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Leshchyns’ka, Iryna, et Vladimir Sytnyk. « Synaptic Cell Adhesion Molecules in Alzheimer’s Disease ». Neural Plasticity 2016 (2016) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2016/6427537.
Texte intégralZobel, K., S. E. Choi, R. Minakova, M. Gocyla et A. Offenhäusser. « N-Cadherin modified lipid bilayers promote neural network formation and circuitry ». Soft Matter 13, no 44 (2017) : 8096–107. http://dx.doi.org/10.1039/c7sm01214d.
Texte intégralHayano, Yasufumi, Yugo Ishino, Jung Ho Hyun, Carlos G. Orozco, André Steinecke, Elizabeth Potts, Yasuhiro Oisi et al. « IgSF11 homophilic adhesion proteins promote layer-specific synaptic assembly of the cortical interneuron subtype ». Science Advances 7, no 29 (juillet 2021) : eabf1600. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abf1600.
Texte intégralBrose, N. « Neuroligin-family synaptic adhesion proteins in autism spectrum disorders ». European Neuropsychopharmacology 26 (octobre 2016) : S131. http://dx.doi.org/10.1016/s0924-977x(16)30913-0.
Texte intégralStewart, Luke T. « Cell adhesion proteins and the pathogenesis of autism spectrum disorders ». Journal of Neurophysiology 113, no 5 (1 mars 2015) : 1283–86. http://dx.doi.org/10.1152/jn.00780.2013.
Texte intégralLee, Tet Woo, Vicky W. K. Tsang et Nigel P. Birch. « Synaptic plasticity-associated proteases and protease inhibitors in the brain linked to the processing of extracellular matrix and cell adhesion molecules ». Neuron Glia Biology 4, no 3 (août 2008) : 223–34. http://dx.doi.org/10.1017/s1740925x09990172.
Texte intégralUchida, N., Y. Honjo, K. R. Johnson, M. J. Wheelock et M. Takeichi. « The catenin/cadherin adhesion system is localized in synaptic junctions bordering transmitter release zones. » Journal of Cell Biology 135, no 3 (1 novembre 1996) : 767–79. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.135.3.767.
Texte intégralOlsen, Olav, Kimberly A. Moore, Masaki Fukata, Toshinari Kazuta, Jonathan C. Trinidad, Fred W. Kauer, Michel Streuli et al. « Neurotransmitter release regulated by a MALS–liprin-α presynaptic complex ». Journal of Cell Biology 170, no 7 (26 septembre 2005) : 1127–34. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200503011.
Texte intégralCostain, Willard J., Ingrid Rasquinha, Jagdeep K. Sandhu, Peter Rippstein, Bogdan Zurakowski, Jacqueline Slinn, John P. MacManus et Danica B. Stanimirovic. « Cerebral Ischemia Causes Dysregulation of Synaptic Adhesion in Mouse Synaptosomes ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 28, no 1 (16 mai 2007) : 99–110. http://dx.doi.org/10.1038/sj.jcbfm.9600510.
Texte intégralRibic, Adema, et Thomas Biederer. « Emerging Roles of Synapse Organizers in the Regulation of Critical Periods ». Neural Plasticity 2019 (3 septembre 2019) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2019/1538137.
Texte intégralKohsaka, Hiroshi, Etsuko Takasu et Akinao Nose. « In vivo induction of postsynaptic molecular assembly by the cell adhesion molecule Fasciclin2 ». Journal of Cell Biology 179, no 6 (10 décembre 2007) : 1289–300. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200705154.
Texte intégralSmith, Ireland R., Emily L. Hendricks, Nina K. Latcheva, Daniel R. Marenda et Faith L. W. Liebl. « The CHD Protein Kismet Restricts the Synaptic Localization of Cell Adhesion Molecules at the Drosophila Neuromuscular Junction ». International Journal of Molecular Sciences 25, no 5 (6 mars 2024) : 3074. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25053074.
Texte intégralMah, W., J. Ko, J. Nam, K. Han, W. S. Chung et E. Kim. « Selected SALM (Synaptic Adhesion-Like Molecule) Family Proteins Regulate Synapse Formation ». Journal of Neuroscience 30, no 16 (21 avril 2010) : 5559–68. http://dx.doi.org/10.1523/jneurosci.4839-09.2010.
