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Meng, Chao Luo, Gang Dai et Tatsuo Iwasa. « Identification of Microbial Rhodopsin Genes from Salt Lake in Inner Mongolia ». Advanced Materials Research 518-523 (mai 2012) : 380–83. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amr.518-523.380.
Texte intégralShen, Libing, Chao Chen, Hongxiang Zheng et Li Jin. « The Evolutionary Relationship between Microbial Rhodopsins and Metazoan Rhodopsins ». Scientific World Journal 2013 (2013) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2013/435651.
Texte intégralTam, Beatrice M., Orson L. Moritz, Lawrence B. Hurd et David S. Papermaster. « Identification of an Outer Segment Targeting Signal in the Cooh Terminus of Rhodopsin Using Transgenic Xenopus laevis ». Journal of Cell Biology 151, no 7 (25 décembre 2000) : 1369–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.151.7.1369.
Texte intégralFu, Hsu-Yuan, Yu-Cheng Lin, Yung-Ning Chang, Hsiaochu Tseng, Ching-Che Huang, Kang-Cheng Liu, Ching-Shin Huang et al. « A Novel Six-Rhodopsin System in a Single Archaeon ». Journal of Bacteriology 192, no 22 (27 août 2010) : 5866–73. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00642-10.
Texte intégralPoupault, Clara, Diane Choi, Khanh Lam-Kamath, Deepshe Dewett, Ansa Razzaq, Joseph Bunker, Alexis Perry, Irene Cho et Jens Rister. « A combinatorial cis-regulatory logic restricts color-sensing Rhodopsins to specific photoreceptor subsets in Drosophila ». PLOS Genetics 17, no 6 (23 juin 2021) : e1009613. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009613.
Texte intégralChuang, Jen-Zen, et Ching-Hwa Sung. « The Cytoplasmic Tail of Rhodopsin Acts as a Novel Apical Sorting Signal in Polarized MDCK Cells ». Journal of Cell Biology 142, no 5 (7 septembre 1998) : 1245–56. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.142.5.1245.
Texte intégralTarlachkov, Sergey V., Taras V. Shevchuk, Maria del Carmen Montero-Calasanz et Irina P. Starodumova. « Diversity of rhodopsins in cultivated bacteria of the family Geodermatophilaceae associated with non-aquatic environments ». Bioinformatics 36, no 6 (11 novembre 2019) : 1668–72. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btz840.
Texte intégralAhrendt, Steven R., Edgar Mauricio Medina, Chia-en A. Chang et Jason E. Stajich. « Exploring the binding properties and structural stability of an opsin in the chytridSpizellomyces punctatususing comparative and molecular modeling ». PeerJ 5 (27 avril 2017) : e3206. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.3206.
Texte intégralShtyrov, Andrey A., Dmitrii M. Nikolaev, Vladimir N. Mironov, Andrey V. Vasin, Maxim S. Panov, Yuri S. Tveryanovich et Mikhail N. Ryazantsev. « Simple Models to Study Spectral Properties of Microbial and Animal Rhodopsins : Evaluation of the Electrostatic Effect of Charged and Polar Residues on the First Absorption Band Maxima ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 6 (16 mars 2021) : 3029. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22063029.
Texte intégralKonno, Masae, Yumeka Yamauchi, Keiichi Inoue et Hideki Kandori. « Expression analysis of microbial rhodopsin-like genes in Guillardia theta ». PLOS ONE 15, no 12 (3 décembre 2020) : e0243387. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0243387.
Texte intégralChiang, Wei-Chieh, Carissa Messah et Jonathan H. Lin. « IRE1 directs proteasomal and lysosomal degradation of misfolded rhodopsin ». Molecular Biology of the Cell 23, no 5 (mars 2012) : 758–70. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e11-08-0663.
Texte intégralPenn, Wesley D., Andrew G. McKee, Charles P. Kuntz, Hope Woods, Veronica Nash, Timothy C. Gruenhagen, Francis J. Roushar et al. « Probing biophysical sequence constraints within the transmembrane domains of rhodopsin by deep mutational scanning ». Science Advances 6, no 10 (mars 2020) : eaay7505. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.aay7505.
Texte intégralAsano, Y., S. Nakamura, S. Ishida, K. Azuma et T. Shinozawa. « Rhodopsin-like proteins in planarian eye and auricle : detection and functional analysis ». Journal of Experimental Biology 201, no 9 (1 mai 1998) : 1263–71. http://dx.doi.org/10.1242/jeb.201.9.1263.
