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Allen, S. J. W., S. H. Krawczyk, L. R. McGee, N. Bischofberger, A. S. Mulato et J. M. Cherrington. « Inhibition of HIV-1 RNase H Activity by Nucleotide Dimers and Monomers ». Antiviral Chemistry and Chemotherapy 7, no 1 (février 1996) : 37–45. http://dx.doi.org/10.1177/095632029600700107.
Texte intégralLeich, Franziska, Nadine Stöhr, Anne Rietz, Renate Ulbrich-Hofmann et Ulrich Arnold. « Endocytotic Internalization as a Crucial Factor for the Cytotoxicity of Ribonucleases ». Journal of Biological Chemistry 282, no 38 (17 juillet 2007) : 27640–46. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m702240200.
Texte intégralWatkins, Harriet A., et Edward N. Baker. « Structural and Functional Characterization of an RNase HI Domain from the Bifunctional Protein Rv2228c from Mycobacterium tuberculosis ». Journal of Bacteriology 192, no 11 (2 avril 2010) : 2878–86. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01615-09.
Texte intégralOhtani, Naoto, Mitsuru Haruki, Masaaki Morikawa et Shigenori Kanaya. « Molecular diversities of RNases H ». Journal of Bioscience and Bioengineering 88, no 1 (janvier 1999) : 12–19. http://dx.doi.org/10.1016/s1389-1723(99)80168-6.
Texte intégralHyjek, Malwina, Małgorzata Figiel et Marcin Nowotny. « RNases H : Structure and mechanism ». DNA Repair 84 (décembre 2019) : 102672. http://dx.doi.org/10.1016/j.dnarep.2019.102672.
Texte intégralGoulian, Mehran, et Cheryl J. Heard. « Discrimination between mammalian RNases H-1 and H-2 ». Analytical Biochemistry 192, no 2 (février 1991) : 398–402. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(91)90555-8.
Texte intégralLim, Shion A., Kathryn M. Hart, Michael J. Harms et Susan Marqusee. « Evolutionary trend toward kinetic stability in the folding trajectory of RNases H ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 46 (31 octobre 2016) : 13045–50. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1611781113.
Texte intégralHiller, Bjoern, Martin Achleitner, Silke Glage, Ronald Naumann, Rayk Behrendt et Axel Roers. « Mammalian RNase H2 removes ribonucleotides from DNA to maintain genome integrity ». Journal of Experimental Medicine 209, no 8 (16 juillet 2012) : 1419–26. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20120876.
Texte intégralKirby, Karen A., Bruno Marchand, Yee Tsuey Ong, Tanyaradzwa P. Ndongwe, Atsuko Hachiya, Eleftherios Michailidis, Maxwell D. Leslie et al. « Structural and Inhibition Studies of the RNase H Function of Xenotropic Murine Leukemia Virus-Related Virus Reverse Transcriptase ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, no 4 (17 janvier 2012) : 2048–61. http://dx.doi.org/10.1128/aac.06000-11.
Texte intégralCerritelli, Susana M., et Robert J. Crouch. « RNases H : Multiple roles in maintaining genome integrity ». DNA Repair 84 (décembre 2019) : 102742. http://dx.doi.org/10.1016/j.dnarep.2019.102742.
Texte intégralOHTANI, Naoto, Hiroshi YANAGAWA, Masaru TOMITA et Mitsuhiro ITAYA. « Identification of the first archaeal Type 1 RNase H gene from Halobacterium sp. NRC-1 : archaeal RNase HI can cleave an RNA–DNA junction ». Biochemical Journal 381, no 3 (27 juillet 2004) : 795–802. http://dx.doi.org/10.1042/bj20040153.
Texte intégralStafford, Kate A., et Arthur G. Palmer III. « Evidence from molecular dynamics simulations of conformational preorganization in the ribonuclease H active site ». F1000Research 3 (7 mars 2014) : 67. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.3605.1.
Texte intégralSchultz, Sharon J., Miaohua Zhang et James J. Champoux. « Recognition of Internal Cleavage Sites by Retroviral RNases H ». Journal of Molecular Biology 344, no 3 (novembre 2004) : 635–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2004.09.081.
Texte intégralOhtani, Naoto, Masaru Tomita et Mitsuhiro Itaya. « Junction ribonuclease : a ribonuclease HII orthologue from Thermus thermophilus HB8 prefers the RNA–DNA junction to the RNA/DNA heteroduplex ». Biochemical Journal 412, no 3 (28 mai 2008) : 517–26. http://dx.doi.org/10.1042/bj20080140.