Texte intégralSchöpf, Clemens L., Cornelia Ablinger, Stefanie M. Geisler, Ruslan I. Stanika, Marta Campiglio, Walter A. Kaufmann, Benedikt Nimmervoll et al. « Presynaptic α2δ subunits are key organizers of glutamatergic synapses ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 14 (29 mars 2021) : e1920827118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920827118.
Texte intégralLin, Bin, Amy C. Arai, Gary Lynch et Christine M. Gall. « Integrins Regulate NMDA Receptor-Mediated Synaptic Currents ». Journal of Neurophysiology 89, no 5 (1 mai 2003) : 2874–78. http://dx.doi.org/10.1152/jn.00783.2002.
Texte intégralBoll, Inga, Pia Jensen, Veit Schwämmle et Martin R. Larsen. « Depolarization-dependent Induction of Site-specific Changes in Sialylation on N-linked Glycoproteins in Rat Nerve Terminals ». Molecular & ; Cellular Proteomics 19, no 9 (9 juin 2020) : 1418–35. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.ra119.001896.
Texte intégralChamma, Ingrid, Florian Levet, Jean-Baptiste Sibarita, Matthieu Sainlos et Olivier Thoumine. « Nanoscale organization of synaptic adhesion proteins revealed by single-molecule localization microscopy ». Neurophotonics 3, no 4 (3 novembre 2016) : 041810. http://dx.doi.org/10.1117/1.nph.3.4.041810.
Texte intégralHoner, W. G., P. Falkai, C. Young, T. Wang, J. Xie, J. Bonner, L. Hu, G. L. Boulianne, Z. Luo et W. S. Trimble. « Cingulate cortex synaptic terminal proteins and neural cell adhesion molecule in schizophrenia ». Neuroscience 78, no 1 (février 1997) : 99–110. http://dx.doi.org/10.1016/s0306-4522(96)00489-7.
Texte intégralBrose, N. « Synaptic Cell Adhesion Proteins and Synaptogenesis in the Mammalian Central Nervous System ». Naturwissenschaften 86, no 11 (3 novembre 1999) : 516–24. http://dx.doi.org/10.1007/s001140050666.
Texte intégralTorres, Viviana I., Daniela Vallejo et Nibaldo C. Inestrosa. « Emerging Synaptic Molecules as Candidates in the Etiology of Neurological Disorders ». Neural Plasticity 2017 (2017) : 1–25. http://dx.doi.org/10.1155/2017/8081758.
Texte intégralStachowicz, Katarzyna. « Physicochemical Principles of Adhesion Mechanisms in the Brain ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 6 (7 mars 2023) : 5070. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24065070.
Texte intégralBhouri, Mehdi, Wade Morishita, Paul Temkin, Debanjan Goswami, Hiroshi Kawabe, Nils Brose, Thomas C. Südhof, Ann Marie Craig, Tabrez J. Siddiqui et Robert Malenka. « Deletion of LRRTM1 and LRRTM2 in adult mice impairs basal AMPA receptor transmission and LTP in hippocampal CA1 pyramidal neurons ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 23 (21 mai 2018) : E5382—E5389. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1803280115.
Texte intégralMitoma, Hiroshi, Jerome Honnorat, Kazuhiko Yamaguchi et Mario Manto. « Fundamental Mechanisms of Autoantibody-Induced Impairments on Ion Channels and Synapses in Immune-Mediated Cerebellar Ataxias ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 14 (13 juillet 2020) : 4936. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21144936.
Texte intégralPehkonen, Henna, Ivan de Curtis et Outi Monni. « Liprins in oncogenic signaling and cancer cell adhesion ». Oncogene 40, no 46 (15 octobre 2021) : 6406–16. http://dx.doi.org/10.1038/s41388-021-02048-1.
Texte intégralSandau, Ursula S., Alison E. Mungenast, Jack McCarthy, Thomas Biederer, Gabriel Corfas et Sergio R. Ojeda. « The Synaptic Cell Adhesion Molecule, SynCAM1, Mediates Astrocyte-to-Astrocyte and Astrocyte-to-GnRH Neuron Adhesiveness in the Mouse Hypothalamus ». Endocrinology 152, no 6 (12 avril 2011) : 2353–63. http://dx.doi.org/10.1210/en.2010-1434.
