Littérature scientifique sur le sujet « Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer (smFRET) »
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Articles de revues sur le sujet "Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer (smFRET)"
Yang, Ziyu, Haiqi Xu, Jiayu Wang, Wei Chen et Meiping Zhao. « Single-Molecule Fluorescence Techniques for Membrane Protein Dynamics Analysis ». Applied Spectroscopy 75, no 5 (20 avril 2021) : 491–505. http://dx.doi.org/10.1177/00037028211009973.
Texte intégralSengupta, Bhaswati, et Mai Huynh. « Contribution of smFRET to Chromatin Research ». Biophysica 3, no 1 (8 février 2023) : 93–108. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica3010007.
Texte intégralLeBlanc, Sharonda, Prakash Kulkarni et Keith Weninger. « Single Molecule FRET : A Powerful Tool to Study Intrinsically Disordered Proteins ». Biomolecules 8, no 4 (8 novembre 2018) : 140. http://dx.doi.org/10.3390/biom8040140.
Texte intégralLi, Maodong, Tanlin Sun, Fan Jin, Daqi Yu et Zhirong Liu. « Dimension conversion and scaling of disordered protein chains ». Molecular BioSystems 12, no 9 (2016) : 2932–40. http://dx.doi.org/10.1039/c6mb00415f.
Texte intégralYukhnovets, Olessya, Henning Höfig, Nuno Bustorff, Alexandros Katranidis et Jörg Fitter. « Impact of Molecule Concentration, Diffusion Rates and Surface Passivation on Single-Molecule Fluorescence Studies in Solution ». Biomolecules 12, no 3 (18 mars 2022) : 468. http://dx.doi.org/10.3390/biom12030468.
Texte intégralHu, Jinyong, Meiyan Wu, Li Jiang, Zhensheng Zhong, Zhangkai Zhou, Thitima Rujiralai et Jie Ma. « Combining gold nanoparticle antennas with single-molecule fluorescence resonance energy transfer (smFRET) to study DNA hairpin dynamics ». Nanoscale 10, no 14 (2018) : 6611–19. http://dx.doi.org/10.1039/c7nr08397a.
Texte intégralGirodat, Dylan, Avik K. Pati, Daniel S. Terry, Scott C. Blanchard et Karissa Y. Sanbonmatsu. « Quantitative comparison between sub-millisecond time resolution single-molecule FRET measurements and 10-second molecular simulations of a biosensor protein ». PLOS Computational Biology 16, no 11 (5 novembre 2020) : e1008293. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1008293.
Texte intégralYang, Jie, Sarah Perrett et Si Wu. « Single Molecule Characterization of Amyloid Oligomers ». Molecules 26, no 4 (11 février 2021) : 948. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26040948.
Texte intégralVerma, Awadhesh Kumar, Ashab Noumani, Amit K. Yadav et Pratima R. Solanki. « FRET Based Biosensor : Principle Applications Recent Advances and Challenges ». Diagnostics 13, no 8 (8 avril 2023) : 1375. http://dx.doi.org/10.3390/diagnostics13081375.
Texte intégralDurham, Ryan J., Nabina Paudyal, Elisa Carrillo, Nidhi Kaur Bhatia, David M. Maclean, Vladimir Berka, Drew M. Dolino, Alemayehu A. Gorfe et Vasanthi Jayaraman. « Conformational spread and dynamics in allostery of NMDA receptors ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 7 (3 février 2020) : 3839–47. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1910950117.
Texte intégralThèses sur le sujet "Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer (smFRET)"
Wallace, Mark Ian. « A study of DNA conformational dynamics using single-molecule fluorescence resonance energy transfer ». Thesis, University of Cambridge, 2001. https://www.repository.cam.ac.uk/handle/1810/251799.
Texte intégralSchuler, Benjamin, Everett A. Lipman, Peter J. Steinbach, Michael Kumke et William A. Eaton. « Polyproline and the "spectroscopic ruler" revisited with single-molecule fluorescence ». Universität Potsdam, 2005. http://opus.kobv.de/ubp/volltexte/2007/1222/.
Texte intégralUphoff, Stephan. « Studying protein-DNA interactions in vitro and in vivo using single-molecule photoswitching ». Thesis, University of Oxford, 2013. http://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:d0a52864-6d26-44a4-8fb7-5d12624a04ba.
