proteasome) des protéines dans différentes pathologies musculaires telles que la dystrophie musculaire d’Ullrich (UCMD), de Duchenne (DMD) ou d’Emery-Dreifuss (EDMD) ; cependant, à l’heure actuelle, aucune n’a été menée sur l’ensemble de ces mécanismes dans un seul et même modèle et sur des cellules musculaires avant leur différenciation en muscles. Nous nous sommes donc intéressés à la fonctionnalité des mécanismes de Contrôle Qualité des Protéines et à leurs interconnexions dans des myoblastes immortalisés de donneurs sains ou de patients atteints de DMD. Nous avons observé une augmentation de l’agrégation protéique dans les cellules DMD. Ce phénomène s’accompagne d’une dérégulation des mécanismes de séquestration par les chaperons moléculaires, conséquence d’une modulation de l’expression des protéines HSPB5 et HSPB8. Les mécanismes de dégradation sont également dérégulés; en effet, nous avons observé d’une part, une diminution de l’activité enzymatique du protéasome ainsi que des molécules d’adressage des protéines multiubiquitinées au protéasome et d’autre part, une augmentation de l’activité du facteur de transcription NF?B, de l’expression de protéines intervenant dans l’autophagie et des complexes BAG3/HspB8 conduisant à une augmentation du flux autophagique. L’ensemble de ces dérégulations reflète l’existence d’un stress d’agrégation protéique dans les myoblastes issus de patients DMD. Dans ce contexte, la modulation pharmacologique du PQC dans ces cellules pourrait représenter une nouvelle stratégie thérapeutique pour la Dystrophie Musculaire de DuchenneVarious studies have highlighted the importance of Protein Quality Control (PQC), including protein refolding (molecular chaperones) and degradation (autophagy, proteasome) mechanisms in inherited muscle disorders such as Ullrich Congenital Muscular Dystrophy (UCMD), Duchenne Muscular Dystrophy (DMD) or Emery-Dreifuss Muscular Dystrophy (EDMD); however, to date, no extensive study has been conducted on these mechanisms in a same model, in muscle cells before muscle differentiation. Thus, we were interested in PQC mechanisms functionality and their interconnection in human immortalized myoblasts from healthy donors or patients suffering from DMD. We observed an increase of protein aggregation in DMD cells. This phenomenon is accompanied by a deregulation of sequestration mechanisms by molecular chaperones, reflected by the modulation of HSPB5 and HSPB8 expression. Degradation mechanisms are also deregulated; indeed, we observed on one hand a decrease of proteasome enzymatic activity and multiubiquitinated proteins UPS-adressing molecules and on the other hand, an increase of NF?B transcription factor’s activity, involved in autophagy, and of BAG3/HSPB8 complexes, leading to an increase of the autophagic flux. These PQC defects reflect the existence of a protein aggregation stress in myoblasts coming from DMD patients. In this context, pharmacological modulation of PQC in these cells could represent a new therapeutic strategy for Duchenne Muscular Dystrophy
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Al-Fawares, O'la. "Structure-fonction des protéines Hsp70-like chez les mycobactéries". Thesis, Toulouse 3, 2019. http://www.theses.fr/2019TOU30025.
