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Sevcenco, Ana-Maria, Loes E. Bevers, Martijn W. H. Pinkse, Gerard C. Krijger, Hubert T. Wolterbeek, Peter D. E. M. Verhaert, Wilfred R. Hagen et Peter-Leon Hagedoorn. « Molybdenum Incorporation in Tungsten Aldehyde Oxidoreductase Enzymes from Pyrococcus furiosus ». Journal of Bacteriology 192, no 16 (18 juin 2010) : 4143–52. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00270-10.
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Texte intégralSeelmann, Carola S., Max Willistein, Johann Heider et Matthias Boll. « Tungstoenzymes : Occurrence, Catalytic Diversity and Cofactor Synthesis ». Inorganics 8, no 8 (31 juillet 2020) : 44. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics8080044.
Texte intégralDavies, E. Stephen, Georgina M. Aston, Roy L. Beddoes, David Collison, Andrew Dinsmore, Arefa Docrat, John A. Joule, Clare R. Wilson et C. David Garner. « Oxo–tungsten bis-dithiolene complexes relevant to tungsten centres in enzymes ». Journal of the Chemical Society, Dalton Transactions, no 21 (1998) : 3647–56. http://dx.doi.org/10.1039/a805688i.
Texte intégralPushie, M. Jake, et Graham N. George. « Spectroscopic studies of molybdenum and tungsten enzymes ». Coordination Chemistry Reviews 255, no 9-10 (mai 2011) : 1055–84. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2011.01.056.
Texte intégralGeorge, G. N., Y. Gea, R. C. Prince, S. Mukund et M. W. W. Adams. « Tungsten oxo-thiolate enzymes from hyperthermophilic bacteria. » Journal of Inorganic Biochemistry 43, no 2-3 (août 1991) : 241. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(91)84231-w.
Texte intégralScott, Israel M., Gabe M. Rubinstein, Gina L. Lipscomb, Mirko Basen, Gerrit J. Schut, Amanda M. Rhaesa, W. Andrew Lancaster, Farris L. Poole, Robert M. Kelly et Michael W. W. Adams. « A New Class of Tungsten-Containing Oxidoreductase in Caldicellulosiruptor, a Genus of Plant Biomass-Degrading Thermophilic Bacteria ». Applied and Environmental Microbiology 81, no 20 (14 août 2015) : 7339–47. http://dx.doi.org/10.1128/aem.01634-15.
Texte intégralYang, Jing, John H. Enemark et Martin L. Kirk. « Metal–Dithiolene Bonding Contributions to Pyranopterin Molybdenum Enzyme Reactivity ». Inorganics 8, no 3 (5 mars 2020) : 19. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics8030019.
Texte intégralLeimkühler, Silke. « Metal-Containing Formate Dehydrogenases, a Personal View ». Molecules 28, no 14 (11 juillet 2023) : 5338. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28145338.
Texte intégralBrondino, Carlos D., Maria João Romão, Isabel Moura et José JG Moura. « Molybdenum and tungsten enzymes : the xanthine oxidase family ». Current Opinion in Chemical Biology 10, no 2 (avril 2006) : 109–14. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2006.01.034.
Texte intégralHagen, Wilfred R. « The Development of Tungsten Biochemistry—A Personal Recollection ». Molecules 28, no 10 (11 mai 2023) : 4017. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28104017.
Texte intégralSchulzke, Carola, et Christian Fischer. « Molybdenum and tungsten oxidoreductase model chemistry ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C1372. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314086276.
Texte intégralSohail, Muhammad, Muhammad Zeshan Ashraf, Raziya Nadeem, Shamsa Bibi, Rabia Rehman et Muhammad Adnan Iqbal. « Techniques in the synthesis of organometallic compounds of tungsten ». Reviews in Inorganic Chemistry 40, no 1 (26 mars 2020) : 1–45. http://dx.doi.org/10.1515/revic-2019-0013.
