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Yang, Ziyu, Haiqi Xu, Jiayu Wang, Wei Chen et Meiping Zhao. « Single-Molecule Fluorescence Techniques for Membrane Protein Dynamics Analysis ». Applied Spectroscopy 75, no 5 (20 avril 2021) : 491–505. http://dx.doi.org/10.1177/00037028211009973.
Texte intégralSengupta, Bhaswati, et Mai Huynh. « Contribution of smFRET to Chromatin Research ». Biophysica 3, no 1 (8 février 2023) : 93–108. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica3010007.
Texte intégralLeBlanc, Sharonda, Prakash Kulkarni et Keith Weninger. « Single Molecule FRET : A Powerful Tool to Study Intrinsically Disordered Proteins ». Biomolecules 8, no 4 (8 novembre 2018) : 140. http://dx.doi.org/10.3390/biom8040140.
Texte intégralLi, Maodong, Tanlin Sun, Fan Jin, Daqi Yu et Zhirong Liu. « Dimension conversion and scaling of disordered protein chains ». Molecular BioSystems 12, no 9 (2016) : 2932–40. http://dx.doi.org/10.1039/c6mb00415f.
Texte intégralYukhnovets, Olessya, Henning Höfig, Nuno Bustorff, Alexandros Katranidis et Jörg Fitter. « Impact of Molecule Concentration, Diffusion Rates and Surface Passivation on Single-Molecule Fluorescence Studies in Solution ». Biomolecules 12, no 3 (18 mars 2022) : 468. http://dx.doi.org/10.3390/biom12030468.
Texte intégralHu, Jinyong, Meiyan Wu, Li Jiang, Zhensheng Zhong, Zhangkai Zhou, Thitima Rujiralai et Jie Ma. « Combining gold nanoparticle antennas with single-molecule fluorescence resonance energy transfer (smFRET) to study DNA hairpin dynamics ». Nanoscale 10, no 14 (2018) : 6611–19. http://dx.doi.org/10.1039/c7nr08397a.
Texte intégralGirodat, Dylan, Avik K. Pati, Daniel S. Terry, Scott C. Blanchard et Karissa Y. Sanbonmatsu. « Quantitative comparison between sub-millisecond time resolution single-molecule FRET measurements and 10-second molecular simulations of a biosensor protein ». PLOS Computational Biology 16, no 11 (5 novembre 2020) : e1008293. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1008293.
Texte intégralYang, Jie, Sarah Perrett et Si Wu. « Single Molecule Characterization of Amyloid Oligomers ». Molecules 26, no 4 (11 février 2021) : 948. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26040948.
Texte intégralVerma, Awadhesh Kumar, Ashab Noumani, Amit K. Yadav et Pratima R. Solanki. « FRET Based Biosensor : Principle Applications Recent Advances and Challenges ». Diagnostics 13, no 8 (8 avril 2023) : 1375. http://dx.doi.org/10.3390/diagnostics13081375.
Texte intégralDurham, Ryan J., Nabina Paudyal, Elisa Carrillo, Nidhi Kaur Bhatia, David M. Maclean, Vladimir Berka, Drew M. Dolino, Alemayehu A. Gorfe et Vasanthi Jayaraman. « Conformational spread and dynamics in allostery of NMDA receptors ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 7 (3 février 2020) : 3839–47. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1910950117.
Texte intégralBarth, Anders, Oleg Opanasyuk, Thomas-Otavio Peulen, Suren Felekyan, Stanislav Kalinin, Hugo Sanabria et Claus A. M. Seidel. « Unraveling multi-state molecular dynamics in single-molecule FRET experiments. I. Theory of FRET-lines ». Journal of Chemical Physics 156, no 14 (14 avril 2022) : 141501. http://dx.doi.org/10.1063/5.0089134.
Texte intégralKlostermeier, Dagmar. « Single-molecule FRET reveals nucleotide-driven conformational changes in molecular machines and their link to RNA unwinding and DNA supercoiling ». Biochemical Society Transactions 39, no 2 (22 mars 2011) : 611–16. http://dx.doi.org/10.1042/bst0390611.
