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Articles de revues sur le sujet « Truncated hemoglobin »

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Auteur : Grafiati
Publié le 10 mars 2023
Mis à jour le 11 mars 2023

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1

Marsella, Luca. « Modeling truncated hemoglobin vibrational dynamics ». Proteins : Structure, Function, and Bioinformatics 62, no 1 (28 novembre 2005) : 173–82. http://dx.doi.org/10.1002/prot.20707.

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2

Watts, R. A., P. W. Hunt, A. N. Hvitved, M. S. Hargrove, W. J. Peacock et E. S. Dennis. « A hemoglobin from plants homologous to truncated hemoglobins of microorganisms ». Proceedings of the National Academy of Sciences 98, no 18 (28 août 2001) : 10119–24. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.191349198.

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3

Visca, Paolo, Giulia Fabozzi, Andrea Petrucca, Chiara Ciaccio, Massimo Coletta, Giampiero De Sanctis, Martino Bolognesi, Mario Milani et Paolo Ascenzi. « The truncated hemoglobin from Mycobacterium leprae ». Biochemical and Biophysical Research Communications 294, no 5 (juin 2002) : 1064–70. http://dx.doi.org/10.1016/s0006-291x(02)00593-4.

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Nye, Dillon, Matthew Preimesberger, Christos Kougentakis, Selena Rice et Juliette Lecomte. « Heme Coordination Versatility in a Truncated Hemoglobin ». Biophysical Journal 108, no 2 (janvier 2015) : 213a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2014.11.1177.

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Giangiacomo, Laura, Andrea Ilari, Alberto Boffi, Veronica Morea et Emilia Chiancone. « The Truncated Oxygen-avid Hemoglobin from Bacillus subtilis ». Journal of Biological Chemistry 280, no 10 (mars 2005) : 9192–202. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m407267200.

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Ascenzi, Paolo, et Alessandra Pesce. « Peroxynitrite scavenging by Campylobacter jejuni truncated hemoglobin P ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 22, no 8 (2 septembre 2017) : 1141–50. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-017-1490-z.

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7

Cazade, Pierre-André, et Markus Meuwly. « Oxygen Migration Pathways in NO-bound Truncated Hemoglobin ». ChemPhysChem 13, no 18 (19 novembre 2012) : 4276–86. http://dx.doi.org/10.1002/cphc.201200608.

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8

Ouellet, H., Y. Ouellet, C. Richard, M. Labarre, B. Wittenberg, J. Wittenberg et M. Guertin. « Truncated hemoglobin HbN protects Mycobacterium bovis from nitric oxide ». Proceedings of the National Academy of Sciences 99, no 9 (16 avril 2002) : 5902–7. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.092017799.

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Bolognesi, M., M. Nardini, A. Pesce et M. Guertin. « Structure of a group III truncated hemoglobin fromCamphylobacter jejuni ». Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 62, a1 (6 août 2006) : s161. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767306096796.

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Pesce, Alessandra, Marco Nardini, Mario Milani et Martino Bolognesi. « Protein structure in the truncated (2/2) hemoglobin family ». IUBMB Life 59, no 8 (2007) : 535–41. http://dx.doi.org/10.1080/15216540701225933.

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Bustamante, Juan P., Leandro Radusky, Leonardo Boechi, Darío A. Estrin, Arjen ten Have et Marcelo A. Martí. « Evolutionary and Functional Relationships in the Truncated Hemoglobin Family ». PLOS Computational Biology 12, no 1 (20 janvier 2016) : e1004701. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004701.

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Ascenzi, Paolo, Elisabetta De Marinis, Paolo Visca, Chiara Ciaccio et Massimo Coletta. « Peroxynitrite detoxification by ferryl Mycobacterium leprae truncated hemoglobin O ». Biochemical and Biophysical Research Communications 380, no 2 (mars 2009) : 392–96. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2009.01.088.

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Guallar, Victor, Changyuan Lu, Kenneth Borrelli, Tsuyoshi Egawa et Syun-Ru Yeh. « Ligand Migration in the Truncated Hemoglobin-II fromMycobacterium tuberculosis ». Journal of Biological Chemistry 284, no 5 (18 novembre 2008) : 3106–16. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m806183200.

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Heroux, Maxime S., Anne D. Mohan et Kenneth W. Olsen. « Ligand migration in the truncated hemoglobin of Mycobacterium tuberculosis ». IUBMB Life 63, no 3 (mars 2011) : 214–20. http://dx.doi.org/10.1002/iub.438.

