Articles de revues sur le sujet « Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) »
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Gallego, Oriol, Olga V. Belyaeva, Sergio Porté, F. Xavier Ruiz, Anton V. Stetsenko, Elena V. Shabrova, Natalia V. Kostereva, Jaume Farrés, Xavier Parés et Natalia Y. Kedishvili. « Comparative functional analysis of human medium-chain dehydrogenases, short-chain dehydrogenases/reductases and aldo-keto reductases with retinoids ». Biochemical Journal 399, no 1 (13 septembre 2006) : 101–9. http://dx.doi.org/10.1042/bj20051988.
Texte intégralGabrielli, Franco, Marco Antinucci et Sergio Tofanelli. « Gene Structure Evolution of the Short-Chain Dehydrogenase/Reductase (SDR) Family ». Genes 14, no 1 (30 décembre 2022) : 110. http://dx.doi.org/10.3390/genes14010110.
Texte intégralLi, Aipeng, Lidan Ye, Xiaohong Yang, Chengcheng Yang, Jiali Gu et Hongwei Yu. « Structure-guided stereoselectivity inversion of a short-chain dehydrogenase/reductase towards halogenated acetophenones ». Chemical Communications 52, no 37 (2016) : 6284–87. http://dx.doi.org/10.1039/c6cc00051g.
Texte intégralPersson, Bengt, Yvonne Kallberg, James E. Bray, Elspeth Bruford, Stephen L. Dellaporta, Angelo D. Favia, Roser Gonzalez Duarte et al. « The SDR (short-chain dehydrogenase/reductase and related enzymes) nomenclature initiative ». Chemico-Biological Interactions 178, no 1-3 (mars 2009) : 94–98. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2008.10.040.
Texte intégralBray, James E., Brian D. Marsden et Udo Oppermann. « The human short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily : A bioinformatics summary ». Chemico-Biological Interactions 178, no 1-3 (mars 2009) : 99–109. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2008.10.058.
Texte intégralDavidson, Jaysón, Kyndall Nicholas, Jeremy Young, Deborah G. Conrady, Stephen Mayclin, Sandhya Subramanian, Bart L. Staker, Peter J. Myler et Oluwatoyin A. Asojo. « Crystal structure of a putative short-chain dehydrogenase/reductase from Paraburkholderia xenovorans ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 78, no 1 (1 janvier 2022) : 25–30. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21012632.
Texte intégralAlenazi, Jawaher, Stephen Mayclin, Sandhya Subramanian, Peter J. Myler et Oluwatoyin A. Asojo. « Crystal structure of a short-chain dehydrogenase/reductase from Burkholderia phymatum in complex with NAD ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 78, no 2 (27 janvier 2022) : 52–58. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x22000218.
Texte intégralContreras, Ángela, Irene Merino, Enrique Álvarez, David Bolonio, José-Eugenio Ortiz, Luis Oñate-Sánchez et Luis Gómez. « A poplar short-chain dehydrogenase reductase plays a potential key role in biphenyl detoxification ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 35 (26 août 2021) : e2103378118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2103378118.
Texte intégralJacob, Asha I., Sirin A. I. Adham, David S. Capstick, Scott R. D. Clark, Tara Spence et Trevor C. Charles. « Mutational Analysis of the Sinorhizobium meliloti Short-Chain Dehydrogenase/Reductase Family Reveals Substantial Contribution to Symbiosis and Catabolic Diversity ». Molecular Plant-Microbe Interactions® 21, no 7 (juillet 2008) : 979–87. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi-21-7-0979.
Texte intégralBryndová, J., P. Klusoňová, M. Kučka, K. Mazancová-Vagnerová, I. Mikšík et J. Pácha. « Cloning and expression of chicken 20-hydroxysteroid dehydrogenase ». Journal of Molecular Endocrinology 37, no 3 (décembre 2006) : 453–62. http://dx.doi.org/10.1677/jme.1.02025.
