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Ma, Emilie, Laurent Maloisel, Léa Le Falher, Raphaël Guérois et Eric Coïc. « Rad52 Oligomeric N-Terminal Domain Stabilizes Rad51 Nucleoprotein Filaments and Contributes to Their Protection against Srs2 ». Cells 10, no 6 (11 juin 2021) : 1467. http://dx.doi.org/10.3390/cells10061467.
Texte intégralMaloisel, Laurent, Emilie Ma, Jamie Phipps, Alice Deshayes, Stefano Mattarocci, Stéphane Marcand, Karine Dubrana et Eric Coïc. « Rad51 filaments assembled in the absence of the complex formed by the Rad51 paralogs Rad55 and Rad57 are outcompeted by translesion DNA polymerases on UV-induced ssDNA gaps ». PLOS Genetics 19, no 2 (7 février 2023) : e1010639. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010639.
Texte intégralSullivan, Meghan R., et Kara A. Bernstein. « RAD-ical New Insights into RAD51 Regulation ». Genes 9, no 12 (13 décembre 2018) : 629. http://dx.doi.org/10.3390/genes9120629.
Texte intégralBurgess, Rebecca C., Michael Lisby, Veronika Altmannova, Lumir Krejci, Patrick Sung et Rodney Rothstein. « Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo ». Journal of Cell Biology 185, no 6 (8 juin 2009) : 969–81. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200810055.
Texte intégralLiu, Jie, Ludovic Renault, Xavier Veaute, Francis Fabre, Henning Stahlberg et Wolf-Dietrich Heyer. « Rad51 paralogues Rad55–Rad57 balance the antirecombinase Srs2 in Rad51 filament formation ». Nature 479, no 7372 (23 octobre 2011) : 245–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature10522.
Texte intégralOsman, Fekret, Julie Dixon, Alexis R. Barr et Matthew C. Whitby. « The F-Box DNA Helicase Fbh1 Prevents Rhp51-Dependent Recombination without Mediator Proteins ». Molecular and Cellular Biology 25, no 18 (15 septembre 2005) : 8084–96. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.18.8084-8096.2005.
Texte intégralFung, Cindy W., Gary S. Fortin, Shaun E. Peterson et Lorraine S. Symington. « The rad51-K191R ATPase-Defective Mutant Is Impaired forPresynaptic Filament Formation ». Molecular and Cellular Biology 26, no 24 (9 octobre 2006) : 9544–54. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00599-06.
Texte intégralLu, Chih-Hao, Hsin-Yi Yeh, Guan-Chin Su, Kentaro Ito, Yumiko Kurokawa, Hiroshi Iwasaki, Peter Chi et Hung-Wen Li. « Swi5–Sfr1 stimulates Rad51 recombinase filament assembly by modulating Rad51 dissociation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 43 (8 octobre 2018) : E10059—E10068. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1812753115.
Texte intégralMuhammad, Ali Akbar, Clara Basto, Thibaut Peterlini, Josée Guirouilh-Barbat, Melissa Thomas, Xavier Veaute, Didier Busso et al. « Human RAD52 stimulates the RAD51-mediated homology search ». Life Science Alliance 7, no 3 (11 décembre 2023) : e202201751. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201751.
Texte intégralSlupianek, Artur, Shuyue Ren et Tomasz Skorski. « Selective Anti-Leukemia Targeting of the Interaction Between BCR/ABL and Mammalian RecA Homologs ». Blood 112, no 11 (16 novembre 2008) : 195. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v112.11.195.195.
Texte intégralLi, X., X. P. Zhang, J. A. Solinger, K. Kiianitsa, X. Yu, E. H. Egelman et W. D. Heyer. « Rad51 and Rad54 ATPase activities are both required to modulate Rad51-dsDNA filament dynamics ». Nucleic Acids Research 35, no 12 (6 juin 2007) : 4124–40. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm412.
Texte intégralSubramanyam, Shyamal, Mohammed Ismail, Ipshita Bhattacharya et Maria Spies. « Tyrosine phosphorylation stimulates activity of human RAD51 recombinase through altered nucleoprotein filament dynamics ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 41 (26 septembre 2016) : E6045—E6054. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1604807113.
