Littérature scientifique sur le sujet « Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) »
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Articles de revues sur le sujet "Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR)"
Gallego, Oriol, Olga V. Belyaeva, Sergio Porté, F. Xavier Ruiz, Anton V. Stetsenko, Elena V. Shabrova, Natalia V. Kostereva, Jaume Farrés, Xavier Parés et Natalia Y. Kedishvili. « Comparative functional analysis of human medium-chain dehydrogenases, short-chain dehydrogenases/reductases and aldo-keto reductases with retinoids ». Biochemical Journal 399, no 1 (13 septembre 2006) : 101–9. http://dx.doi.org/10.1042/bj20051988.
Texte intégralGabrielli, Franco, Marco Antinucci et Sergio Tofanelli. « Gene Structure Evolution of the Short-Chain Dehydrogenase/Reductase (SDR) Family ». Genes 14, no 1 (30 décembre 2022) : 110. http://dx.doi.org/10.3390/genes14010110.
Texte intégralLi, Aipeng, Lidan Ye, Xiaohong Yang, Chengcheng Yang, Jiali Gu et Hongwei Yu. « Structure-guided stereoselectivity inversion of a short-chain dehydrogenase/reductase towards halogenated acetophenones ». Chemical Communications 52, no 37 (2016) : 6284–87. http://dx.doi.org/10.1039/c6cc00051g.
Texte intégralPersson, Bengt, Yvonne Kallberg, James E. Bray, Elspeth Bruford, Stephen L. Dellaporta, Angelo D. Favia, Roser Gonzalez Duarte et al. « The SDR (short-chain dehydrogenase/reductase and related enzymes) nomenclature initiative ». Chemico-Biological Interactions 178, no 1-3 (mars 2009) : 94–98. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2008.10.040.
Texte intégralBray, James E., Brian D. Marsden et Udo Oppermann. « The human short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily : A bioinformatics summary ». Chemico-Biological Interactions 178, no 1-3 (mars 2009) : 99–109. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2008.10.058.
Texte intégralDavidson, Jaysón, Kyndall Nicholas, Jeremy Young, Deborah G. Conrady, Stephen Mayclin, Sandhya Subramanian, Bart L. Staker, Peter J. Myler et Oluwatoyin A. Asojo. « Crystal structure of a putative short-chain dehydrogenase/reductase from Paraburkholderia xenovorans ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 78, no 1 (1 janvier 2022) : 25–30. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21012632.
Texte intégralAlenazi, Jawaher, Stephen Mayclin, Sandhya Subramanian, Peter J. Myler et Oluwatoyin A. Asojo. « Crystal structure of a short-chain dehydrogenase/reductase from Burkholderia phymatum in complex with NAD ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 78, no 2 (27 janvier 2022) : 52–58. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x22000218.
Texte intégralContreras, Ángela, Irene Merino, Enrique Álvarez, David Bolonio, José-Eugenio Ortiz, Luis Oñate-Sánchez et Luis Gómez. « A poplar short-chain dehydrogenase reductase plays a potential key role in biphenyl detoxification ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 35 (26 août 2021) : e2103378118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2103378118.
Texte intégralJacob, Asha I., Sirin A. I. Adham, David S. Capstick, Scott R. D. Clark, Tara Spence et Trevor C. Charles. « Mutational Analysis of the Sinorhizobium meliloti Short-Chain Dehydrogenase/Reductase Family Reveals Substantial Contribution to Symbiosis and Catabolic Diversity ». Molecular Plant-Microbe Interactions® 21, no 7 (juillet 2008) : 979–87. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi-21-7-0979.
Texte intégralBryndová, J., P. Klusoňová, M. Kučka, K. Mazancová-Vagnerová, I. Mikšík et J. Pácha. « Cloning and expression of chicken 20-hydroxysteroid dehydrogenase ». Journal of Molecular Endocrinology 37, no 3 (décembre 2006) : 453–62. http://dx.doi.org/10.1677/jme.1.02025.
Texte intégralThèses sur le sujet "Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR)"
Olandersson, Sandra. « Evaluation of Machine Learning Algorithms for Classification of Short-Chain Dehydrogenase/Reductase Protein Sequences ». Thesis, Blekinge Tekniska Högskola, Institutionen för programvaruteknik och datavetenskap, 2003. http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:bth-3828.
Texte intégralKlassificeringen av proteinsekvenser är ett område inom Bioinformatik, vilket idag drar till sig ett stort intresse. Maskininlärningsalgoritmer anses här kunna förbättra utförandet av klassificeringsfasen. Denna uppsats rör tillämpandet av olika maskininlärningsalgoritmer för klassificering av ett dataset med short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) proteiner. Klassificeringen rör både indelningen av proteinerna i två huvudklasser, Classic och Extended, och deras olika subklasser. Resultaten av de olika algoritmerna jämförs för att välja ut den mest lämpliga algoritmen för detta specifika klassificeringsproblem.
Sandra Olandersson Blåbärsvägen 27 372 38 Ronneby home: 0457-12084
ROTONDO, ROSSELLA. « New enzymatic pathway(s) in 4-hydroxynonenal metabolism ». Doctoral thesis, Università di Siena, 2017. http://hdl.handle.net/11365/1007903.
Texte intégralGong, Wenjie [Verfasser]. « Characterization of the LysR-type Transcriptional Regulator HsdR Gene and Its Adjacent Short-chain Dehydrogenase, Reductase SDRx Gene in Comamonas testosteroni ATCC 11996 / Wenjie Gong ». Kiel : Universitätsbibliothek Kiel, 2011. http://d-nb.info/1020244666/34.