Texte intégralBhinija, Kisana, Pattana Srifah Huehne, Skorn Mongkolsuk, Somkid Sitthimonchai et Jutamaad Satayavivad. « A short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) detection for the isoflavone reductase gene in Bulbophyllum and other orchids ». South African Journal of Botany 144 (janvier 2022) : 295–304. http://dx.doi.org/10.1016/j.sajb.2021.08.034.
Texte intégralYu, Shuhan, Qiguo Sun, Jiaxuan Wu, Pengcheng Zhao, Yanmei Sun et Zhenfei Guo. « Genome-Wide Identification and Characterization of Short-Chain Dehydrogenase/Reductase (SDR) Gene Family in Medicago truncatula ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 17 (31 août 2021) : 9498. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22179498.
Texte intégralShah, Bhumika S., Sasha G. Tetu, Stephen J. Harrop, Ian T. Paulsen et Bridget C. Mabbutt. « Structure of a short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) within a genomic island from a clinical strain ofAcinetobacter baumannii ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 70, no 10 (25 septembre 2014) : 1318–23. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x14019785.
Texte intégralTANAKA, Nobutada. « Structure and Function of the enzymes belonging to the SDR(Short-chain Dehydrogenase/Reductase) Family. » Nihon Kessho Gakkaishi 38, no 3 (1996) : 235–43. http://dx.doi.org/10.5940/jcrsj.38.235.
Texte intégralNguyen, Giang Thu, Shinae Kim, Hyeonseok Jin, Dong-Hyung Cho, Hang-Suk Chun, Woo-Keun Kim et Jeong Ho Chang. « Crystal Structure of NADPH-Dependent Methylglyoxal Reductase Gre2 from Candida Albicans ». Crystals 9, no 9 (10 septembre 2019) : 471. http://dx.doi.org/10.3390/cryst9090471.
Texte intégralFerrandi, Erica Elisa, Ivan Bassanini, Susanna Bertuletti, Sergio Riva, Chiara Tognoli, Marta Vanoni et Daniela Monti. « Functional Characterization and Synthetic Application of Is2-SDR, a Novel Thermostable and Promiscuous Ketoreductase from a Hot Spring Metagenome ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 20 (12 octobre 2022) : 12153. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232012153.
Texte intégralKowalik, Dorota, Ferdinand Haller, Jerzy Adamski et Gabriele Moeller. « In search for function of two human orphan SDR enzymes : Hydroxysteroid dehydrogenase like 2 (HSDL2) and short-chain dehydrogenase/reductase-orphan (SDR-O) ». Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology 117, no 4-5 (novembre 2009) : 117–24. http://dx.doi.org/10.1016/j.jsbmb.2009.08.001.
Texte intégralChen, Weiguo, Min-Sun Song et Joseph L. Napoli. « SDR-O : an orphan short-chain dehydrogenase/reductase localized at mouse chromosome 10/human chromosome 12 ». Gene 294, no 1-2 (juillet 2002) : 141–46. http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(02)00757-6.
Texte intégralSałuda-Gorgul, Anna, Karolina Seta, Magdalena Nowakowska et Andrzej K. Bednarek. « WWOX Oxidoreductase – Substrate and Enzymatic Characterization ». Zeitschrift für Naturforschung C 66, no 1-2 (1 février 2011) : 73–82. http://dx.doi.org/10.1515/znc-2011-1-210.
Texte intégralSameeullah, Muhammad, Muhammet Yildirim, Noreen Aslam, Mehmet Cengiz Baloğlu, Buhara Yucesan, Andreas G. Lössl, Kiran Saba, Mohammad Tahir Waheed et Ekrem Gurel. « Plastidial Expression of 3β-Hydroxysteroid Dehydrogenase and Progesterone 5β-Reductase Genes Confer Enhanced Salt Tolerance in Tobacco ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 21 (29 octobre 2021) : 11736. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222111736.