Texte intégralSong, Chun-Xiao, Jiajie Diao, Axel T. Brunger et Stephen R. Quake. « Simultaneous single-molecule epigenetic imaging of DNA methylation and hydroxymethylation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 16 (28 mars 2016) : 4338–43. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1600223113.
Texte intégralGreenfeld, Max, Sergey V. Solomatin et Daniel Herschlag. « Removal of Covalent Heterogeneity Reveals Simple Folding Behavior for P4-P6 RNA ». Journal of Biological Chemistry 286, no 22 (8 avril 2011) : 19872–79. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.235465.
Texte intégralKaur, Anisa, Roaa Mahmoud, Anoja Megalathan, Sydney Pettit et Soma Dhakal. « Multiplexed smFRET Nucleic Acid Sensing Using DNA Nanotweezers ». Biosensors 13, no 1 (10 janvier 2023) : 119. http://dx.doi.org/10.3390/bios13010119.
Texte intégralZhang, Yiming, Zongzhou Ji, Xin Wang, Yi Cao et Hai Pan. « Single–Molecule Study of DNAzyme Reveals Its Intrinsic Conformational Dynamics ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 2 (7 janvier 2023) : 1212. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24021212.
Texte intégralSapkota, Kaur, Megalathan, Donkoh-Moore et Dhakal. « Single-Step FRET-Based Detection of Femtomoles DNA ». Sensors 19, no 16 (9 août 2019) : 3495. http://dx.doi.org/10.3390/s19163495.
Texte intégralDu, Jinxi, Ricky Dartawan, William Rice, Forrest Gao, Joseph H. Zhou et Jia Sheng. « Fluorescent Platforms for RNA Chemical Biology Research ». Genes 13, no 8 (27 juillet 2022) : 1348. http://dx.doi.org/10.3390/genes13081348.
Texte intégralLeVine, Michael V., Daniel S. Terry, George Khelashvili, Zarek S. Siegel, Matthias Quick, Jonathan A. Javitch, Scott C. Blanchard et Harel Weinstein. « The allosteric mechanism of substrate-specific transport in SLC6 is mediated by a volumetric sensor ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 32 (19 juillet 2019) : 15947–56. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1903020116.
Texte intégralEdwards, Devin T., Marc-Andre LeBlanc et Thomas T. Perkins. « Modulation of a protein-folding landscape revealed by AFM-based force spectroscopy notwithstanding instrumental limitations ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 12 (15 mars 2021) : e2015728118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2015728118.
Texte intégralWu, Si, Liu Hong, Yuqing Wang, Jieqiong Yu, Jie Yang, Jie Yang, Hong Zhang et Sarah Perrett. « Kinetics of the conformational cycle of Hsp70 reveals the importance of the dynamic and heterogeneous nature of Hsp70 for its function ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 14 (20 mars 2020) : 7814–23. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1914376117.
Texte intégralSapkota, Kumar, et Soma Dhakal. « FRET-Based Aptasensor for the Selective and Sensitive Detection of Lysozyme ». Sensors 20, no 3 (9 février 2020) : 914. http://dx.doi.org/10.3390/s20030914.
Texte intégralGonzalez, Cuauhtemoc U., Elisa Carrillo, Vladimir Berka et Vasanthi Jayaraman. « Structural Arrangement Produced by Concanavalin A Binding to Homomeric GluK2 Receptors ». Membranes 11, no 8 (11 août 2021) : 613. http://dx.doi.org/10.3390/membranes11080613.
Texte intégralBasak, Sujit, Nabanita Saikia, David Kwun, Ucheor B. Choi, Feng Ding et Mark E. Bowen. « Different Forms of Disorder in NMDA-Sensitive Glutamate Receptor Cytoplasmic Domains Are Associated with Differences in Condensate Formation ». Biomolecules 13, no 1 (20 décembre 2022) : 4. http://dx.doi.org/10.3390/biom13010004.
