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Gilman, Benjamin, Pilar Tijerina et Rick Russell. « Distinct RNA-unwinding mechanisms of DEAD-box and DEAH-box RNA helicase proteins in remodeling structured RNAs and RNPs ». Biochemical Society Transactions 45, no 6 (17 novembre 2017) : 1313–21. http://dx.doi.org/10.1042/bst20170095.
Texte intégralSeybert, Anja, Leonie C. van Dinten, Eric J. Snijder et John Ziebuhr. « Biochemical Characterization of the Equine Arteritis Virus Helicase Suggests a Close Functional Relationship between Arterivirus and Coronavirus Helicases ». Journal of Virology 74, no 20 (15 octobre 2000) : 9586–93. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.74.20.9586-9593.2000.
Texte intégralFan, Li, et Kevin T. DuPrez. « XPB : An unconventional SF2 DNA helicase ». Progress in Biophysics and Molecular Biology 117, no 2-3 (mars 2015) : 174–81. http://dx.doi.org/10.1016/j.pbiomolbio.2014.12.005.
Texte intégralWoodman, Isabel L., et Edward L. Bolt. « Molecular biology of Hel308 helicase in archaea ». Biochemical Society Transactions 37, no 1 (20 janvier 2009) : 74–78. http://dx.doi.org/10.1042/bst0370074.
Texte intégralDu Pont, Kelly E., Russell B. Davidson, Martin McCullagh et Brian J. Geiss. « Motif V regulates energy transduction between the flavivirus NS3 ATPase and RNA-binding cleft ». Journal of Biological Chemistry 295, no 6 (30 décembre 2019) : 1551–64. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011922.
Texte intégralMoukhtar, Mirna, Wafi Chaar, Ziad Abdel-Razzak, Mohamad Khalil, Samir Taha et Hala Chamieh. « ARCPHdb : A comprehensive protein database for SF1 and SF2 helicase from archaea ». Computers in Biology and Medicine 80 (janvier 2017) : 185–89. http://dx.doi.org/10.1016/j.compbiomed.2016.12.004.
Texte intégralKawaoka, Jane, Eckhard Jankowsky et Anna Marie Pyle. « Backbone tracking by the SF2 helicase NPH-II ». Nature Structural & ; Molecular Biology 11, no 6 (16 mai 2004) : 526–30. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb771.
Texte intégralHalgasova, Nora, Radka Matuskova, Daniel Kraus, Adela Tkacova, Lenka Balusikova et Gabriela Bukovska. « Gp41, a superfamily SF2 helicase from bacteriophage BFK20 ». Virus Research 245 (février 2018) : 7–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.virusres.2017.12.005.
Texte intégralRomero, Zachary J., Stefanie H. Chen, Thomas Armstrong, Elizabeth A. Wood, Antoine van Oijen, Andrew Robinson et Michael M. Cox. « Resolving Toxic DNA repair intermediates in every E. coli replication cycle : critical roles for RecG, Uup and RadD ». Nucleic Acids Research 48, no 15 (9 juillet 2020) : 8445–60. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa579.
Texte intégralHajj, Mirna, Petra Langendijk-Genevaux, Manon Batista, Yves Quentin, Sébastien Laurent, Régine Capeyrou, Ziad Abdel-Razzak et al. « Phylogenetic Diversity of Lhr Proteins and Biochemical Activities of the Thermococcales aLhr2 DNA/RNA Helicase ». Biomolecules 11, no 7 (26 juin 2021) : 950. http://dx.doi.org/10.3390/biom11070950.
Texte intégralPugh, Robert A., Masayoshi Honda, Haley Leesley, Alvin Thomas, Yuyen Lin, Mark J. Nilges, Isaac K. O. Cann et Maria Spies. « The Iron-containing Domain Is Essential in Rad3 Helicases for Coupling of ATP Hydrolysis to DNA Translocation and for Targeting the Helicase to the Single-stranded DNA-Double-stranded DNA Junction ». Journal of Biological Chemistry 283, no 3 (20 novembre 2007) : 1732–43. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m707064200.
Texte intégralBonde, Nina J., Zachary J. Romero, Sindhu Chitteni-Pattu et Michael M. Cox. « RadD is a RecA-dependent accessory protein that accelerates DNA strand exchange ». Nucleic Acids Research 50, no 4 (12 février 2022) : 2201–10. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkac041.
Texte intégralSmith, Corey L., et Craig L. Peterson. « A Conserved Swi2/Snf2 ATPase Motif Couples ATP Hydrolysis to Chromatin Remodeling ». Molecular and Cellular Biology 25, no 14 (juillet 2005) : 5880–92. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.14.5880-5892.2005.