Texte intégralGao, Miaomiao, Kaili Nie, Meng Qin, Haijun Xu, Fang Wang et Luo Liu. « Molecular Mechanism Study on Stereo-Selectivity of α or β Hydroxysteroid Dehydrogenases ». Crystals 11, no 3 (25 février 2021) : 224. http://dx.doi.org/10.3390/cryst11030224.
Texte intégralCheng, Zhong, Yao Li, Chun Sui, Xiaobo Sun et Yong Xie. « Synthesis, purification and crystallographic studies of the C-terminal sterol carrier protein type 2 (SCP-2) domain of human hydroxysteroid dehydrogenase-like protein 2 ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 71, no 7 (27 juin 2015) : 901–5. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x15008559.
Texte intégralBüsing, Imke, H. Wolfgang Höffken, Michael Breuer, Lars Wöhlbrand, Bernhard Hauer et Ralf Rabus. « Molecular Genetic and Crystal Structural Analysis of 1-(4-Hydroxyphenyl)-Ethanol Dehydrogenase from ‘Aromatoleum aromaticum' EbN1 ». Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 25, no 5 (2015) : 327–39. http://dx.doi.org/10.1159/000439113.
Texte intégralSirko, A., A. Wegleńska, M. Hryniewicz et D. M. Hulanicka. « Characterization of the Escherichia coli gene encoding a new member of the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) family. » Acta Biochimica Polonica 44, no 1 (31 mars 1997) : 153–57. http://dx.doi.org/10.18388/abp.1997_4453.
Texte intégralPennacchio, Angela, Biagio Pucci, Francesco Secundo, Francesco La Cara, Mosè Rossi et Carlo A. Raia. « Purification and Characterization of a Novel Recombinant Highly Enantioselective Short-Chain NAD(H)-Dependent Alcohol Dehydrogenase from Thermus thermophilus ». Applied and Environmental Microbiology 74, no 13 (2 mai 2008) : 3949–58. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00217-08.
Texte intégralRodarte, Justas V., Jan Abendroth, Thomas E. Edwards, Donald D. Lorimer, Bart L. Staker, Sunny Zhang, Peter J. Myler et Krystle J. McLaughlin. « Crystal structure of acetoacetyl-CoA reductase from Rickettsia felis ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 77, no 2 (1 février 2021) : 54–60. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21001497.
Texte intégralBuysschaert, Geraldine, Kenneth Verstraete, Savvas N. Savvides et Bjorn Vergauwen. « Crystallization of an atypical short-chain dehydrogenase fromVibrio vulnificuslacking the conserved catalytic tetrad ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications 68, no 7 (27 juin 2012) : 771–74. http://dx.doi.org/10.1107/s1744309112018672.
Texte intégralKallberg, Yvonne, Udo Oppermann, Hans Jörnvall et Bengt Persson. « Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) relationships : A large family with eight clusters common to human, animal, and plant genomes ». Protein Science 11, no 3 (13 avril 2009) : 636–41. http://dx.doi.org/10.1110/ps.26902.
Texte intégralZhou, Yan, Yifeng Wei, Lianyun Lin, Tong Xu, Ee Lui Ang, Huimin Zhao, Zhiguang Yuchi et Yan Zhang. « Biochemical and structural investigation of sulfoacetaldehyde reductase from Klebsiella oxytoca ». Biochemical Journal 476, no 4 (28 février 2019) : 733–46. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20190005.
Texte intégralFRANSEN, Marc, Paul P. VAN VELDHOVEN et Suresh SUBRAMANI. « Identification of peroxisomal proteins by using M13 phage protein VI phage display : molecular evidence that mammalian peroxisomes contain a 2,4-dienoyl-CoA reductase ». Biochemical Journal 340, no 2 (25 mai 1999) : 561–68. http://dx.doi.org/10.1042/bj3400561.