Texte intégralMazina, Olga M., et Alexander V. Mazin. « Human Rad54 Protein Stimulates DNA Strand Exchange Activity of hRad51 Protein in the Presence of Ca2+ ». Journal of Biological Chemistry 279, no 50 (4 octobre 2004) : 52042–51. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m410244200.
Texte intégralZhang, Hongshan, Jeffrey M. Schaub et Ilya J. Finkelstein. « RADX condenses single-stranded DNA to antagonize RAD51 loading ». Nucleic Acids Research 48, no 14 (4 juillet 2020) : 7834–43. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa559.
Texte intégralKiianitsa, K., J. A. Solinger et W. D. Heyer. « Terminal association of Rad54 protein with the Rad51-dsDNA filament ». Proceedings of the National Academy of Sciences 103, no 26 (19 juin 2006) : 9767–72. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0604240103.
Texte intégralGodin, Stephen K., Meghan R. Sullivan et Kara A. Bernstein. « Novel insights into RAD51 activity and regulation during homologous recombination and DNA replication ». Biochemistry and Cell Biology 94, no 5 (octobre 2016) : 407–18. http://dx.doi.org/10.1139/bcb-2016-0012.
Texte intégralConway, Adam B., Thomas W. Lynch, Ying Zhang, Gary S. Fortin, Cindy W. Fung, Lorraine S. Symington et Phoebe A. Rice. « Crystal structure of a Rad51 filament ». Nature Structural & ; Molecular Biology 11, no 8 (4 juillet 2004) : 791–96. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb795.
Texte intégralCash, Kailey, et Maria Spies. « RAD51 filament formation, dynamics, and regulation ». Biophysical Journal 122, no 3 (février 2023) : 355a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.1968.
Texte intégralHerzberg, Kristina, Vladimir I. Bashkirov, Michael Rolfsmeier, Edwin Haghnazari, W. Hayes McDonald, Scott Anderson, Elena V. Bashkirova, John R. Yates et Wolf-Dietrich Heyer. « Phosphorylation of Rad55 on Serines 2, 8, and 14 Is Required for Efficient Homologous Recombination in the Recovery of Stalled Replication Forks ». Molecular and Cellular Biology 26, no 22 (11 septembre 2006) : 8396–409. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01317-06.
Texte intégralAdolph, Madison, Swati Balakrishnan, Walter Chazin et David Cortez. « Abstract IA024 : Mechanistic insights into how RADX regulates RAD51 nucleoprotein filaments to maintain genome stability and control replication stress responses ». Cancer Research 84, no 1_Supplement (9 janvier 2024) : IA024. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.dnarepair24-ia024.
Texte intégralLan, Wei-Hsuan, Sheng-Yao Lin, Chih-Yuan Kao, Wen-Hsuan Chang, Hsin-Yi Yeh, Hao-Yen Chang, Peter Chi et Hung-Wen Li. « Rad51 facilitates filament assembly of meiosis-specific Dmc1 recombinase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 21 (13 mai 2020) : 11257–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920368117.
Texte intégralMazin, Alexander V., Carole J. Bornarth, Jachen A. Solinger, Wolf-Dietrich Heyer et Stephen C. Kowalczykowski. « Rad54 Protein Is Targeted to Pairing Loci by the Rad51 Nucleoprotein Filament ». Molecular Cell 6, no 3 (septembre 2000) : 583–92. http://dx.doi.org/10.1016/s1097-2765(00)00057-5.
Texte intégralFornander, Louise H., Axelle Renodon-Cornière, Naoyuki Kuwabara, Kentaro Ito, Yasuhiro Tsutsui, Toshiyuki Shimizu, Hiroshi Iwasaki, Bengt Nordén et Masayuki Takahashi. « Swi5-Sfr1 protein stimulates Rad51-mediated DNA strand exchange reaction through organization of DNA bases in the presynaptic filament ». Nucleic Acids Research 42, no 4 (3 décembre 2013) : 2358–65. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1257.
Texte intégralColavito, S., M. Macris-Kiss, C. Seong, O. Gleeson, E. C. Greene, H. L. Klein, L. Krejci et P. Sung. « Functional significance of the Rad51-Srs2 complex in Rad51 presynaptic filament disruption ». Nucleic Acids Research 37, no 20 (10 septembre 2009) : 6754–64. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkp748.