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Beckwith, Jason, John D. Tjepkema, Robert E. Cashon, Christa R. Schwintzer et Louis S. Tisa. « Hemoglobin in five genetically diverse Frankia strains ». Canadian Journal of Microbiology 48, no 12 (1 décembre 2002) : 1048–55. http://dx.doi.org/10.1139/w02-106.

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Résumé :
Five strains of Frankia were selected to represent a wide range of genetic diversity and examined for presence of hemoglobin. All five strains produced hemoglobin when grown on media without (–N) or with (+N) combined nitrogen. This indicates that hemoglobin is common in Frankia and is not directly associated with nitrogen fixation. Frankia strain EAN1pec was examined in more detail. It showed greater hemoglobin concentration when grown at 2% O2 than at 20% O2 in the –N treatment but no effect of oxygen on hemoglobin concentration in the +N treatment. At both oxygen levels, it produced substantially more biomass in +N than in –N culture. It also produced significantly more biomass when the medium contained 0.2% CO2 than in the absence of CO2. The molecular mass of the hemo- globin as determined by size exclusion chromatography was 13.4 ± 0.2 kDa (mean ± SE, n = 3) and is consistent with that of a truncated hemoglobin. The hemoglobin had absorption spectra that were typical of a hemoglobin. The oxygen dissociation rate constants for the hemoglobin were 131.2 ± 5.8 s–1 for –N culture and 166 ± 8.2 s–1 for +N culture. These rapid rates are consistent with a function in facilitated diffusion of oxygen.Key words: Frankia, hemoglobin, truncated hemoglobin.
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Mishra, Sabyashachi, et Markus Meuwly. « Atomistic Simulation of NO Dioxygenation in Group I Truncated Hemoglobin ». Journal of the American Chemical Society 132, no 9 (10 mars 2010) : 2968–82. http://dx.doi.org/10.1021/ja9078144.

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Yeh, Syun-Ru. « A Novel Intersubunit Communication Mechanism in a Truncated Hemoglobin fromMycobacteriumtuberculosis ». Journal of Physical Chemistry B 108, no 4 (janvier 2004) : 1478–84. http://dx.doi.org/10.1021/jp037054q.

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Nardini, Marco, Alessandra Pesce, Marie Labarre, Christian Richard, Alessandro Bolli, Paolo Ascenzi, Michel Guertin et Martino Bolognesi. « Structural Determinants in the Group III Truncated Hemoglobin fromCampylobacter jejuni ». Journal of Biological Chemistry 281, no 49 (5 octobre 2006) : 37803–12. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m607254200.

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Fabozzi, Giulia, Paolo Ascenzi, Simona Di Renzi et Paolo Visca. « Truncated hemoglobin GlbO from Mycobacterium leprae alleviates nitric oxide toxicity ». Microbial Pathogenesis 40, no 5 (mai 2006) : 211–20. http://dx.doi.org/10.1016/j.micpath.2006.01.004.

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Ascenzi, Paolo, Mario Milani et Paolo Visca. « Peroxynitrite scavenging by ferrous truncated hemoglobin GlbO from Mycobacterium leprae ». Biochemical and Biophysical Research Communications 351, no 2 (décembre 2006) : 528–33. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2006.10.060.

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Ascenzi, Paolo, Elisabetta De Marinis, Massimo Coletta et Paolo Visca. « H2O2 and NO scavenging by Mycobacterium leprae truncated hemoglobin O ». Biochemical and Biophysical Research Communications 373, no 2 (août 2008) : 197–201. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2008.05.168.

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Coats, Vanessa, Christa R. Schwintzer et John D. Tjepkema. « Truncated hemoglobins in Frankia CcI3 : effects of nitrogen source, oxygen concentration, and nitric oxide ». Canadian Journal of Microbiology 55, no 7 (juillet 2009) : 867–73. http://dx.doi.org/10.1139/w09-042.

