Littérature scientifique sur le sujet « Rubisco »
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Articles de revues sur le sujet "Rubisco"
Valente, Ana I., Ana M. Ferreira, Mafalda R. Almeida, Aminou Mohamadou, Mara G. Freire et Ana P. M. Tavares. « Efficient Extraction of the RuBisCO Enzyme from Spinach Leaves Using Aqueous Solutions of Biocompatible Ionic Liquids ». Sustainable Chemistry 3, no 1 (24 décembre 2021) : 1–18. http://dx.doi.org/10.3390/suschem3010001.
Texte intégralMcNevin, Dennis B., Murray R. Badger, Spencer M. Whitney, Susanne von Caemmerer, Guillaume G. B. Tcherkez et Graham D. Farquhar. « Differences in Carbon Isotope Discrimination of Three Variants of D-Ribulose-1,5-bisphosphate Carboxylase/Oxygenase Reflect Differences in Their Catalytic Mechanisms ». Journal of Biological Chemistry 282, no 49 (9 octobre 2007) : 36068–76. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m706274200.
Texte intégralWhitney, Spencer M., et T. John Andrews. « The CO2/O2 specificity of single-subunit ribulose-bisphosphate carboxylase from the dinoflagellate, Amphidinium carterae ». Functional Plant Biology 25, no 2 (1998) : 131. http://dx.doi.org/10.1071/pp97131.
Texte intégralMueller-Cajar, Oliver, et Spencer M. Whitney. « Evolving improved Synechococcus Rubisco functional expression in Escherichia coli ». Biochemical Journal 414, no 2 (12 août 2008) : 205–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj20080668.
Texte intégralIqbal, Wasim A., Isabel G. Miller, Rebecca L. Moore, Iain J. Hope, Daniel Cowan-Turner et Maxim V. Kapralov. « Rubisco substitutions predicted to enhance crop performance through carbon uptake modelling ». Journal of Experimental Botany 72, no 17 (11 juin 2021) : 6066–75. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/erab278.
Texte intégralUtåker, Janne B., Kjell Andersen, Ågot Aakra, Birgitte Moen et Ingolf F. Nes. « Phylogeny and Functional Expression of Ribulose 1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase from the Autotrophic Ammonia-Oxidizing Bacterium Nitrosospira sp.Isolate 40KI ». Journal of Bacteriology 184, no 2 (15 janvier 2002) : 468–78. http://dx.doi.org/10.1128/jb.184.2.468-478.2002.
Texte intégralNg, Jediael, Zhijun Guo et Oliver Mueller-Cajar. « Rubisco activase requires residues in the large subunit N terminus to remodel inhibited plant Rubisco ». Journal of Biological Chemistry 295, no 48 (18 septembre 2020) : 16427–35. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015759.
Texte intégralWang, Renée Z., Albert K. Liu, Douglas M. Banda, Woodward W. Fischer et Patrick M. Shih. « A Bacterial Form I’ Rubisco Has a Smaller Carbon Isotope Fractionation than Its Form I Counterpart ». Biomolecules 13, no 4 (26 mars 2023) : 596. http://dx.doi.org/10.3390/biom13040596.
Texte intégralLoganathan, Nitin, Yi-Chin Candace Tsai et Oliver Mueller-Cajar. « Characterization of the heterooligomeric red-type rubisco activase from red algae ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 49 (21 novembre 2016) : 14019–24. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1610758113.
Texte intégralTabita, F. Robert, Thomas E. Hanson, Huiying Li, Sriram Satagopan, Jaya Singh et Sum Chan. « Function, Structure, and Evolution of the RubisCO-Like Proteins and Their RubisCO Homologs ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 71, no 4 (décembre 2007) : 576–99. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00015-07.
Texte intégralThèses sur le sujet "Rubisco"
Milward, Sara Eve. « Interrogating plant Rubisco-Rubisco activase interactions ». Phd thesis, Canberra, ACT : The Australian National University, 2018. http://hdl.handle.net/1885/149565.
Texte intégralKeown, Jeremy Russell. « Rubisco's chiropractor : a study of higher plant Rubisco activase ». Thesis, University of Canterbury. School of Biology, 2015. http://hdl.handle.net/10092/10398.
Texte intégralSaschenbrecker, Sandra. « Folding and assembly of RuBisCO ». Diss., lmu, 2007. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-75775.
Texte intégralGirnus, Jan. « Regulation of Rubisco in CAM plants ». Thesis, University of Cambridge, 2004. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.616010.
Texte intégralSingh, Jaya. « Functional Relationships Among Rubisco Family Members ». The Ohio State University, 2008. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu1220413240.
Texte intégralBošková, Martina. « Vliv stáří jehlic na obsah a aktivitu enzymu Rubisco u smrku ztepilého v podmínkách normální a zvýšené koncentrace CO2 ». Master's thesis, Vysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická, 2009. http://www.nusl.cz/ntk/nusl-216513.
