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Braun, Theresa, Malte Drescher et Daniel Summerer. « Expanding the Genetic Code for Site-Directed Spin-Labeling ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 2 (16 janvier 2019) : 373. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20020373.
Texte intégralKlare, Johann P. « Site-directed spin labeling EPR spectroscopy in protein research ». Biological Chemistry 394, no 10 (1 octobre 2013) : 1281–300. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2013-0155.
Texte intégralSahu, Indra D., et Gary A. Lorigan. « Site-Directed Spin Labeling EPR for Studying Membrane Proteins ». BioMed Research International 2018 (2018) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2018/3248289.
Texte intégralEtienne, Emilien, Annalisa Pierro, Ketty C. Tamburrini, Alessio Bonucci, Elisabetta Mileo, Marlène Martinho et Valérie Belle. « Guidelines for the Simulations of Nitroxide X-Band cw EPR Spectra from Site-Directed Spin Labeling Experiments Using SimLabel ». Molecules 28, no 3 (31 janvier 2023) : 1348. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28031348.
Texte intégralWang, Yan, Venkatesan Kathiresan, Yaoyi Chen, Yanping Hu, Wei Jiang, Guangcan Bai, Guoquan Liu, Peter Z. Qin et Xianyang Fang. « Posttranscriptional site-directed spin labeling of large RNAs with an unnatural base pair system under non-denaturing conditions ». Chemical Science 11, no 35 (2020) : 9655–64. http://dx.doi.org/10.1039/d0sc01717e.
Texte intégralBöhme, Sabine, Heinz-Jürgen Steinhoff et Johann P. Klare. « Accessing the distance range of interest in biomolecules : Site-directed spin labeling and DEER spectroscopy ». Spectroscopy 24, no 3-4 (2010) : 283–88. http://dx.doi.org/10.1155/2010/729060.
Texte intégralTessmer, Maxx H., et Stefan Stoll. « chiLife : An open-source Python package for in silico spin labeling and integrative protein modeling ». PLOS Computational Biology 19, no 3 (31 mars 2023) : e1010834. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1010834.
Texte intégralRoser, P., M. J. Schmidt, M. Drescher et D. Summerer. « Site-directed spin labeling of proteins for distance measurements in vitro and in cells ». Organic & ; Biomolecular Chemistry 14, no 24 (2016) : 5468–76. http://dx.doi.org/10.1039/c6ob00473c.
Texte intégralGeorgieva, Elka R. « Nanoscale lipid membrane mimetics in spin-labeling and electron paramagnetic resonance spectroscopy studies of protein structure and function ». Nanotechnology Reviews 6, no 1 (1 février 2017) : 75–92. http://dx.doi.org/10.1515/ntrev-2016-0080.
Texte intégralSahu, Indra D., et Gary A. Lorigan. « Electron Paramagnetic Resonance as a Tool for Studying Membrane Proteins ». Biomolecules 10, no 5 (13 mai 2020) : 763. http://dx.doi.org/10.3390/biom10050763.
Texte intégralHirst, Stephanie, Nathan Alexander, Kristian Kaufmann, Hassane Mchaourab et Jens Meiler. « Rosettaepr : Developing Protein Structure Prediction Methods using Sparse SDSL-EPR Data ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 461a—462a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.2508.
Texte intégralDoni, Davide, Leonardo Passerini, Gérard Audran, Sylvain R. A. Marque, Marvin Schulz, Javier Santos, Paola Costantini, Marco Bortolus et Donatella Carbonera. « Effects of Fe2+/Fe3+ Binding to Human Frataxin and Its D122Y Variant, as Revealed by Site-Directed Spin Labeling (SDSL) EPR Complemented by Fluorescence and Circular Dichroism Spectroscopies ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 24 (17 décembre 2020) : 9619. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21249619.
Texte intégralRendon, Julia, Margot Di Cesare, Alexia Godet, Guillaume Gerbaud, Emilien Etienne, Vincent Chaptal, Pierre Falson et al. « Conformational dynamics of the ABC-transporter BmrA reveals by SDSL-EPR spectroscopy ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1863 (septembre 2022) : 148732. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbabio.2022.148732.
Texte intégralPirman, Natasha L., et Gail E. Fanucci. « Investigation of the Intrinsically Disordered Protein IA3 by Multiple SDSL-EPR Techniques ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 257a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.1397.
Texte intégralAziz, Atya, John F. Hess, Madhu S. Budamagunta, John C. Voss et Paul G. FitzGerald. « To Determine the Structure of Vimentin Head Domain Using SDSL-EPR Approach ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 558a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3021.
Texte intégralSahu, Indra D., et Gary A. Lorigan. « Probing Structural Dynamics of Membrane Proteins Using Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopic Techniques ». Biophysica 1, no 2 (30 mars 2021) : 106–25. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica1020009.