Abstract (sommario):
Les protéines Hsp70 appartiennent à une famille de chaperons moléculaires très conservés qui jouent un rôle essentiel dans le contrôle qualité des protéines et qui protègent les cellules contre diverses agressions de l'environnement. Pour fonctionner comme un chaperon moléculaire, les protéines Hsp70 agissent de concert avec plusieurs co-chaperons et co-facteurs nécessaires au fonctionnement de son cycle ATPasique. Nos travaux montrent que les bactéries du genre Mycobacterium codent pour une nouvelle famille de protéines atypiques apparentées à Hsp70 dont l'architecture s'articule autour d'un domaine ATPase putatif à l'extrémité N-terminale, similaire au domaine de la superfamille Hsp70-actine, d’un segment transmembranaire (TMD) putatif et d'une longue région riche en proline/thréonine (P/T) en sa partie C-terminale. Le but de ce travail de thèse était d’étudier la fonction et la localisation cellulaire des protéines de type Hsp70 chez les mycobactéries. Nous avons d’abord constaté que la protéine Hsp70-Like de M. smegmatis (Msmg_Hsp70-Like) se localisait en foci distincts à la membrane des cellules et que son expression induisait un phénotype d’agrégation cellulaire. Afin d’éclaircir le rôle des domaines putatifs TMD et P/T, nous avons construit un ensemble de mutants dans lesquels ces éléments structurels ont été supprimés. Nous avons constaté que le domaine TMD putatif était important pour la localisation de Hsp70-Like, pour la formation des foci à la membrane et pour le phénotype d'agrégation des cellules. En revanche, le domaine riche en P/T n’a aucun effet sur ces phénotypes. In vitro, le domaine ATPase putatif de Msmg_Hsp70-Like a été purifié et des essais de cristallisation sont en cours. Des expériences supplémentaires restent cependant nécessaires pour évaluer la fonction de cette nouvelle famille de protéinesHsp70 belongs to a highly conserved family of molecular chaperone proteins that unambiguously plays essential roles in protein quality control, protecting cells against various environmental insults. To function as a bona fide molecular chaperone, Hsp70 acts in concert with several co-chaperones and nucleotide exchange factors to complete its ATP-dependent chaperone cycle. Our work shows that bacteria from the genus Mycobacterium encode new atypical Hsp70-Like proteins that share a common architecture: a putative ATPase domain at the N-terminus similar to members of the Hsp70-actin superfamily, a single putative transmembrane domain (TMD) in the middle of the protein and a long proline/threonine (P/T) - rich region at the C-terminal. The aim of this thesis work was to shed light on the function and the cellular localization of Hsp70-like proteins in mycobacteria. We first found that Msmg Hsp70-Like protein localizes to discrete foci within cells and that its expression induces a cell aggregation phenotype. To shed light on the role of the putative TMD and P/T- rich domains in Hsp70-Like, we engineered a set of mutants in which these structural elements were deleted. We found that the central putative TMD was important for the cell envelop localization of Hsp70-Like, for the formation of foci and for cell aggregation. In contrast, the P/T-rich had no effect on these phenomena. In vitro the putative ATPase domain of Msmg Hsp70-Like was purified and crystallization trials were performed. Further research is needed to assess the function of this novel family of proteins
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Stuttmann, Johannes. "Contrôle des modifications post-traductionnelles des protéines par le co-chaperon SGT1 chez Arabidopsis thaliana : ubiquitination, neddylation et chaperons moléculaires". Aix-Marseille 2, 2008. http://www.theses.fr/2008AIX22104.
Abstract (sommario):
SGT1 (Supressor of G2 allele of skp1) est une protéine essentielle et conservée chez les eucaryotes. Cette protéine est impliquée dans la protéolyse dépendante de l’ubiquitination et le repliement/maturation des protéines en tant que co-chaperon putatif des chaperons moléculaires HSP90 et HSC70. SGT1 et HSC70 interagissent directement et ont des fonctions similaires dans l’immunité des plantes et dans la tolérance au stress thermique. Nous avons montré que SGT1-HSC70 interagissent directement par le domaine C-terminal de SGT1 et qu’un HSC70 complet est requis pour l’interaction avec SGT1. SGT1 est donc probablement un nouveau co-chaperon des HSC70 reliant biochimiquement les activités des chaperons HSC70/HSP90. En parallèle, un crible génétique basé sur une réponse dépendante de l’ubiquitination à l’hormone auxine a été réalisé chez Arabidopsis pour étudier les fonctions de SGT1 dans la protéolyse. Parmi les 11 mutants insensibles à l’auxine clonés, une mutation dans la sous-unité 2 du signalosome COP9 (CSN2) a été particulièrement étudiée. Le CSN est un régulateur essentiel du développement des eucaryotes et clive la modification post-traductionnelle Nedd8 des cullines dans les cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs). Des composants des CRLs sont instables dans ce mutant csn2. De plus, nous observons l’ubiquitination de TIR1 in planta ainsi qu’une dégradation dépendante du protéasome de SCFTIR1. En