Littérature scientifique sur le sujet « RNases H »
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Articles de revues sur le sujet "RNases H"
Allen, S. J. W., S. H. Krawczyk, L. R. McGee, N. Bischofberger, A. S. Mulato et J. M. Cherrington. « Inhibition of HIV-1 RNase H Activity by Nucleotide Dimers and Monomers ». Antiviral Chemistry and Chemotherapy 7, no 1 (février 1996) : 37–45. http://dx.doi.org/10.1177/095632029600700107.
Texte intégralLeich, Franziska, Nadine Stöhr, Anne Rietz, Renate Ulbrich-Hofmann et Ulrich Arnold. « Endocytotic Internalization as a Crucial Factor for the Cytotoxicity of Ribonucleases ». Journal of Biological Chemistry 282, no 38 (17 juillet 2007) : 27640–46. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m702240200.
Texte intégralWatkins, Harriet A., et Edward N. Baker. « Structural and Functional Characterization of an RNase HI Domain from the Bifunctional Protein Rv2228c from Mycobacterium tuberculosis ». Journal of Bacteriology 192, no 11 (2 avril 2010) : 2878–86. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01615-09.
Texte intégralOhtani, Naoto, Mitsuru Haruki, Masaaki Morikawa et Shigenori Kanaya. « Molecular diversities of RNases H ». Journal of Bioscience and Bioengineering 88, no 1 (janvier 1999) : 12–19. http://dx.doi.org/10.1016/s1389-1723(99)80168-6.
Texte intégralHyjek, Malwina, Małgorzata Figiel et Marcin Nowotny. « RNases H : Structure and mechanism ». DNA Repair 84 (décembre 2019) : 102672. http://dx.doi.org/10.1016/j.dnarep.2019.102672.
Texte intégralGoulian, Mehran, et Cheryl J. Heard. « Discrimination between mammalian RNases H-1 and H-2 ». Analytical Biochemistry 192, no 2 (février 1991) : 398–402. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(91)90555-8.
Texte intégralLim, Shion A., Kathryn M. Hart, Michael J. Harms et Susan Marqusee. « Evolutionary trend toward kinetic stability in the folding trajectory of RNases H ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 46 (31 octobre 2016) : 13045–50. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1611781113.
Texte intégralHiller, Bjoern, Martin Achleitner, Silke Glage, Ronald Naumann, Rayk Behrendt et Axel Roers. « Mammalian RNase H2 removes ribonucleotides from DNA to maintain genome integrity ». Journal of Experimental Medicine 209, no 8 (16 juillet 2012) : 1419–26. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20120876.
Texte intégralKirby, Karen A., Bruno Marchand, Yee Tsuey Ong, Tanyaradzwa P. Ndongwe, Atsuko Hachiya, Eleftherios Michailidis, Maxwell D. Leslie et al. « Structural and Inhibition Studies of the RNase H Function of Xenotropic Murine Leukemia Virus-Related Virus Reverse Transcriptase ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, no 4 (17 janvier 2012) : 2048–61. http://dx.doi.org/10.1128/aac.06000-11.
Texte intégralCerritelli, Susana M., et Robert J. Crouch. « RNases H : Multiple roles in maintaining genome integrity ». DNA Repair 84 (décembre 2019) : 102742. http://dx.doi.org/10.1016/j.dnarep.2019.102742.
Texte intégralThèses sur le sujet "RNases H"
Pileur, Frédéric. « Les RNases H eucaryotes : étude comparative sur des substrats modèles et obtention d'inhibiteurs aptamétriques sélectifs ». Bordeaux 2, 2001. http://www.theses.fr/2001BOR28843.
Texte intégralRNases H are ubiquitous enzymes that hydrolyse the RNA of a DNA/RNA hybrid. They are found in all kingdoms. They participate in the removal of RNA primers of Okazaki fragments. A role in transcription also suspected. RNases H are divided in two classes : class I and class II. RNases HI are nuclear whereasRNases HII are cytoplasmic and mitochondrial. RNases H are also known to be implicated in antisens effects of oligodeoxyribonucleotides. To help in designing new antisens molecules and to possess a new classification criterion, we have analysed the first cuts of these enzymes on various hybrids of 20 nucleotides in length. The tested RNases HI (from bovine and human origin) prefers the 3' end of the RNA engaged in a hybrid whereas RNases HII cut preferentially at 6 and 8 nucleotides from the 5' end of the same RNAs. Moreover informations on mitochondrial localisation of RNases HII has been obtained using this new classification criterion. After this, we have attempted to clone an RNase HII gene from the protozoan Leishmania mexicana amazonensis. This attempt did not succeed. Nowadays, only a few inhibitors of the RNase H activity are known. A good mean to obtain such inhibitors is to use SELEX strategies. We have made an in vitro selection of single stranded DNA aptamers against human recombinant RNase HII. One, b33 inhibited RNaseHII with an IC50 value of 120 nM. This inhibition was specific for eukaryotic RNases HII. B33 could fold into an imperfect stem-loop structure. The second aptamer, b12 poorly inhibited human RNase HII. Moreover several structures could be formed implicating G-quartet formation
Kemiha, Samira. « Étude du rôle des protéines Ribonucléases H dans la réponse cellulaire au stress réplicatif ». Electronic Thesis or Diss., Université de Montpellier (2022-....), 2022. http://www.theses.fr/2022UMONT020.