Texte intégralButt, Mohammed Salman. « Technologies and methods to characterise Rubisco function ». Thesis, Imperial College London, 2012. http://hdl.handle.net/10044/1/39375.
Texte intégralWietrzynski, Wojciech. « Rubisco biogenesis and assembly in Chlamydomonas reinhardtii ». Thesis, Paris 6, 2017. http://www.theses.fr/2017PA066336/document.
Texte intégralThe necessity to coordinate the expression of genes originating from different genomes within the plant cell resulted in the appearance of mechanisms imposing nuclear control over organelle gene expression. Anterograde signaling through sequence-specific trans-acting proteins (OTAFs) coexists in the chloroplast with an assembly dependent control of chloroplast synthesis (CES process) that coordinates the stoichiometric formation of photosynthetic complexes.Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) is a chloroplast-located carbon fixing enzyme constituted of two subunits. Large subunit (LSU) and small subunit (SSU) are encoded in the chloroplast and nuclear genomes respectively. In the stroma they assemble to form a hexadecameric holoenzyme (LSU8SSU8). In this study I tried to highlight major regulatory points of its synthesis in Chlamydomonas reinhardtii focusing on the posttranscriptional regulation of LSU.I showed that the MRL1 PPR protein is a limiting factor for rbcL mRNA accumulation. Whereas it has been previously designated as a stabilization factor for the abovementioned transcript, MRL1 appeared also to have a function in rbcL translation.Most notably, I have demonstrated that in Chlamydomonas reinhardtii Rubisco expression is controlled by the small subunit (SSU) presence. In its absence rbcL undergoes an inhibition of translation through its own product – the unassembled Rubisco large subunit. This process depends on LSU-oligomerization state as I was able to show that the presence of a high order LSU assembly intermediate bound to the RAF1 assembly chaperone is essential for the regulation to occur. In parallel I shed light on the fate of unassembled LSU in a deregulated CES context, thereby improving our understanding of the process of its folding and assembly
Wietrzynski, Wojciech. « Rubisco biogenesis and assembly in Chlamydomonas reinhardtii ». Electronic Thesis or Diss., Paris 6, 2017. https://accesdistant.sorbonne-universite.fr/login?url=https://theses-intra.sorbonne-universite.fr/2017PA066336.pdf.
Texte intégralThe necessity to coordinate the expression of genes originating from different genomes within the plant cell resulted in the appearance of mechanisms imposing nuclear control over organelle gene expression. Anterograde signaling through sequence-specific trans-acting proteins (OTAFs) coexists in the chloroplast with an assembly dependent control of chloroplast synthesis (CES process) that coordinates the stoichiometric formation of photosynthetic complexes.Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) is a chloroplast-located carbon fixing enzyme constituted of two subunits. Large subunit (LSU) and small subunit (SSU) are encoded in the chloroplast and nuclear genomes respectively. In the stroma they assemble to form a hexadecameric holoenzyme (LSU8SSU8). In this study I tried to highlight major regulatory points of its synthesis in Chlamydomonas reinhardtii focusing on the posttranscriptional regulation of LSU.I showed that the MRL1 PPR protein is a limiting factor for rbcL mRNA accumulation. Whereas it has been previously designated as a stabilization factor for the abovementioned transcript, MRL1 appeared also to have a function in rbcL translation.Most notably, I have demonstrated that in Chlamydomonas reinhardtii Rubisco expression is controlled by the small subunit (SSU) presence. In its absence rbcL undergoes an inhibition of translation through its own product – the unassembled Rubisco large subunit. This process depends on LSU-oligomerization state as I was able to show that the presence of a high order LSU assembly intermediate bound to the RAF1 assembly chaperone is essential for the regulation to occur. In parallel I shed light on the fate of unassembled LSU in a deregulated CES context, thereby improving our understanding of the process of its folding and assembly
Zítková, Jana. « Vliv zvýšené koncentrace oxidu uhličitého na denní chod obsahu a aktivity enzymu Rubisco ». Master's thesis, Vysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická, 2011. http://www.nusl.cz/ntk/nusl-216688.
Texte intégralLivres sur le sujet "Rubisco"
Martin, Gillian Clare. The use of Rubisco in the study of orchid hybridization. Birmingham : Universityof Birmingham, 1987.
Trouver le texte intégralGalmés, Jeroni. La Rubisco, el punt d'inici de la vida : Significat ecològic i una possible clau per a la millora genètica de la productivitat vegetal. Palma : Hiperdimensional, 2006.
Trouver le texte intégralKopf, Gail. Rubicon. Nashville : T. Nelson Publishers, 1993.