Texte intégralKirpichnikov, M. P., et М. А. Оstrovsky. « Optogenetics and vision ». Вестник Российской академии наук 89, no 2 (20 mars 2019) : 125–30. http://dx.doi.org/10.31857/s0869-5873892125-130.
Texte intégralKim, Benjamin, et Michael Z. Lin. « Optobiology : optical control of biological processes via protein engineering ». Biochemical Society Transactions 41, no 5 (23 septembre 2013) : 1183–88. http://dx.doi.org/10.1042/bst20130150.
Texte intégralInoue, Keiichi. « Shining light on rhodopsin selectivity : How do proteins decide whether to transport H+ or Cl– ? » Journal of Biological Chemistry 295, no 44 (30 octobre 2020) : 14805–6. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.h120.016032.
Texte intégralChurch, Jonathan R., Jógvan Magnus Haugaard Olsen et Igor Schapiro. « The Impact of Retinal Configuration on the Protein–Chromophore Interactions in Bistable Jumping Spider Rhodopsin-1 ». Molecules 27, no 1 (23 décembre 2021) : 71. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27010071.
Texte intégralHuang, Huai-Wei, et Hyung Don Ryoo. « Drosophila fabp is required for light-dependent Rhodopsin-1 clearance and photoreceptor survival ». PLOS Genetics 17, no 10 (29 octobre 2021) : e1009551. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009551.
Texte intégralZernii, Evgeni Yu, Konstantin E. Komolov, Sergei E. Permyakov, Tatiana Kolpakova, Daniele Dell'orco, Annika Poetzsch, Ekaterina L. Knyazeva et al. « Involvement of the recoverin C-terminal segment in recognition of the target enzyme rhodopsin kinase ». Biochemical Journal 435, no 2 (29 mars 2011) : 441–50. http://dx.doi.org/10.1042/bj20110013.
Texte intégralKishigami, A., T. Ogasawara, Y. Watanabe, M. Hirata, T. Maeda, F. Hayashi et Y. Tsukahara. « Inositol-1,4,5-trisphosphate-binding proteins controlling the phototransduction cascade of invertebrate visual cells ». Journal of Experimental Biology 204, no 3 (1 février 2001) : 487–93. http://dx.doi.org/10.1242/jeb.204.3.487.
Texte intégralKakakhel, Mashal, Lars Tebbe, Mustafa S. Makia, Shannon M. Conley, David M. Sherry, Muayyad R. Al-Ubaidi et Muna I. Naash. « Syntaxin 3 is essential for photoreceptor outer segment protein trafficking and survival ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 34 (10 août 2020) : 20615–24. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2010751117.
Texte intégralYonamine, Ikuko, Takeshi Bamba, Niraj K. Nirala, Nahid Jesmin, Teresa Kosakowska-Cholody, Kunio Nagashima, Eiichiro Fukusaki, Jairaj K. Acharya et Usha Acharya. « Sphingosine kinases and their metabolites modulate endolysosomal trafficking in photoreceptors ». Journal of Cell Biology 192, no 4 (14 février 2011) : 557–67. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201004098.
Texte intégralIslam, Md Sirajul, James P. Gaston et Matthew A. B. Baker. « Fluorescence Approaches for Characterizing Ion Channels in Synthetic Bilayers ». Membranes 11, no 11 (4 novembre 2021) : 857. http://dx.doi.org/10.3390/membranes11110857.
Texte intégralSakurai, Keisuke, Akishi Onishi, Hiroo Imai, Osamu Chisaka, Yoshiki Ueda, Jiro Usukura, Kei Nakatani et Yoshinori Shichida. « Physiological Properties of Rod Photoreceptor Cells in Green-sensitive Cone Pigment Knock-in Mice ». Journal of General Physiology 130, no 1 (25 juin 2007) : 21–40. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.200609729.
Texte intégralGeneva, Ivayla I., Han Yen Tan et Peter D. Calvert. « Untangling ciliary access and enrichment of two rhodopsin-like receptors using quantitative fluorescence microscopy reveals cell-specific sorting pathways ». Molecular Biology of the Cell 28, no 4 (15 février 2017) : 554–66. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e16-07-0549.