Texte intégralOgawa, T., X. Yu, A. Shinohara et E. Egelman. « Similarity of the yeast RAD51 filament to the bacterial RecA filament ». Science 259, no 5103 (26 mars 1993) : 1896–99. http://dx.doi.org/10.1126/science.8456314.
Texte intégralBonilla, Braulio, Sarah R. Hengel, McKenzie K. Grundy et Kara A. Bernstein. « RAD51 Gene Family Structure and Function ». Annual Review of Genetics 54, no 1 (23 novembre 2020) : 25–46. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-genet-021920-092410.
Texte intégralChabot, Thomas, Alain Defontaine, Damien Marquis, Axelle Renodon-Corniere, Emmanuelle Courtois, Fabrice Fleury et Yvonnick Cheraud. « New Phosphorylation Sites of Rad51 by c-Met Modulates Presynaptic Filament Stability ». Cancers 11, no 3 (23 mars 2019) : 413. http://dx.doi.org/10.3390/cancers11030413.
Texte intégralAlexeev, Andrei, Alexander Mazin et Stephen C. Kowalczykowski. « Rad54 protein possesses chromatin-remodeling activity stimulated by the Rad51–ssDNA nucleoprotein filament ». Nature Structural & ; Molecular Biology 10, no 3 (10 février 2003) : 182–86. http://dx.doi.org/10.1038/nsb901.
Texte intégralJensen, Julia R., et Ryan B. Jensen. « Abstract 5603 : Defining the functions of the BRCA2 BRC repeats in modulating RAD51 binding and activity ». Cancer Research 84, no 6_Supplement (22 mars 2024) : 5603. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2024-5603.
Texte intégralKrejci, Lumir, Stephen Van Komen, Ying Li, Jana Villemain, Mothe Sreedhar Reddy, Hannah Klein, Thomas Ellenberger et Patrick Sung. « DNA helicase Srs2 disrupts the Rad51 presynaptic filament ». Nature 423, no 6937 (mai 2003) : 305–9. http://dx.doi.org/10.1038/nature01577.
Texte intégralAmunugama, Ravindra, Yujiong He, Smaranda Willcox, Robert A. Forties, Kang-Sup Shim, Ralf Bundschuh, Yu Luo, Jack Griffith et Richard Fishel. « RAD51 Protein ATP Cap Regulates Nucleoprotein Filament Stability ». Journal of Biological Chemistry 287, no 12 (24 janvier 2012) : 8724–36. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.239426.
Texte intégralMorrison, Ciaran, Akira Shinohara, Eiichiro Sonoda, Yuko Yamaguchi-Iwai, Minoru Takata, Ralph R. Weichselbaum et Shunichi Takeda. « The Essential Functions of Human Rad51 Are Independent of ATP Hydrolysis ». Molecular and Cellular Biology 19, no 10 (1 octobre 1999) : 6891–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.19.10.6891.
Texte intégralShang, Yongliang, Tao Huang, Hongbin Liu, Yanlei Liu, Heng Liang, Xiaoxia Yu, Mengjing Li et al. « MEIOK21 : a new component of meiotic recombination bridges required for spermatogenesis ». Nucleic Acids Research 48, no 12 (28 mai 2020) : 6624–39. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa406.
Texte intégralTaylor, Martin R. G., Mário Špírek, Chu Jian Ma, Raffaella Carzaniga, Tohru Takaki, Lucy M. Collinson, Eric C. Greene, Lumir Krejci et Simon J. Boulton. « A Polar and Nucleotide-Dependent Mechanism of Action for RAD51 Paralogs in RAD51 Filament Remodeling ». Molecular Cell 64, no 5 (décembre 2016) : 926–39. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.10.020.
Texte intégralPeterson, Shaun E., Yinyin Li, Brian T. Chait, Max E. Gottesman, Richard Baer et Jean Gautier. « Cdk1 uncouples CtIP-dependent resection and Rad51 filament formation during M-phase double-strand break repair ». Journal of Cell Biology 194, no 5 (5 septembre 2011) : 705–20. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201103103.
