Littérature scientifique sur le sujet « Self-assembly - Misfolded Protein »
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Articles de revues sur le sujet "Self-assembly - Misfolded Protein"
Krasnoslobodtsev, A., B.-H. Kim et Y. Lyubchenko. « Nanoimaging for Protein Misfolding Diseases. Critical Role of Misfolded Dimers in the Amyloid Self-Assembly ». Microscopy and Microanalysis 17, S2 (juillet 2011) : 170–71. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927611001723.
Texte intégralPinotsi, Dorothea, Claire H. Michel, Alexander K. Buell, Romain F. Laine, Pierre Mahou, Christopher M. Dobson, Clemens F. Kaminski et Gabriele S. Kaminski Schierle. « Nanoscopic insights into seeding mechanisms and toxicity of α-synuclein species in neurons ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 14 (18 mars 2016) : 3815–19. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1516546113.
Texte intégralBarreca, Maria, Nunzio Iraci, Silvia Biggi, Violetta Cecchetti et Emiliano Biasini. « Pharmacological Agents Targeting the Cellular Prion Protein ». Pathogens 7, no 1 (7 mars 2018) : 27. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens7010027.
Texte intégralAdsi, Hanaa, Shon A. Levkovich, Elvira Haimov, Topaz Kreiser, Massimiliano Meli, Hamutal Engel, Luba Simhaev et al. « Chemical Chaperones Modulate the Formation of Metabolite Assemblies ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 17 (25 août 2021) : 9172. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22179172.
Texte intégralSharma, Vandna, et Kalyan Sundar Ghosh. « Inhibition of Amyloid Fibrillation by Small Molecules and Nanomaterials : Strategic Development of Pharmaceuticals Against Amyloidosis ». Protein & ; Peptide Letters 26, no 5 (29 mai 2019) : 315–23. http://dx.doi.org/10.2174/0929866526666190307164944.
Texte intégralKnowles, Tuomas P. J., Duncan A. White, Christopher M. Dobson et Mark E. Welland. « Quantitative approaches for characterising fibrillar protein nanostructures ». MRS Proceedings 1274 (2010). http://dx.doi.org/10.1557/proc-1274-qq04-05.
Texte intégralKusmierczyk, Andrew R., et Mark Hochstrasser. « Some assembly required : dedicated chaperones in eukaryotic proteasome biogenesis ». Biological Chemistry 389, no 9 (1 septembre 2008). http://dx.doi.org/10.1515/bc.2008.130.
Texte intégralZhang, Yuqi, Yanyan Zhu, Haiyan Yue, Qingjie Zhao et Huiyu Li. « Exploring the misfolding and self-assembly mechanism of TTR (105–115) peptides by all-atom molecular dynamics simulation ». Frontiers in Molecular Biosciences 9 (31 août 2022). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2022.982276.
Texte intégralIgel, Angélique, Basile Fornara, Human Rezaei et Vincent Béringue. « Prion assemblies : structural heterogeneity, mechanisms of formation, and role in species barrier ». Cell and Tissue Research, 18 novembre 2022. http://dx.doi.org/10.1007/s00441-022-03700-2.
Texte intégralIgel-Egalon, Angélique, Florent Laferrière, Mohammed Moudjou, Jan Bohl, Mathieu Mezache, Tina Knäpple, Laetitia Herzog et al. « Early stage prion assembly involves two subpopulations with different quaternary structures and a secondary templating pathway ». Communications Biology 2, no 1 (4 octobre 2019). http://dx.doi.org/10.1038/s42003-019-0608-y.
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