Articles de revues sur le sujet « Structural Modeling - Heme Enzymes »
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Jóźwik, Ilona K., Martin Litzenburger, Yogan Khatri, Alexander Schifrin, Marco Girhard, Vlada Urlacher, Andy-Mark W. H. Thunnissen et Rita Bernhardt. « Structural insights into oxidation of medium-chain fatty acids and flavanone by myxobacterial cytochrome P450 CYP267B1 ». Biochemical Journal 475, no 17 (11 septembre 2018) : 2801–17. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20180402.
Texte intégralRobins, Tiina, Jonas Carlsson, Maria Sunnerhagen, Anna Wedell et Bengt Persson. « Molecular Model of Human CYP21 Based on Mammalian CYP2C5 : Structural Features Correlate with Clinical Severity of Mutations Causing Congenital Adrenal Hyperplasia ». Molecular Endocrinology 20, no 11 (1 novembre 2006) : 2946–64. http://dx.doi.org/10.1210/me.2006-0172.
Texte intégralSantana, Margarida, Manuela M. Pereira, Nuno P. Elias, Cláudio M. Soares et Miguel Teixeira. « Gene Cluster of Rhodothermus marinusHigh-Potential Iron-Sulfur Protein:Oxygen Oxidoreductase, acaa3-Type Oxidase Belonging to the Superfamily of Heme-Copper Oxidases ». Journal of Bacteriology 183, no 2 (15 janvier 2001) : 687–99. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.2.687-699.2001.
Texte intégralScaffa, Alejandro, George A. Tollefson, Hongwei Yao, Salu Rizal, Joselynn Wallace, Nathalie Oulhen, Jennifer F. Carr, Katy Hegarty, Alper Uzun et Phyllis A. Dennery. « Identification of Heme Oxygenase-1 as a Putative DNA-Binding Protein ». Antioxidants 11, no 11 (28 octobre 2022) : 2135. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11112135.
Texte intégralTimmins, Amy, et Sam P. de Visser. « A Comparative Review on the Catalytic Mechanism of Nonheme Iron Hydroxylases and Halogenases ». Catalysts 8, no 8 (31 juillet 2018) : 314. http://dx.doi.org/10.3390/catal8080314.
Texte intégralJortzik, Esther, Kathleen Zocher, Antje Isernhagen, Boniface M. Mailu, Stefan Rahlfs, Giampietro Viola, Sergio Wittlin, Nicholas H. Hunt, Heiko Ihmels et Katja Becker. « Benzo[b]quinolizinium Derivatives Have a Strong Antimalarial Activity and Inhibit Indoleamine Dioxygenase ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 60, no 1 (12 octobre 2015) : 115–25. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01066-15.
Texte intégralKrone, Nils, Yulia Grischuk, Marina Müller, Ruth Elisabeth Volk, Joachim Grötzinger, Paul-Martin Holterhus, Wolfgang G. Sippell et Felix G. Riepe. « Analyzing the Functional and Structural Consequences of Two Point Mutations (P94L and A368D) in the CYP11B1 Gene Causing Congenital Adrenal Hyperplasia Resulting from 11-Hydroxylase Deficiency ». Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 91, no 7 (1 juillet 2006) : 2682–88. http://dx.doi.org/10.1210/jc.2006-0209.
Texte intégralYadav, Rahul, et Emily E. Scott. « Endogenous insertion of non-native metalloporphyrins into human membrane cytochrome P450 enzymes ». Journal of Biological Chemistry 293, no 43 (14 septembre 2018) : 16623–34. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.005417.
Texte intégralAfonso, S. G., R. Enriquez de Salamanca et A. M. Del C. Batlle. « Porphyrin-induced protein structural alterations of heme enzymes ». International Journal of Biochemistry & ; Cell Biology 29, no 8-9 (août 1997) : 1113–21. http://dx.doi.org/10.1016/s1357-2725(97)00045-9.
Texte intégralShteinman, A. A. « Structural-functional modeling of non-heme oxygenases ». Russian Chemical Bulletin 60, no 7 (juillet 2011) : 1290–300. http://dx.doi.org/10.1007/s11172-011-0197-5.
Texte intégralPiontek, K. « Structural biology of ligninolytic enzymes : laccases and heme peroxidases ». Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 61, a1 (23 août 2005) : c122. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767305094857.
Texte intégralZuccarello, Lidia, Catarina Barbosa, Smilja Todorovic et Célia M. Silveira. « Electrocatalysis by Heme Enzymes—Applications in Biosensing ». Catalysts 11, no 2 (6 février 2021) : 218. http://dx.doi.org/10.3390/catal11020218.