Texte intégralBelousov, Anatolii, Ivan Maslov, Polina Khorn, Alexander Mishin, Mikhail Baranov, Thomas Gensch et Valentin Borshchevskiy. « Abstract P-10 : Solvatochromic Fluorescent Dyes Tested for Spectroscopic Measurements of Protein Conformational Dynamics ». International Journal of Biomedicine 11, Suppl_1 (1 juin 2021) : S15. http://dx.doi.org/10.21103/ijbm.11.suppl_1.p10.
Texte intégralPojer, Jonathan M., Abdul Jabbar Saiful Hilmi, Shu Kondo et Kieran F. Harvey. « Crumbs and the apical spectrin cytoskeleton regulate R8 cell fate in the Drosophila eye ». PLOS Genetics 17, no 6 (7 juin 2021) : e1009146. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009146.
Texte intégralWieland, Thomas, Isabel Ulibarri, Klaus Aktories, Peter Gierschik et Karl H. Jakobs. « Interaction of small G proteins with photoexcited rhodopsin ». FEBS Letters 263, no 2 (24 avril 1990) : 195–98. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(90)81372-u.
Texte intégralXu, Xian-Zhong Shawn, Atish Choudhury, Xiaoling Li et Craig Montell. « Coordination of an Array of Signaling Proteins through Homo- and Heteromeric Interactions Between PDZ Domains and Target Proteins ». Journal of Cell Biology 142, no 2 (27 juillet 1998) : 545–55. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.142.2.545.
Texte intégralShirzad-Wasei, Nazhat, Jenny van Oostrum, Petra H. M. Bovee-Geurts, Lisanne J. A. Kusters, Giel J. C. G. M. Bosman et Willem J. DeGrip. « Rapid transfer of overexpressed integral membrane protein from the host membrane into soluble lipid nanodiscs without previous purification ». Biological Chemistry 396, no 8 (1 août 2015) : 903–15. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2015-0100.
Texte intégralNeedham, David M., Susumu Yoshizawa, Toshiaki Hosaka, Camille Poirier, Chang Jae Choi, Elisabeth Hehenberger, Nicholas A. T. Irwin et al. « A distinct lineage of giant viruses brings a rhodopsin photosystem to unicellular marine predators ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 41 (23 septembre 2019) : 20574–83. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1907517116.
Texte intégralKunduri, Govind, Changqing Yuan, Velayoudame Parthibane, Katherine M. Nyswaner, Ritu Kanwar, Kunio Nagashima, Steven G. Britt et al. « Phosphatidic acid phospholipase A1 mediates ER–Golgi transit of a family of G protein–coupled receptors ». Journal of Cell Biology 206, no 1 (7 juillet 2014) : 79–95. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201405020.
Texte intégralKLAASSEN, Corné H. W., Petra H. M. BOVEE-GEURTS, Godelieve L. J. DECALUWÉ et Willem J. DEGRIP. « Large-scale production and purification of functional recombinant bovine rhodopsin with the use of the baculovirus expression system ». Biochemical Journal 342, no 2 (24 août 1999) : 293–300. http://dx.doi.org/10.1042/bj3420293.
Texte intégralVan Eps, Ned, Christian Altenbach, Lydia N. Caro, Naomi R. Latorraca, Scott A. Hollingsworth, Ron O. Dror, Oliver P. Ernst et Wayne L. Hubbell. « Gi- and Gs-coupled GPCRs show different modes of G-protein binding ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 10 (20 février 2018) : 2383–88. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1721896115.
Texte intégralDizhoor, Alexander M., Elina R. Nekrasova et Pavel P. Philippov. « The binding of G proteins to immobilized delipidated rhodopsin ». Biochemical and Biophysical Research Communications 162, no 1 (juillet 1989) : 544–49. http://dx.doi.org/10.1016/0006-291x(89)92031-7.
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Texte intégralBesaw, Jessica E., Wei-Lin Ou, Takefumi Morizumi, Bryan T. Eger, Juan D. Sanchez Vasquez, Jessica H. Y. Chu, Andrew Harris, Leonid S. Brown, R. J. Dwayne Miller et Oliver P. Ernst. « The crystal structures of a chloride-pumping microbial rhodopsin and its proton-pumping mutant illuminate proton transfer determinants ». Journal of Biological Chemistry 295, no 44 (23 juillet 2020) : 14793–804. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014118.