Texte intégralCijsouw, Tony, Austin Ramsey, TuKiet Lam, Beatrice Carbone, Thomas Blanpied et Thomas Biederer. « Mapping the Proteome of the Synaptic Cleft through Proximity Labeling Reveals New Cleft Proteins ». Proteomes 6, no 4 (28 novembre 2018) : 48. http://dx.doi.org/10.3390/proteomes6040048.
Texte intégralHu, Xiaoge, Jian-hong Luo et Junyu Xu. « The Interplay between Synaptic Activity and Neuroligin Function in the CNS ». BioMed Research International 2015 (2015) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2015/498957.
Texte intégralRamsey, Austin M., Ai-Hui Tang, Tara A. LeGates, Xu-Zhuo Gou, Beatrice E. Carbone, Scott M. Thompson, Thomas Biederer et Thomas A. Blanpied. « Subsynaptic positioning of AMPARs by LRRTM2 controls synaptic strength ». Science Advances 7, no 34 (août 2021) : eabf3126. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abf3126.
Texte intégralLu, Cecilia S., Bo Zhai, Alex Mauss, Matthias Landgraf, Stephen Gygi et David Van Vactor. « MicroRNA-8 promotes robust motor axon targeting by coordinate regulation of cell adhesion molecules during synapse development ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 369, no 1652 (26 septembre 2014) : 20130517. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2013.0517.
Texte intégralZambonino, Marjorie, et Pamela Pereira. « The structure of Neurexin 1α (n1α) and its role as synaptic organizer ». Bionatura 4, no 2 (15 mai 2019) : 883–86. http://dx.doi.org/10.21931/rb/2019.04.02.12.
Texte intégralKreienkamp, H. J., M. Soltau, D. Richter et T. Böckers. « Interaction of G-protein-coupled receptors with synaptic scaffolding proteins ». Biochemical Society Transactions 30, no 4 (1 août 2002) : 464–68. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300464.
Texte intégralGoethe, Eric A., Benjamin Deneen, Jeffrey Noebels et Ganesh Rao. « The Role of Hyperexcitability in Gliomagenesis ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 1 (1 janvier 2023) : 749. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24010749.
Texte intégralKuhl, D., T. E. Kennedy, A. Barzilai et E. R. Kandel. « Long-term sensitization training in Aplysia leads to an increase in the expression of BiP, the major protein chaperon of the ER. » Journal of Cell Biology 119, no 5 (1 décembre 1992) : 1069–76. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.119.5.1069.
Texte intégralLoomis, Connor, Aliyah Stephens, Remi Janicot, Usman Baqai, Laura Drebushenko et Jennifer Round. « Identification of MAGUK scaffold proteins as intracellular binding partners of synaptic adhesion protein Slitrk2 ». Molecular and Cellular Neuroscience 103 (mars 2020) : 103465. http://dx.doi.org/10.1016/j.mcn.2019.103465.
Texte intégralFigiel, Izabela, Patrycja K. Kruk, Monika Zaręba-Kozioł, Paulina Rybak, Monika Bijata, Jakub Wlodarczyk et Joanna Dzwonek. « MMP-9 Signaling Pathways That Engage Rho GTPases in Brain Plasticity ». Cells 10, no 1 (15 janvier 2021) : 166. http://dx.doi.org/10.3390/cells10010166.
Texte intégralYang, Xiaojuan, et Wim Annaert. « The Nanoscopic Organization of Synapse Structures : A Common Basis for Cell Communication ». Membranes 11, no 4 (30 mars 2021) : 248. http://dx.doi.org/10.3390/membranes11040248.
Texte intégralBeumer, Kelly, Heinrich J. G. Matthies, Amber Bradshaw et Kendal Broadie. « Integrins regulate DLG/FAS2 via a CaM kinase II-dependent pathway to mediate synapse elaboration and stabilization during postembryonic development ». Development 129, no 14 (15 juillet 2002) : 3381–91. http://dx.doi.org/10.1242/dev.129.14.3381.
Texte intégralChen, Xiumin, Yuko Fukata, Masaki Fukata et Roger A. Nicoll. « MAGUKs are essential, but redundant, in long-term potentiation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 28 (9 juillet 2021) : e2107585118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2107585118.
Texte intégralSytnyk, Vladimir, Iryna Leshchyns'ka, Alexander G. Nikonenko et Melitta Schachner. « NCAM promotes assembly and activity-dependent remodeling of the postsynaptic signaling complex ». Journal of Cell Biology 174, no 7 (21 septembre 2006) : 1071–85. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200604145.