Texte intégralAkbassova, A., M. Beisekova, A. Tassanbiyeva, D. Zhamshitova, A. Kurmanbayeva, S. Zhangazin, N. Moldakimova, A. Shalabayeva, Zh Masalimov et A. Akbassova. « COMBINED EFFECT OF TBSV P19 MUTANTS AND HEAVY METALS ON ANTIOXIDANT ENZYME ACTIVITY ». Eurasian Journal of Applied Biotechnology, no 3 (16 octobre 2023) : 48–59. http://dx.doi.org/10.11134/btp.3.2023.6.
Texte intégralMukhamejanova, Akmaral, Zerekbay Alikulov, Bakyt Tuganova et Zhanna Adamzhanova. « The xanthine oxidase and its associated activities in the ovine milk and liver : distinctive in impact of in vivo molybdenum ». Potravinarstvo Slovak Journal of Food Sciences 15 (12 juillet 2021) : 632–38. http://dx.doi.org/10.5219/1665.
Texte intégralRomão, Maria João. « Molybdenum and tungsten enzymes : a crystallographic and mechanistic overview ». Dalton Transactions, no 21 (2009) : 4053. http://dx.doi.org/10.1039/b821108f.
Texte intégralMcMaster, J., et John H. Enemark. « The active sites of molybdenum- and tungsten-containing enzymes ». Current Opinion in Chemical Biology 2, no 2 (avril 1998) : 201–7. http://dx.doi.org/10.1016/s1367-5931(98)80061-6.
Texte intégralCordas, Cristina M., et José J. G. Moura. « Molybdenum and tungsten enzymes redox properties – A brief overview ». Coordination Chemistry Reviews 394 (septembre 2019) : 53–64. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2019.05.005.
Texte intégralBoll, Matthias, Oliver Einsle, Ulrich Ermler, Peter M. H. Kroneck et G. Matthias Ullmann. « Structure and Function of the Unusual Tungsten Enzymes Acetylene Hydratase and Class II Benzoyl-Coenzyme A Reductase ». Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 26, no 1-3 (2016) : 119–37. http://dx.doi.org/10.1159/000440805.
Texte intégralRoy, Roopali, Swarnalatha Mukund, Gerrit J. Schut, Dianne M. Dunn, Robert Weiss et Michael W. W. Adams. « Purification and Molecular Characterization of the Tungsten-Containing Formaldehyde Ferredoxin Oxidoreductase from the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus : the Third of a Putative Five-Member Tungstoenzyme Family ». Journal of Bacteriology 181, no 4 (15 février 1999) : 1171–80. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.4.1171-1180.1999.
Texte intégralYergaliev, T. « Molybdenum and plant resistance to viral infection ». BULLETIN of the L.N. Gumilyov Eurasian National University. BIOSCIENCE Series 135, no 2 (2021) : 63–70. http://dx.doi.org/10.32523/2616-7034-2021-135-2-63-70.
Texte intégralMoura, José J. G., Paul V. Bernhardt, Luísa B. Maia et Pablo J. Gonzalez. « Molybdenum and tungsten enzymes : from biology to chemistry and back ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 20, no 2 (11 février 2015) : 181–82. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-015-1243-9.
Texte intégralRothery, R. A., B. Stein, M. Solomonson, M. L. Kirk et J. H. Weiner. « Pyranopterin conformation defines the function of molybdenum and tungsten enzymes ». Proceedings of the National Academy of Sciences 109, no 37 (27 août 2012) : 14773–78. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1200671109.
Texte intégralRoy, Roopali, et Michael W. W. Adams. « Characterization of a Fourth Tungsten-Containing Enzyme from the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus ». Journal of Bacteriology 184, no 24 (15 décembre 2002) : 6952–56. http://dx.doi.org/10.1128/jb.184.24.6952-6956.2002.
Texte intégralGrant, MP, CR VanderSchee, H. Chou, A. Bolt, LM Epure, D. Kuter, J. Antoniou, S. Bohle, KK Mann et F. Mwale. « Tungsten accumulates in the intervertebral disc and vertebrae stimulating disc degeneration and upregulating markers of inflammation and pain ». European Cells and Materials 41 (17 mai 2021) : 517–30. http://dx.doi.org/10.22203/ecm.v041a33.
Texte intégralBurgmayer, Sharon J. Nieter, et Martin L. Kirk. « Advancing Our Understanding of Pyranopterin-Dithiolene Contributions to Moco Enzyme Catalysis ». Molecules 28, no 22 (7 novembre 2023) : 7456. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28227456.