résumé, nos données suggèrent qu’une fonction majeure du CSN chez Arabidopsis est de recycler et de prévenir la dégradation dépendante du protéasome des complexes CRLSGT1 (Supressor of G2 allele of skp1) is an essential protein conserved in eukaryotes involved in ubiquitination-dependent proteolysis and in protein folding/maturation as a putative co-chaperone of HSP90 and HSC70 molecular chaperones. SGT1 and HSC70 have overlapping functions in plant immunity and heat-shock tolerance and interact biochemically. We showed that the SGT1-HSC70 interaction is mediated by the SGT1 C-terminal domain while full-length HSC70 is needed to interact with SGT1. These results support SGT1 function as a novel HSC70 co-chaperone bridging HSC70/HSP90 functions. In addition, a genetic screen was conducted to investigate SGT1 functions in proteolysis based on an ubiquitination-dependent response of Arabidopsis to the hormone auxin. Among the 11 auxin-insensitive mutants cloned, a mutation affecting the subunit 2 of the COP9 signalosome (CSN2) was studied in greater details. The CSN is an essential regulator of eukaryotic development and removes Nedd8 modification from cullins in cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs). Core components of CRLs are destabilized in this csn2 mutant. Furthermore, we show proteasome-dependent turnover of SCFTIR1 CRL and its ubiquitination in vivo. Taken together, our data suggest that the CSN main function in Arabidopsis is to protect CRL complexes from proteasome-dependent degradation
6
Abdallah, Jad. "Escherichia Coli face aux stress : rôle des chaperons et des protéases". Paris 7, 2006. http://www.theses.fr/2006PA077065.
Abstract (sommario):
De nombreuses maladies sont dues à des défauts de repliement ou de solubilité des protéines. La base de ces pathologies est liée à la formation d'agrégats toxiques de protéines, et à l'incapacité des cellules à les dégrader. Notre travail porte sur la solubilisation des protéines, avec intervention de protéines chaperons et de protéases spécifiques. Nous nous intéressons en particulier aux stress thermique et acide, et à la correction des problèmes d'agrégation de protéines qui en résultent. Après avoir caractérisé ses propriétés chaperons, nous avons démontré que la protéine Hsp31 est très efficace dans la solubilisation des peptides. Elle possède une activité aminopeptidase spécifique des peptides ayant une alanine ou un acide aminé basique en N-terminal. Une accumulation de peptides dans les cellules déficientes en Hsp31 suggère un rôle physiologique particulier lié à la fonction de chaperon à peptides. La protéine YhbO a des homologues dans presque tous les organismes. Cette conservation indiquerait un rôle particulièrement important dans la physiologie cellulaire. Nous avons démontré une létalité élevée des mutants déficients en YhbO confrontés à différents stress, ce qui suggère qu'YhbO est un élément important dans la protection des cellules contre une multitude de stress environnementaux. Nous avons caractérisé la protéine HdeB comme un nouveau chaperon de stress acide. Cette protéine, présente dans le périplasme, est codée par l'opéron hdeAB, HdeA étant aussi un chaperon de stress acide. Ces deux chaperons permettent de solubiliser les protéines aux pH acides et empêcher ainsi l'agrégation des protéines périplasmiques à des pH légèrement ou fortement acidesMany diseases are caused by protein misfolding or aggregation and the incapacity of the cells to degrade these aggregates. Our work concerns the protein solubilization by chaperones and specific proteases. We are interested, in particular, in the heat shock and acid stress, and the correction of protein aggregation that results from these stresses. In this study, we show that the Hsp31 chaperone displays an aminopeptidase activity that is specific against peptide substrates with alanine or basic amino acids at N-terminus. Furthermore, it seems likely that Hsp31 plays an important physiological function in peptide dégradation, since an Hsp31 -deficient strain accumulates higher amount of peptides than its parental strain. So, besides its chaperone activity, Hsp31 may play an active role in the downstream processing of peptides generated by the ATP-dependent proteases. YhbO has homologs in almost every organism which indicates that it may play a fundamental physiological role. In this study, we show that an yhbO-disrupted mutant is highly sensitive to thermal, oxidative, UV, pH and salt stresses, suggesting that YhbO is required for the protection of bacterial cells against many environmental stresses. We have characterized the HdeB protein as a novel acid stress chaperone. This periplasmic protein is the hdeB gene product, which belongs to the hdeAB operon, HdeA being also an acid stress chaperone. HdeA and HdeB are required for protein solubilization at acidic pHs. Thus, Escherichia coli possesses two acid stress chaperones that prevent periplasmic protein aggregation at mild and strong acidic pHs
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Ilbert, Marianne. "Etude des protéines chaperons de la famille TorD dédiées à la maturation de molybdoenzymes". Aix-Marseille 2, 2005. http://www.theses.fr/2005AIX22022.
