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Nishioka, Tuguhiro, Makoto Iwata, Takuya Imaoka, Maiko Mutoh, Yoshihiro Egashira, Takashi Nishiyama, Takashi Shin et Takao Fujii. « A Mono-2-Ethylhexyl Phthalate Hydrolase from a Gordonia sp. That Is Able To Dissimilate Di-2-Ethylhexyl Phthalate ». Applied and Environmental Microbiology 72, no 4 (avril 2006) : 2394–99. http://dx.doi.org/10.1128/aem.72.4.2394-2399.2006.
Texte intégralJeremy Johnson, R., Andrew Bartels, Rachel Erkilla, Nicole Green, Steven Han, Nathaniel Holt, Melissa Jones et al. « Proteopedia entry : Mammalian serine hydrolases ». Biochemistry and Molecular Biology Education 43, no 1 (18 novembre 2014) : 60–61. http://dx.doi.org/10.1002/bmb.20840.
Texte intégralBotos, Istvan, et Alexander Wlodawer. « The expanding diversity of serine hydrolases ». Current Opinion in Structural Biology 17, no 6 (décembre 2007) : 683–90. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2007.08.003.
Texte intégralTang, Shan, Adam T. Beattie, Lucie Kafkova, Gianluca Petris, Nicolas Huguenin-Dezot, Marc Fiedler, Matthew Freeman et Jason W. Chin. « Mechanism-based traps enable protease and hydrolase substrate discovery ». Nature 602, no 7898 (16 février 2022) : 701–7. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-022-04414-9.
Texte intégralLiu, Y., M. P. Patricelli et B. F. Cravatt. « Activity-based protein profiling : The serine hydrolases ». Proceedings of the National Academy of Sciences 96, no 26 (21 décembre 1999) : 14694–99. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.96.26.14694.
Texte intégralRoss, Matthew K., et Ran Wang. « Expanding the Toolkit for the Serine Hydrolases ». Chemistry & ; Biology 22, no 7 (juillet 2015) : 808–9. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2015.07.002.
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Texte intégralBernhardt, Peter, Karl Hult et Romas J. Kazlauskas. « Molecular Basis of Perhydrolase Activity in Serine Hydrolases ». Angewandte Chemie International Edition 44, no 18 (29 avril 2005) : 2742–46. http://dx.doi.org/10.1002/anie.200463006.
Texte intégralBernhardt, Peter, Karl Hult et Romas J. Kazlauskas. « Molecular Basis of Perhydrolase Activity in Serine Hydrolases ». Angewandte Chemie 117, no 18 (29 avril 2005) : 2802–6. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200463006.
Texte intégralPatočka, Jiří, Kamil Kuča et Daniel Jun. « Acetylcholinesterase and Butyrylcholinesterase – Important Enzymes of Human Body ». Acta Medica (Hradec Kralove, Czech Republic) 47, no 4 (2004) : 215–28. http://dx.doi.org/10.14712/18059694.2018.95.
Texte intégralMartínez, Virginia, Fernando de la Peña, Javier García-Hidalgo, Isabel de la Mata, José Luis García et María Auxiliadora Prieto. « Identification and Biochemical Evidence of a Medium-Chain-Length Polyhydroxyalkanoate Depolymerase in the Bdellovibrio bacteriovorus Predatory Hydrolytic Arsenal ». Applied and Environmental Microbiology 78, no 17 (15 juin 2012) : 6017–26. http://dx.doi.org/10.1128/aem.01099-12.
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Texte intégralBerger, Natascha, Hanna Allerkamp et Christian Wadsack. « Serine Hydrolases in Lipid Homeostasis of the Placenta-Targets for Placental Function ? » International Journal of Molecular Sciences 23, no 12 (20 juin 2022) : 6851. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23126851.
Texte intégralSchirmer, Andreas, Claudia Matz et Dieter Jendrossek. « Substrate specificities of poly(hydroxyalkanoate)-degrading bacteria and active site studies on the extracellular poly(3-hydroxyoctanoic acid) depolymerase of Pseudomonas fluorescens GK13 ». Canadian Journal of Microbiology 41, no 13 (15 décembre 1995) : 170–79. http://dx.doi.org/10.1139/m95-184.
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Texte intégralCognetta, Armand B., Micah J. Niphakis, Hyeon-Cheol Lee, Michael L. Martini, Jonathan J. Hulce et Benjamin F. Cravatt. « Selective N-Hydroxyhydantoin Carbamate Inhibitors of Mammalian Serine Hydrolases ». Chemistry & ; Biology 22, no 7 (juillet 2015) : 928–37. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2015.05.018.