Texte intégralCooke, James A., Jean Chamoun, Michael W. Howell, Paul M. Curmi, Peter G. Fajer et Louise J. Brown. « Structure and Dynamics of the Mobile Domain of Troponin I by SDSL-EPR ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 148a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.798.
Texte intégralStowe, Rebecca, Gunjan Dixit, Indra D. Sahu, Alison Bates, Carole Dabney-Smith et Gary A. Lorigan. « Protein protein interactions of KCNQ1 and KCNE1 observed via SDSL EPR line shape analysis ». Biophysical Journal 121, no 3 (février 2022) : 241a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2021.11.1548.
Texte intégralPan, Yanxiong, Hui Li, Qiaobin Li, Mary Lenertz, Isabelle Schuster, Drew Jordahl, Xiao Zhu, Bingcan Chen et Zhongyu Yang. « Protocol for resolving enzyme orientation and dynamics in advanced porous materials via SDSL-EPR ». STAR Protocols 2, no 3 (septembre 2021) : 100676. http://dx.doi.org/10.1016/j.xpro.2021.100676.
Texte intégralHoofnagle, Andrew N., James W. Stoner, Thomas Lee, Sandra S. Eaton et Natalie G. Ahn. « Phosphorylation-Dependent Changes in Structure and Dynamics in ERK2 Detected by SDSL and EPR ». Biophysical Journal 86, no 1 (janvier 2004) : 395–403. http://dx.doi.org/10.1016/s0006-3495(04)74115-6.
Texte intégralTANG, Li, LinChao GUO, Hong XIAN, 可. 吴, Yu ZHOU, ZhangBao WU Ke CHEN, Peng CHEN et al. « Study on motional and conformational changes of BSA in solution using SDSL-EPR technique ». Chinese Science Bulletin 55, no 14 (1 mai 2010) : 1365–69. http://dx.doi.org/10.1360/972010-176.
Texte intégralPirman, Natasha L., Eugene Milshteyn, Luis Galiano, Justin C. Hewlett et Gail E. Fanucci. « Characterization of the disordered-to-α-helical transition of IA3 by SDSL-EPR spectroscopy ». Protein Science 20, no 1 (23 décembre 2010) : 150–59. http://dx.doi.org/10.1002/pro.547.
Texte intégralStowe, Rebecca, Gunjan Dixit, Indra D. Sahu et Gary A. Lorigan. « Protein-Protein Interactions of KCNQ1 and KCNE1 Observed via SDSL-EPR Line Shape Analysis ». Biophysical Journal 118, no 3 (février 2020) : 264a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2019.11.1528.
Texte intégralKavalenka, Aleh, Iztok Urbančič, Valérie Belle, Sabrina Rouger, Stéphanie Costanzo, Sandra Kure, André Fournel, Sonia Longhi, Bruno Guigliarelli et Janez Strancar. « Conformational Analysis of the Partially Disordered Measles Virus NTAIL-XD Complex by SDSL EPR Spectroscopy ». Biophysical Journal 98, no 6 (mars 2010) : 1055–64. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.11.036.
Texte intégralLerch, Michael, Carlos López et Wayne L. Hubbell. « Conformational Flexibility and Structure in High-Pressure Excited States of Apomyoglobin Revealed by SDSL-EPR ». Biophysical Journal 106, no 2 (janvier 2014) : 259a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.1521.
Texte intégralPornthep Sompornpisut et Ngoc Lan Le Nguyen. « Structure and dynamics of spin label side chains in KvAP voltage-sensor domain : an all-atom MD simulation study ». Science Proceedings Series 2, no 1 (9 avril 2020) : 34–38. http://dx.doi.org/10.31580/sps.v2i1.1239.
Texte intégralLe Breton, N., S. Longhi, A. Rockenbauer, B. Guigliarelli, S. R. A. Marque, V. Belle et M. Martinho. « Probing the dynamic properties of two sites simultaneously in a protein–protein interaction process : a SDSL-EPR study ». Physical Chemistry Chemical Physics 21, no 40 (2019) : 22584–88. http://dx.doi.org/10.1039/c9cp04660g.
Texte intégralJassoy, J. Jacques, Caspar A. Heubach, Tobias Hett, Frédéric Bernhard, Florian R. Haege, Gregor Hagelueken et Olav Schiemann. « Site Selective and Efficient Spin Labeling of Proteins with a Maleimide-Functionalized Trityl Radical for Pulsed Dipolar EPR Spectroscopy ». Molecules 24, no 15 (27 juillet 2019) : 2735. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24152735.