Trouver le texte intégralJohn, Hooker. Rubicon. Ringwood, Vic., Australia : Penguin Books, 1991.
Trouver le texte intégralRubicon. New York : William Morrow, 2008.
Trouver le texte intégralSaylor, Steven. Rubicon. New York : St. Martin's Press, 1999.
Trouver le texte intégralGaramvölgyi, László. Rubicon. Budapest : BTR Kft., 2000.
Trouver le texte intégralErickson, Steve. Rubicon Beach. New York : Vintage Books, 1987.
Trouver le texte intégralRubicon one. London : Arrow, 1985.
Trouver le texte intégralRubicon Beach. New York : Poseidon Press, 1986.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "Rubisco"
Peretó, Juli. « Rubisco ». Dans Encyclopedia of Astrobiology, 1485. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-11274-4_1395.
Texte intégralLiu, Cuimin, Kaiyao Huang et Jianrong Xia. « Rubisco ». Dans Research Methods of Environmental Physiology in Aquatic Sciences, 65–74. Singapore : Springer Singapore, 2020. http://dx.doi.org/10.1007/978-981-15-5354-7_7.
Texte intégralPeretó, Juli. « Rubisco ». Dans Encyclopedia of Astrobiology, 2224. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-44185-5_1395.
Texte intégralPeretó, Juli. « Rubisco ». Dans Encyclopedia of Astrobiology, 1. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-27833-4_1395-2.
Texte intégralPeretó, Juli. « Rubisco ». Dans Encyclopedia of Astrobiology, 2702. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2023. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-65093-6_1395.
Texte intégralAndrews, T. John, Susanne von Caemmerer, Colleen J. Mate, Graham S. Hudson et John R. Evans. « The Regulation of Rubisco Catalysis by Rubisco Activase ». Dans Photosynthesis : from Light to Biosphere, 3909–14. Dordrecht : Springer Netherlands, 1995. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-009-0173-5_920.
Texte intégralPortis, Archie R., Brian Esau, Eric M. Larson, Genhai Zhu, Chris J. Chastain, Carolyn M. O’Brien et Robert J. Spreitzer. « Characteristics of the Interaction between Rubisco and Rubisco Activase ». Dans Photosynthesis : from Light to Biosphere, 3933–38. Dordrecht : Springer Netherlands, 1995. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-009-0173-5_924.
Texte intégralHaslam, Richard P., Alfred J. Keys, P. John Andralojc, Pippa J. Madgwick, Andersson Inger, Anette Grimsrud, Hans C. Eilertsen et Martin A. J. Parry. « Specificity of diatom Rubisco ». Dans Plant Responses to Air Pollution and Global Change, 157–64. Tokyo : Springer Japan, 2005. http://dx.doi.org/10.1007/4-431-31014-2_18.
Texte intégralAndrews, T. John, Murray R. Badger, Daryl L. Edmondson, Heather J. Kane, Matthew K. Morell et Kalanethee Paul. « Rubisco : Subunits and Mechanism ». Dans Current Research in Photosynthesis, 2237–44. Dordrecht : Springer Netherlands, 1990. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-009-0511-5_511.
Texte intégralWu, Xiang-yu, Wei Gu et Guang-yao Wu. « Rubisco from Amaranthus Hypochondriacus ». Dans Current Research in Photosynthesis, 2245–48. Dordrecht : Springer Netherlands, 1990. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-009-0511-5_512.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "Rubisco"
Zhou, Hualu, Giang Vu et David J. McClements. « Rubisco Proteins as Plant-based Alternatives to Egg White Proteins : Characterization of Thermal Gelation Properties ». Dans 2022 AOCS Annual Meeting & Expo. American Oil Chemists' Society (AOCS), 2022. http://dx.doi.org/10.21748/vamx3998.
Texte intégralCallaghan, Jake. « NOVEL ARCHAEAL LINEAGES UTILIZING RUBISCO IN LAKE SUPERIOR SEDIMENTS ». Dans 54th Annual GSA North-Central Section Meeting - 2020. Geological Society of America, 2020. http://dx.doi.org/10.1130/abs/2020nc-348067.
Texte intégralGao, Lan. « Structure of a Novel Rubisco Activase in Gardenia jasminoides ». Dans 2018 2nd International Conference on Advances in Energy, Environment and Chemical Science (AEECS 2018). Paris, France : Atlantis Press, 2018. http://dx.doi.org/10.2991/aeecs-18.2018.8.
Texte intégralKacar, Betul, Zachary R. Adam, Victor Hanson-Smith et Nicholas Boekelheide. « CONSTRAINING THE GREAT OXIDATION EVENT WITHIN THE RUBISCO PHYLOGENETIC TREE ». Dans GSA Annual Meeting in Denver, Colorado, USA - 2016. Geological Society of America, 2016. http://dx.doi.org/10.1130/abs/2016am-287360.
