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Valente, Ana I., Ana M. Ferreira, Mafalda R. Almeida, Aminou Mohamadou, Mara G. Freire et Ana P. M. Tavares. « Efficient Extraction of the RuBisCO Enzyme from Spinach Leaves Using Aqueous Solutions of Biocompatible Ionic Liquids ». Sustainable Chemistry 3, no 1 (24 décembre 2021) : 1–18. http://dx.doi.org/10.3390/suschem3010001.
Texte intégralMcNevin, Dennis B., Murray R. Badger, Spencer M. Whitney, Susanne von Caemmerer, Guillaume G. B. Tcherkez et Graham D. Farquhar. « Differences in Carbon Isotope Discrimination of Three Variants of D-Ribulose-1,5-bisphosphate Carboxylase/Oxygenase Reflect Differences in Their Catalytic Mechanisms ». Journal of Biological Chemistry 282, no 49 (9 octobre 2007) : 36068–76. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m706274200.
Texte intégralWhitney, Spencer M., et T. John Andrews. « The CO2/O2 specificity of single-subunit ribulose-bisphosphate carboxylase from the dinoflagellate, Amphidinium carterae ». Functional Plant Biology 25, no 2 (1998) : 131. http://dx.doi.org/10.1071/pp97131.
Texte intégralMueller-Cajar, Oliver, et Spencer M. Whitney. « Evolving improved Synechococcus Rubisco functional expression in Escherichia coli ». Biochemical Journal 414, no 2 (12 août 2008) : 205–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj20080668.
Texte intégralIqbal, Wasim A., Isabel G. Miller, Rebecca L. Moore, Iain J. Hope, Daniel Cowan-Turner et Maxim V. Kapralov. « Rubisco substitutions predicted to enhance crop performance through carbon uptake modelling ». Journal of Experimental Botany 72, no 17 (11 juin 2021) : 6066–75. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/erab278.
Texte intégralUtåker, Janne B., Kjell Andersen, Ågot Aakra, Birgitte Moen et Ingolf F. Nes. « Phylogeny and Functional Expression of Ribulose 1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase from the Autotrophic Ammonia-Oxidizing Bacterium Nitrosospira sp.Isolate 40KI ». Journal of Bacteriology 184, no 2 (15 janvier 2002) : 468–78. http://dx.doi.org/10.1128/jb.184.2.468-478.2002.
Texte intégralNg, Jediael, Zhijun Guo et Oliver Mueller-Cajar. « Rubisco activase requires residues in the large subunit N terminus to remodel inhibited plant Rubisco ». Journal of Biological Chemistry 295, no 48 (18 septembre 2020) : 16427–35. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015759.
Texte intégralWang, Renée Z., Albert K. Liu, Douglas M. Banda, Woodward W. Fischer et Patrick M. Shih. « A Bacterial Form I’ Rubisco Has a Smaller Carbon Isotope Fractionation than Its Form I Counterpart ». Biomolecules 13, no 4 (26 mars 2023) : 596. http://dx.doi.org/10.3390/biom13040596.
Texte intégralLoganathan, Nitin, Yi-Chin Candace Tsai et Oliver Mueller-Cajar. « Characterization of the heterooligomeric red-type rubisco activase from red algae ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 49 (21 novembre 2016) : 14019–24. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1610758113.
Texte intégralTabita, F. Robert, Thomas E. Hanson, Huiying Li, Sriram Satagopan, Jaya Singh et Sum Chan. « Function, Structure, and Evolution of the RubisCO-Like Proteins and Their RubisCO Homologs ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 71, no 4 (décembre 2007) : 576–99. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00015-07.
Texte intégralWhitney, Spencer M., Rosemary Birch, Celine Kelso, Jennifer L. Beck et Maxim V. Kapralov. « Improving recombinant Rubisco biogenesis, plant photosynthesis and growth by coexpressing its ancillary RAF1 chaperone ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 11 (2 mars 2015) : 3564–69. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1420536112.
Texte intégralElsaied, Hosam, et Takeshi Naganuma. « Phylogenetic Diversity of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase Large-Subunit Genes from Deep-Sea Microorganisms ». Applied and Environmental Microbiology 67, no 4 (1 avril 2001) : 1751–65. http://dx.doi.org/10.1128/aem.67.4.1751-1765.2001.