Texte intégralGeorgieva, Ekaterina, Vasil Atanasov, Rositsa Kostandieva, Vanya Tsoneva, Mitko Mitev, Georgi Arabadzhiev, Yovcho Yovchev, Yanka Karamalakova et Galina Nikolova. « Direct Application of 3-Maleimido-PROXYL for Proving Hypoalbuminemia in Cases of SARS-CoV-2 Infection : The Potential Diagnostic Method of Determining Albumin Instability and Oxidized Protein Level in Severe COVID-19 ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 6 (18 mars 2023) : 5807. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24065807.
Texte intégralHomchaudhuri, Lopamudra, Miguel De Avila, Stina B. Nilsson, Vladimir V. Bamm, Abdiwahab A. Musse, Graham S. T. Smith, George Harauz et Joan M. Boggs. « SDSL-EPR Study of a C-terminal Segment of Myelin Basic Protein in a Myelin Mimetic Environment ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 232a—233a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.1258.
Texte intégralWang, Changzhen, Juntao Yang, Yu Zhou, Jianbo Cong, Guofu Dong, Xiangjun Hu, Li Tang et Ke Wu. « Mobility Study of Individual Residue Sites in the Carbohydrate Recognition Domain of LSECtin Using SDSL–EPR Technique ». Applied Biochemistry and Biotechnology 167, no 8 (19 juin 2012) : 2295–304. http://dx.doi.org/10.1007/s12010-012-9766-9.
Texte intégralNickolaus, Chen, Carolyn Vargas, Jörg Reichenwallner, Mohammed Chakour, Benjamin Selmke, Rusha Chakraborty, Raghavan Varadarajan, Sandro Keller et Wolfgang E. Trommer. « The Molten Globule State of Maltose-Binding Protein : Structural and Thermodynamic Characterization by EPR Spectroscopy and Isothermal Titration Calorimetry ». Applied Magnetic Resonance 51, no 9-10 (22 septembre 2020) : 877–86. http://dx.doi.org/10.1007/s00723-020-01232-y.
Texte intégralGeorgieva, Ekaterina, Yanka Karamalakova, Georgi Arabadzhiev, Vasil Atanasov, Rositsa Kostandieva, Mitko Mitev, Vanya Tsoneva, Yovcho Yovchev et Galina Nikolova. « Site-Directed Spin Labeling EPR Spectroscopy for Determination of Albumin Structural Damage and Hypoalbuminemia in Critical COVID-19 ». Antioxidants 11, no 12 (22 novembre 2022) : 2311. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11122311.
Texte intégralLi, Hui, Yanxiong Pan, Zhongyu Yang, Jiajia Rao et Bingcan Chen. « Emerging applications of site-directed spin labeling electron paramagnetic resonance (SDSL-EPR) to study food protein structure, dynamics, and interaction ». Trends in Food Science & ; Technology 109 (mars 2021) : 37–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.tifs.2021.01.022.
Texte intégralDoni, Davide, Marta Meggiolaro, Javier Santos, Gérard Audran, Sylvain R. A. Marque, Paola Costantini, Marco Bortolus et Donatella Carbonera. « A Combined Spectroscopic and In Silico Approach to Evaluate the Interaction of Human Frataxin with Mitochondrial Superoxide Dismutase ». Biomedicines 9, no 12 (25 novembre 2021) : 1763. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines9121763.
Texte intégralPistolesi, Sara, Elisa Ferro, Annalisa Santucci, Riccardo Basosi, Lorenza Trabalzini et Rebecca Pogni. « Molecular motion of spin labeled side chains in the C-terminal domain of RGL2 protein : A SDSL-EPR and MD study ». Biophysical Chemistry 123, no 1 (août 2006) : 49–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpc.2006.03.021.
Texte intégralEhrenberger, Michelle A., Aleida Vieyra, Jackie M. Esquiaqui et Gail E. Fanucci. « Ion-dependent mobility effects of the Fusobacterium nucleatum glycine riboswitch aptamer II via site-directed spin-labeling (SDSL) electron paramagnetic resonance (EPR) ». Biochemical and Biophysical Research Communications 516, no 3 (août 2019) : 839–44. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2019.06.105.
Texte intégralCrouch, Catherine, Margaret Bost, Tae Kim, Bryan Green, D. Arbuckle, Carl Grossman et Kathleen Howard. « Optimization of Detergent-Mediated Reconstitution of Influenza A M2 Protein into Proteoliposomes ». Membranes 8, no 4 (8 novembre 2018) : 103. http://dx.doi.org/10.3390/membranes8040103.
Texte intégralFischer, Axel W., David M. Anderson, Maxx H. Tessmer, Dara W. Frank, Jimmy B. Feix et Jens Meiler. « Structure and Dynamics of Type III Secretion Effector Protein ExoU As determined by SDSL-EPR Spectroscopy in Conjunction with De Novo Protein Folding ». ACS Omega 2, no 6 (27 juin 2017) : 2977–84. http://dx.doi.org/10.1021/acsomega.7b00349.