Texte intégralLim, David, G. Glenn Gregorio, Craig Bingman, Erik Martinez-Hackert, Wayne A. Hendrickson et Stephen P. Goff. « Crystal Structure of the Moloney Murine Leukemia Virus RNase H Domain ». Journal of Virology 80, no 17 (1 septembre 2006) : 8379–89. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00750-06.
Texte intégralZimmer, Anjali D., et Douglas Koshland. « Differential roles of the RNases H in preventing chromosome instability ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 43 (10 octobre 2016) : 12220–25. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1613448113.
Texte intégralGood-Avila, S. V., D. Majumder, H. Amos et A. G. Stephenson. « Characterization of self-incompatibility in Campanula rapunculoides (Campanulaceae) through genetic analyses and microscopy ». Botany 86, no 1 (janvier 2008) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1139/b07-100.
Texte intégralNowotny, Marcin, Sergei Gaidamakov, Robert J. Crouch et Wei Yang. « Structural studies of RNases H and their complexes with RNA/DNA hybrids ». Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 65, a1 (16 août 2009) : s138. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767309097232.
Texte intégralOhtani, Naoto, Mitsuru Haruki, Masaaki Morikawa, Robert J. Crouch, Mitsuhiro Itaya et Shigenori Kanaya. « Identification of the Genes Encoding Mn2+-Dependent RNase HII and Mg2+-Dependent RNase HIII fromBacillus subtilis : Classification of RNases H into Three Families† ». Biochemistry 38, no 2 (janvier 1999) : 605–18. http://dx.doi.org/10.1021/bi982207z.
Texte intégralAn Lim, Shion, Kathryn M. Hart, Michael J. Harms et Susan Marqusee. « An Evolutionary Trend towards Kinetic Stability in the Folding Trajectory of RNases H ». Biophysical Journal 112, no 3 (février 2017) : 59a—60a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2016.11.359.
Texte intégralPermanasari, Etin-Diah, Kiyoshi Yasukawa et Shigenori Kanaya. « Enzymatic Activities of RNase H Domains of HIV-1 Reverse Transcriptase with Substrate Binding Domains of Bacterial RNases H1 and H2 ». Molecular Biotechnology 57, no 6 (12 février 2015) : 526–38. http://dx.doi.org/10.1007/s12033-015-9846-5.
Texte intégralHafkemeyer, Peter, Klaus Neftel, Reinhard Hobi, Andreas Pfaltz, Hans Lutz, Kersten Lüthi, Federico Focher, Silvio Spadari et Ulrich Hübscher. « HP 0.35, a cephalosporin degradation product is a specific inhibitor of lentiviral RNAses H ». Nucleic Acids Research 19, no 15 (1991) : 4059–65. http://dx.doi.org/10.1093/nar/19.15.4059.
Texte intégralRosen, Laura E., et Susan Marqusee. « Autonomously Folding Protein Fragments Reveal Differences in the Energy Landscapes of Homologous RNases H ». PLOS ONE 10, no 3 (24 mars 2015) : e0119640. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0119640.
Texte intégralStaroseletz, Yaroslav, Svetlana Gaponova, Olga Patutina, Elena Bichenkova, Bahareh Amirloo, Thomas Heyman, Daria Chiglintseva et Marina Zenkova. « Site-Selective Artificial Ribonucleases : Renaissance of Oligonucleotide Conjugates for Irreversible Cleavage of RNA Sequences ». Molecules 26, no 6 (19 mars 2021) : 1732. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26061732.
Texte intégralSmith, Robert M., Cherie M. Walton, Catherine H. Wu et George Y. Wu. « Secondary Structure and Hybridization Accessibility of Hepatitis C Virus 3′-Terminal Sequences ». Journal of Virology 76, no 19 (1 octobre 2002) : 9563–74. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.76.19.9563-9574.2002.
Texte intégralSchultz, Sharon J., Miaohua Zhang et James J. Champoux. « Sequence, Distance, and Accessibility Are Determinants of 5′-End-directed Cleavages by Retroviral RNases H ». Journal of Biological Chemistry 281, no 4 (22 novembre 2005) : 1943–55. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m510504200.
Texte intégralShen, Ying, Kyung Duk Koh, Bernard Weiss et Francesca Storici. « Mispaired rNMPs in DNA are mutagenic and are targets of mismatch repair and RNases H ». Nature Structural & ; Molecular Biology 19, no 1 (4 décembre 2011) : 98–104. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb.2176.