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Résumé :
Frankia strain CcI3 produces 2 truncated hemoglobins, HbN and HbO. Using ion-exchange chromatography, we characterized the expression of the relative amounts of HbN and HbO in −N (nitrogen-fixing) cultures and +N (nitrogen-supplemented) cultures. The −N cultures maintained an approximately constant ratio of HbO to HbN throughout the life of the culture, with HbO constituting 80%–85% of the total hemoglobin produced. In contrast, in +N cultures, HbN was observed to increase over time and HbO decreased. Total hemoglobin as a fraction of total protein was approximately constant throughout the growth phase in −N cultures, while it decreased somewhat in +N cultures. Subjecting −N cultures to a NO generator resulted in increased production of HbN, relative to the controls. Nitrite accumulated in +N cultures, but not in −N cultures. This suggests that the greater amount of HbN in +N cultures might be due to NO produced by the reduction of nitrite. The effects of O2 concentration were determined in +N cultures. Cultures grown in 1% O2 produced about 4 times more HbO than cultures grown in 20% O2. Overall, these results provide evidence for a role of HbN in NO oxidation and for a role of HbO in adaptation to low oxygen concentrations.
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Fapyane, Deby, Andrey Kartashov, Claes von Wachenfeldt et Elena E. Ferapontova. « Gated electron transfer reactions of truncated hemoglobin from Bacillus subtilis differently orientated on SAM-modified electrodes ». Physical Chemistry Chemical Physics 17, no 23 (2015) : 15365–74. http://dx.doi.org/10.1039/c5cp00960j.

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Johnson, Eric A., et Juliette T. J. Lecomte. « Characterization of the truncated hemoglobin THB1 from protein extracts of Chlamydomonas reinhardtii ». F1000Research 3 (4 décembre 2014) : 294. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.5873.1.

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Résumé :
Truncated hemoglobins (TrHbs) belong to the hemoglobin superfamily, but unlike their distant vertebrate relatives, little is known about their principal physiologic functions. Several TrHbs have been studied in vitro using engineered recombinant peptides. These efforts have resulted in a wealth of knowledge about the chemical properties of TrHbs and have generated interesting functional leads. However, questions persist as to how closely these engineered proteins mimic their counterparts within the native cell. In this report, we examined THB1, one of several TrHbs from the model organism Chlamydomonas reinhardtii. The recombinant THB1 (rTHB1) has favorable solubility and stability properties and is an excellent candidate for in vitro characterization. Linking rTHB1 to the in vivo protein is a critical step in understanding the physiologic function of this protein. Using a simplified three-step purification protocol, 3.5-L batches of algal culture were processed to isolate 50–60 μL fractions enriched in THB1. These fractions of C. reinhardtii proteins were then subjected to physical examination. Using gel mobility, optical absorbance and immunoreactivity, THB1 was identified in these enriched fractions and its presence correlated with that of a heme molecule. Mass spectrometry confirmed this cofactor to be a type b heme and revealed that the native protein contains a co-translational modification consistent with amino-terminal acetylation following initial methionine cleavage.
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Mukai, Masahiro, Pierre-Yves Savard, Hugues Ouellet, Michel Guertin et Syun-Ru Yeh. « Unique Ligand−Protein Interactions in a New Truncated Hemoglobin fromMycobacterium tuberculosis† ». Biochemistry 41, no 12 (mars 2002) : 3897–905. http://dx.doi.org/10.1021/bi0156409.

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Choudhary, Manohar L., Safdar Jawaid, Munish K. Ahuja, Narayana K. Shiva, Pankaj Gupta, Abani K. Bhuyan et Ghan Shyam Khatri. « Open reading frame yjbI of Bacillus subtilis codes for truncated hemoglobin ». Protein Expression and Purification 41, no 2 (juin 2005) : 363–72. http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2005.02.022.

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Mukai, Masahiro, Yannick Ouellet, Hugues Ouellet, Michel Guertin et Syun-Ru Yeh. « NO Binding Induced Conformational Changes in a Truncated Hemoglobin fromMycobacterium tuberculosis† ». Biochemistry 43, no 10 (mars 2004) : 2764–70. http://dx.doi.org/10.1021/bi035798o.

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Droghetti, Enrica, Francesco Paolo Nicoletti, Alessandra Bonamore, Leonardo Boechi, Pau Arroyo Mañez, Dario A. Estrin, Alberto Boffi, Giulietta Smulevich et Alessandro Feis. « Heme Pocket Structural Properties of a Bacterial Truncated Hemoglobin fromThermobifida fusca ». Biochemistry 49, no 49 (14 décembre 2010) : 10394–402. http://dx.doi.org/10.1021/bi101452k.

