Articles de revues sur le sujet « Substrats interactifs »
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Chen, Xiaobo, Jiayue Chen, Bing Yan, Wei Zhang, Luke W. Guddat, Xiang Liu et Zihe Rao. « Structural basis for the broad substrate specificity of two acyl-CoA dehydrogenases FadE5 from mycobacteria ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 28 (29 juin 2020) : 16324–32. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2002835117.
Texte intégralKim, Ikjin, Kaixia Mi et Hai Rao. « Multiple Interactions of Rad23 Suggest a Mechanism for Ubiquitylated Substrate Delivery Important in Proteolysis ». Molecular Biology of the Cell 15, no 7 (juillet 2004) : 3357–65. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-11-0835.
Texte intégralLim, Jia Jia, Youngjin Lee, Tue Tu Ly, Jung Youn Kang, Jung-Gyu Lee, Jun Yop An, Hyung-Seop Youn et al. « Structural insights into the interaction of p97 N-terminus domain and VBM in rhomboid protease, RHBDL4 ». Biochemical Journal 473, no 18 (12 septembre 2016) : 2863–80. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20160237.
Texte intégralCavitt, T. Brian, et Niyati Pathak. « Modeling Bacterial Attachment Mechanisms on Superhydrophobic and Superhydrophilic Substrates ». Pharmaceuticals 14, no 10 (26 septembre 2021) : 977. http://dx.doi.org/10.3390/ph14100977.
Texte intégralTsang, Yik Pui, Antonio Jesús López Quiñones, Letícia Salvador Vieira et Joanne Wang. « Interaction of ALK Inhibitors with Polyspecific Organic Cation Transporters and the Impact of Substrate-Dependent Inhibition on the Prediction of Drug–Drug Interactions ». Pharmaceutics 15, no 9 (13 septembre 2023) : 2312. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics15092312.
Texte intégralRittmann, B. E. « Microbiological Detoxification of Hazardous Organic Contaminants : The Crucial Role of Substrate Interactions ». Water Science and Technology 25, no 11 (1 juin 1992) : 403–10. http://dx.doi.org/10.2166/wst.1992.0319.
Texte intégralRoche, Sandra, Kasper Pedersen, Grainne Dunne, Denis Collins, Aoife Devery, John Crown, Martin Clynes et Robert O'Connor. « Pharmacological interactions of TKIs with the P-gp drug transport protein. » Journal of Clinical Oncology 30, no 15_suppl (20 mai 2012) : 2536. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2012.30.15_suppl.2536.
Texte intégralCourtade, Gaston, Reinhard Wimmer, Åsmund K. Røhr, Marita Preims, Alfons K. G. Felice, Maria Dimarogona, Gustav Vaaje-Kolstad et al. « Interactions of a fungal lytic polysaccharide monooxygenase with β-glucan substrates and cellobiose dehydrogenase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 21 (5 mai 2016) : 5922–27. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1602566113.
Texte intégralJabaiah, Abeer M., Jennifer A. Getz, Witold A. Witkowski, Jeanne A. Hardy et Patrick S. Daugherty. « Identifi cation of protease exosite-interacting peptides that enhance substrate cleavage kinetics ». Biological Chemistry 393, no 9 (1 septembre 2012) : 933–41. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2012-0162.
Texte intégralFAGHIHI, SHAHAB, HOJATOLLAH VALI et MARYAM TABRIZIAN. « EFFECTS OF CRYSTAL SIZE AND ORIENTATION OF SUBSTRATES ON CELL ADHESION : IMPLICATION FOR MEDICAL IMPLANTS ». International Journal of Modern Physics B 22, no 18n19 (30 juillet 2008) : 3069–81. http://dx.doi.org/10.1142/s0217979208047936.
Texte intégralJaya, Nomalie, Victor Garcia et Elizabeth Vierling. « Substrate binding site flexibility of the small heat shock protein molecular chaperones ». Proceedings of the National Academy of Sciences 106, no 37 (26 août 2009) : 15604–9. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0902177106.
Texte intégralBolduc, David M., Daniel R. Montagna, Yongli Gu, Dennis J. Selkoe et Michael S. Wolfe. « Nicastrin functions to sterically hinder γ-secretase–substrate interactions driven by substrate transmembrane domain ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 5 (22 décembre 2015) : E509—E518. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1512952113.
Texte intégralHadjicharalambous, Andreas, Alex J. Whale, Geylani Can, J. Mark Skehel, Jonathan M. Houseley et Philip Zegerman. « Checkpoint kinase interaction with DNA polymerase alpha regulates replication progression during stress ». Wellcome Open Research 8 (26 juillet 2023) : 327. http://dx.doi.org/10.12688/wellcomeopenres.19617.1.
