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Eijsink, Vincent G. H., Alexandra Bjørk, Sigrid Gåseidnes, Reidun Sirevåg, Bjørnar Synstad, Bertus van den Burg et Gert Vriend. « Rational engineering of enzyme stability ». Journal of Biotechnology 113, no 1-3 (septembre 2004) : 105–20. http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2004.03.026.
Texte intégralMirzaei, Mitra, et Per Berglund. « Engineering of ωTransaminase for Effective Production of Chiral Amines ». Journal of Computational and Theoretical Nanoscience 17, no 6 (1 juin 2020) : 2827–32. http://dx.doi.org/10.1166/jctn.2020.8947.
Texte intégralChen, Ridong. « Enzyme engineering : rational redesign versus directed evolution ». Trends in Biotechnology 19, no 1 (janvier 2001) : 13–14. http://dx.doi.org/10.1016/s0167-7799(00)01522-5.
Texte intégralAcebes, Sandra, Elena Fernandez-Fueyo, Emanuele Monza, M. Fatima Lucas, David Almendral, Francisco J. Ruiz-Dueñas, Henrik Lund, Angel T. Martinez et Victor Guallar. « Rational Enzyme Engineering Through Biophysical and Biochemical Modeling ». ACS Catalysis 6, no 3 (5 février 2016) : 1624–29. http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.6b00028.
Texte intégralSteiner, Kerstin, et Helmut Schwab. « RECENT ADVANCES IN RATIONAL APPROACHES FOR ENZYME ENGINEERING ». Computational and Structural Biotechnology Journal 2, no 3 (septembre 2012) : e201209010. http://dx.doi.org/10.5936/csbj.201209010.
Texte intégralSousa, João P. M., Pedro Ferreira, Rui P. P. Neves, Maria J. Ramos et Pedro A. Fernandes. « The bacterial 4S pathway – an economical alternative for crude oil desulphurization that reduces CO2 emissions ». Green Chemistry 22, no 22 (2020) : 7604–21. http://dx.doi.org/10.1039/d0gc02055a.
Texte intégralRussell, Alan J., et Alan R. Fersht. « Rational modification of enzyme catalysis by engineering surface charge ». Nature 328, no 6130 (août 1987) : 496–500. http://dx.doi.org/10.1038/328496a0.
Texte intégralPayongsri, Panwajee, David Steadman, John Strafford, Andrew MacMurray, Helen C. Hailes et Paul A. Dalby. « Rational substrate and enzyme engineering of transketolase for aromatics ». Organic & ; Biomolecular Chemistry 10, no 45 (2012) : 9021. http://dx.doi.org/10.1039/c2ob25751c.
Texte intégralYang, Jae-Seong, Sang Woo Seo, Sungho Jang, Gyoo Yeol Jung et Sanguk Kim. « Rational Engineering of Enzyme Allosteric Regulation through Sequence Evolution Analysis ». PLoS Computational Biology 8, no 7 (12 juillet 2012) : e1002612. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1002612.
Texte intégralAlbenne, Cécile, Bart A. Van Der Veen, Gabrielle Potocki-Véronèse, Gilles Joucla, Lars Skov, Osman Mirza, Michael Gajhede, Pierre Monsan et Magali Remaud-Simeon. « Rational and Combinatorial Engineering of the Glucan Synthesizing Enzyme Amylosucrase ». Biocatalysis and Biotransformation 21, no 4-5 (octobre 2003) : 271–77. http://dx.doi.org/10.1080/10242420310001618537.
Texte intégralTuan, Le Quang Anh. « Rational protein design for enhancing thermal stability of industrial enzymes ». ENGINEERING AND TECHNOLOGY 8, no 1 (17 août 2020) : 3–17. http://dx.doi.org/10.46223/hcmcoujs.tech.en.8.1.340.2018.
Texte intégralBata, Zsofia, Bence Molnár, Ibolya Leveles, Andrea Varga, Csaba Paizs, László Poppe et Beáta G. Vértessy. « Structural snapshots of multiple enzyme–ligand complexes pave the road for semi-rational enzyme engineering ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 74, a2 (22 août 2018) : e37-e38. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273318094640.