Texte intégralNemukhin, A. V., B. L. Grigorenko, I. A. Topol et S. K. Burt. « Modeling dioxygen binding to the non-heme iron-containing enzymes ». International Journal of Quantum Chemistry 106, no 10 (2006) : 2184–90. http://dx.doi.org/10.1002/qua.20910.
Texte intégralEmerson, Joseph P, Erik R Farquhar et Lawrence Que. « Structural “Snapshots” along Reaction Pathways of Non-Heme Iron Enzymes ». Angewandte Chemie International Edition 46, no 45 (8 octobre 2007) : 8553–56. http://dx.doi.org/10.1002/anie.200703057.
Texte intégralMatsunaga, Isamu, et Yoshitsugu Shiro. « Peroxide-utilizing biocatalysts : structural and functional diversity of heme-containing enzymes ». Current Opinion in Chemical Biology 8, no 2 (avril 2004) : 127–32. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2004.01.001.
Texte intégralPark, Hyunchang, et Dongwhan Lee. « Ligand Taxonomy for Bioinorganic Modeling of Dioxygen‐Activating Non‐Heme Iron Enzymes ». Chemistry – A European Journal 26, no 27 (17 mars 2020) : 5916–26. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201904975.
Texte intégralWu, Ruiying, Eric Patrick Skaar, Rongguang Zhang, Grazyna Joachimiak, Piotr Gornicki, Olaf Schneewind et Andrzej Joachimiak. « Staphylococcus aureusIsdG and IsdI, Heme-degrading Enzymes with Structural Similarity to Monooxygenases ». Journal of Biological Chemistry 280, no 4 (31 octobre 2004) : 2840–46. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m409526200.
Texte intégralCarrasco, Maria C., et Shabnam Hematian. « (Hydr)oxo-bridged heme complexes : From structure to reactivity ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 23, no 11n12 (décembre 2019) : 1286–307. http://dx.doi.org/10.1142/s1088424619300258.
Texte intégralHa, Edward H., Raymond Y. N. Ho, James F. Kisiel et Joan Selverstone Valentine. « Modeling the Reactivity of .alpha.-Ketoglutarate-Dependent Non-Heme Iron(II)-Containing Enzymes ». Inorganic Chemistry 34, no 9 (avril 1995) : 2265–66. http://dx.doi.org/10.1021/ic00113a002.
Texte intégralZambrano, Gerardo, Emmanuel Ruggiero, Anna Malafronte, Marco Chino, Ornella Maglio, Vincenzo Pavone, Flavia Nastri et Angela Lombardi. « Artificial Heme Enzymes for the Construction of Gold-Based Biomaterials ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 10 (24 septembre 2018) : 2896. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19102896.
Texte intégralValle-Altamirano, Rodolfo G., Maria Camilla Baratto, Isidro Badillo-Ramírez, Francisco Gasteazoro, Rebecca Pogni, José M. Saniger et Brenda Valderrama. « Identification of Fe(iii)–OH species as a catalytic intermediate in plant peroxidases at high H2O2 concentration ». New Journal of Chemistry 46, no 10 (2022) : 4579–86. http://dx.doi.org/10.1039/d1nj04837f.
Texte intégralMukherjee, Jhumpa, et Sriparna Ray. « Structurally Characterized Non-Heme Fe(IV)Oxo Complexes : A Brief Overview ». Asian Journal of Chemistry 34, no 11 (2022) : 2771–85. http://dx.doi.org/10.14233/ajchem.2022.23863.
Texte intégralTodorovic, Smilja, Catarina Barbosa, Lidia Zuccarello et Celia M. Silveira. « Vibrational Spectro-Electrochemistry of Heme Proteins ». ECS Meeting Abstracts MA2022-01, no 14 (7 juillet 2022) : 963. http://dx.doi.org/10.1149/ma2022-0114963mtgabs.
Texte intégralSugimoto, Hiroshi, Youichi Naoe, Nozomi Nakamura, Akihiro Doi et Yoshitsugu Shiro. « Inward-facing conformation of the bacterial heme transporter ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C1500. http://dx.doi.org/10.1107/s205327331408499x.
Texte intégralMirts, Evan N., Igor D. Petrik, Parisa Hosseinzadeh, Mark J. Nilges et Yi Lu. « A designed heme-[4Fe-4S] metalloenzyme catalyzes sulfite reduction like the native enzyme ». Science 361, no 6407 (13 septembre 2018) : 1098–101. http://dx.doi.org/10.1126/science.aat8474.