Texte intégralYoung, Charles G., et Anthony G. Wedd. « Metal chemistry relevant to the mononuclear molybdenum and tungsten pterin enzymes ». Chemical Communications, no 14 (1997) : 1251–57. http://dx.doi.org/10.1039/a606660g.
Texte intégralENEMARK, J. H., et C. G. YOUNG. « ChemInform Abstract : Bioinorganic Chemistry of Pterin-Containing Molybdenum and Tungsten Enzymes. » ChemInform 25, no 43 (18 août 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199443309.
Texte intégralSihombing, Victor H., et Abd Hakim S. « The Use of Tungsten in Potentiometry to Detect Pospat Baffer and Urease Enzyme ». Jurnal Penelitian Pendidikan IPA 7, no 3 (26 mai 2021) : 325. http://dx.doi.org/10.29303/jppipa.v7i3.699.
Texte intégralSugimoto, Hideki, et Kunihisa Sugimoto. « New bis(pyranodithiolene) tungsten(IV) and (VI) complexes as chemical analogues of the active sites of tungsten enzymes ». Inorganic Chemistry Communications 11, no 1 (janvier 2008) : 77–80. http://dx.doi.org/10.1016/j.inoche.2007.10.020.
Texte intégralS, Abd Hakim. « Characterization of PVA-Enzyme Coated Indicator Electrodes GA coated again with PVC-KTpClPB-o-NPOE UV-Vis analysis, variable signal analysis, sensor sensitivity and SEM-EDS ». Jurnal Penelitian Pendidikan IPA 7, SpecialIssue (26 décembre 2021) : 370–76. http://dx.doi.org/10.29303/jppipa.v7ispecialissue.1248.
Texte intégralFogeron, Thibault, Yun Li et Marc Fontecave. « Formate Dehydrogenase Mimics as Catalysts for Carbon Dioxide Reduction ». Molecules 27, no 18 (14 septembre 2022) : 5989. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27185989.
Texte intégralSosorova, S. B., I. N. Lavrent’eva, L. N. Boloneva, V. L. Ubugunov et E. G. Tsyrempilov. « Enzymative Activity of Soils in the Activity Territory of the Dzhida Tungsten-Molybdenum Combine (Western Zabaikalie) ». Ecology and Industry of Russia 25, no 7 (20 juillet 2021) : 48–53. http://dx.doi.org/10.18412/1816-0395-2021-7-48-53.
Texte intégralStiefel, E. I. « Transition metal sulfur chemistry and its relvance to molybdenum and tungsten enzymes ». Journal of Inorganic Biochemistry 67, no 1-4 (juillet 1997) : 8. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(97)89891-1.
Texte intégralMajumdar, Amit, et Sabyasachi Sarkar. « Bioinorganic chemistry of molybdenum and tungsten enzymes : A structural–functional modeling approach ». Coordination Chemistry Reviews 255, no 9-10 (mai 2011) : 1039–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2010.11.027.
Texte intégralStiefel, E. I. « Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes ». Pure and Applied Chemistry 70, no 4 (1 janvier 1998) : 889–96. http://dx.doi.org/10.1351/pac199870040889.
Texte intégralSerikovna, Tokasheva Dana, Akbassova Alya Zholdasbayevna et Omarov Rustem Tukenovich. « Molybdenum and tungsten stimulate immune responses under biotic stress in Nicotiana abenthamiana infected with tomato bushy stunt virus ». International Journal of Innovative Research and Scientific Studies 7, no 1 (23 janvier 2024) : 261–70. http://dx.doi.org/10.53894/ijirss.v7i1.2616.
Texte intégralPark, Myong-Ok, Taeko Mizutani et Patrik R. Jones. « Glyceraldehyde-3-Phosphate Ferredoxin Oxidoreductase from Methanococcus maripaludis ». Journal of Bacteriology 189, no 20 (17 août 2007) : 7281–89. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00828-07.