Abstract (sommario):
J'ai décrit au cours de cette thèse une nouvelle famille de protéines chaperons de plus de trente membres impliquées spécifiquement dans la maturation de molybdoenzymes chez les procaryotes. La protéine TorD d'Escherichia coli, notre modèle, est impliquée dans la maturation cytoplasmique de TorA. En effet, TorD interagit directement avec la forme cytoplasmique non mature de TorA (apoTorA). Des études par mutagenèse dirigée laisse penser qu'une région hydrophobe de TorD serait impliquée dans cette interaction. De plus, nous avons montré par des systèmes de reconstitution in vitro que la présence de TorD augmente nettement l'efficacité d'incorporation du cofacteur à molybdène dans apoTorA. TorD induirait un changement conformationnel d'apoTorA qui favorise une conformation apte à acquérir le cofacteur à molybdène. Des études in vivo et in vitro effectuées sur d'autres membres de la famille TorD ont montré que ces chaperons sont spécifiquement dédiés à leur molybdoenzyme partenaireDuring my phD, I have described a new chaperone family containing more than thirty members. This family is involved in the maturation of molybdoenzymes in bacteria. The TorD protein of Escherichia coli, our model, is the specific chaperone of periplasmic molybdoenzyme TorA. I have shown that TorD is involved in cytoplasmic maturation of TorA. Indeed, TorD interacts with the cytoplasmic form of TorA (apoTorA). We have defined by directed mutagenesis a hydrophobic patch of TorD involved probably in this interaction. Moreover, I have developed an in vitro system to reconstitute the maturation step of apoTorA. This approach revealed that TorD is essential for a correct molybdenum cofactor insertion in apoTorA. The interaction TorA/TorD modifies the conformation of apoTorA probably to make it competent to receive the molybdenum cofactor. In vivo and in vitro studies on others members of the family showed that these chaperones present a high specificity toward their molybdoenzyme partners
8
Messaoudi, Nadia. "Rôle de la protéine YajL de Escherichia coli et de la protéine DJ-1 associée au Parkinsonisme, dans la protection contre l'oxydation et l'agrégation des protéines". Paris 7, 2013. http://www.theses.fr/2013PA077009.
