Littérature scientifique sur le sujet « Trimers or higher oligomers of RNase A »
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Articles de revues sur le sujet "Trimers or higher oligomers of RNase A"
LIBONATI, Massimo, et Giovanni GOTTE. « Oligomerization of bovine ribonuclease A : structural and functional features of its multimers ». Biochemical Journal 380, no 2 (1 juin 2004) : 311–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031922.
Texte intégralWootton, Sarah K., et Dongwan Yoo. « Homo-Oligomerization of the Porcine Reproductive and Respiratory Syndrome Virus Nucleocapsid Protein and the Role of Disulfide Linkages ». Journal of Virology 77, no 8 (15 avril 2003) : 4546–57. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.8.4546-4557.2003.
Texte intégralKanbara, K., K. Nagai, H. Nakashima, N. Yamamoto, R. J. Suhadolnik et H. Takaku. « The Relationship between Conformation and Biological Activity of 8-substituted Analogues of 2′,5′-Oligoadenylates ». Antiviral Chemistry and Chemotherapy 5, no 1 (février 1994) : 1–5. http://dx.doi.org/10.1177/095632029400500101.
Texte intégralLIBONATI, Massimo, Mariarita BERTOLDI et Salvatore SORRENTINO. « The activity on double-stranded RNA of aggregates of ribonuclease A higher than dimers increases as a function of the size of the aggregates ». Biochemical Journal 318, no 1 (15 août 1996) : 287–90. http://dx.doi.org/10.1042/bj3180287.
Texte intégralFilipovic, Dragana, Marija Radojcic et Bratoljub Milosavljevic. « Determination of the critical molar mass of ovalbumin oligomers degraded by ultrasound ». Journal of the Serbian Chemical Society 65, no 2 (2000) : 123–30. http://dx.doi.org/10.2298/jsc0002123f.
Texte intégralMarkovic, Ingrid, Helena Pulyaeva, Alexander Sokoloff et Leonid V. Chernomordik. « Membrane Fusion Mediated by Baculovirus gp64 Involves Assembly of Stable gp64 Trimers into Multiprotein Aggregates ». Journal of Cell Biology 143, no 5 (30 novembre 1998) : 1155–66. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.143.5.1155.
Texte intégralSalveson, Patrick J., Ryan K. Spencer et James S. Nowick. « X-ray Crystallographic Structure of Oligomers Formed by a Toxic β-Hairpin Derived from α-Synuclein : Trimers and Higher-Order Oligomers ». Journal of the American Chemical Society 138, no 13 (23 mars 2016) : 4458–67. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.5b13261.
Texte intégralJorba, Núria, Estela Area et Juan Ortín. « Oligomerization of the influenza virus polymerase complex in vivo ». Journal of General Virology 89, no 2 (1 février 2008) : 520–24. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.83387-0.
Texte intégralWojciechowska, Daria, Michał Taube, Karolina Rucińska, Joanna Maksim et Maciej Kozak. « Oligomerization of Human Cystatin C—An Amyloidogenic Protein : An Analysis of Small Oligomeric Subspecies ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 21 (3 novembre 2022) : 13441. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232113441.
Texte intégralGanderton, Tim, Jason W. H. Wong, Christina Schroeder et Philip J. Hogg. « Lateral self-association of VWF involves the Cys2431-Cys2453 disulfide/dithiol in the C2 domain ». Blood 118, no 19 (10 novembre 2011) : 5312–18. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2011-06-360297.
Texte intégralThèses sur le sujet "Trimers or higher oligomers of RNase A"
VOTTARIELLO, FRANCESCA. « OLIGOMERIZATION OF RNase A:a) A STUDY OF THE INFLUENCE OF SERINE 80 RESIDUE ON THE 3D DOMAIN SWAPPING MECHANISMb) “ZERO-LENGTH” DIMERS OF RNase A AND THEIR CATIONIZATION WITH PEI ». Doctoral thesis, 2010. http://hdl.handle.net/11562/344075.
Texte intégral"Zero-length" dimers of ribonuclease A, a novel type of dimers formed by two RNase A molecules bound to each other through a zero-length amide bond [Simons, B.L. et al. (2007) Proteins 66, 183-195], were analyzed, and tested for their possible in vitro cytotoxic activity. Results: (i) Besides dimers, also trimers and higher oligomers can be identified among the products of the covalently linking reaction. (ii) The "zero-length" dimers prepared by us appear not to be a unique species, as was instead reported by Simons et al. The product is heterogeneous, as shown by the involvement in the amide bond of amino and carboxyl groups others than only those belonging to Lys66 and Glu9. This is demonstrated by results obtained with two RNase A mutants, E9A and K66A. (iii) The "zero-length" dimers degrade poly(A).poly(U) (dsRNA) and yeast RNA (ssRNA): while the activity against poly(A).poly(U) increases with the increase of the oligomer's basicity, the activity towards yeast RNA decreases with the increase of oligomers' basicity, in agreement with many previous data, but in contrast with the results reported by Simons et al. (iv) No cytotoxicity against various tumor cells lines could be evidenced in RNase A "zero-length" dimers. (v) They instead become cytotoxic if cationized by conjugation with polyethylenimine [Futami, J. et al. (2005) J. Biosci. Bioengin. 99, 95-103]. However, polyethylenimine derivatives of RNase A "zero-length" dimers and native, monomeric RNase A are equally cytotoxic. In other words, protein "dimericity" does not play any role in this case. Moreover, (vi) cytotoxicity seems not to be specific for tumor cells: polyethylenimine-cationized native RNase A is also cytotoxic towards human monocytes.
Chapitres de livres sur le sujet "Trimers or higher oligomers of RNase A"
Mark, James E., Dale W. Schaefer et Gui Lin. « Preparation, Analysis, and Degradation ». Dans The Polysiloxanes. Oxford University Press, 2015. http://dx.doi.org/10.1093/oso/9780195181739.003.0004.
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