Texte intégralJoshi, H. K., J. J. A. Cooney, F. E. Inscore, N. E. Gruhn, D. L. Lichtenberger et J. H. Enemark. « Investigation of metal-dithiolate fold angle effects : Implications for molybdenum and tungsten enzymes ». Proceedings of the National Academy of Sciences 100, no 7 (24 mars 2003) : 3719–24. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0636832100.
Texte intégralYOUNG, C. G., et A. G. WEDD. « ChemInform Abstract : Metal Chemistry Relevant to the Mononuclear Molybdenum and Tungsten Pterin Enzymes ». ChemInform 28, no 42 (3 août 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199742321.
Texte intégralTokasheva, D. S., M. K. Beisekova, K. E. Zhanassova, Zh B. Tleukulova, A. Zh Akbasova et R. T. Omarov. « Influence of various molybdenum, tungsten, and molybdenum with tungsten concentrations to the growth of Nicotiana Benthamiana ». BULLETIN of the L.N. Gumilyov Eurasian National University. BIOSCIENCE Series 137, no 4 (2021) : 84–91. http://dx.doi.org/10.32523/2616-7034-2021-137-4-84-91.
Texte intégralSugimoto, Hideki, Hiroyuki Tano, Reiko Tajima, Hiroyuki Miyake, Hiroshi Tsukube, Hiromi Ohi et Shinobu Itoh. « In Situ Generation of Oxo−sulfidobis(dithiolene)tungsten(VI) Complexes : Active-Site Models for the Aldehyde Ferredoxin Oxidoreductase Family of Tungsten Enzymes ». Inorganic Chemistry 46, no 21 (octobre 2007) : 8460–62. http://dx.doi.org/10.1021/ic7012733.
Texte intégralHuwiler, Simona G., Claudia Löffler, Sebastian E. L. Anselmann, Hans-Joachim Stärk, Martin von Bergen, Jennifer Flechsler, Reinhard Rachel et Matthias Boll. « One-megadalton metalloenzyme complex inGeobacter metallireducensinvolved in benzene ring reduction beyond the biological redox window ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 6 (23 janvier 2019) : 2259–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1819636116.
Texte intégralBurgmayer, Sharon. « Making Moco : A Personal History ». Molecules 28, no 21 (27 octobre 2023) : 7296. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28217296.
Texte intégralMaia, Luisa B. « Bringing Nitric Oxide to the Molybdenum World—A Personal Perspective ». Molecules 28, no 15 (2 août 2023) : 5819. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28155819.
Texte intégralHolm, Richard H., Edward I. Solomon, Amit Majumdar et Adam Tenderholt. « Comparative molecular chemistry of molybdenum and tungsten and its relation to hydroxylase and oxotransferase enzymes ». Coordination Chemistry Reviews 255, no 9-10 (mai 2011) : 993–1015. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2010.10.017.
Texte intégralSugimoto, Hideki. « Chemistry of Synthetic Models Relevant to the Active Sites of Molybdenum and Tungsten Containing Enzymes ». Bulletin of Japan Society of Coordination Chemistry 50 (2007) : 26–39. http://dx.doi.org/10.4019/bjscc.50.26.
Texte intégralPermyakov, Eugene A. « Metal Binding Proteins ». Encyclopedia 1, no 1 (15 mars 2021) : 261–92. http://dx.doi.org/10.3390/encyclopedia1010024.
Texte intégralHochheimer, Andreas, Ruth A. Schmitz, Rudolf K. Thauer et Reiner Hedderich. « The Tungsten Formylmethanofuran Dehydrogenase from Methanobacterium Thermoautotrophicum Contains Sequence Motifs Characteristic for Enzymes Containing Molybdopterin Dinucleotide ». European Journal of Biochemistry 234, no 3 (décembre 1995) : 910–20. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1995.910_a.x.
Texte intégralSugimoto, Hideki, Kohei Hatakeda, Kazuo Toyota, Susumu Tatemoto, Minoru Kubo, Takashi Ogura et Shinobu Itoh. « A new series of bis(ene-1,2-dithiolato)tungsten(iv), -(v), -(vi) complexes as reaction centre models of tungsten enzymes : Preparation, crystal structures and spectroscopic properties ». Dalton Trans. 42, no 9 (2013) : 3059–70. http://dx.doi.org/10.1039/c2dt32179c.
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