Texte intégralScherbak, Nikolai, Anneli Ala-Häiväla, Mikael Brosché, Nathalie Böwer, Hilja Strid, John R. Gittins, Elin M. Grahn, Leif A. Eriksson et Åke Strid. « The pea SAD short-chain dehydrogenase/reductase : quinone reduction, tissue distribution, and heterologous expression ». Örebro universitet, Akademin för naturvetenskap och teknik, 2011. http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:oru:diva-15765.
Texte intégralLuba, James. « Studies of Leishmania major Pteridine Reductase 1, a Novel Short Chain Dehydrogenase ». eScholarship@UMMS, 1997. https://escholarship.umassmed.edu/gsbs_diss/45.
Texte intégralKeller, Brigitte D. « Search for new steroid hormone metabolizing enzymes functional genomics of the short chain dehydrogenase, reductase superfamily / ». [S.l.] : [s.n.], 2006. http://mediatum2.ub.tum.de/doc/603773/document.pdf.
Texte intégralHoffmann, Frank [Verfasser]. « Carbonyl Reductases and Pluripotent Hydroxysteroid Dehydrogenases of the Short-Chain Dehydrogenase/Reductase Superfamily : Structural Aspects of Oligomerization in 3-Hydroxysteroid Dehydrogenase/Carbonyl Reductase from Comamonas testosteroni / Frank Hoffmann ». Hamburg : Diplom.de, 2009. http://d-nb.info/1117660591/34.
Texte intégralTakase, Ryuichi. « Studies on Structure-Function Relationship and Conversion of Coenzyme Requirement in Bacterial α-Keto Acid Reductases Responsible for Metabolism of Acidic Polysaccharides ». Kyoto University, 2015. http://hdl.handle.net/2433/200458.
Texte intégral0048
新制・課程博士
博士(農学)
甲第19195号
農博第2134号
新制||農||1034(附属図書館)
学位論文||H27||N4941(農学部図書室)
32187
京都大学大学院農学研究科食品生物科学専攻
(主査)教授 谷 史人, 教授 保川 清, 准教授 橋本 渉
学位規則第4条第1項該当
Jacob, Asha Ivy. « STUDY OF SHORT CHAIN DEHYDROGENASE / REDUCTASES (SDRs) IN SINORHIZOBIUM MELILOTI ». Thesis, 2007. http://hdl.handle.net/10012/3346.
Texte intégralCho, Yen-Ching, et 卓燕菁. « Stereoselective production of phenylephrine by short-chain dehydrogenase/reductase from Serratia quinivorans BCRC 14811 ». Thesis, 2010. http://ndltd.ncl.edu.tw/handle/70482776642221323026.
Texte intégral國立中興大學
生命科學院碩士在職專班
98
In order to avoid involved in the chemical synthesis method, the present study was designed to use a biotransformation approach to produce L-PE from 1-(3-hydroxyphenyl)-2-(methylamino) ethanone (HPMAE). We found that S. quinivorans BCRC 14811 could convert HPMAE to L-PE with 15% of yield. Addition of 2-phenylethanol and acetophenone in the culture medium could increase conversion yield from 15% to 88% and 83%, respectively. A genomic library of S. quinivorans BCRC 14811 was constructed for the screening of clones capable of converting HPMAE to PE using pQE30 as cloning vector and HPMAE-sensitive Escherichia coli NovaBlue as host cell. Luria-Bertani plate containing 1 to 10 mM HPMAE were used as the selection medium. However no positive clone was obtained. Short-chain dehydrogenase / reductase (SDR) was cloned from S. quinivorans BCRC 14811 by PCR. When the sdr gene was expressed in E. coli BL21(DE3), the recombinant E. coli cell can convert 10 mM HPMAE to 8.9 mM D-PE with a yield of about 89% and 60 mM HPMAE to 56.2 mM D-PE with a conversion yield of 94%. The SDR was purified by immobilized metal affinity chromatography. Enzyme activity assay demonstrated that the SDR protein could uses NADPH and NADH as cofactors, which exhibit a specific activities of 257 U/mg and 285 U/mg, respectively.
Chapitres de livres sur le sujet "Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR)"
Furnham, Nicholas, Gemma L. Holliday et Janet M. Thornton. « The NAD Binding Domain and the Short-Chain Dehydrogenase/Reductase (SDR) Superfamily ». Dans Protein Families, 191–206. Hoboken, NJ, USA : John Wiley & Sons, Inc., 2013. http://dx.doi.org/10.1002/9781118743089.ch8.
Texte intégralWhiteley, John M., Nguyen H. Xuong et Kottayil I. Varughese. « Is Dihydropteridine Reductase an Anomalous Dihydrofolate Reductase, a Flavin-Like Enzyme, or a Short-Chain Dehydrogenase ? » Dans Advances in Experimental Medicine and Biology, 115–21. Boston, MA : Springer US, 1993. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4615-2960-6_23.
Texte intégralRapports d'organisations sur le sujet "Short-chain dehydrogenase/reductase (SDR)"
Or, Etti, David Galbraith et Anne Fennell. Exploring mechanisms involved in grape bud dormancy : Large-scale analysis of expression reprogramming following controlled dormancy induction and dormancy release. United States Department of Agriculture, décembre 2002. http://dx.doi.org/10.32747/2002.7587232.bard.
Texte intégral