Texte intégralUeki, Shoji, et Toshiaki Arata. « 1P154 SDSL-EPR study of the effect of troponin I phosphorylation on the structure of cardiac troponin C(Muscle-muscle proteins and contraction,Oral Presentations) ». Seibutsu Butsuri 47, supplement (2007) : S62. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.47.s62_1.
Texte intégralAziz, Atya, John F. Hess, Madhu S. Budamagunta, John C. Voss, Alexandre P. Kuzin, Yuanpeng J. Huang, Rong Xiao, Gaetano T. Montelione, Paul G. FitzGerald et John F. Hunt. « The Structure of Vimentin Linker 1 and Rod 1B Domains Characterized by Site-directed Spin-labeling Electron Paramagnetic Resonance (SDSL-EPR) and X-ray Crystallography ». Journal of Biological Chemistry 287, no 34 (26 juin 2012) : 28349–61. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.334011.
Texte intégralMileo, Elisabetta, Emilien Etienne, Marlène Martinho, Régine Lebrun, Valérie Roubaud, Paul Tordo, Brigitte Gontero, Bruno Guigliarelli, Sylvain R. A. Marque et Valérie Belle. « Enlarging the Panoply of Site-Directed Spin Labeling Electron Paramagnetic Resonance (SDSL-EPR) : Sensitive and Selective Spin-Labeling of Tyrosine Using an Isoindoline-Based Nitroxide ». Bioconjugate Chemistry 24, no 6 (22 mai 2013) : 1110–17. http://dx.doi.org/10.1021/bc4000542.
Texte intégralFischer, Axel W., Enrica Bordignon, Stephanie Bleicken, Ana J. García-Sáez, Gunnar Jeschke et Jens Meiler. « Pushing the size limit of de novo structure ensemble prediction guided by sparse SDSL-EPR restraints to 200 residues : The monomeric and homodimeric forms of BAX ». Journal of Structural Biology 195, no 1 (juillet 2016) : 62–71. http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2016.04.014.
Texte intégralUeki, Shoji, Jun Abe, Yasunori Ohba et Toshiaki Arata. « 3P-003 The influence of the spin label mobility on the distance measurement of SDSL EPR in protein structure(Protein:Structure,The 47th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan) ». Seibutsu Butsuri 49, supplement (2009) : S151. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.49.s151_2.
Texte intégralZhao, Chenchao, Hiroaki Yamashita, Keisuke Ueda, Shoji Ueki et Toshiaki Arata. « 1P143 Structural Dynamics of N-terminal Extension of Cardiac Troponin I by Site Directed Spin Labeling-EPR(10.Muscle,Poster,The 51st Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan) ». Seibutsu Butsuri 53, supplement1-2 (2013) : S129. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.53.s129_4.
Texte intégralChen, Mengzhen, Tamás Kálai, Duilio Cascio, Michael D. Bridges, Julian P. Whitelegge, Matthias Elgeti et Wayne L. Hubbell. « A Highly Ordered Nitroxide Side Chain for Distance Mapping and Monitoring Slow Structural Fluctuations in Proteins ». Applied Magnetic Resonance, 14 octobre 2023. http://dx.doi.org/10.1007/s00723-023-01618-8.
Texte intégralRoopnarine, Osha, et David D. Thomas. « Structural Dynamics of Protein Interactions Using Site-Directed Spin Labeling of Cysteines to Measure Distances and Rotational Dynamics with EPR Spectroscopy ». Applied Magnetic Resonance, 11 octobre 2023. http://dx.doi.org/10.1007/s00723-023-01623-x.
Texte intégralFries, Sandra J., Theresa S. Braun, Christoph Globisch, Christine Peter, Malte Drescher et Elke Deuerling. « Deciphering molecular details of the RAC–ribosome interaction by EPR spectroscopy ». Scientific Reports 11, no 1 (21 avril 2021). http://dx.doi.org/10.1038/s41598-021-87847-y.
Texte intégral« Recent Developments in Electron Paramagnetic Resonance for Spectroscopic Applications ». Biointerface Research in Applied Chemistry 13, no 1 (24 janvier 2022) : 45. http://dx.doi.org/10.33263/briac131.045.
Texte intégralBonucci, Alessio, Martina Palomino-Schätzlein, Paula Malo de Molina, Arantxa Arbe, Roberta Pierattelli, Bruno Rizzuti, Juan L. Iovanna et José L. Neira. « Crowding Effects on the Structure and Dynamics of the Intrinsically Disordered Nuclear Chromatin Protein NUPR1 ». Frontiers in Molecular Biosciences 8 (5 juillet 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2021.684622.
Texte intégral