Texte intégralJanssen, D. B., M. Majerić-Elenkov, G. Hasnaoui, B. Hauer et J. H. Lutje Spelberg. « Enantioselective formation and ring-opening of epoxides catalysed by halohydrin dehalogenases ». Biochemical Society Transactions 34, no 2 (20 mars 2006) : 291–95. http://dx.doi.org/10.1042/bst0340291.
Texte intégralCassetta, Alberto, Ivet Krastanova, Katja Kristan, Mojca Brunskole Švegelj, Doriano Lamba, Tea Lanišnik Rižner et Jure Stojan. « Insights into subtle conformational differences in the substrate-binding loop of fungal 17β-hydroxysteroid dehydrogenase : a combined structural and kinetic approach ». Biochemical Journal 441, no 1 (14 décembre 2011) : 151–60. http://dx.doi.org/10.1042/bj20110567.
Texte intégralZhang, Hui, Bei Wang, Shengli Yang, Hongwei Yu et Lidan Ye. « Enhancing Acetophenone Tolerance of Anti-Prelog Short-Chain Dehydrogenase/Reductase EbSDR8 Using a Whole-Cell Catalyst by Directed Evolution ». Catalysts 12, no 9 (19 septembre 2022) : 1071. http://dx.doi.org/10.3390/catal12091071.
Texte intégralIsotani, Kentaro, Junji Kurokawa, Fumiko Suzuki, Syunsuke Nomoto, Takashi Negishi, Michiko Matsuda et Nobuya Itoh. « Gene Cloning and Characterization of Two NADH-Dependent 3-Quinuclidinone Reductases from Microbacterium luteolum JCM 9174 ». Applied and Environmental Microbiology 79, no 4 (21 décembre 2012) : 1378–84. http://dx.doi.org/10.1128/aem.03099-12.
Texte intégralLukacik, Petra, Brigitte Keller, Gabor Bunkoczi, Kathryn Kavanagh, Wen Hwa Lee, Jerzy Adamski et Udo Oppermann. « Structural and biochemical characterization of human orphan DHRS10 reveals a novel cytosolic enzyme with steroid dehydrogenase activity ». Biochemical Journal 402, no 3 (26 février 2007) : 419–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061319.
Texte intégralShafqat, Naeem, Joao R. C. Muniz, Ewa S. Pilka, Evangelos Papagrigoriou, Frank von Delft, Udo Oppermann et Wyatt W. Yue. « Insight into S-adenosylmethionine biosynthesis from the crystal structures of the human methionine adenosyltransferase catalytic and regulatory subunits ». Biochemical Journal 452, no 1 (25 avril 2013) : 27–36. http://dx.doi.org/10.1042/bj20121580.
Texte intégralPampa, Kudigana J., Neratur K. Lokanath, Naoki Kunishima et Ravishankar Vittal Rai. « The first crystal structure of NAD-dependent 3-dehydro-2-deoxy-D-gluconate dehydrogenase fromThermus thermophilusHB8 ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no 4 (19 mars 2014) : 994–1004. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004713034925.
Texte intégralSzeliga, Magdalena, Joanna Ciura et Mirosław Tyrka. « Representational Difference Analysis of Transcripts Involved in Jervine Biosynthesis ». Life 10, no 6 (19 juin 2020) : 88. http://dx.doi.org/10.3390/life10060088.
Texte intégralAbd Hamid, Nur Athirah, Zamri Zainal et Ismanizan Ismail. « Two members of unassigned type of short-chain dehydrogenase/reductase superfamily (SDR) isolated from Persicaria minor show response towards ABA and drought stress ». Journal of Plant Biochemistry and Biotechnology 27, no 3 (21 novembre 2017) : 260–71. http://dx.doi.org/10.1007/s13562-017-0436-4.