Texte intégralMorell, MK, K. Paul, HJ Kane et TJ Andrews. « Rubisco : Maladapted or Misunderstood ». Australian Journal of Botany 40, no 5 (1992) : 431. http://dx.doi.org/10.1071/bt9920431.
Texte intégralRydzy, Małgorzata, Michał Tracz, Andrzej Szczepaniak et Joanna Grzyb. « Insights into the Structure of Rubisco from Dinoflagellates-in Silico Studies ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 16 (7 août 2021) : 8524. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22168524.
Texte intégralValegård, Karin, Dirk Hasse, Inger Andersson et Laura H. Gunn. « Structure of Rubisco fromArabidopsis thalianain complex with 2-carboxyarabinitol-1,5-bisphosphate ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 74, no 1 (1 janvier 2018) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798317017132.
Texte intégralWei, Xueming, Luis A. Sayavedra-Soto et Daniel J. Arp. « The transcription of the cbb operon in Nitrosomonas europaea ». Microbiology 150, no 6 (1 juin 2004) : 1869–79. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.26785-0.
Texte intégralPoudel, Saroj, Douglas H. Pike, Hagai Raanan, Joshua A. Mancini, Vikas Nanda, Rosalind E. M. Rickaby et Paul G. Falkowski. « Biophysical analysis of the structural evolution of substrate specificity in RuBisCO ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 48 (16 novembre 2020) : 30451–57. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2018939117.
Texte intégralBaker, Stefanie H., Songmu Jin, Henry C. Aldrich, Gary T. Howard et Jessup M. Shively. « Insertion Mutation of the Form I cbbL Gene Encoding Ribulose Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase (RuBisCO) in Thiobacillus neapolitanus Results in Expression of Form II RuBisCO, Loss of Carboxysomes, and an Increased CO2 Requirement for Growth ». Journal of Bacteriology 180, no 16 (15 août 1998) : 4133–39. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.16.4133-4139.1998.
Texte intégralYoung, J. N., R. E. M. Rickaby, M. V. Kapralov et D. A. Filatov. « Adaptive signals in algal Rubisco reveal a history of ancient atmospheric carbon dioxide ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 367, no 1588 (19 février 2012) : 483–92. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2011.0145.
Texte intégralRaven, John A., Mario Giordano, John Beardall et Stephen C. Maberly. « Algal evolution in relation to atmospheric CO 2 : carboxylases, carbon-concentrating mechanisms and carbon oxidation cycles ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 367, no 1588 (19 février 2012) : 493–507. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2011.0212.
Texte intégralSchulz, Luca, Zhijun Guo, Jan Zarzycki, Wieland Steinchen, Jan M. Schuller, Thomas Heimerl, Simone Prinz, Oliver Mueller-Cajar, Tobias J. Erb et Georg K. A. Hochberg. « Evolution of increased complexity and specificity at the dawn of form I Rubiscos ». Science 378, no 6616 (14 octobre 2022) : 155–60. http://dx.doi.org/10.1126/science.abq1416.
Texte intégralWaheeda, Kazi, et Po-Lin Chiu. « Complex formation of rubisco and rubisco activase ». Biophysical Journal 121, no 3 (février 2022) : 452a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2021.11.520.
Texte intégralSage, Rowan F., Danielle A. Way et David S. Kubien. « Rubisco, Rubisco activase, and global climate change ». Journal of Experimental Botany 59, no 7 (23 avril 2008) : 1581–95. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/ern053.
Texte intégralPortis, A. R. « The regulation of Rubisco by Rubisco activase ». Journal of Experimental Botany 46, special (1 septembre 1995) : 1285–91. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/46.special_issue.1285.
Texte intégralKarthick, Palanivelu Vikram, Alagarswamy Senthil, Maduraimuthu Djanaguiraman, Kuppusamy Anitha, Ramalingam Kuttimani, Parasuraman Boominathan, Ramasamy Karthikeyan et Muthurajan Raveendran. « Improving Crop Yield through Increasing Carbon Gain and Reducing Carbon Loss ». Plants 13, no 10 (10 mai 2024) : 1317. http://dx.doi.org/10.3390/plants13101317.