Texte intégralWaltman, M. J., Z. K. Yang, P. Langan, D. E. Graham et A. Kovalevsky. « Engineering acidic Streptomyces rubiginosus D-xylose isomerase by rational enzyme design ». Protein Engineering Design and Selection 27, no 2 (8 janvier 2014) : 59–64. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzt062.
Texte intégralOtten, Linda G., Frank Hollmann et Isabel W. C. E. Arends. « Enzyme engineering for enantioselectivity : from trial-and-error to rational design ? » Trends in Biotechnology 28, no 1 (janvier 2010) : 46–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.tibtech.2009.10.001.
Texte intégralChica, Roberto A., Nicolas Doucet et Joelle N. Pelletier. « Semi-rational approaches to engineering enzyme activity : combining the benefits of directed evolution and rational design ». Current Opinion in Biotechnology 16, no 4 (août 2005) : 378–84. http://dx.doi.org/10.1016/j.copbio.2005.06.004.
Texte intégralWeng, Jing-Yi, Xu-Liang Bu, Bei-Bei He, Zhuo Cheng, Jun Xu, Lin-Tai Da et Min-Juan Xu. « Rational engineering of amide synthetase enables bioconversion to diverse xiamenmycin derivatives ». Chemical Communications 55, no 98 (2019) : 14840–43. http://dx.doi.org/10.1039/c9cc07826f.
Texte intégralNaeem, Muhammad, Amjad Bajes Khalil, Zeeshan Tariq et Mohamed Mahmoud. « A Review of Advanced Molecular Engineering Approaches to Enhance the Thermostability of Enzyme Breakers : From Prospective of Upstream Oil and Gas Industry ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (30 janvier 2022) : 1597. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031597.
Texte intégralFarmer, Tylar Seiya, Patrick Bohse et Dianne Kerr. « Rational Design Protein Engineering Through Crowdsourcing ». Journal of Student Research 6, no 2 (31 décembre 2018) : 31–38. http://dx.doi.org/10.47611/jsr.v6i2.377.
Texte intégralWright, Addison V., Samuel H. Sternberg, David W. Taylor, Brett T. Staahl, Jorge A. Bardales, Jack E. Kornfeld et Jennifer A. Doudna. « Rational design of a split-Cas9 enzyme complex ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 10 (23 février 2015) : 2984–89. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1501698112.
Texte intégralPuglia, Megan K., Mansi Malhotra et Challa V. Kumar. « Engineering functional inorganic nanobiomaterials : controlling interactions between 2D-nanosheets and enzymes ». Dalton Transactions 49, no 13 (2020) : 3917–33. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt03893k.
Texte intégralPratto, Bruna, Martha Suzana Rodrigues dos Santos-Rocha, Gustavo Batista, Inti Cavalcanti-Montaño, Carlos Alberto Suarez Galeano, Antonio Jose Goncalves da Cruz et Ruy de Sousa. « Rational feeding strategies of substrate and enzymes to enzymatic hydrolysis bioreactors ». Chemical Industry and Chemical Engineering Quarterly, no 00 (2021) : 30. http://dx.doi.org/10.2298/ciceq201202030p.
Texte intégralLiu, Yao, Yalong Cong, Chuanxi Zhang, Bohuan Fang, Yue Pan, Qiangzi Li, Chun You et al. « Engineering the biomimetic cofactors of NMNH for cytochrome P450 BM3 based on binding conformation refinement ». RSC Advances 11, no 20 (2021) : 12036–42. http://dx.doi.org/10.1039/d1ra00352f.
Texte intégralKamondi, Szilárd, András Szilágyi, László Barna et Péter Závodszky. « Engineering the thermostability of a TIM-barrel enzyme by rational family shuffling ». Biochemical and Biophysical Research Communications 374, no 4 (octobre 2008) : 725–30. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2008.07.095.
Texte intégralBailey, Constance B., Marjolein E. Pasman et Adrian T. Keatinge-Clay. « Substrate structure–activity relationships guide rational engineering of modular polyketide synthase ketoreductases ». Chemical Communications 52, no 4 (2016) : 792–95. http://dx.doi.org/10.1039/c5cc07315d.
Texte intégralXu, Lisheng, Fangkai Han, Zeng Dong et Zhaojun Wei. « Engineering Improves Enzymatic Synthesis of L-Tryptophan by Tryptophan Synthase from Escherichia coli ». Microorganisms 8, no 4 (5 avril 2020) : 519. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms8040519.