Texte intégralFuertes, Gustavo, Niccolò Banterle, Kiersten M. Ruff, Aritra Chowdhury, Davide Mercadante, Christine Koehler, Michael Kachala et al. « Decoupling of size and shape fluctuations in heteropolymeric sequences reconciles discrepancies in SAXS vs. FRET measurements ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 31 (17 juillet 2017) : E6342—E6351. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1704692114.
Texte intégralPei, Kai, Jie Zhang, Tingting Zou et Zhu Liu. « AimR Adopts Preexisting Dimer Conformations for Specific Target Recognition in Lysis-Lysogeny Decisions of Bacillus Phage phi3T ». Biomolecules 11, no 9 (7 septembre 2021) : 1321. http://dx.doi.org/10.3390/biom11091321.
Texte intégralPlaner, William, Zhiwei Chen, Mathivanan Chinnaraj, Xiaobing Zuo, Vittorio Pengo, Paolo Macor, Francesco Tedesco et Nicola Pozzi. « X-Ray Crystallographic and Single-Molecule Fluorescence Studies of Beta-2 Glycoprotein I Reveal an Alternative Mechanism of Autoantibody Recognition ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 91. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-122064.
Texte intégralQiao, Yi, Yuhan Luo, Naiyun Long, Yi Xing et Jing Tu. « Single-Molecular Förster Resonance Energy Transfer Measurement on Structures and Interactions of Biomolecules ». Micromachines 12, no 5 (27 avril 2021) : 492. http://dx.doi.org/10.3390/mi12050492.
Texte intégralHuynh, Mai, et Bhaswati Sengupta. « Analysis of Enzyme Conformation Dynamics Using Single-Molecule Förster Resonance Energy Transfer (smFRET) ». Biophysica 2, no 2 (6 juin 2022) : 123–34. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica2020014.
Texte intégralHuynh, Mai, et Bhaswati Sengupta. « Analysis of Enzyme Conformation Dynamics Using Single-Molecule Förster Resonance Energy Transfer (smFRET) ». Biophysica 2, no 2 (6 juin 2022) : 123–34. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica2020014.
Texte intégralHa, Taekjip. « Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Methods 25, no 1 (septembre 2001) : 78–86. http://dx.doi.org/10.1006/meth.2001.1217.
Texte intégralMetskas, Lauren Ann, et Elizabeth Rhoades. « Single-Molecule FRET of Intrinsically Disordered Proteins ». Annual Review of Physical Chemistry 71, no 1 (20 avril 2020) : 391–414. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-physchem-012420-104917.
Texte intégralMeiser, Nathalie, Christin Fuks et Martin Hengesbach. « Cooperative Analysis of Structural Dynamics in RNA-Protein Complexes by Single-Molecule Förster Resonance Energy Transfer Spectroscopy ». Molecules 25, no 9 (28 avril 2020) : 2057. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25092057.
Texte intégralBeckers, M., F. Drechsler, T. Eilert, J. Nagy et J. Michaelis. « Quantitative structural information from single-molecule FRET ». Faraday Discussions 184 (2015) : 117–29. http://dx.doi.org/10.1039/c5fd00110b.
Texte intégralClamme, Jean-Pierre, et Ashok A. Deniz. « Three-Color Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». ChemPhysChem 6, no 1 (14 janvier 2005) : 74–77. http://dx.doi.org/10.1002/cphc.200400261.
Texte intégralHohng, Sungchul, et Taekjip Ha. « Single-Molecule Quantum-Dot Fluorescence Resonance Energy Transfer ». ChemPhysChem 6, no 5 (13 mai 2005) : 956–60. http://dx.doi.org/10.1002/cphc.200400557.
Texte intégralAriunbold, G. O., G. S. Agarwal, Z. Wang, M. O. Scully et H. Walther. « Nanosecond Dynamics of Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Journal of Physical Chemistry A 108, no 13 (avril 2004) : 2402–4. http://dx.doi.org/10.1021/jp037609h.