Texte intégralGrime, Rachael L., Richard T. Logan, Stephanie A. Nestorow, Pooja Sridhar, Patricia C. Edwards, Christopher G. Tate, Bert Klumperman et al. « Differences in SMA-like polymer architecture dictate the conformational changes exhibited by the membrane protein rhodopsin encapsulated in lipid nano-particles ». Nanoscale 13, no 31 (2021) : 13519–28. http://dx.doi.org/10.1039/d1nr02419a.
Texte intégralPaolicchi, Fabio, Lara Lombardi, Nello Ceccarelli et Roberto Lorenzi. « Are retinal and retinal-binding proteins involved in stomatal response to blue light ? » Functional Plant Biology 32, no 12 (2005) : 1135. http://dx.doi.org/10.1071/fp05054.
Texte intégralGerrard, Elliot, Eshita Mutt, Takashi Nagata, Mitsumasa Koyanagi, Tilman Flock, Elena Lesca, Gebhard F. X. Schertler, Akihisa Terakita, Xavier Deupi et Robert J. Lucas. « Convergent evolution of tertiary structure in rhodopsin visual proteins from vertebrates and box jellyfish ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 24 (23 mai 2018) : 6201–6. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1721333115.
Texte intégralDeretic, D., et D. S. Papermaster. « Polarized sorting of rhodopsin on post-Golgi membranes in frog retinal photoreceptor cells. » Journal of Cell Biology 113, no 6 (15 juin 1991) : 1281–93. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.113.6.1281.
Texte intégralYun, Ji-Hye, Mio Ohki, Jae-Hyun Park, Naito Ishimoto, Ayana Sato-Tomita, Wonbin Lee, Zeyu Jin et al. « Pumping mechanism of NM-R3, a light-driven bacterial chloride importer in the rhodopsin family ». Science Advances 6, no 6 (février 2020) : eaay2042. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.aay2042.
Texte intégralNakao, Yutaka, Kazumi Shimono, Takashi Kikukawa, Kunio Ihara et Naoki Kamo. « 1P090 Photochemistry of Sensory Rhodopsin III from Haloarcula marismortui(HmSRIII)(Membrane proteins,Poster Presentations) ». Seibutsu Butsuri 47, supplement (2007) : S46. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.47.s46_1.
Texte intégralYe, Shixin, Caroline Köhrer, Thomas Huber, Manija Kazmi, Pallavi Sachdev, Elsa C. Y. Yan, Aditi Bhagat, Uttam L. RajBhandary et Thomas P. Sakmar. « Site-specific Incorporation of Keto Amino Acids into Functional G Protein-coupled Receptors Using Unnatural Amino Acid Mutagenesis ». Journal of Biological Chemistry 283, no 3 (8 novembre 2007) : 1525–33. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m707355200.
Texte intégralUlshafer, R. J., W. W. Hauswirth et A. van der Langerijt. « EM immunocytochemical localization of rhodopsin and IRBP during retinal development ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 47 (6 août 1989) : 800–801. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100155979.
Texte intégralKhorana, H. G. « Two light-transducing membrane proteins : bacteriorhodopsin and the mammalian rhodopsin. » Proceedings of the National Academy of Sciences 90, no 4 (15 février 1993) : 1166–71. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.90.4.1166.
Texte intégralCastiglione, Gianni M., Frances E. Hauser, Brian S. Liao, Nathan K. Lujan, Alexander Van Nynatten, James M. Morrow, Ryan K. Schott, Nihar Bhattacharyya, Sarah Z. Dungan et Belinda S. W. Chang. « Evolution of nonspectral rhodopsin function at high altitudes ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 28 (22 juin 2017) : 7385–90. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1705765114.
Texte intégralDeretic, D., et D. S. Papermaster. « Rab6 is associated with a compartment that transports rhodopsin from the trans-Golgi to the site of rod outer segment disk formation in frog retinal photoreceptors ». Journal of Cell Science 106, no 3 (1 novembre 1993) : 803–13. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.106.3.803.
Texte intégralDeretic, D., L. A. Huber, N. Ransom, M. Mancini, K. Simons et D. S. Papermaster. « rab8 in retinal photoreceptors may participate in rhodopsin transport and in rod outer segment disk morphogenesis ». Journal of Cell Science 108, no 1 (1 janvier 1995) : 215–24. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.108.1.215.
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