Texte intégralZhong, Xiaoyan, Yuxian Shen, Petek Ballar, Andria Apostolou, Reuven Agami et Shengyun Fang. « AAA ATPase p97/Valosin-containing Protein Interacts with gp78, a Ubiquitin Ligase for Endoplasmic Reticulum-associated Degradation ». Journal of Biological Chemistry 279, no 44 (24 août 2004) : 45676–84. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m409034200.
Texte intégralFritz, Jutta, Alexander Strehblow, Andreas Taschner, Sandy Schopoff, Pawel Pasierbek et Michael F. Jantsch. « RNA-Regulated Interaction of Transportin-1 and Exportin-5 with the Double-Stranded RNA-Binding Domain Regulates Nucleocytoplasmic Shuttling of ADAR1 ». Molecular and Cellular Biology 29, no 6 (5 janvier 2009) : 1487–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01519-08.
Texte intégralKolo, K., et Ph Claeys. « In vitro formation of Ca-oxalates and the mineral glushinskite by fungal interaction with carbonate substrates and seawater ». Biogeosciences Discussions 2, no 2 (15 avril 2005) : 451–97. http://dx.doi.org/10.5194/bgd-2-451-2005.
Texte intégralZhang, Yuan-Wei, Sotiria Tavoulari, Steffen Sinning, Antoniya A. Aleksandrova, Lucy R. Forrest et Gary Rudnick. « Structural elements required for coupling ion and substrate transport in the neurotransmitter transporter homolog LeuT ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 38 (4 septembre 2018) : E8854—E8862. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1716870115.
Texte intégralShrestha, Rashmi, et Chittaranjan Das. « Crystal structure of the Thr316Ala mutant of a yeast JAMM deubiquitinase : implication of active-site loop dynamics in catalysis ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 77, no 6 (24 mai 2021) : 163–70. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21005124.
Texte intégralPfefferkorn, Hermann W., et Karlfried Fuchs. « A field classification of fossil plant substrate interactions ». Neues Jahrbuch für Geologie und Paläontologie - Abhandlungen 183, no 1-3 (20 décembre 1991) : 17–36. http://dx.doi.org/10.1127/njgpa/183/1991/17.
Texte intégralGoldman, Samuel, Ria Das, Kevin K. Yang et Connor W. Coley. « Machine learning modeling of family wide enzyme-substrate specificity screens ». PLOS Computational Biology 18, no 2 (10 février 2022) : e1009853. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1009853.
Texte intégralZhao, Shiji, Fanglue Ni, Tianyin Qiu, Jacob T. Wolff, Shiou-Chuan Tsai et Ray Luo. « Molecular Basis for Polyketide Ketoreductase–Substrate Interactions ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 20 (13 octobre 2020) : 7562. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21207562.
Texte intégralGnoth, Kathrin, Joachim Wolfgang Bär, Fred Rosche, Jens-Ulrich Rahfeld et Hans-Ulrich Demuth. « Contribution of amino acids in the active site of dipeptidyl peptidase 4 to the catalytic action of the enzyme ». PLOS ONE 19, no 4 (16 avril 2024) : e0289239. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0289239.
Texte intégralKang, Ming-Hsi, et Bruce W. Banfield. « Pseudorabies Virus Tegument Protein Us2 Recruits the Mitogen-Activated Protein Kinase Extracellular-Regulated Kinase (ERK) to Membranes through Interaction with the ERK Common Docking Domain ». Journal of Virology 84, no 17 (16 juin 2010) : 8398–408. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00794-10.
Texte intégralNgoei, Kevin R. W., Bruno Catimel, Nicole Church, Daisy S. Lio, Con Dogovski, Matthew A. Perugini, Paul M. Watt, Heung-Chin Cheng, Dominic C. H. Ng et Marie A. Bogoyevitch. « Characterization of a novel JNK (c-Jun N-terminal kinase) inhibitory peptide ». Biochemical Journal 434, no 3 (24 février 2011) : 399–413. http://dx.doi.org/10.1042/bj20101244.
Texte intégralWang, S. F., W. K. Fong, W. Wang, K. K. Leung et C. Surya. « Growth of SnS van der Waals Epitaxies on Layered Substrates ». MRS Proceedings 1493 (2013) : 213–17. http://dx.doi.org/10.1557/opl.2013.234.
Texte intégralACUÑA, SERGIO M., MARIA A. SANCHEZ et PEDRO G. TOLEDO. « SURFACE FORCES AND ADHESION BETWEEN ELECTROLYTIC COPPER CATHODE SURFACES AND MICROSPHERE SURFACES OF GLASS AND POLYSTYRENE IN AQUEOUS ELECTROLYTE SOLUTIONS ». International Journal of Nanoscience 03, no 04n05 (août 2004) : 499–510. http://dx.doi.org/10.1142/s0219581x04002309.