Texte intégralSiitonen, Vilja, Brinda Selvaraj, Laila Niiranen, Ylva Lindqvist, Gunter Schneider et Mikko Metsä-Ketelä. « Divergent non-heme iron enzymes in the nogalamycin biosynthetic pathway ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 19 (25 avril 2016) : 5251–56. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1525034113.
Texte intégralLi, Huiying, et Thomas L. Poulos. « Structural variation in heme enzymes : a comparative analysis of peroxidase and P450 crystal structures ». Structure 2, no 6 (juin 1994) : 461–64. http://dx.doi.org/10.1016/s0969-2126(00)00046-0.
Texte intégralGumiero, Andrea, Emma J. Murphy, Clive L. Metcalfe, Peter C. E. Moody et Emma Lloyd Raven. « An analysis of substrate binding interactions in the heme peroxidase enzymes : A structural perspective ». Archives of Biochemistry and Biophysics 500, no 1 (août 2010) : 13–20. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2010.02.015.
Texte intégralCRISTINO, MARIA DA GLÓRIA G., CARLA CAROLINA F. DE MENESES, MALÚCIA MARQUES SOEIRO, JOÃO ELIAS V. FERREIRA, ANTONIO FLORÊNCIO DE FIGUEIREDO, JARDEL PINTO BARBOSA, RUTH C. O. DE ALMEIDA, JOSÉ C. PINHEIRO et ANDRÉIA DE LOURDES R. PINHEIRO. « COMPUTATIONAL MODELING OF ANTIMALARIAL 10-SUBSTITUTED DEOXOARTEMISININS ». Journal of Theoretical and Computational Chemistry 11, no 02 (avril 2012) : 241–63. http://dx.doi.org/10.1142/s0219633612500162.
Texte intégralLinde, Dolores, Elena Santillana, Elena Fernández-Fueyo, Alejandro González-Benjumea, Juan Carro, Ana Gutiérrez, Angel T. Martínez et Antonio Romero. « Structural Characterization of Two Short Unspecific Peroxygenases : Two Different Dimeric Arrangements ». Antioxidants 11, no 5 (30 avril 2022) : 891. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11050891.
Texte intégralRai, Amrita, Johann P. Klare, Patrick Y. A. Reinke, Felix Englmaier, Jörg Fohrer, Roman Fedorov, Manuel H. Taft et al. « Structural and Biochemical Characterization of a Dye-Decolorizing Peroxidase from Dictyostelium discoideum ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 12 (10 juin 2021) : 6265. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22126265.
Texte intégralFix, Isabelle, Lorenz Heidinger, Thorsten Friedrich et Gunhild Layer. « The Radical SAM Heme Synthase AhbD from Methanosarcina barkeri Contains Two Auxiliary [4Fe-4S] Clusters ». Biomolecules 13, no 8 (18 août 2023) : 1268. http://dx.doi.org/10.3390/biom13081268.
Texte intégralHagadorn, John R., Lawrence Que et William B. Tolman. « A Bulky Benzoate Ligand for Modeling the Carboxylate-Rich Active Sites of Non-Heme Diiron Enzymes ». Journal of the American Chemical Society 120, no 51 (décembre 1998) : 13531–32. http://dx.doi.org/10.1021/ja983333t.
Texte intégralMahor, Durga, Julia Püschmann, Diederik R. Adema, Marc J. F. Strampraad et Peter-Leon Hagedoorn. « Unexpected photosensitivity of the well-characterized heme enzyme chlorite dismutase ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 25, no 8 (28 octobre 2020) : 1129–38. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-020-01826-8.
Texte intégralSugishima, Masakazu, Kei Wada et Keiichi Fukuyama. « Recent Advances in the Understanding of the Reaction Chemistries of the Heme Catabolizing Enzymes HO and BVR Based on High Resolution Protein Structures ». Current Medicinal Chemistry 27, no 21 (15 juin 2020) : 3499–518. http://dx.doi.org/10.2174/0929867326666181217142715.
Texte intégralSubedi, Pradeep, Hackwon Do, Jun Hyuck Lee et Tae-Jin Oh. « Crystal Structure and Biochemical Analysis of a Cytochrome P450 CYP101D5 from Sphingomonas echinoides ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 21 (1 novembre 2022) : 13317. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232113317.
Texte intégralGuleria, Praveen, et Sudesh Kumar Yadav. « Insights into Steviol Glycoside Biosynthesis Pathway Enzymes Through Structural Homology Modeling ». American Journal of Biochemistry and Molecular Biology 3, no 1 (15 décembre 2012) : 1–19. http://dx.doi.org/10.3923/ajbmb.2013.1.19.