Abstract (sommario):
La protéine YajL est l'homologue procaryote de la protéine DJ-1 associée au Parkinsonisme et impliquée dans la résistance au stress oxydatif. Dans le mutant yajL, les protéines subissent une agrégation dépendante du stress oxydatif. Elles subissent une carbonylation ainsi qu'une oxydation de leurs cystéines, principalement représentée par une sulfénylation (P-SOH). Nous avons montré que les protéines YajL et DJ-1 ont une fonction chaperon covalent qui leur permet de protéger les protéines contre la sulfénylation. Certains substrats de la protéine YajL sont inactivés dans le mutant yajL, ce qui démontre le rôle de cette protéine dans leur protection contre cette inactivation. L'étude du transcriptome et de l'état redox du mutant yajL montre la surexpression d'une centaine de gènes codant pour des chaperons et des protéases, des protéines du métabolisme du fer, de stress oxydatif, du métabolisme de l'ADN et de division cellulaire. Le mutant yajL surproduit aussi le facteur de stress sigma S, et son régulateur de stress oxydatif OxyR est partiellement oxydé (et actif), ce qui explique la surexpression de la plupart des gènes ci-dessus surproduits de façon constitutive dans ce mutant. Le mutant yajL présente des rapports élevés NADH/NAD et ADP/ATP ainsi qu'un métabolisme fermentaire. De plus, il surexprime des déshydrogénases qui courcircuitent la NADH déshydrogénase en transférant'les électrons des substrats directement aux quinones (et non au NADH), telles PoxB, GlpD et DadA. Ces perturbations métaboliques entrainent un blocage du cycle de Krebs et des perturbations du métabolisme des acides aminés, reflétées par un métabolisme préférentiel de ceux conduisant au pyruvateYajL is the closest Escherichia coli homolog of the Parkinsonism-associated protein DJ-1, involved in the resistance to oxidative stress. It was observed that some protein substrates of YajL (aconitase B and NADH dehydrogenase I) are inactivated in the yajl mutant, suggesting its role in protection against their inactivation. In order to better understand the role of YajL in cell physiology, we conducted a study of the transcriptome and redox state of yajL mutant strain. The transcriptomic analysis showed the overexpression of a hundred gènes coding for chaperones and proteases, proteins of iron metabolism, oxidative stress proteins, proteins of DNA metabolism and cell division proteins (Messaoudi et al. , 2012). In addition, the yajL mutant overproduces the stress factor sigma S, and its oxidative stress regulator OxyR is partially oxidized, which explains the overexpression of most genes above constitutively overproduced in yajL the mutant. Since the yajL mutant is defective in NADH dehydrogenase I, we investigated the respiratory metabolism. We have shown that the mutant strain has high NADH/NAD and ADP/ATP ratios and presents a fermentative metabolism with production of lactate, acetate, succinate and ethanol. YajL mutant overexpresses dehydrogenases which bypass NADH dehydrogenase transferring electrons directly to the quinone substrates, such as pyruvate oxidase PoxB, glycerol phosphate dehydrogenase GlpD and alanine dehydrogenase DadA. These metabolic disruptions, particularly the increase of NADH/NAD ratio, result in a blockage of Krebs cycle and metabolic disorders of amino acid metabolism, reflected by preferring those involved in pathways leading to pyruvate
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Castanié-Cornet, Marie-Pierre. "Etude fonctionnelle et rôle physiologique des protéines chaperons GroES et GroEL de la bactérie Eschericchia coli". Toulouse 3, 1997. http://www.theses.fr/1997TOU30262.
Abstract (sommario):
Les chaperons moleculaires forment une famille de proteines dont le role est d'aider d'autres polypeptides a se replier, sans pour autant intervenir dans leur structure finale et dans leur fonction. Chez e. Coli, la chaperonine groel, 60kda, fonctionne avec son cochaperon, groes pour promouvoir via l'hydolyse d'atp, le repliement de substrats partiellement denatures ; ces deux proteines sont necessaires a la vie cellulaire a toutes temperatures. Nous avons realise une etude structurale et fonctionnelle d'une proteine groel tronquee pour 141 acides amines dans sa partie carboxy-terminale. Cette proteine est apparue capable, d'une part de former des dimeres in vivo et in vitro, et d'autre part, d'interagir avec groes de maniere beaucoup plus forte que la proteine sauvage. Elle ne possede cependant plus d'activite atpase mais peut encore fixer des substrats denatures, et ce malgre l'absence de cavite centrale. Dans un deuxieme temps, nous nous sommes interesses a la place des proteines groe dans la physiologie cellulaire, ainsi qu'a l'identification de leurs cibles. Nous avons construit une souche deletee pour l'operon groe, et possedant ces genes sur un plasmide sous controle d'un promoteur inductible. En situation de carence en proteines groe, divers phenotypes ont ete observes, similaires a ceux causes par une mutation groe thermosensible. Cette souche ne nous a pas permis d'isoler des suppresseurs multicopies pouvant pallier a la carence en proteines groe. Une autre approche, basee sur la suppression du phenotype thermosensible de mutants groe, a donc ete utilisee pour rechercher des cibles critiques ou des partenaires des proteines groe. De cette maniere, nous avons identifie un suppresseur multicopie de la thermosensibilite associee a une mutation groe : le gene rof ; il code pour une petite proteine de fonction inconnue, qui copurifie avec la proteine rho, un facteur de terminaison de la transcription. Le mecanisme de la suppression mediee par rof est actuellement en cours d'investigation. De plus, nous avons entrepris une recherche de suppresseurs chromosomiques de la thermosensibilite liee a des mutations groe. Pour l'instant, nous avons identifie les regions du chromosomes ou se situent ces mutations suppressives et l'identification precise des loci impliques devrait permettre la mise en evidence de certaines cibles critiques, ou de partenaires, des chaperons groe.