Texte intégralSarver, Jeffrey G., Wieslaw A. Klis, James P. Byers et Paul W. Erhardt. « Microplate Screening of the Differential Effects of Test Agents on Hoechst 33342, Rhodamine 123, and Rhodamine 6G Accumulation in Breast Cancer Cells that Overexpress P-Glycoprotein ». Journal of Biomolecular Screening 7, no 1 (février 2002) : 29–34. http://dx.doi.org/10.1177/108705710200700105.
Texte intégralChen, Jiayao, Jing Li, Lirong Xu, Wei Hong, Yuzhao Yang et Xudong Chen. « The Glass-Transition Temperature of Supported PMMA Thin Films with Hydrogen Bond/Plasmonic Interface ». Polymers 11, no 4 (2 avril 2019) : 601. http://dx.doi.org/10.3390/polym11040601.
Texte intégralZakaria, Yusdar, Cut Intan Novita et Samadi Samadi. « Efektivitas Fermentasi dengan Sumber Substrat yang Berbeda Terhadap Kualitas Jerami Padi ». Jurnal Agripet 13, no 1 (1 avril 2013) : 22–25. http://dx.doi.org/10.17969/agripet.v13i1.548.
Texte intégralLee, Kyeong-Ryoon, Ji-Eun Chang, Jongmin Yoon, Hyojeong Jin et Yoon-Jee Chae. « Findings on In Vitro Transporter-Mediated Drug Interactions and Their Follow-Up Actions for Labeling : Analysis of Drugs Approved by US FDA between 2017 and 2021 ». Pharmaceutics 14, no 10 (29 septembre 2022) : 2078. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics14102078.
Texte intégralOLIVEIRA JUNIOR, VALDIR MOURA DE, THAYS SOUSA LOPES, JOÃO VALDENOR PEREIRA FILHO, JAILDO RIBEIRO BARBOSA, ROBERT WILLIAM FERREIRA SOARES et CARMEM CRISTINA MARECO DE SOUSA PEREIRA. « CRESCIMENTO VEGETATIVO DA MORINGA EM DISTINTOS REGIMES DE IRRIGAÇÃO ASSOCIADOS A COMPOSIÇÕES DE DIFERENTES SUBSTRATOS ». IRRIGA 1, no 4 (23 décembre 2021) : 646–52. http://dx.doi.org/10.15809/irriga.2021v1n4p646-652.
Texte intégralBersani, Massimo, Bruno Morten, Maria Prudenziati et Alessandro Gualtieri. « Interactions between lead oxide and ceramic substrates for thick film technology ». Journal of Materials Research 12, no 2 (février 1997) : 501–8. http://dx.doi.org/10.1557/jmr.1997.0072.
Texte intégralChen, Li, et Kiran Madura. « Rad23 Promotes the Targeting of Proteolytic Substrates to the Proteasome ». Molecular and Cellular Biology 22, no 13 (1 juillet 2002) : 4902–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.22.13.4902-4913.2002.
Texte intégralJohnson, Jill L., et Elizabeth A. Craig. « An Essential Role for the Substrate-Binding Region of Hsp40s in Saccharomyces cerevisiae ». Journal of Cell Biology 152, no 4 (19 février 2001) : 851–56. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.152.4.851.
Texte intégralAzzahra, Annisyaban Fatiha, Regaputra Satria Janitra, Wahyu Widayat, Farhan Azhwin Maulana, Safri Ishmayana et Muhammad Yusuf. « Analisis Interaksi ?-Amilase Bacillus licheniformis (BLA) dan Mutannya (MTBLA) dengan Maltoheptaosa pada Suhu Tinggi menggunakan Metode In Silico ». Jurnal Sains dan Kesehatan 5, no 6 (31 décembre 2023) : 972–84. http://dx.doi.org/10.25026/jsk.v5i6.2013.
Texte intégralGour-Salin, B. J., P. Lachance, M. C. Magny, C. Plouffe, R. Ménard et A. C. Storer. « E64 [trans-epoxysuccinyl-l-leucylamido-(4-guanidino)butane] analogues as inhibitors of cysteine proteinases : investigation of S2 subsite interactions ». Biochemical Journal 299, no 2 (15 avril 1994) : 389–92. http://dx.doi.org/10.1042/bj2990389.
Texte intégralTang, Jordan, et Gerald Koelsch. « A Possible Function of the Flaps of Aspartic Proteases : The Capture of Substrate Side Chains Determines the Specificity of Cleavage Positions ». Protein & ; Peptide Letters 2, no 1 (août 1995) : 257–65. http://dx.doi.org/10.2174/092986652904220523163110.