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Bonamore, Alessandra, Andrea Attili, Fabio Arenghi, Bruno Catacchio, Emilia Chiancone, Veronica Morea et Alberto Boffi. « A novel chimera : The “truncated hemoglobin-antibiotic monooxygenase” from Streptomyces avermitilis ». Gene 398, no 1-2 (août 2007) : 52–61. http://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2007.01.038.

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Sharma, Ravi Datta, Rajnee Kanwal, Andrew M. Lynn, Prerna Singh, Syed Tazeen Pasha, Tasneem Fatma et Safdar Jawaid. « High temperature unfolding of a truncated hemoglobin by molecular dynamics simulation ». Journal of Molecular Modeling 19, no 9 (10 juillet 2013) : 3993–4002. http://dx.doi.org/10.1007/s00894-013-1919-4.

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Boechi, Leonardo, Marcelo A. Martí, Mario Milani, Martino Bolognesi, F. Javier Luque et Darío A. Estrin. « Structural determinants of ligand migration in Mycobacterium tuberculosis truncated hemoglobin O ». Proteins : Structure, Function, and Bioinformatics 73, no 2 (23 avril 2008) : 372–79. http://dx.doi.org/10.1002/prot.22072.

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Симон, К. В., et K. V. Simon. « Электронная структура активного центра усеченного гемоглобина N в многоконфигурационном методе самосогласованного поля ». Mathematical Biology and Bioinformatics 6, no 1 (31 janvier 2011) : 23–38. http://dx.doi.org/10.17537/2011.6.23.

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Singh, Sandeep, Naveen Thakur, Ana Oliveira, Ariel A. Petruk, Mangesh Dattu Hade, Deepti Sethi, Axel Bidon-Chanal et al. « Mechanistic Insight into the Enzymatic Reduction of Truncated Hemoglobin N ofMycobacterium tuberculosis ». Journal of Biological Chemistry 289, no 31 (13 juin 2014) : 21573–83. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m114.578187.

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Ascenzi, Paolo, Andrea Coletta, Yu Cao, Viviana Trezza, Loris Leboffe, Gabriella Fanali, Mauro Fasano et al. « Isoniazid Inhibits the Heme-Based Reactivity of Mycobacterium tuberculosis Truncated Hemoglobin N ». PLoS ONE 8, no 8 (1 août 2013) : e69762. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0069762.

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Daigle, Richard, Julie-Anne Rousseau, Michel Guertin et Patrick Lagüe. « Theoretical Investigations of Nitric Oxide Channeling in Mycobacterium tuberculosis Truncated Hemoglobin N ». Biophysical Journal 97, no 11 (décembre 2009) : 2967–77. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.09.006.

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Sanz-Luque, Emanuel, Francisco Ocaña-Calahorro, Amaury de Montaigu, Alejandro Chamizo-Ampudia, Ángel Llamas, Aurora Galván et Emilio Fernández. « THB1, a truncated hemoglobin, modulates nitric oxide levels and nitrate reductase activity ». Plant Journal 81, no 3 (23 janvier 2015) : 467–79. http://dx.doi.org/10.1111/tpj.12744.

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Diamantis, Polydefkis, Oliver T. Unke et Markus Meuwly. « Migration of small ligands in globins : Xe diffusion in truncated hemoglobin N ». PLOS Computational Biology 13, no 3 (30 mars 2017) : e1005450. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005450.

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Lama, Amrita, Sudesh Pawaria et Kanak L. Dikshit. « Oxygen binding and NO scavenging properties of truncated hemoglobin, HbN, ofMycobacterium smegmatis ». FEBS Letters 580, no 17 (22 juin 2006) : 4031–41. http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2006.06.037.

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Igarashi, Jotaro, Ariki Matsuoka et Toru Shimizu. « 3P088 Oxygen stability and crystal structure of Tetrahymena truncated hemoglobin(Hemeproteins,Poster Presentations) ». Seibutsu Butsuri 47, supplement (2007) : S225. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.47.s225_1.

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Razzera, Guilherme, Javier Vernal, Debora Baruh, Viviane I. Serpa, Carolina Tavares, Flávio Lara, Emanuel M. Souza et al. « Spectroscopic characterization of a truncated hemoglobin from the nitrogen-fixing bacterium Herbaspirillum seropedicae ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 13, no 7 (12 juin 2008) : 1085–96. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-008-0394-3.