Texte intégralToyoda, Koichi, Yoichi Yoshizawa, Hiroyuki Arai, Masaharu Ishii et Yasuo Igarashi. « The role of two CbbRs in the transcriptional regulation of three ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase genes in Hydrogenovibrio marinus strain MH-110 ». Microbiology 151, no 11 (1 novembre 2005) : 3615–25. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.28056-0.
Texte intégralYoshizawa, Yoichi, Koichi Toyoda, Hiroyuki Arai, Masaharu Ishii et Yasuo Igarashi. « CO2-Responsive Expression and Gene Organization of Three Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase Enzymes and Carboxysomes in Hydrogenovibrio marinus Strain MH-110 ». Journal of Bacteriology 186, no 17 (1 septembre 2004) : 5685–91. http://dx.doi.org/10.1128/jb.186.17.5685-5691.2004.
Texte intégralSingh, Jaya, et F. Robert Tabita. « Roles of RubisCO and the RubisCO-Like Protein in 5-Methylthioadenosine Metabolism in the Nonsulfur Purple Bacterium Rhodospirillum rubrum ». Journal of Bacteriology 192, no 5 (28 décembre 2009) : 1324–31. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01442-09.
Texte intégralXiang, Fu, Yuanping Fang et Jun Xiang. « Structural and evolutionary relationships among RuBisCOs inferred from their large and small subunits ». Zeitschrift für Naturforschung C 71, no 5-6 (1 mai 2016) : 181–89. http://dx.doi.org/10.1515/znc-2016-0014.
Texte intégralDemirevska-Kepova, Klimentina, et Urs Feller. « Heat sensitivity of Rubisco, Rubisco activase and Rubisco binding protein in higher plants ». Acta Physiologiae Plantarum 26, no 1 (mars 2004) : 103–14. http://dx.doi.org/10.1007/s11738-004-0050-7.
Texte intégralHotto, Amber M., Coralie Salesse-Smith, Myat Lin, Florian A. Busch, Isabelle Simpson et David B. Stern. « Rubisco production in maize mesophyll cells through ectopic expression of subunits and chaperones ». Journal of Experimental Botany 72, no 13 (30 avril 2021) : 4930–37. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/erab189.
Texte intégralMadhavan, S., M. S. Miller-Goodman et K. W. Lee. « Immunolocalization of Rubisco Activase and Rubisco in C3 and C4 Plant Tissues ». Microscopy and Microanalysis 6, S2 (août 2000) : 472–73. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927600034851.
Texte intégralYokota, Akiho. « Revisiting RuBisCO ». Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 81, no 11 (27 septembre 2017) : 2039–49. http://dx.doi.org/10.1080/09168451.2017.1379350.
Texte intégralPortis, Archie R. « Rubisco activase ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1015, no 1 (janvier 1990) : 15–28. http://dx.doi.org/10.1016/0005-2728(90)90211-l.
Texte intégralFeng, Yujiao, Hao Wu, Huanhuan Liu, Yonghui He et Zhitong Yin. « Effects of OsRCA Overexpression on Rubisco Activation State and Photosynthesis in Maize ». Plants 12, no 8 (11 avril 2023) : 1614. http://dx.doi.org/10.3390/plants12081614.
Texte intégralRaunser, S., R. Magnani, Z. Huang, R. L. Houtz, R. C. Trievel, P. A. Penczek et T. Walz. « Rubisco in complex with Rubisco large subunit methyltransferase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 106, no 9 (10 février 2009) : 3160–65. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0810563106.
Texte intégralSEVİNDİK, Emre. « Amino Acids Sequence Based in Silico Analysis of RuBisCO (Ribulose-1,5 Bisphosphate Carboxylase Oxygenase) Proteins in Some Carthamus L. ssp. » Notulae Scientia Biologicae 9, no 2 (30 juin 2017) : 204–8. http://dx.doi.org/10.15835/nsb9210053.
Texte intégralWitte, Brian, David John, Boris Wawrik, John H. Paul, David Dayan et F. Robert Tabita. « Functional Prokaryotic RubisCO from an Oceanic Metagenomic Library ». Applied and Environmental Microbiology 76, no 9 (12 mars 2010) : 2997–3003. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02661-09.