Texte intégralBabandi, Abba, Chioma A. Anosike, Lawrence U. S. Ezeanyika, Kemal Yelekçi et Abdullahi Ibrahim Uba. « Molecular modeling studies of some phytoligands from Ficus sycomorus fraction as potential inhibitors of cytochrome CYP6P3 enzyme of Anopheles coluzzii ». Jordan Journal of Pharmaceutical Sciences 15, no 2 (1 juin 2022) : 258–75. http://dx.doi.org/10.35516/jjps.v15i2.324.
Texte intégralStiborová, Marie, Markéta Mikšanová, Václav Martínek et Eva Frei. « Heme Peroxidases : Structure, Function, Mechanism and Involvement in Activation of Carcinogens. A Review ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 65, no 3 (2000) : 297–325. http://dx.doi.org/10.1135/cccc20000297.
Texte intégralHeider, Johann, Maciej Szaleniec, Katharina Sünwoldt et Matthias Boll. « Ethylbenzene Dehydrogenase and Related Molybdenum Enzymes Involved in Oxygen-Independent Alkyl Chain Hydroxylation ». Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 26, no 1-3 (2016) : 45–62. http://dx.doi.org/10.1159/000441357.
Texte intégralOliveira, Ricardo N. S., Sara R. M. M. de Aguiar et Sofia R. Pauleta. « Coordination of the N-Terminal Heme in the Non-Classical Peroxidase from Escherichia coli ». Molecules 28, no 12 (7 juin 2023) : 4598. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28124598.
Texte intégralFranceschi, Lucia De, Mariarita Bertoldi, Maria Domenica Cappellini, Luigia De Falco, Sara Santos Franco, Luisa Ronzoni, Francesco Turrini, Alessandra Colancecco, Clara Camaschella et Achille Iolascon. « OXIDATIVE STRESS MODULATES HEME LEVELS and INDUCES PEROXIREDOXIN-2 IN β THALASSEMIC ERYTHROPOIESIS as NOVEL CYTOPROTECTIVE RESPONSE ». Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : 4266. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.4266.4266.
Texte intégralChatfield, David C., et Alexander N. Morozov. « Influence of Conserved Structural Elements of the Proximal Pocket in HEME-Thiolate Enzymes on Oxygen Insertion Reactions ». Biophysical Journal 114, no 3 (février 2018) : 585a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2017.11.3202.
Texte intégralAndersson, Laura A., Anna K. Johnson, Melissa D. Simms et Timothy R. Willingham. « Comparative analysis of catalases : spectral evidence against heme-bound water for the solution enzymes ». FEBS Letters 370, no 1-2 (14 août 1995) : 97–100. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(95)00651-o.
Texte intégralMajumdar, Amit, et Sabyasachi Sarkar. « Bioinorganic chemistry of molybdenum and tungsten enzymes : A structural–functional modeling approach ». Coordination Chemistry Reviews 255, no 9-10 (mai 2011) : 1039–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2010.11.027.
Texte intégralZiemys, A., et J. Kulys. « Heme peroxidase clothing and inhibition with polyphenolic substances revealed by molecular modeling ». Computational Biology and Chemistry 29, no 2 (avril 2005) : 83–90. http://dx.doi.org/10.1016/j.compbiolchem.2004.12.007.
Texte intégralAbraham, Nader G., Jean-Michel Camadro, Sylvia T. Hoffstein et Richard D. Levere. « Effects of iron deficiency and chronic iron overloading on mitochondrial heme biosynthetic enzymes in rat liver ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 870, no 2 (mars 1986) : 339–49. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(86)90238-4.
Texte intégralNóbrega, Cláudia S., Ana Luísa Carvalho, Maria João Romão et Sofia R. Pauleta. « Structural Characterization of Neisseria gonorrhoeae Bacterial Peroxidase—Insights into the Catalytic Cycle of Bacterial Peroxidases ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 7 (26 mars 2023) : 6246. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24076246.
Texte intégralWan, Dun, Li Fu Liao et Ying Wu Lin. « Impacts of Uranyl Ion on the Structure and Function of Cytochrome b5 His39Ser Mutant ». Advanced Materials Research 455-456 (janvier 2012) : 1204–9. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amr.455-456.1204.
Texte intégralHegg, Eric L., et Lawrence Que Jr. « The 2-His-1-Carboxylate Facial Triad - An Emerging Structural Motif in Mononuclear Non-Heme Iron(II) Enzymes ». European Journal of Biochemistry 250, no 3 (décembre 1997) : 625–29. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00625.x.
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