Texte intégralChow, Jeng Yeong, et Giang Kien Truc Nguyen. « Rational Design of Lipase ROL to Increase Its Thermostability for Production of Structured Tags ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 17 (23 août 2022) : 9515. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23179515.
Texte intégralLi, Jian-Xu, Xin Fang, Qin Zhao, Ju-Xin Ruan, Chang-Qing Yang, Ling-Jian Wang, David J. Miller et al. « Rational engineering of plasticity residues of sesquiterpene synthases from Artemisia annua : product specificity and catalytic efficiency ». Biochemical Journal 451, no 3 (12 avril 2013) : 417–26. http://dx.doi.org/10.1042/bj20130041.
Texte intégralAngelaccio, Sebastiana. « Extremophilic SHMTs : From Structure to Biotechnology ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2013/851428.
Texte intégralKambiré, Marius Sobamfou, Jacques Mankambou Gnanwa, David Boa, Eugène Jean P. Kouadio et Lucien Patrice Kouamé. « Modeling of the thermal behaviour of free β-galactosidase from palm weevil, Rhynchophorus palmarum Linn. (Coleoptera : Curculionidae) larvae using Equilibrium model ». International Journal of Biological and Chemical Sciences 16, no 4 (1 novembre 2022) : 1765–74. http://dx.doi.org/10.4314/ijbcs.v16i4.32.
Texte intégralFrazão, Cláudio J. R., Christopher M. Topham, Yoann Malbert, Jean Marie François et Thomas Walther. « Rational engineering of a malate dehydrogenase for microbial production of 2,4-dihydroxybutyric acid via homoserine pathway ». Biochemical Journal 475, no 23 (12 décembre 2018) : 3887–901. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20180765.
Texte intégralZhu, Dunming, et Ling Hua. « How carbonyl reductases control stereoselectivity : Approaching the goal of rational design ». Pure and Applied Chemistry 82, no 1 (3 janvier 2010) : 117–28. http://dx.doi.org/10.1351/pac-con-09-01-03.
Texte intégralHoffmann, G., K. Bonsch, T. Greiner-Stoffele et M. Ballschmiter. « Changing the substrate specificity of P450cam towards diphenylmethane by semi-rational enzyme engineering ». Protein Engineering Design and Selection 24, no 5 (27 janvier 2011) : 439–46. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzq119.
Texte intégralFerrario, Valerio, Lydia Siragusa, Cynthia Ebert, Massimo Baroni, Marco Foscato, Gabriele Cruciani et Lucia Gardossi. « BioGPS Descriptors for Rational Engineering of Enzyme Promiscuity and Structure Based Bioinformatic Analysis ». PLoS ONE 9, no 10 (29 octobre 2014) : e109354. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0109354.
Texte intégralWang, Xinglong, Kangjie Xu, Yameng Tan, Song Liu et Jingwen Zhou. « Possibilities of Using De Novo Design for Generating Diverse Functional Food Enzymes ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 4 (14 février 2023) : 3827. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24043827.
Texte intégralDer, Bryan S., David R. Edwards et Brian Kuhlman. « Catalysis by a De Novo Zinc-Mediated Protein Interface : Implications for Natural Enzyme Evolution and Rational Enzyme Engineering ». Biochemistry 51, no 18 (24 avril 2012) : 3933–40. http://dx.doi.org/10.1021/bi201881p.
Texte intégralSingh, Nitu, Sunny Malik, Anvita Gupta et Kinshuk Raj Srivastava. « Revolutionizing enzyme engineering through artificial intelligence and machine learning ». Emerging Topics in Life Sciences 5, no 1 (9 avril 2021) : 113–25. http://dx.doi.org/10.1042/etls20200257.
Texte intégralKing, Jason R., Steven Edgar, Kangjian Qiao et Gregory Stephanopoulos. « Accessing Nature’s diversity through metabolic engineering and synthetic biology ». F1000Research 5 (24 mars 2016) : 397. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.7311.1.