Texte intégralMasterson, Philip J., Margaret A. Stanley, Alan P. Lewis et Michael A. Romanos. « A C-Terminal Helicase Domain of the Human Papillomavirus E1 Protein Binds E2 and the DNA Polymerase α-Primase p68 Subunit ». Journal of Virology 72, no 9 (1 septembre 1998) : 7407–19. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.72.9.7407-7419.1998.
Texte intégralJangra, Rohit K., MinKyung Yi et Stanley M. Lemon. « DDX6 (Rck/p54) Is Required for Efficient Hepatitis C Virus Replication but Not for Internal Ribosome Entry Site-Directed Translation ». Journal of Virology 84, no 13 (14 avril 2010) : 6810–24. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00397-10.
Texte intégralCHINO, MAKOTO, KIYOHIRO NISHIKAWA, RYUICHI SAWA, MASA HAMADA, HIROSHI NAGANAWA, TSUTOMU SAWA et TOMIO TAKEUCHI. « Heliquinomycin, a New Inhibitor of DNA Helicase, Produced by Streptomyces sp. MJ929-SF2. III. Biosynthesis. » Journal of Antibiotics 50, no 9 (1997) : 781–84. http://dx.doi.org/10.7164/antibiotics.50.781.
Texte intégralMackeldanz, Petra, Jürgen Alves, Elisabeth Möncke-Buchner, Karol H. Wyszomirski, Detlev H. Krüger et Monika Reuter. « Functional consequences of mutating conserved SF2 helicase motifs in the Type III restriction endonuclease EcoP15I translocase domain ». Biochimie 95, no 4 (avril 2013) : 817–23. http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2012.11.014.
Texte intégralCHINO, MAKOTO, KIYOHIRO NISHIKAWA, TOSHIO TSUCHIDA, RYUICHI SAWA, HIKARU NAKAMURA, KAZUO T. NAKAMURA, YASUHIKO MURAOKA et al. « Heliquinomycin, a New Inhibitor of DNA Helicase, Produced by Streptomyces sp. MJ929-SF2.II. Structure Determination of Heliquinomycin. » Journal of Antibiotics 50, no 2 (1997) : 143–46. http://dx.doi.org/10.7164/antibiotics.50.143.
Texte intégralGajewski, Stefan, Michael R. Webb, Vitold Galkin, Edward H. Egelman, Kenneth N. Kreuzer et Stephen W. White. « Crystal Structure of the Phage T4 Recombinase UvsX and Its Functional Interaction with the T4 SF2 Helicase UvsW ». Journal of Molecular Biology 405, no 1 (janvier 2011) : 65–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.10.004.
Texte intégralCHINO, M., K. NISHIKAWA, R. SAWA, M. HAMADA, H. NAGANAWA, T. SAWA et T. TAKEUCHI. « ChemInform Abstract : Heliquinomycin, a New Inhibitor of DNA Helicase, Produced by Streptomyces sp. MJ929-SF2. Part 3. Biosynthesis. » ChemInform 29, no 9 (23 juin 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199809242.
Texte intégralCHINO, M., K. NISHIKAWA, T. TSUCHIDA, R. SAWA, H. NAKAMURA, K. T. NAKAMURA, Y. MURAOKA et al. « ChemInform Abstract : Heliquinomycin, a New Inhibitor of DNA Helicase, Produced by Streptomyces Sp. MJ929-SF2. Part 2. Structure Determination of Heliquinomycin. » ChemInform 28, no 30 (3 août 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199730221.
Texte intégralZhang, Xianduo, Jianbo Song, Liping Wang, Zhi Min Yang et Di Sun. « Identification of a DEAD-Box RNA Helicase BnRH6 Reveals Its Involvement in Salt Stress Response in Rapeseed (Brassica napus) ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 1 (20 décembre 2022) : 2. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24010002.
Texte intégralFairman-Williams, Margaret E., Ulf-Peter Guenther et Eckhard Jankowsky. « SF1 and SF2 helicases : family matters ». Current Opinion in Structural Biology 20, no 3 (juin 2010) : 313–24. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2010.03.011.
Texte intégralThomas, Christopher A., Jonathan M. Craig, Shuichi Hoshika, Andrew H. Laszlo, Jesse R. Huang, Sarah J. Abell, Hwanhee C. Kim et al. « C-Glycoside DNA bases from an artificially expanded genetic information system reduce processivity in a SF2 helicase as revealed by nanopore tweezers ». Biophysical Journal 121, no 3 (février 2022) : 209a—210a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2021.11.1671.