Texte intégralDuring S phase, DNA replication starts at multiple origins distributed throughout the genome. As the replication machinery (or replisome) progresses throughout the DNA, it often encounters obstacles such as DNA secondary structures or transcription complexes, thereby generating what is called replication stress. Stalled replisomes are fragile structures that can give rise to chromosome breaks and trigger genome instability. When RNA polymerases stall, the nascent RNA can potentially anneal with the template DNA strand, creating a three-strand structure called R-loop. Coordination between replication and transcription in S phase limits the risks of collisions between the replisome and RNA polymerases. Even though, physiological transcription level and R-loops accumulation lead to recombination events in S phase. Type 1 and 2 ribonucleases H (RNase H) are specific proteins involved R-loops’ resolution through the degradation of the RNA strand within the RNA:DNA duplex. In the absence of RNases H, cells accumulate R-loops and are extremely sensitive to different replication stress-inducing genotoxic agents (e.g. MMS: methyl methanesulfonate or HU: hydroxyurea).The goal of my PhD project was to assess the roles of RNases H in the cellular response to replication stress. Using two cellular models, the budding yeast S. cerevisiae and mammalian cells, we demonstrated that RNases H mutations induce HU- and MMS-stalled replication forks processing and restart defects. Analysis of separation-of-function RNase H2 mutants suggests that it is the RNA:DNA hybrids removal activity of RNase H2 that is important for the correct processing of stalled forks experiencing replication stress. Indeed, quantification of RNA:DNA hybrids during the cell cycle reveals a higher level of hybrids in S phase in the presence of exogenous replication stress in both wild-type and RNases H-depleted cells. Moreover, our results demonstrate that the inhibition of transcrip tion or the overexpression of the RNA:DNA helicase Senataxin restore stalled replication fork processing and restart upon MMS treatment when cells lack RNase H2 activities. Altogether, our data indicate that Ribonucleases H1 and 2 and Senataxin helicase cooperate to resolve RNA polymerases and/or RNA:DNA hybrids interferences with replication
Pâtureau, Bénédicte Marie. « Induction of rnase H activity by arabinose-peptide nucleic acids ». Thesis, McGill University, 2005. http://digitool.Library.McGill.CA:80/R/?func=dbin-jump-full&object_id=98763.
Texte intégralThis thesis highlights the synthesis of the 5'-amino nucleoside analogue required for the incorporation of the peptide nucleic acid in both 2'-fluoroarabinonucleic acid (2'F-ANA) and DNA. Circular dichroism experiments afforded information on the hybrid conformation in solution, whereas UV thermal melting studies provided a measure of the thermal stability of such hybrid duplexes. Finally, ability of various linker modified AON/RNA hybrids to activate the RNase H enzyme was evaluated in parallel with the corresponding native unmodified DNA/RNA hybrids.
Incorporation of a PNA residue within DNA or 2'-FANA did not afford improvement in neither thermal stability nor enzymatic cleavage (except for homopolymeric sequences vs DNA) as compared to control or butyl-sequences.
Yang, Taehwan. « Understanding the relation between RNase H and retrotransposition activity in the context of the Aicardi-Goutieres syndrome ». Thesis, Georgia Institute of Technology, 2014. http://hdl.handle.net/1853/53997.
Texte intégralCORONA, ANGELA. « Characterization of the mechanism of action of new HIV-1 reverse transcriptase-associated ribonuclease H inhibitors ». Doctoral thesis, Università degli Studi di Cagliari, 2014. http://hdl.handle.net/11584/266462.
Texte intégralAcosta-Hoyos, Antonio J. « Relationship Between RNase H and Excision Activities of HIV-1 Reverse Transcriptase (RT) ». Scholarly Repository, 2010. http://scholarlyrepository.miami.edu/oa_dissertations/458.