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Corpet, Armelle. "Rôle des protéines chaperons d'histones ASF1A et ASF1B humaines dans le maintien de l'organisation du génome". Paris 6, 2010. http://www.theses.fr/2010PA066181.
Abstract (sommario):
Au coeur du noyau des cellules eucaryotes se trouve l'ADN génomique organisé en une structure complexe: la chromatine. Cette organisation est essentielle pour la compaction de l'ADN et le maintien d'une identité cellulaire. L'unité de base de la chromatine, le nucléosome, est formé d'un octamère de protéines histones autour duquel s'enroule environ 147 pb de l'ADN. Au cours de ma thèse, mon attention s'est portée sur la protéine chaperon d'histones Asf1, impliquée dans la dynamique de la chromatine. J'ai abordé deux questions essentielles :(1) Quel est le rôle d'Asf1 dans la dynamique des histones au cours de la réplication ? La protéine Asf1 humaine s’associe en complexe avec les histones H3-H4 et les protéines MCMs, l'hélicase putative qui déroule l'ADN lors de la réplication. J'ai montré que la déplétion d'Asf1 par siARN entraîne une progression ralentie de la phase S, ainsi qu'une diminution de la quantité d'ADN simple brin généré en amont de la fourche de réplication par l’activité hélicase. Nous proposons un modèle selon lequel Asf1 participerait au transfert des histones parentales sur les brins filles de l’ADN. (2) Quelles sont les fonctions spécifiques des deux isoformes humaines d'Asf1, Asf1a et Asf1b, au regard de la prolifération cellulaire ? J'ai montré que l'expression d'Asf1b, mais pas celle d'Asf1a, est corrélée avec la prolifération cellulaire et que sa déplétion altère la prolifération. Asf1b est surexprimé dans de nombreux cancers et ceci corrèle avec l'apparition de métastases et une faible survie des patientes. Nous proposons Asf1b comme un nouveau marqueur pronostique et une nouvelle cible thérapeutique potentielle dans le cancer du sein.
Libri sul tema "Protéines chaperons":
1
Prof, Bukau Bernd, a cura di. Molecular chaperones and folding catalysts: Regulation, cellular function, and mechanisms. Amsterdam: Harwood Academic Publishers, 1999.
2
1952-, Morimoto Richard I., Tissières Alfred e Georgopoulos Costa, a cura di. The Biology of heat shock proteins and molecular chaperones. Plainview , N.Y: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1994.
3
Molecular Aspects of the Stress Response: Chaperones, Membranes and Networks (Advances in Experimental Medicine and Biology). Springer, 2006.
4
Bakau, Bernd. Molecular Chaperones and Folding Catalysts: Regulation, Cellular Functions and Mechanisms. Taylor & Francis Group, 1999.
5
Csermely, Peter, e László Vígh. Molecular Aspects of the Stress Response: Chaperones, Membranes and Networks. Springer London, Limited, 2007.
6
Csermely, Peter, e László Vígh. Molecular Aspects of the Stress Response: Chaperones, Membranes and Networks. Springer, 2010.