Texte intégralSuganami, Mao, Yuji Suzuki, Eri Kondo, Shinji Nishida, So Konno et Amane Makino. « Effects of Overproduction of Rubisco Activase on Rubisco Content in Transgenic Rice Grown at Different N Levels ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 5 (27 février 2020) : 1626. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21051626.
Texte intégralWarren, Charles R., Mark A. Adams et ZuLiang Chen. « Is photosynthesis related to concentrations of nitrogen and Rubisco in leaves of Australian native plants ? » Functional Plant Biology 27, no 5 (2000) : 407. http://dx.doi.org/10.1071/pp98162.
Texte intégralRoh, Kwang-Soo. « Influence of Nitrate on Growth, Chlorophyll Content, Content and Activity of Rubisco and Rubisco Activase of Tobacco Plant Treated with Cadmium in vitro ». Journal of Life Science 20, no 11 (30 novembre 2010) : 1667–74. http://dx.doi.org/10.5352/jls.2010.20.11.1667.
Texte intégralCheng, Lailiang, et Leslie H. Fuchigami. « Photometric Measurements of Rubisco Activity in Leaves of Deciduous Fruit Crops ». HortScience 32, no 3 (juin 1997) : 531A—531. http://dx.doi.org/10.21273/hortsci.32.3.531a.
Texte intégralWatson, Gregory M. F., Jae-Pil Yu et F. Robert Tabita. « Unusual Ribulose 1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase of Anoxic Archaea ». Journal of Bacteriology 181, no 5 (1 mars 1999) : 1569–75. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.5.1569-1575.1999.
Texte intégralMARTÍNEZ-BARAJAS, E., J. MOLINA-GALÁN et E. SÁNCHEZ de JIMÉNEZ. « Regulation of Rubisco activity during grain-fill in maize : possible role of Rubisco activase ». Journal of Agricultural Science 128, no 2 (mars 1997) : 155–61. http://dx.doi.org/10.1017/s002185969600408x.
Texte intégralCheng, Lailiang, et Leslie H. Fuchigami. « The Relationship between Rubisco Activity and Photosynthesis in Apple Leaves with Different Nitrogen Content ». HortScience 32, no 3 (juin 1997) : 530E—531. http://dx.doi.org/10.21273/hortsci.32.3.530e.
Texte intégralO'Leary, Brendan M., Andrew P. Scafaro, Ricarda Fenske, Owen Duncan, Elke Ströher, Jakob Petereit et A. Harvey Millar. « Rubisco lysine acetylation occurs at very low stoichiometry in mature Arabidopsis leaves : implications for regulation of enzyme function ». Biochemical Journal 477, no 19 (12 octobre 2020) : 3885–96. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20200413.
Texte intégralTabita, F. Robert, Thomas E. Hanson, Sriram Satagopan, Brian H. Witte et Nathan E. Kreel. « Phylogenetic and evolutionary relationships of RubisCO and the RubisCO-like proteins and the functional lessons provided by diverse molecular forms ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 363, no 1504 (16 mai 2008) : 2629–40. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2008.0023.
Texte intégralGuo, Xue, Huaqun Yin, Jing Cong, Zhimin Dai, Yili Liang et Xueduan Liu. « RubisCO Gene Clusters Found in a Metagenome Microarray from Acid Mine Drainage ». Applied and Environmental Microbiology 79, no 6 (18 janvier 2013) : 2019–26. http://dx.doi.org/10.1128/aem.03400-12.
Texte intégralKhaembah, Edith N., François Gastal, Serge Carre, Louis J. Irving, Philippe Barre et Cory Matthew. « Morphology and Rubisco turnover characteristics of perennial ryegrass breeding populations after two and four cycles of divergent selection for long or short leaf length ». Crop and Pasture Science 64, no 7 (2013) : 687. http://dx.doi.org/10.1071/cp13066.
Texte intégralWoodrow, IE, ME Kelly et KA Mott. « Limitation of the Rate of Ribulosebisphosphate Carboxylase Activation by Carbamylation and Ribulosebisphosphate Carboxylase Activase Activity : Development and Tests of a Mechanistic Model ». Functional Plant Biology 23, no 2 (1996) : 141. http://dx.doi.org/10.1071/pp9960141.
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