Texte intégralCHINO, MAKOTO, KIYOHIRO NISHIKAWA, MAYA UMEKITA, CHIGUSA HAYASHI, TAKAKO YAMAZAKI, TOSHIO TSUCHIDA, TSUTOMU SAWA, MASA HAMADA et TOMIO TAKEUCHI. « Heliquinomycin, a New Inhibitor of DNA Helicase, Produced by Streptomyces sp. MJ929-SF2. I. Taxonomy, Production, Isolation, Physico-chemical Properties and Biological Activities. » Journal of Antibiotics 49, no 8 (1996) : 752–57. http://dx.doi.org/10.7164/antibiotics.49.752.
Texte intégralCHINO, M., K. NISHIKAWA, M. UMEKITA, C. HAYASHI, T. YAMAZAKI, T. TSUCHIDA, T. SAWA, M. HAMADA et T. TAKEUCHI. « ChemInform Abstract : Heliquinomycin, a New Inhibitor of DNA Helicase, Produced by Streptomyces sp. MJ929-SF2. Part 1. Taxonomy, Production, Isolation, Physico-Chemical Properties and Biological Activities ». ChemInform 28, no 6 (4 août 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199706230.
Texte intégralChamieh, Hala, Hiba Ibrahim et Juliana Kozah. « Genome-wide identification of SF1 and SF2 helicases from archaea ». Gene 576, no 1 (janvier 2016) : 214–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2015.10.007.
Texte intégralHanet, Aoife, Felix Räsch, Ramona Weber, Vincenzo Ruscica, Maria Fauser, Tobias Raisch, Duygu Kuzuoğlu-Öztürk et al. « HELZ directly interacts with CCR4–NOT and causes decay of bound mRNAs ». Life Science Alliance 2, no 5 (30 septembre 2019) : e201900405. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900405.
Texte intégralChaar, Wafi, Hiba Ibrahim, Juliana Kozah et Hala Chamieh. « Comparative analysis data of SF1 and SF2 helicases from three domains of life ». Data in Brief 11 (avril 2017) : 510–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.dib.2017.02.047.
Texte intégralPugh, Robert A., Colin G. Wu et Maria Spies. « Regulation of translocation polarity by helicase domain 1 in SF2B helicases ». EMBO Journal 31, no 2 (11 novembre 2011) : 503–14. http://dx.doi.org/10.1038/emboj.2011.412.
Texte intégralKorolev, Sergey, Timothy M. Lohman, Gabriel Waksman, Nanhua Yao et Patricia C. Weber. « Comparisons between the structures of HCV and Rep helicases reveal structural similarities between SF1 and SF2 super-families of helicases ». Protein Science 7, no 3 (mars 1998) : 605–10. http://dx.doi.org/10.1002/pro.5560070309.
Texte intégralJedrzejczak, Robert, Jiawei Wang, Miroslawa Dauter, Roman J. Szczesny, Piotr P. Stepien et Zbigniew Dauter. « Human Suv3 protein reveals unique features among SF2 helicases ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 67, no 11 (19 octobre 2011) : 988–96. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444911040248.
Texte intégralSèle, Céleste, Frank Gabel, Irina Gutsche, Ivan Ivanov, Wim P. Burmeister, Frédéric Iseni et Nicolas Tarbouriech. « Low-Resolution Structure of Vaccinia Virus DNA Replication Machinery ». Journal of Virology 87, no 3 (21 novembre 2012) : 1679–89. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01533-12.
Texte intégralHickman, Alison Burgess, et Fred Dyda. « Binding and unwinding : SF3 viral helicases ». Current Opinion in Structural Biology 15, no 1 (février 2005) : 77–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2004.12.001.
Texte intégralStopp, Marius, Philipp A. Steinmetz et Gottfried Unden. « Properties of transmembrane helix TM1 of the DcuS sensor kinase of Escherichia coli, the stator for TM2 piston signaling ». Biological Chemistry 402, no 10 (6 août 2021) : 1239–46. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2021-0254.
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Texte intégralBöttcher, P., et H. Buchkremer-Hermanns. « Darstellung und Kristallstruktur des Bis(2-amino-1-ammonioethan)hexasulfids [H3N-(CH2)2-NH2]2S6 /Synthesis and Crystal Structure of Bis(2-amino-1-ammonioethan)hexasulfide, [H3N—(CH2)2-NH2]2S6 ». Zeitschrift für Naturforschung B 42, no 3 (1 mars 1987) : 267–71. http://dx.doi.org/10.1515/znb-1987-0303.
Texte intégralPROUX-GILLARDEAUX, Véronique, Thierry GALLI, Isabelle CALLEBAUT, Anatoly MIKHAILIK, Georges CALOTHY et Maria MARX. « D53 is a novel endosomal SNARE-binding protein that enhances interaction of syntaxin 1 with the synaptobrevin 2 complex in vitro ». Biochemical Journal 370, no 1 (15 février 2003) : 213–21. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021309.