Texte intégralHolden, Todd, S. Dehipawala, E. Cheung, R. Bienaime, J. Ye, G. Tremberger, Jr., P. Schneider, D. Lieberman et T. Cheung. « Diverse nucleotide compositions and sequence fluctuation in Rubisco protein genes ». Dans SPIE Optical Engineering + Applications, sous la direction de Richard B. Hoover, Paul C. W. Davies, Gilbert V. Levin et Alexei Y. Rozanov. SPIE, 2011. http://dx.doi.org/10.1117/12.893434.
Texte intégralBabani, Salma I., Chukwuma C. Ogbaga, Dominic Okolo et George Mangse. « Bioactive Compound and Rubisco Analyses of Leaf and Seed Extracts of Sesamum indicum ». Dans 2019 15th International Conference on Electronics, Computer and Computation (ICECCO). IEEE, 2019. http://dx.doi.org/10.1109/icecco48375.2019.9043249.
Texte intégralYesiltas, Betül, Pedro J. García-Moreno, Egon B. Hansen, Paolo Marcatili, Tobias H. Olsen, Simon Gregersen et Charlotte Jacobsen. « Antioxidant Activity of Peptides Embedded in Potato, Seaweed, Rubisco and Single Cell Proteins ». Dans Virtual 2021 AOCS Annual Meeting & Expo. American Oil Chemists’ Society (AOCS), 2021. http://dx.doi.org/10.21748/am21.25.
Texte intégralSubramani, Boopathi, et Kuo-Yuan Hwa. « In silico Analysis for Enhancing the Rubisco Activity among the C3 Plants of Poaceae Family ». Dans 2010 2nd International Conference on Information Technology Convergence and Services (ITCS). IEEE, 2010. http://dx.doi.org/10.1109/itcs.2010.5581267.
Texte intégralOgbaga, Chukwuma C., Rashida A. Maishanu et Dominic Okolo. « Characterisation of the Rubisco Content and Bioactive Compound Analysis of Leaf and Seed Extracts of Tamarindus indica ». Dans 2019 15th International Conference on Electronics, Computer and Computation (ICECCO). IEEE, 2019. http://dx.doi.org/10.1109/icecco48375.2019.9043238.
Texte intégralBiswas, Ishita, et Debanjan Mitra. « Comparative Analysis of RuBisCO Evolution and Intrinsic Differences : Insights from In Silico Assessment in Cyanobacteria, Monocot, and Dicot Plants ». Dans The 3rd International Electronic Conference on Agronomy. Basel Switzerland : MDPI, 2024. http://dx.doi.org/10.3390/iecag2023-15820.
Texte intégralRapports d'organisations sur le sujet "Rubisco"
Salvucci, Michael. Consequences of altering rubisco regulation. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), décembre 2013. http://dx.doi.org/10.2172/1164812.
Texte intégralSpreitzer, Robert Joseph. Role of the Rubisco Small Subunit. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), novembre 2016. http://dx.doi.org/10.2172/1330984.
Texte intégralZielinski, R. (Structure and expression of nuclear genes encoding rubisco activase). Office of Scientific and Technical Information (OSTI), janvier 1990. http://dx.doi.org/10.2172/6993018.
Texte intégralHartman, F. C. Rubisco Mechanism : Dissection of the Enolization Partial Reaction. Final Report. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), juin 2003. http://dx.doi.org/10.2172/824531.
Texte intégralZielinski, R. E. Structure and expression of nuclear genes encoding rubisco activase. Final technical report. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), juin 1994. http://dx.doi.org/10.2172/10154999.
Texte intégralSpreitzer, Robert J. Role of the Rubisco small subunit. Final report for period May 1, 1997--April 30,2000. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), octobre 2000. http://dx.doi.org/10.2172/809467.
Texte intégralAzem, Abdussalam, George Lorimer et Adina Breiman. Molecular and in vivo Functions of the Chloroplast Chaperonins. United States Department of Agriculture, juin 2011. http://dx.doi.org/10.32747/2011.7697111.bard.
Texte intégralMiller, John. Japan Crosses the Rubicon ? Fort Belvoir, VA : Defense Technical Information Center, janvier 2002. http://dx.doi.org/10.21236/ada417346.
Texte intégralRubiano, Kristian, et Dalia C. Barragán Barrera. ¿Las áreas protegidas sí están protegiendo nuestra biodiversidad ? Universidad del Rosario, novembre 2022. http://dx.doi.org/10.12804/dvcn_10336.36920_num6.
Texte intégralTabita, F. Robert. Biochemistry and control of the reductive tricarboxylic acid pathway of CO2 fixation and physiological role of the Rubis CO-like protein. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), décembre 2008. http://dx.doi.org/10.2172/943343.
Texte intégral