Littérature scientifique sur le sujet « RRM, RNA binding Proteins, MSI-1 »
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Articles de revues sur le sujet "RRM, RNA binding Proteins, MSI-1"
Minuesa Dinares, Gerard, Steven K. Albanese, Arthur Chow, Alexandra Schurer, Sun Mi Park, Christina Z. Rotsides, James Taggart et al. « Small-Molecule Targeting of Musashi RNA-Binding Activity in Acute Myeloid Leukemia ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 428. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-118745.
Texte intégralKim, Y. J., et B. S. Baker. « Isolation of RRM-type RNA-binding protein genes and the analysis of their relatedness by using a numerical approach ». Molecular and Cellular Biology 13, no 1 (janvier 1993) : 174–83. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.1.174-183.1993.
Texte intégralKim, Y. J., et B. S. Baker. « Isolation of RRM-type RNA-binding protein genes and the analysis of their relatedness by using a numerical approach. » Molecular and Cellular Biology 13, no 1 (janvier 1993) : 174–83. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.1.174.
Texte intégralKash, John C., Dawn M. Cunningham, Maria W. Smit, Youngwoo Park, David Fritz, Jeffrey Wilusz et Michael G. Katze. « Selective Translation of Eukaryotic mRNAs : Functional Molecular Analysis of GRSF-1, a Positive Regulator of Influenza Virus Protein Synthesis ». Journal of Virology 76, no 20 (15 octobre 2002) : 10417–26. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.76.20.10417-10426.2002.
Texte intégralKralovicova, Jana, Ivana Borovska, Monika Kubickova, Peter J. Lukavsky et Igor Vorechovsky. « Cancer-Associated Substitutions in RNA Recognition Motifs of PUF60 and U2AF65 Reveal Residues Required for Correct Folding and 3′ Splice-Site Selection ». Cancers 12, no 7 (11 juillet 2020) : 1865. http://dx.doi.org/10.3390/cancers12071865.
Texte intégralChoi, Young Jun, Je-Hyun Yoon et Jeong Ho Chang. « Crystal Structure of the N-Terminal RNA Recognition Motif of mRNA Decay Regulator AUF1 ». BioMed Research International 2016 (2016) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2016/3286191.
Texte intégralBeck, A. « Structure, tissue distribution and genomic organization of the murine RRM-type RNA binding proteins TIA-1 and TIAR ». Nucleic Acids Research 24, no 19 (1 octobre 1996) : 3829–35. http://dx.doi.org/10.1093/nar/24.19.3829.
Texte intégralLi, W., Y. Li, N. Kedersha, P. Anderson, M. Emara, K. M. Swiderek, G. T. Moreno et M. A. Brinton. « Cell Proteins TIA-1 and TIAR Interact with the 3′ Stem-Loop of the West Nile Virus Complementary Minus-Strand RNA and Facilitate Virus Replication ». Journal of Virology 76, no 23 (1 décembre 2002) : 11989–2000. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.76.23.11989-12000.2002.
Texte intégralStanewsky, R., K. G. Rendahl, M. Dill et H. Saumweber. « Genetic and molecular analysis of the X chromosomal region 14B17-14C4 in Drosophila melanogaster : loss of function in NONA, a nuclear protein common to many cell types, results in specific physiological and behavioral defects. » Genetics 135, no 2 (1 octobre 1993) : 419–42. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/135.2.419.
Texte intégralNavarro, IC, Kin Man Suen, Dalila Bensaddek, Arun Tanpure, Angus Lamond, Shankar Balasubramanian et Eric A. Miska. « Identification of putative reader proteins of 5-methylcytosine and its derivatives in Caenorhabditis elegans RNA ». Wellcome Open Research 7 (17 novembre 2022) : 282. http://dx.doi.org/10.12688/wellcomeopenres.17893.1.
Texte intégralThèses sur le sujet "RRM, RNA binding Proteins, MSI-1"
Pérez-Ràfols, Anna. « Design of new RNA binding proteins and new analytical approaches for biopharmaceutical formulations ». Doctoral thesis, 2022. https://hdl.handle.net/2158/1290886.
Texte intégral