Texte intégralYagishita-Kyo, Nan, Minami Harada, Tomoko Uekita, Kei Maruyama, Yuki Ikai, Chihiro Koshimoto et Sosuke Yagishita. « The effect of sex hormones on the interaction between synaptic adhesion proteins concerned with sociality ». Proceedings for Annual Meeting of The Japanese Pharmacological Society 92 (2019) : 2—P—003. http://dx.doi.org/10.1254/jpssuppl.92.0_2-p-003.
Texte intégralTaylor, Sara C., Sarah L. Ferri, Mahip Grewal, Zoe Smernoff, Maja Bucan, Joshua A. Weiner, Ted Abel et Edward S. Brodkin. « The Role of Synaptic Cell Adhesion Molecules and Associated Scaffolding Proteins in Social Affiliative Behaviors ». Biological Psychiatry 88, no 6 (septembre 2020) : 442–51. http://dx.doi.org/10.1016/j.biopsych.2020.02.012.
Texte intégralAli, Heba, Lena Marth et Dilja Krueger-Burg. « Neuroligin-2 as a central organizer of inhibitory synapses in health and disease ». Science Signaling 13, no 663 (22 décembre 2020) : eabd8379. http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.abd8379.
Texte intégralSchmerl, Bettina, Niclas Gimber, Benno Kuropka, Alexander Stumpf, Jakob Rentsch, Stella-Amrei Kunde, Judith von Sivers et al. « The synaptic scaffold protein MPP2 interacts with GABAA receptors at the periphery of the postsynaptic density of glutamatergic synapses ». PLOS Biology 20, no 3 (21 mars 2022) : e3001503. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3001503.
Texte intégralMuellerleile, Julia, Matej Vnencak, Mohammad Valeed Ahmed Sethi, Tassilo Jungenitz, Stephan W. Schwarzacher et Peter Jedlicka. « Increased Network Inhibition in the Dentate Gyrus of Adult Neuroligin-4 Knock-Out Mice ». eneuro 10, no 4 (avril 2023) : ENEURO.0471–22.2023. http://dx.doi.org/10.1523/eneuro.0471-22.2023.
Texte intégralHsueh, Yi-Ping, Fu-Chia Yang, Viktor Kharazia, Scott Naisbitt, Alexandra R. Cohen, Richard J. Weinberg et Morgan Sheng. « Direct Interaction of CASK/LIN-2 and Syndecan Heparan Sulfate Proteoglycan and Their Overlapping Distribution in Neuronal Synapses ». Journal of Cell Biology 142, no 1 (13 juillet 1998) : 139–51. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.142.1.139.
Texte intégralWright, John W., et Joseph W. Harding. « Contributions of Matrix Metalloproteinases to Neural Plasticity, Habituation, Associative Learning and Drug Addiction ». Neural Plasticity 2009 (2009) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2009/579382.
Texte intégralLievens, Patricia Marie-Jeanne, Tatiana Kuznetsova, Gaga Kochlamazashvili, Fabrizia Cesca, Natalya Gorinski, Dalia Abdel Galil, Volodimir Cherkas et al. « ZDHHC3 Tyrosine Phosphorylation Regulates Neural Cell Adhesion Molecule Palmitoylation ». Molecular and Cellular Biology 36, no 17 (31 mai 2016) : 2208–25. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00144-16.
Texte intégralLevinson, Joshua N., et Alaa El-Husseini. « New Players Tip the Scales in the Balance between Excitatory and Inhibitory Synapses ». Molecular Pain 1 (1 janvier 2005) : 1744–8069. http://dx.doi.org/10.1186/1744-8069-1-12.
Texte intégralMizoguchi, Hiroyuki, Kiyofumi Yamada et Toshitaka Nabeshima. « Matrix Metalloproteinases Contribute to Neuronal Dysfunction in Animal Models of Drug Dependence, Alzheimer's Disease, and Epilepsy ». Biochemistry Research International 2011 (2011) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2011/681385.
Texte intégralTakano, Tetsuya. « Comprehensive identification of molecules at synapses and non-synaptic cell-adhesion structure ». Impact 2023, no 3 (21 septembre 2023) : 46–48. http://dx.doi.org/10.21820/23987073.2023.3.46.
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