Texte intégralFischer, Frank, Stefan Künne et Susanne Fetzner. « Bacterial 2,4-Dioxygenases : New Members of the α/β Hydrolase-Fold Superfamily of Enzymes Functionally Related to Serine Hydrolases ». Journal of Bacteriology 181, no 18 (15 septembre 1999) : 5725–33. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.18.5725-5733.1999.
Texte intégralGLYNN, Paul. « Neuropathy target esterase ». Biochemical Journal 344, no 3 (8 décembre 1999) : 625–31. http://dx.doi.org/10.1042/bj3440625.
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Texte intégralCai, Yu-dong, Guo-Ping Zhou, Chin-Hung Jen, Shuo-Liang Lin et Kuo-Chen Chou. « Identify catalytic triads of serine hydrolases by support vector machines ». Journal of Theoretical Biology 228, no 4 (juin 2004) : 551–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.jtbi.2004.02.019.
Texte intégralOtrubova, Katerina, Shreyosree Chatterjee, Srijana Ghimire, Benjamin F. Cravatt et Dale L. Boger. « N-Acyl pyrazoles : Effective and tunable inhibitors of serine hydrolases ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry 27, no 8 (avril 2019) : 1693–703. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2019.03.020.
Texte intégralField, S. Denise, Wankyu Lee, Jason K. Dutra, Finley Scott F. Serneo, Jon Oyer, Hua Xu, Douglas S. Johnson, Christopher W. am Ende et Uthpala Seneviratne. « Fluorophosphonate‐Based Degrader Identifies Degradable Serine Hydrolases by Quantitative Proteomics ». ChemBioChem 21, no 20 (23 juillet 2020) : 2916–20. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.202000253.
Texte intégralJiang, Yun, Krista L. Morley, Joseph D. Schrag et Romas J. Kazlauskas. « Different Active-Site Loop Orientation in Serine Hydrolases versus Acyltransferases ». ChemBioChem 12, no 5 (23 février 2011) : 768–76. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201000693.
Texte intégralXu, Hao, Hairat Sabit, Gordon L. Amidon et H. D. Hollis Showalter. « An improved synthesis of a fluorophosphonate–polyethylene glycol–biotin probe and its use against competitive substrates ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 9 (15 janvier 2013) : 89–96. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.9.12.
Texte intégralArastu-Kapur, Shirin, Kevin Shenk, Francesco Parlati et Mark K. Bennett. « Non-Proteasomal Targets of Proteasome Inhibitors Bortezomib and Carfilzomib ». Blood 112, no 11 (16 novembre 2008) : 2657. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v112.11.2657.2657.
Texte intégralWilling, Stephanie, Emma Dyer, Olaf Schneewind et Dominique Missiakas. « FmhA and FmhC of Staphylococcus aureus incorporate serine residues into peptidoglycan cross-bridges ». Journal of Biological Chemistry 295, no 39 (5 août 2020) : 13664–76. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014371.
Texte intégralRIDDER, Ivo S., et Bauke W. DIJKSTRA. « Identification of the Mg2+-binding site in the P-type ATPase and phosphatase members of the HAD (haloacid dehalogenase) superfamily by structural similarity to the response regulator protein CheY ». Biochemical Journal 339, no 2 (8 avril 1999) : 223–26. http://dx.doi.org/10.1042/bj3390223.
Texte intégralDerewenda, Zygmunt S., et Urszula Derewenda. « Relationships among serine hydrolases : evidence for a common structural motif in triacylglyceride lipases and esterases ». Biochemistry and Cell Biology 69, no 12 (1 décembre 1991) : 842–51. http://dx.doi.org/10.1139/o91-125.
Texte intégralKumar, Kundan, Amol Mhetre, Girish S. Ratnaparkhi et Siddhesh S. Kamat. « A Superfamily-wide Activity Atlas of Serine Hydrolases in Drosophila melanogaster ». Biochemistry 60, no 16 (7 avril 2021) : 1312–24. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.1c00171.
Texte intégralRoda, Sergi, Laura Fernandez-Lopez, Rubén Cañadas, Gerard Santiago, Manuel Ferrer et Victor Guallar. « Computationally Driven Rational Design of Substrate Promiscuity on Serine Ester Hydrolases ». ACS Catalysis 11, no 6 (5 mars 2021) : 3590–601. http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.0c05015.