Texte intégralJames, J. Anson, Carlos R. Escalante, Miran Yoon-Robarts, Thomas A. Edwards, R. Michael Linden et Aneel K. Aggarwal. « Crystal Structure of the SF3 Helicase from Adeno-Associated Virus Type 2 ». Structure 11, no 8 (août 2003) : 1025–35. http://dx.doi.org/10.1016/s0969-2126(03)00152-7.
Texte intégralBéguin, Pierre, Bruno Baron, Sukhvinder Gill, Nicole Charpin et Patrick Forterre. « The SF1 helicase encoded by the archaeal plasmid pTN2 of Thermococcus nautili ». Extremophiles 18, no 4 (3 juin 2014) : 779–87. http://dx.doi.org/10.1007/s00792-014-0658-5.
Texte intégralFradet-Turcotte, Amélie, Cary Moody, Laimonis A. Laimins et Jacques Archambault. « Nuclear Export of Human Papillomavirus Type 31 E1 Is Regulated by Cdk2 Phosphorylation and Required for Viral Genome Maintenance ». Journal of Virology 84, no 22 (15 septembre 2010) : 11747–60. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01445-10.
Texte intégralPeled-Zehavi, Hadas, J. Andrew Berglund, Michael Rosbash et Alan D. Frankel. « Recognition of RNA Branch Point Sequences by the KH Domain of Splicing Factor 1 (Mammalian Branch Point Binding Protein) in a Splicing Factor Complex ». Molecular and Cellular Biology 21, no 15 (1 août 2001) : 5232–41. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.21.15.5232-5241.2001.
Texte intégralPaul, John H., Shannon J. Williamson, Amy Long, R. Nathan Authement, David John, Anca M. Segall, Forest L. Rohwer, Matthew Androlewicz et Stacey Patterson. « Complete Genome Sequence of φHSIC, a Pseudotemperate Marine Phage of Listonella pelagia ». Applied and Environmental Microbiology 71, no 6 (juin 2005) : 3311–20. http://dx.doi.org/10.1128/aem.71.6.3311-3320.2005.
Texte intégralMüller, C., et P. Böttcher. « Darstellung und Kristallstruktur des Bis(diisobutylammonium)-heptasulfids [H2N(i-C4H9)2]2S7 / Synthesis and Crystal Structure of Bis(diisobutylammonium)-heptasulfide [H2N(i-C4H9)2]2S7 ». Zeitschrift für Naturforschung B 48, no 12 (1 décembre 1993) : 1732–36. http://dx.doi.org/10.1515/znb-1993-1207.
Texte intégralGargantini, Pablo R., Marianela C. Serradell, Alessandro Torri et Hugo D. Lujan. « Putative SF2 helicases of the early-branching eukaryote Giardia lamblia are involved in antigenic variation and parasite differentiation into cysts ». BMC Microbiology 12, no 1 (2012) : 284. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2180-12-284.
Texte intégralMüller, C., et P. Böttcher. « Darstellung und Kristallstruktur des Bis(dicyclohexylammoniuni)-lieptasulfids [H2N(C6H11 )2]2S7/Preparation and Crystal Structure of Bis(dicyclohexylammonium )-heptasulfide [H2N(C6H11)2]2S7 ». Zeitschrift für Naturforschung B 48, no 1 (1 janvier 1993) : 90–92. http://dx.doi.org/10.1515/znb-1993-0120.
Texte intégralZheng, Zheng, Minli Bao, Fengnian Wu, Christopher Van Horn, Jianchi Chen et Xiaoling Deng. « A Type 3 Prophage of ‘Candidatus Liberibacter asiaticus’ Carrying a Restriction-Modification System ». Phytopathology® 108, no 4 (avril 2018) : 454–61. http://dx.doi.org/10.1094/phyto-08-17-0282-r.
Texte intégralGeorge, Biju, Rajrani Ruhel, Mohit Mazumder, Veerendra Kumar Sharma, Swatantra Kumar Jain, Samudrala Gourinath et Supriya Chakraborty. « Mutational analysis of the helicase domain of a replication initiator protein reveals critical roles of Lys 272 of the B′ motif and Lys 289 of the β-hairpin loop in geminivirus replication ». Journal of General Virology 95, no 7 (1 juillet 2014) : 1591–602. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.064923-0.
Texte intégralVasilevskaya, Ekaterina Romanovna, et Anastasia Gennadievna Akhremko. « Proteomic study of pig’s spleen ». Potravinarstvo Slovak Journal of Food Sciences 13, no 1 (28 mai 2019) : 314–17. http://dx.doi.org/10.5219/1093.
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