Texte intégralBrehove, Matthew Steven. « Access to the Genome : A Study of Transcription Factor Binding Within Nucleosomes ». The Ohio State University, 2016. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu1480603783786784.
Texte intégralPérez, González Daniel Cibrán. « Single-molecule studies of nucleic acid folding and nucleic acid-protein interactions ». Thesis, University of St Andrews, 2017. http://hdl.handle.net/10023/12039.
Texte intégralQureshi, Mohammad Haroon. « Replication Protein A Mediated G-Quadruplex Unfolding - A Single Molecule FRET Study ». Kent State University / OhioLINK, 2013. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=kent1385984615.
Texte intégralHwang, William Liang. « The Mechanism and Regulation of Chromatin Remodeling by ISWI Family Enzymes ». Thesis, Harvard University, 2013. http://dissertations.umi.com/gsas.harvard:10947.
Texte intégralPiguet, Joachim. « Advanced Fluorescence Microscopy to Study Plasma Membrane Protein Dynamics ». Doctoral thesis, Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL), Switzerland, 2010. http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-178147.
Texte intégralQC 20151217
Valeri, Alessandro [Verfasser]. « Fluorescence resonance energy transfer between multiple chromophores studied by single-molecule spectroscopy / Alessandro Valeri ». 2010. http://d-nb.info/1000132781/34.
Texte intégralHuang, Yun-Tzu, et 黃蘊慈. « Distance Variations between Active Sites of H+-pyrophosphatase Determined by Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Thesis, 2010. http://ndltd.ncl.edu.tw/handle/86183766690838245647.
Texte intégral國立清華大學
生物資訊與結構生物研究所
98
Homodimeric H+-pyrophosphatase (H+-PPase; EC 3.6.1.1) is a unique enzyme playing a pivotal physiological role in pH homeostasis of organisms. This novel enzyme supplies energy at expense of hydrolyzing metabolic byproduct, pyrophosphate (PPi), for H+ translocation across membrane. The functional unit of a monomer suffices for enzymatic reaction of H+-PPase, while that for the translocation is homodimer. Its active site on each subunit consists of PPi binding motif, Acidic I and II motifs, and several essential residues. In this investigation, structural mapping of these vital regions was primarily determined utilizing single molecule fluorescence resonance energy transfer. Distances between two C termini and also two N termini on homodimeric subunits of H+-PPase are 49.3 ± 4.0 Å and 67.2 ± 5.7 Å, respectively. Furthermore, putative PPi binding motifs on individual subunits are found to be relatively far away from each other (70.8 ± 4.8 Å), while binding of potassium and substrate analogue led them to closer proximity (56.6 ± 4.1 Å). Moreover, substrate analogue but not potassium elicits significantly distance variations between two Acidic I motifs and two H622 residues on homodimeric subunits. Taken together, this study provides the first quantitative measurements of distances between various essential motifs, residues and putative active sites on homodimeric subunits of H+-PPase. A working model is accordingly proposed elucidating the distance variations of dimeric H+-PPase upon substrate binding.
Livres sur le sujet "Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer (smFRET)"
service), ScienceDirect (Online, dir. Single molecule tools : Super-resolution, particle tracking, multiparameter and force based methods. San Diego, CA : Academic Press/Elsevier, 2010.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer (smFRET)"
Johnson-Buck, Alexander E., Mario R. Blanco et Nils G. Walter. « Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Dans Encyclopedia of Biophysics, 1–9. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-35943-9_492-1.
Texte intégralJohnson-Buck, Alexander E., Mario R. Blanco et Nils G. Walter. « Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Dans Encyclopedia of Biophysics, 2329–35. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-16712-6_492.
Texte intégralLu, Ying, Jianbing Ma et Ming Li. « Single-Molecule Biosensing by Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Dans Single-Molecule Tools for Bioanalysis, 79–120. Boca Raton : Jenny Stanford Publishing, 2022. http://dx.doi.org/10.1201/9781003189138-3.
Texte intégralSpenkuch, Felix, Olwen Domingo, Gerald Hinze, Thomas Basché et Mark Helm. « Studying RNA Using Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Dans Handbook of RNA Biochemistry, 499–526. Weinheim, Germany : Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2014. http://dx.doi.org/10.1002/9783527647064.ch24.