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Ilari, Andrea, Peter Kjelgaard, Claes von Wachenfeldt, Bruno Catacchio, Emilia Chiancone et Alberto Boffi. « Crystal structure and ligand binding properties of the truncated hemoglobin from Geobacillus stearothermophilus ». Archives of Biochemistry and Biophysics 457, no 1 (janvier 2007) : 85–94. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2006.09.033.

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Niemann, James, et Louis S. Tisa. « Nitric Oxide and Oxygen Regulate Truncated Hemoglobin Gene Expression in Frankia Strain CcI3 ». Journal of Bacteriology 190, no 23 (26 septembre 2008) : 7864–67. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01100-08.

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Résumé :
ABSTRACT The Frankia genome contains two truncated hemoglobin genes (hboN and hboO) whose functions remain to be determined. Nitric oxide (NO) generated by the addition of 400 μM SNAP (S-nitroso-N-acetylpenicillamine) caused a 10-fold increase in hboN gene expression but had no effect on hboO expression. The addition of the NO scavenger, carboxy-PT10, reduced the effect of SNAP. hboO gene expression increased under low-oxygen conditions, while hboN expression was unaffected. These results suggest that HboN may function in protection from nitrosative stress and that HboO may act as an oxygen transport molecule for increased respiration in hypoxic environments.
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Dumont, Estelle, Soile Jokipii-Lukkari, Vimal Parkash, Jaana Vuosku, Robin Sundström, Yvonne Nymalm, Suvi Sutela et al. « Evolution, Three-Dimensional Model and Localization of Truncated Hemoglobin PttTrHb of Hybrid Aspen ». PLoS ONE 9, no 2 (10 février 2014) : e88573. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0088573.

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Bidon-Chanal, Axel, Marcelo A. Martí, Alejandro Crespo, Mario Milani, Modesto Orozco, Martino Bolognesi, F. Javier Luque et Darío A. Estrin. « Ligand-induced dynamical regulation of NO conversion in Mycobacterium tuberculosis truncated hemoglobin-N ». Proteins : Structure, Function, and Bioinformatics 64, no 2 (10 mai 2006) : 457–64. http://dx.doi.org/10.1002/prot.21004.

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Fernandez, Esther, Jonas T. Larsson, Kirsty J. McLean, Andrew W. Munro, Lo Gorton, Claes von Wachenfeldt et Elena E. Ferapontova. « Electron transfer reactions, cyanide and O2 binding of truncated hemoglobin from Bacillus subtilis ». Electrochimica Acta 110 (novembre 2013) : 86–93. http://dx.doi.org/10.1016/j.electacta.2013.03.025.

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Rodríguez-Alonso, Gustavo, et Raúl Arredondo-Peter. « Variability of non-symbiotic and truncated hemoglobin genes from the genome of cultivated monocots ». Communicative & ; Integrative Biology 6, no 6 (9 novembre 2013) : e27496. http://dx.doi.org/10.4161/cib.27496.

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Wang, Yaya, Xavier Barbeau, Astha Bilimoria, Patrick Lagüe, Manon Couture et Joseph Kuo-Hsiang Tang. « Peroxidase Activity and Involvement in the Oxidative Stress Response of Roseobacter denitrificans Truncated Hemoglobin ». PLOS ONE 10, no 2 (6 février 2015) : e0117768. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0117768.

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Lu, Changyuan, Tsuyoshi Egawa, Laura M. Wainwright, Robert K. Poole et Syun-Ru Yeh. « Structural and Functional Properties of a Truncated Hemoglobin from a Food-borne PathogenCampylobacter jejuni ». Journal of Biological Chemistry 282, no 18 (5 mars 2007) : 13627–36. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m609397200.

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Jasaitis, Audrius, Hugues Ouellet, Jean-Christophe Lambry, Jean-Louis Martin, Joel M. Friedman, Michel Guertin et Marten H. Vos. « Ultrafast heme–ligand recombination in truncated hemoglobin HbO from Mycobacterium tuberculosis : A ligand cage ». Chemical Physics 396 (mars 2012) : 10–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.chemphys.2011.04.003.

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Minaeva, Ekaterina, Zhanneta Zalutskaya, Valentina Filina et Elena Ermilova. « Truncated hemoglobin 1 is a new player in Chlamydomonas reinhardtii acclimation to sulfur deprivation ». PLOS ONE 12, no 10 (19 octobre 2017) : e0186851. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0186851.

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