Texte intégralPeng, Junbo, Janith V. S. Aluthmuhandiram, K. W. Thilini Chethana, Qi Zhang, Qikai Xing, Hui Wang, Mei Liu, Wei Zhang, Xinghong Li et Jiye Yan. « An NmrA-Like Protein, Lws1, Is Important for Pathogenesis in the Woody Plant Pathogen Lasiodiplodia theobromae ». Plants 11, no 17 (24 août 2022) : 2197. http://dx.doi.org/10.3390/plants11172197.
Texte intégralOrduña, Patricia, Antonia I. Castillo-Rodal, Martha E. Mercado, Samuel Ponce de León et Yolanda López-Vidal. « Specific Proteins in Nontuberculous Mycobacteria : New Potential Tools ». BioMed Research International 2015 (2015) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2015/964178.
Texte intégralLee, Jung-Kul, Bong-Seong Koo, Sang-Yong Kim et Hyung-Hwan Hyun. « Purification and Characterization of a Novel Mannitol Dehydrogenase from a Newly Isolated Strain of Candida magnoliae ». Applied and Environmental Microbiology 69, no 8 (août 2003) : 4438–47. http://dx.doi.org/10.1128/aem.69.8.4438-4447.2003.
Texte intégralGuidugli, Karina R., Christine Hepperle et Klaus Hartfelder. « A member of the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily is a target of the ecdysone response in honey bee (Apis mellifera) caste development ». Apidologie 35, no 1 (janvier 2004) : 37–47. http://dx.doi.org/10.1051/apido:2003068.
Texte intégralVögeli, Bastian, Raoul G. Rosenthal, Gabriele M. M. Stoffel, Tristan Wagner, Patrick Kiefer, Niña Socorro Cortina, Seigo Shima et Tobias J. Erb. « InhA, the enoyl-thioester reductase from Mycobacterium tuberculosis forms a covalent adduct during catalysis ». Journal of Biological Chemistry 293, no 44 (14 septembre 2018) : 17200–17207. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.005405.
Texte intégralBEROIS, M., J. ROMERO-SEVERSON et D. W. SEVERSON. « RNAi knock-downs support roles for the mucin-like (AeIMUC1) gene and short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) gene in Aedes aegypti susceptibility to Plasmodium gallinaceum ». Medical and Veterinary Entomology 26, no 1 (25 mai 2011) : 112–15. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2915.2011.00965.x.
Texte intégralTheriault, Jean-Francois, Dao-Wei Zhu et Sheng-Xiang Lin. « The trans-membrane 17βHSD7 : Kinetic study and preliminary crystallization data ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C1503. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314084964.
Texte intégralManning, Jonathan R., Matthew A. Bailey, Dinesh C. Soares, Donald R. Dunbar et John J. Mullins. « In silico structure-function analysis of pathological variation in the HSD11B2 gene sequence ». Physiological Genomics 42, no 3 (août 2010) : 319–30. http://dx.doi.org/10.1152/physiolgenomics.00053.2010.
Texte intégralDeisenroth, Chad, Aaron R. Thorner, Takeharu Enomoto, Charles M. Perou et Yanping Zhang. « Mitochondrial HEP27 Is a c-Myb Target Gene That Inhibits Mdm2 and Stabilizes p53 ». Molecular and Cellular Biology 30, no 16 (14 juin 2010) : 3981–93. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01284-09.
Texte intégralJörnvall, Hans, Bengt Persson, Maria Krook, Silvia Atrian, Roser Gonzalez-Duarte, Jonathan Jeffery et Debashis Ghosh. « Short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) ». Biochemistry 34, no 18 (mai 1995) : 6003–13. http://dx.doi.org/10.1021/bi00018a001.
Texte intégralMarmont, Lindsey S., Gregory B. Whitfield, Roland Pfoh, Rohan J. Williams, Trevor E. Randall, Alexandra Ostaszewski, Erum Razvi et al. « PelX is a UDP-N-acetylglucosamine C4-epimerase involved in Pel polysaccharide–dependent biofilm formation ». Journal of Biological Chemistry 295, no 34 (29 juin 2020) : 11949–62. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014555.
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