Texte intégralAganyants, Hovsep, Pierre Weigel, Yeranuhi Hovhannisyan, Michèle Lecocq, Haykanush Koloyan, Artur Hambardzumyan, Anichka Hovsepyan, Jean-Noël Hallet et Vehary Sakanyan. « Rational Engineering of the Substrate Specificity of a Thermostable D-Hydantoinase (Dihydropyrimidinase) ». High-Throughput 9, no 1 (12 février 2020) : 5. http://dx.doi.org/10.3390/ht9010005.
Texte intégralRennison, Andrew, Jakob R. Winther et Cristiano Varrone. « Rational Protein Engineering to Increase the Activity and Stability of IsPETase Using the PROSS Algorithm ». Polymers 13, no 22 (10 novembre 2021) : 3884. http://dx.doi.org/10.3390/polym13223884.
Texte intégralHelfrich, Eric J. N., Geng-Min Lin, Christopher A. Voigt et Jon Clardy. « Bacterial terpene biosynthesis : challenges and opportunities for pathway engineering ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 15 (29 novembre 2019) : 2889–906. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.15.283.
Texte intégralAnobom, Cristiane D., Anderson S. Pinheiro, Rafael A. De-Andrade, Erika C. G. Aguieiras, Guilherme C. Andrade, Marcelo V. Moura, Rodrigo V. Almeida et Denise M. Freire. « From Structure to Catalysis : Recent Developments in the Biotechnological Applications of Lipases ». BioMed Research International 2014 (2014) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2014/684506.
Texte intégralAsmara, W., U. Murdiyatmo, A. J. Baines, A. T. Bull et D. J. Hardman. « Protein engineering of the 2-haloacid halidohydrolase IVa from Pseudomonas cepacia MBA4 ». Biochemical Journal 292, no 1 (15 mai 1993) : 69–74. http://dx.doi.org/10.1042/bj2920069.
Texte intégralWilding, Matthew, Nansook Hong, Matthew Spence, Ashley M. Buckle et Colin J. Jackson. « Protein engineering : the potential of remote mutations ». Biochemical Society Transactions 47, no 2 (22 mars 2019) : 701–11. http://dx.doi.org/10.1042/bst20180614.
Texte intégralCheng, Feng, Jianhua Yang, Ulrich Schwaneberg et Leilei Zhu. « Rational surface engineering of an arginine deiminase (an antitumor enzyme) for increased PEGylation efficiency ». Biotechnology and Bioengineering 116, no 9 (11 juin 2019) : 2156–66. http://dx.doi.org/10.1002/bit.27011.
Texte intégralMolina, Manon, Thomas Prévitali, Claire Moulis, Gianluca Cioci et Magali Remaud-Siméon. « The role of the C domain in the thermostability of GH70 enzymes investigated by domain swapping ». Amylase 6, no 1 (1 janvier 2022) : 11–19. http://dx.doi.org/10.1515/amylase-2022-0002.
Texte intégralHiratake, Jun. « Enzyme inhibitors as chemical tools to study enzyme catalysis : rational design, synthesis, and applications ». Chemical Record 5, no 4 (2005) : 209–28. http://dx.doi.org/10.1002/tcr.20045.
Texte intégralBashirova, Anna, Subrata Pramanik, Pavel Volkov, Aleksandra Rozhkova, Vitaly Nemashkalov, Ivan Zorov, Alexander Gusakov, Arkady Sinitsyn, Ulrich Schwaneberg et Mehdi Davari. « Disulfide Bond Engineering of an Endoglucanase from Penicillium verruculosum to Improve Its Thermostability ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 7 (30 mars 2019) : 1602. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20071602.
Texte intégralDeweid, Lukas, Olga Avrutina et Harald Kolmar. « Microbial transglutaminase for biotechnological and biomedical engineering ». Biological Chemistry 400, no 3 (25 février 2019) : 257–74. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2018-0335.
Texte intégralChen, Fu, Le Yuan, Shaozhen Ding, Yu Tian et Qian-Nan Hu. « Data-driven rational biosynthesis design : from molecules to cell factories ». Briefings in Bioinformatics 21, no 4 (26 juin 2019) : 1238–48. http://dx.doi.org/10.1093/bib/bbz065.
Texte intégralUeno, Takafumi, Takahiro Ohki et Yoshihito Watanabe. « Molecular engineering of cytochrome P450 and myoglobin for selective oxygenations ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 08, no 03 (mars 2004) : 279–89. http://dx.doi.org/10.1142/s108842460400026x.
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