Texte intégralYin, Hequn, Jeffrey P. Jones et M. W. Anders. « Slow-binding inhibition of carboxylesterase and other serine hydrolases by chlorodifluoroacetaldehyde ». Chemical Research in Toxicology 6, no 5 (septembre 1993) : 630–34. http://dx.doi.org/10.1021/tx00035a007.
Texte intégralBarton, Jennifer Marie, et R. Jeremy Johnson. « Role of conserved serine hydrolases in controlling acetaldehyde toxicity in yeast ». FASEB Journal 34, S1 (avril 2020) : 1. http://dx.doi.org/10.1096/fasebj.2020.34.s1.04367.
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Texte intégralWang, Chao, Daniel Abegg, Brendan G. Dwyer et Alexander Adibekian. « Discovery and Evaluation of New Activity‐Based Probes for Serine Hydrolases ». ChemBioChem 20, no 17 (29 juillet 2019) : 2212–16. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201900126.
Texte intégralRudolf, Bogna, Michèle Salmain, Pierre Haquette, Marcin Stachowicz et Krzysztof Woźniak. « Novel ferrocenyl phosphonate derivatives. Inhibition of serine hydrolases by ferrocene azaphosphonates ». Applied Organometallic Chemistry 24, no 10 (16 septembre 2010) : 721–26. http://dx.doi.org/10.1002/aoc.1673.
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Texte intégralKaschani, Farnusch, Sabrina Nickel, Bikram Pandey, Benjamin F. Cravatt, Markus Kaiser et Renier A. L. van der Hoorn. « Selective inhibition of plant serine hydrolases by agrochemicals revealed by competitive ABPP ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry 20, no 2 (janvier 2012) : 597–600. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2011.06.040.
Texte intégralMakhaeva, G. F., V. V. Malygin, A. Yu Aksinenko, V. B. Sokolov, N. N. Strakhova, A. N. Rasdolsky, R. J. Richardson et I. V. Martynov. « Fluorinated α-aminophosphonates—a new type of irreversible inhibitors of serine hydrolases ». Doklady Biochemistry and Biophysics 400, no 1-6 (janvier 2005) : 92–95. http://dx.doi.org/10.1007/s10628-005-0041-7.
Texte intégralSimon, Gabriel M., et Benjamin F. Cravatt. « Activity-based Proteomics of Enzyme Superfamilies : Serine Hydrolases as a Case Study ». Journal of Biological Chemistry 285, no 15 (10 février 2010) : 11051–55. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.r109.097600.
Texte intégralFaucher, Franco, John M. Bennett, Matthew Bogyo et Scott Lovell. « Strategies for Tuning the Selectivity of Chemical Probes that Target Serine Hydrolases ». Cell Chemical Biology 27, no 8 (août 2020) : 937–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2020.07.008.
Texte intégralOtte, Nikolaj, Marco Bocola et Walter Thiel. « Force-field parameters for the simulation of tetrahedral intermediates of serine hydrolases ». Journal of Computational Chemistry 30, no 1 (15 janvier 2009) : 154–62. http://dx.doi.org/10.1002/jcc.21037.
Texte intégralGanci, W., U. Ringeisen et P. Ruedi. « ChemInform Abstract : Synthesis of Rigid Acetylcholine Mimics as Inhibitors of Serine Hydrolases ». ChemInform 32, no 23 (26 mai 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.200123272.
Texte intégralLiu, Hui, Huimin Zhou, Huaqiao Du, Qiaoling Xiao et Marco Pistolozzi. « Kinetically-controlled mechanism-based isolation of metabolic serine hydrolases in active form from complex proteomes : butyrylcholinesterase as a case study ». RSC Advances 9, no 66 (2019) : 38505–19. http://dx.doi.org/10.1039/c9ra07583f.
Texte intégralHwang, Jisub, Hackwon Do, Youn-Soo Shim et Jun Hyuck Lee. « Crystal Structure and Functional Characterization of an S-Formylglutathione Hydrolase (BuSFGH) from Burkholderiaceae sp. » Crystals 13, no 4 (4 avril 2023) : 621. http://dx.doi.org/10.3390/cryst13040621.
Texte intégralPolderman-Tijmes, Jolanda J., Peter A. Jekel, Erik J. de Vries, Annet E. J. van Merode, René Floris, Jan-Metske van der Laan, Theo Sonke et Dick B. Janssen. « Cloning, Sequence Analysis, and Expression in Escherichia coli of the Gene Encoding an α-Amino Acid Ester Hydrolase from Acetobacter turbidans ». Applied and Environmental Microbiology 68, no 1 (janvier 2002) : 211–18. http://dx.doi.org/10.1128/aem.68.1.211-218.2002.
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