Texte intégralSasmal, Dibyendu K., Laura E. Pulido, Shan Kasal et Jun Huang. « Single-molecule fluorescence resonance energy transfer in molecular biology ». Nanoscale 8, no 48 (2016) : 19928–44. http://dx.doi.org/10.1039/c6nr06794h.
Texte intégralOrte, Angel, Richard W. Clarke et David Klenerman. « Fluorescence Coincidence Spectroscopy for Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy-Transfer Measurements ». Analytical Chemistry 80, no 22 (15 novembre 2008) : 8389–97. http://dx.doi.org/10.1021/ac8009092.
Texte intégralLi, Chen-chen, Ying Li, Yan Zhang et Chun-yang Zhang. « Single-molecule fluorescence resonance energy transfer and its biomedical applications ». TrAC Trends in Analytical Chemistry 122 (janvier 2020) : 115753. http://dx.doi.org/10.1016/j.trac.2019.115753.
Texte intégralZhao, Rui, et David Rueda. « RNA folding dynamics by single-molecule fluorescence resonance energy transfer ». Methods 49, no 2 (octobre 2009) : 112–17. http://dx.doi.org/10.1016/j.ymeth.2009.04.017.
Texte intégralLu, Maolin. « Single-Molecule FRET Imaging of Virus Spike–Host Interactions ». Viruses 13, no 2 (21 février 2021) : 332. http://dx.doi.org/10.3390/v13020332.
Texte intégralBao, Shuying, Guangcun Shan et Xinghai Zhao. « RNA Dynamics Probed by Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer Studies ». Journal of Computational and Theoretical Nanoscience 8, no 4 (1 avril 2011) : 664–69. http://dx.doi.org/10.1166/jctn.2011.1737.
Texte intégralKim, Sung-Hyun, Don-Seong Choi et Do-Seok Kim. « Single-molecule Detection of Fluorescence Resonance Energy Transfer Using Confocal Microscopy ». Journal of the Optical Society of Korea 12, no 2 (25 juin 2008) : 107–11. http://dx.doi.org/10.3807/josk.2008.12.2.107.
Texte intégralSchröder, Gunnar F., et Helmut Grubmüller. « Maximum likelihood trajectories from single molecule fluorescence resonance energy transfer experiments ». Journal of Chemical Physics 119, no 18 (8 novembre 2003) : 9920–24. http://dx.doi.org/10.1063/1.1616511.
Texte intégralWang, Dong, et Eitan Geva. « Protein Structure and Dynamics from Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Journal of Physical Chemistry B 109, no 4 (février 2005) : 1626–34. http://dx.doi.org/10.1021/jp0478864.
Texte intégralSekatskii, S. K., G. Dietler et V. S. Letokhov. « Single molecule fluorescence resonance energy transfer scanning near-field optical microscopy ». Chemical Physics Letters 452, no 1-3 (février 2008) : 220–24. http://dx.doi.org/10.1016/j.cplett.2007.12.064.
Texte intégralLi, H., L. Ying, X. Ren, S. Balasubramanian et D. Klenerman. « Fluorescence studies of single biomolecules ». Biochemical Society Transactions 32, no 5 (26 octobre 2004) : 753–56. http://dx.doi.org/10.1042/bst0320753.
Texte intégralRahmanseresht, Sheema, Peker Milas, Kieran P. Ramos, Ben D. Gamari et Lori S. Goldner. « Single-molecule-sensitive fluorescence resonance energy transfer in freely-diffusing attoliter droplets ». Applied Physics Letters 106, no 19 (11 mai 2015) : 194107. http://dx.doi.org/10.1063/1.4921202.
Texte intégralKeller, Aaron M., Matthew S. DeVore, Dominik G. Stich, Dung M. Vu, Timothy Causgrove et James H. Werner. « Multicolor Three-Dimensional Tracking for Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer Measurements ». Analytical Chemistry 90, no 10 (19 avril 2018) : 6109–15. http://dx.doi.org/10.1021/acs.analchem.8b00244.
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