Texte intégralMeng, Wenzhao, et Allen W. Nicholson. « Heterodimer-based analysis of subunit and domain contributions to double-stranded RNA processing by Escherichia coli RNase III in vitro ». Biochemical Journal 410, no 1 (29 janvier 2008) : 39–48. http://dx.doi.org/10.1042/bj20071047.
Texte intégralLi, Chang, Mengqi Lu, Junqin Zhou, Sen Wang, Yi Long, Yan Xu et Xiaofeng Tan. « Transcriptome Analysis of the Late-Acting Self-Incompatibility Associated with RNase T2 Family in Camellia oleifera ». Plants 12, no 10 (9 mai 2023) : 1932. http://dx.doi.org/10.3390/plants12101932.
Texte intégralSchultz, Sharon J., Miaohua Zhang et James J. Champoux. « Multiple Nucleotide Preferences Determine Cleavage-Site Recognition by the HIV-1 and M-MuLV RNases H ». Journal of Molecular Biology 397, no 1 (mars 2010) : 161–78. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.01.059.
Texte intégralSchultz, Sharon J., Miaohua Zhang et James J. Champoux. « Preferred Sequences within a Defined Cleavage Window Specify DNA 3′ End-directed Cleavages by Retroviral RNases H ». Journal of Biological Chemistry 284, no 47 (24 septembre 2009) : 32225–38. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.043158.
Texte intégralGugliotti, Lina A., Kiran B. Sakhuja, Hongsheng Wang, Julia Pinkhasov, Paul E. Love, Susana M. Cerritelli, Herbert Morse et Robert J. Crouch. « Constitutive Lymphoid Expression of the Nuclear Form of RNase H1 Is Associated with a Developmental Bottleneck at the Pro-B Cell Stage of B Cell Differentiation. » Blood 114, no 22 (20 novembre 2009) : 4702. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v114.22.4702.4702.
Texte intégralGuo, Yan, Jie Wu, Shilin Zhao, Fei Ye, Yinghao Su, Travis Clark, Quanhu Sheng, Brian Lehmann, Xiao-ou Shu et Qiuyin Cai. « RNA Sequencing of Formalin-Fixed, Paraffin-Embedded Specimens for Gene Expression Quantification and Data Mining ». International Journal of Genomics 2016 (2016) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2016/9837310.
Texte intégralMorris, Shannon, et Jonathan Leis. « Changes in Rous Sarcoma Virus RNA Secondary Structure near the Primer Binding Site upon tRNATrpPrimer Annealing ». Journal of Virology 73, no 8 (1 août 1999) : 6307–18. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.73.8.6307-6318.1999.
Texte intégralDharap, Ashuthosh, Kellie Bowen, Robert Place, Long-Cheng Li et Raghu Vemuganti. « Transient Focal Ischemia Induces Extensive Temporal Changes in Rat Cerebral MicroRNAome ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 29, no 4 (14 janvier 2009) : 675–87. http://dx.doi.org/10.1038/jcbfm.2008.157.
Texte intégralGruber, Cornelia, Torsten Gursinsky, Selma Gago-Zachert, Vitantonio Pantaleo et Sven-Erik Behrens. « Effective Antiviral Application of Antisense in Plants by Exploiting Accessible Sites in the Target RNA ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 24 (5 décembre 2023) : 17153. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242417153.
Texte intégralLu, Gaofeng, Elena Lomonosova, Xiaohong Cheng, Eileen A. Moran, Marvin J. Meyers, Stuart F. J. Le Grice, Craig J. Thomas et al. « Hydroxylated Tropolones Inhibit Hepatitis B Virus Replication by Blocking Viral Ribonuclease H Activity ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 59, no 2 (1 décembre 2014) : 1070–79. http://dx.doi.org/10.1128/aac.04617-14.
Texte intégralArudchandran, Arulvathani, Susana Cerritelli, Scott Narimatsu, Mitsuhiro Itaya, Deug-Yong Shin, Yuji Shimada et Robert Crouch. « The absence of ribonuclease H1 or H2 alters the sensitivity of Saccharomyces cerevisiae to hydroxyurea, caffeine and ethyl methanesulphonate : implications for roles of RNases H in DNA replication and repair ». Genes to Cells 5, no 10 (octobre 2000) : 789–802. http://dx.doi.org/10.1046/j.1365-2443.2000.00373.x.
Texte intégralSharma, Vasudha, Prachi Thakore et Sharmistha Majumdar. « THAP9 Transposase Cleaves DNA via Conserved Acidic Residues in an RNaseH-Like Domain ». Cells 10, no 6 (29 mai 2021) : 1351. http://dx.doi.org/10.3390/cells10061351.