Texte intégralAmimoto, Ikumi, Rino Watanabe et Yoshiaki Hirano. « Cell Behavior on Peptide-Immobilized Substrate with Cell Aggregation Inducing Property ». Processes 10, no 9 (5 septembre 2022) : 1779. http://dx.doi.org/10.3390/pr10091779.
Texte intégralOstrowska, Natalia, Michael Feig et Joanna Trylska. « Varying molecular interactions explain aspects of crowder-dependent enzyme function of a viral protease ». PLOS Computational Biology 19, no 4 (25 avril 2023) : e1011054. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1011054.
Texte intégralTramonte, Rafael Prandini, Nicolli Cristina Osório, Flávio Henrique Ragonha, Gisele Daiane Pinha, Liliana Rodrigues et Roger Paulo Mormul. « Periphyton consumption by an invasive snail species is greater in simplified than in complex habitats ». Canadian Journal of Zoology 97, no 1 (janvier 2019) : 13–21. http://dx.doi.org/10.1139/cjz-2017-0359.
Texte intégralBIONDI, Ricardo M., et Angel R. NEBREDA. « Signalling specificity of Ser/Thr protein kinases through docking-site-mediated interactions ». Biochemical Journal 372, no 1 (15 mai 2003) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021641.
Texte intégralMANNSFELD, STEFAN C. B., et TORSTEN FRITZ. « ADVANCED MODELLING OF EPITAXIAL ORDERING OF ORGANIC LAYERS ON CRYSTALLINE SURFACES ». Modern Physics Letters B 20, no 11 (10 mai 2006) : 585–605. http://dx.doi.org/10.1142/s0217984906011189.
Texte intégralAcheson, A., J. L. Sunshine et U. Rutishauser. « NCAM polysialic acid can regulate both cell-cell and cell-substrate interactions. » Journal of Cell Biology 114, no 1 (1 juillet 1991) : 143–53. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.114.1.143.
Texte intégralMatsui, Toshiaki, Hiroaki Tsujimoto, Hiroki Muroyama et Koichi Eguchi. « Interfacial Interaction Between Ni and Oxide in SOFC Anodes ». ECS Meeting Abstracts MA2023-01, no 54 (28 août 2023) : 37. http://dx.doi.org/10.1149/ma2023-015437mtgabs.
Texte intégralAmano, Mutsuki, Tomonari Hamaguchi, Md Hasanuzzaman Shohag, Kei Kozawa, Katsuhiro Kato, Xinjian Zhang, Yoshimitsu Yura et al. « Kinase-interacting substrate screening is a novel method to identify kinase substrates ». Journal of Cell Biology 209, no 6 (22 juin 2015) : 895–912. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201412008.
Texte intégralImmovilli, Simona, Bruno Morten, Maria Prudenziati, Alessandro Gualtieri et Massimo Bersani. « Interactions between bismuth oxide and ceramic substrates for thick film technology ». Journal of Materials Research 13, no 7 (juillet 1998) : 1865–74. http://dx.doi.org/10.1557/jmr.1998.0265.
Texte intégralPrabu-Jeyabalan, Moses, Ellen A. Nalivaika, Nancy M. King et Celia A. Schiffer. « Viability of a Drug-Resistant Human Immunodeficiency Virus Type 1 Protease Variant : Structural Insights for Better Antiviral Therapy ». Journal of Virology 77, no 2 (15 janvier 2003) : 1306–15. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.2.1306-1315.2003.
Texte intégralJoughin, Brian A., Chengcheng Liu, Douglas A. Lauffenburger, Christopher W. V. Hogue et Michael B. Yaffe. « Protein kinases display minimal interpositional dependence on substrate sequence : potential implications for the evolution of signalling networks ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 367, no 1602 (19 septembre 2012) : 2574–83. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2012.0010.
Texte intégralFadzli, Fatin Syahirah, Showkat Ahmad Bhawani et Rania Edrees Adam Mohammad. « Microbial Fuel Cell : Recent Developments in Organic Substrate Use and Bacterial Electrode Interaction ». Journal of Chemistry 2021 (29 juin 2021) : 1–16. http://dx.doi.org/10.1155/2021/4570388.
Texte intégralNgo, Son Tung, Phuong Duy Tran-Le, Giap T. Ho, Loan Q. Le, Le Minh Bui, Bao Khanh Vu, Huong Thi Thu Phung, Hoang-Dung Nguyen, Thanh-Sang Vo et Van V. Vu. « Interaction of carbohydrate binding module 20 with starch substrates ». RSC Advances 9, no 43 (2019) : 24833–42. http://dx.doi.org/10.1039/c9ra01981b.
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