Texte intégralLeo, Berit [Verfasser], et Birgitta [Akademischer Betreuer] Wöhrl. « Foamy Virus RNase H - Aktivität, Struktur und Funktion / Berit Leo. Betreuer : Birgitta Wöhrl ». Bayreuth : Universität Bayreuth, 2013. http://d-nb.info/1059352982/34.
Texte intégralBecaud, Jessica. « Towards RNase H mimics : artificial catalysts for the site specific cleavage of RNA / ». [S.l.] : [s.n.], 2005. http://www.zb.unibe.ch/download/eldiss/05becaud_j.pdf.
Texte intégralSchönewolf, Nicola. « Mutationen in der Connection und RNAse H-Domain der Reversen Transkriptase von HIV-1 ». Diss., lmu, 2010. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-121176.
Texte intégralLarrouy, Béatrice. « Effets sur la traduction d'oligonucléotides chimiquement modifiés : contribution de la RNase H, modulation post-transcriptionnelle ». Bordeaux 2, 1996. http://www.theses.fr/1996BOR28413.
Texte intégralLivres sur le sujet "RNases H"
Blain, Stacy Wister. Structure-function studies of Moloney murine leukemia virus RNase H. 1995.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "RNases H"
Ponchon, Luc, Geneviève Beauvais, Sylvie Nonin-Lecomte et Frédéric Dardel. « Selective RNase H Cleavage of Target RNAs from a tRNA Scaffold ». Dans Recombinant and In Vitro RNA Synthesis, 9–18. Totowa, NJ : Humana Press, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-62703-113-4_2.
Texte intégralHollis, Thomas, et Nadine M. Shaban. « Structure and Function of RNase H Enzymes ». Dans Nucleic Acids and Molecular Biology, 299–317. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-21078-5_12.
Texte intégralNowotny, Marcin, et Małgorzata Figiel. « The RNase H Domain : Structure, Function and Mechanism ». Dans Human Immunodeficiency Virus Reverse Transcriptase, 53–75. New York, NY : Springer New York, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-7291-9_3.
Texte intégralMoelling, Karin, Felix Broecker et John E. Kerrigan. « RNase H : Specificity, Mechanisms of Action, and Antiviral Target ». Dans Methods in Molecular Biology, 71–84. Totowa, NJ : Humana Press, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-62703-670-2_7.
Texte intégralTachedjian, Gilda, et Nicolas Sluis-Cremer. « Role of RNase H Activity in NRTI/NNRTI Drug Resistance ». Dans Human Immunodeficiency Virus Reverse Transcriptase, 281–303. New York, NY : Springer New York, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-7291-9_13.
Texte intégralArvola, René M., et Aaron C. Goldstrohm. « Measuring Poly-Adenosine Tail Length of RNAs by High-Resolution Northern Blotting Coupled with RNase H Cleavage ». Dans Methods in Molecular Biology, 93–111. New York, NY : Springer US, 2023. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-3481-3_6.
Texte intégralSeth, Punit P., et Eric E. Swayze. « CHAPTER 3. The Medicinal Chemistry of RNase H-activating Antisense Oligonucleotides ». Dans Drug Discovery, 32–61. Cambridge : Royal Society of Chemistry, 2019. http://dx.doi.org/10.1039/9781788015714-00032.
Texte intégralWei, Fenju, Edeildo Ferreira da Silva-Júnior, Xinyong Liu et Peng Zhan. « HIV-1 and HBV RNase H as Metal-Chelating Inhibitors : Discovery and Medicinal Chemistry Strategies ». Dans Human Viruses : Diseases, Treatments and Vaccines, 585–602. Cham : Springer International Publishing, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-030-71165-8_28.
Texte intégralMoelling, K., M. Nawrath, T. Schulze, L. Pavlitzkova, M. Soucek, K. H. Budt, L. H. Pearl, M. T. Knoop, J. Kay et V. Kruft. « Cleavage of RT/RNase H by HIV-1 Protease and Analysis of Substrate Cleavage Sites in vitro ». Dans Retroviral Proteases, 19–29. London : Macmillan Education UK, 1990. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-349-11907-3_4.
Texte intégralMatthews, David A., Jay F. Davies, Zuzana Hostomska, Zdenek Hostomsky et Steven R. Jordan. « Three-dimensional structure of the RNase H domain of HIV-1 reverse transcriptase at 2. 4 Å resolution ». Dans Peptides, 682–84. Dordrecht : Springer Netherlands, 1992. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-2264-1_272.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "RNases H"
Sun, Yewei. « The role of eukaryotic RNase H in R-loop resolution ». Dans Third International Conference on Biological Engineering and Medical Science (ICBioMed2023), sous la direction de Alan Wang. SPIE, 2024. http://dx.doi.org/10.1117/12.3012930.
Texte intégral