Texte intégralCorona, Angela, Anna Schneider, Kristian Schweimer, Paul Rösch, Birgitta M. Wöhrl et Enzo Tramontano. « Inhibition of Foamy Virus Reverse Transcriptase by Human Immunodeficiency Virus Type 1 RNase H Inhibitors ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 58, no 7 (5 mai 2014) : 4086–93. http://dx.doi.org/10.1128/aac.00056-14.
Texte intégralCorona, Angela, Francesco Saverio Di Leva, Sylvain Thierry, Luca Pescatori, Giuliana Cuzzucoli Crucitti, Frederic Subra, Olivier Delelis et al. « Identification of Highly Conserved Residues Involved in Inhibition of HIV-1 RNase H Function by Diketo Acid Derivatives ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 58, no 10 (4 août 2014) : 6101–10. http://dx.doi.org/10.1128/aac.03605-14.
Texte intégralWang, Yafang, Namin Hu, Chang Liu, Cunpeng Nie, Manman He, Juan Zhang, Qiaoqin Yu, Chuan Zhao, Tingting Chen et Xia Chu. « An RNase H-powered DNA walking machine for sensitive detection of RNase H and the screening of related inhibitors ». Nanoscale 12, no 3 (2020) : 1673–79. http://dx.doi.org/10.1039/c9nr07550j.
Texte intégralDelviks-Frankenberry, Krista A., Galina N. Nikolenko, Rebekah Barr et Vinay K. Pathak. « Mutations in Human Immunodeficiency Virus Type 1 RNase H Primer Grip Enhance 3′-Azido-3′-Deoxythymidine Resistance ». Journal of Virology 81, no 13 (11 avril 2007) : 6837–45. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.02820-06.
Texte intégralLee, Hyunjee, HyeokJin Cho, Jooyoung Kim, Sua Lee, Jungmin Yoo, Daeho Park et Gwangrog Lee. « RNase H is an exo- and endoribonuclease with asymmetric directionality, depending on the binding mode to the structural variants of RNA:DNA hybrids ». Nucleic Acids Research 50, no 4 (12 novembre 2021) : 1801–14. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab1064.
Texte intégralFarias, Richard V., Deborah A. Vargas, Andres E. Castillo, Beatriz Valenzuela, Marie L. Coté, Monica J. Roth et Oscar Leon. « Expression of an Mg2+-Dependent HIV-1 RNase H Construct for Drug Screening ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 55, no 10 (18 juillet 2011) : 4735–41. http://dx.doi.org/10.1128/aac.00658-11.
Texte intégralBrincat, Jennifer L., Julie K. Pfeiffer et Alice Telesnitsky. « RNase H Activity Is Required for High-Frequency Repeat Deletion during Moloney Murine Leukemia Virus Replication ». Journal of Virology 76, no 1 (1 janvier 2002) : 88–95. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.76.1.88-95.2002.
Texte intégralKeck, James L., Eric R. Goedken et Susan Marqusee. « Activation/Attenuation Model for RNase H ». Journal of Biological Chemistry 273, no 51 (18 décembre 1998) : 34128–33. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.273.51.34128.
Texte intégralKrakowiak, Agnieszka, Alina Owczarek, Maria Koziołkiewicz et Wojciech J. Stec. « Stereochemical Course ofEscherichia coli RNase H ». ChemBioChem 3, no 12 (2 décembre 2002) : 1242–50. http://dx.doi.org/10.1002/1439-7633(20021202)3:12<1242 ::aid-cbic1242>3.0.co;2-y.
Texte intégralSu, Hua-Poo, Youwei Yan, G. Sridhar Prasad, Robert F. Smith, Christopher L. Daniels, Pravien D. Abeywickrema, John C. Reid et al. « Structural Basis for the Inhibition of RNase H Activity of HIV-1 Reverse Transcriptase by RNase H Active Site-Directed Inhibitors ». Journal of Virology 84, no 15 (19 mai 2010) : 7625–33. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00353-10.
Texte intégralCorona, Angela, Valentina Onnis, Claudia Del Vecchio, Francesca Esposito, Yung-Chi Cheng et Enzo Tramontano. « 2-(Arylamino)-6-(trifluoromethyl)nicotinic Acid Derivatives : New HIV-1 RT Dual Inhibitors Active on Viral Replication ». Molecules 25, no 6 (15 mars 2020) : 1338. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25061338.
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