Texte intégralFagerburg, Matt V., et Sanford H. Leuba. « Optimal Practices for Surface-Tethered Single Molecule Total Internal Reflection Fluorescence Resonance Energy Transfer Analysis ». Dans DNA Nanotechnology, 273–89. Totowa, NJ : Humana Press, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-61779-142-0_19.
Texte intégralMacDougall, Daniel D., et Ruben L. Gonzalez. « Exploring the structural dynamics of the translational machinery using single-molecule fluorescence resonance energy transfer ». Dans Ribosomes, 273–93. Vienna : Springer Vienna, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-7091-0215-2_22.
Texte intégralChoi, Ucheor B., Keith R. Weninger et Mark E. Bowen. « Immobilization of Proteins for Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer Measurements of Conformation and Dynamics ». Dans Intrinsically Disordered Protein Analysis, 3–20. New York, NY : Springer New York, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-3704-8_1.
Texte intégralAndreou, Alexandra Z., et Dagmar Klostermeier. « Conformational Changes of DEAD-Box Helicases Monitored by Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Dans Methods in Enzymology, 75–109. Elsevier, 2012. http://dx.doi.org/10.1016/b978-0-12-396546-2.00004-8.
Texte intégralHan, Jun, Erwen Mei, Mei-Ping Kung, Hank F. Kung, Jian-Min Yuan et Hai-Lung Dai. « Single-Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer Studies of β-Amyloid Clusters in Physiological Solutions ». Dans Biophysics and Biochemistry of Protein Aggregation, 297–311. World Scientific, 2017. http://dx.doi.org/10.1142/9789813202382_0008.
Texte intégralGreenfeld, Max, et Daniel Herschlag. « Measuring the Energetic Coupling of Tertiary Contacts in RNA Folding using Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer ». Dans Methods in Enzymology, 205–20. Elsevier, 2010. http://dx.doi.org/10.1016/s0076-6879(10)72009-7.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "Single Molecule Fluorescence Resonance Energy Transfer (smFRET)"
Ernst, S., B. Verhalen, N. Zarrabi, S. Wilkens et M. Börsch. « Drug transport mechanism of P-glycoprotein monitored by single molecule fluorescence resonance energy transfer ». Dans SPIE BiOS, sous la direction de Ammasi Periasamy, Karsten König et Peter T. C. So. SPIE, 2011. http://dx.doi.org/10.1117/12.872989.
Texte intégralCotlet, Mircea, Tom Vosch, Sadahiro Masuo, Marcus Sauer, Klaus Muellen, Johan Hofkens et Frans De Schryver. « Single-molecule spectroscopy to probe competitive fluorescence resonance energy transfer pathways in bichromophoric synthetic systems ». Dans Biomedical Optics 2004, sous la direction de Dan V. Nicolau, Joerg Enderlein, Robert C. Leif et Daniel L. Farkas. SPIE, 2004. http://dx.doi.org/10.1117/12.531322.
Texte intégralFore, Samantha, Thomas Huser, Yin Yuen et Lambertus Hesselink. « Single Molecule Pulsed Interleaved Excitation Fluorescence Resonance Energy Transfer (PIE-FRET) inside Nanometer-scale Apertures at Biologically Relevant Concentration ». Dans CLEO 2007. IEEE, 2007. http://dx.doi.org/10.1109/cleo.2007.4453191.
Texte intégralYeh, Hsin-Chih, Christopher M. Puleo, Yi-Ping Ho et Tza-Huei Wang. « Towards Single-Molecule Diagnostics Using Microfluidic Manipulation and Quantum Dot Nanosensors ». Dans ASME 2007 5th International Conference on Nanochannels, Microchannels, and Minichannels. ASMEDC, 2007. http://dx.doi.org/10.1115/icnmm2007-30213.
Texte intégralTsourkas, Andrew, Jason Xu et Gang Bao. « Hybridization Dynamics and Kinetics of Fret-Enhanced Molecular Beacons ». Dans ASME 2001 International Mechanical Engineering Congress and Exposition. American Society of Mechanical Engineers, 2001. http://dx.doi.org/10.1115/imece2001/bed-23163.
Texte intégral