Texte intégralPetiot, Valentine, Charles I. White et Olivier Da Ines. « DNA-binding site II is required for RAD51 recombinogenic activity inArabidopsis thaliana ». Life Science Alliance 7, no 8 (20 mai 2024) : e202402701. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202402701.
Texte intégralAdolph, Madison B., Taha M. Mohamed, Swati Balakrishnan, Chaoyou Xue, Florian Morati, Mauro Modesti, Eric C. Greene, Walter J. Chazin et David Cortez. « RADX controls RAD51 filament dynamics to regulate replication fork stability ». Molecular Cell 81, no 5 (mars 2021) : 1074–83. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2020.12.036.
Texte intégralLee, M., J. Lipfert, H. Sanchez, C. Wyman et N. H. Dekker. « Structural and torsional properties of the RAD51-dsDNA nucleoprotein filament ». Nucleic Acids Research 41, no 14 (22 mai 2013) : 7023–30. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt425.
Texte intégralQiu, Yupeng, Edwin Anthony, Timothy Lohman et Sua Myong. « Srs2 Prevents Rad51 Filament Formation by Repetitive Scrunching of DNA ». Biophysical Journal 104, no 2 (janvier 2013) : 75a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.452.
Texte intégralCandelli, Andrea, Jan T. Holhausen, Martin Depken, Mariella M. Franker, Joseph Maman, Luca Pellegrini, Mauro Modesti, Claire Wyman, Gijs Wuite et Erwin J. Peterman. « RAD51-Nucleoprotein Filament Assembly Quantified at the Single-Molecule Level ». Biophysical Journal 104, no 2 (janvier 2013) : 369a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.2049.
Texte intégralMartinez, Juan S., Catharina von Nicolai, Taeho Kim, Åsa Ehlén, Alexander V. Mazin, Stephen C. Kowalczykowski et Aura Carreira. « BRCA2 regulates DMC1-mediated recombination through the BRC repeats ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 13 (14 mars 2016) : 3515–20. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1601691113.
Texte intégralMa, Chu Jian, Bryan Gibb, YoungHo Kwon, Patrick Sung et Eric C. Greene. « Protein dynamics of human RPA and RAD51 on ssDNA during assembly and disassembly of the RAD51 filament ». Nucleic Acids Research 45, no 2 (29 novembre 2016) : 749–61. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkw1125.
Texte intégralGalkin, Vitold E., Yan Wu, Xiao-Ping Zhang, Xinguo Qian, Yujiong He, Xiong Yu, Wolf-Dietrich Heyer, Yu Luo et Edward H. Egelman. « The Rad51/RadA N-Terminal Domain Activates Nucleoprotein Filament ATPase Activity ». Structure 14, no 6 (juin 2006) : 983–92. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2006.04.001.
Texte intégralSeong, Changhyun, Sierra Colavito, Youngho Kwon, Patrick Sung et Lumir Krejci. « Regulation of Rad51 Recombinase Presynaptic Filament Assembly via Interactions with the Rad52 Mediator and the Srs2 Anti-recombinase ». Journal of Biological Chemistry 284, no 36 (15 juillet 2009) : 24363–71. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.032953.
Texte intégralKhade, Nilesh V., et Tomohiko Sugiyama. « Roles of C-Terminal Region of Yeast and Human Rad52 in Rad51-Nucleoprotein Filament Formation and ssDNA Annealing ». PLOS ONE 11, no 6 (30 juin 2016) : e0158436. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0158436.
Texte intégralSeong, Changhyun, Sierra Colavito, Youngho Kwon, Patrick Sung et Lumir Krejci. « Regulation of Rad51 recombinase presynaptic filament assembly via interactions with the Rad52 mediator and the Srs2 anti-recombinase. » Journal of Biological Chemistry 287, no 15 (6 avril 2012) : 12154. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.a109.032953.
Texte intégralNifontova, Galina, Cathy Charlier, Nizar Ayadi, Fabrice Fleury, Alexander Karaulov, Alyona Sukhanova et Igor Nabiev. « Photonic Crystal Surface Mode Real-Time Imaging of RAD51 DNA Repair Protein Interaction with the ssDNA Substrate ». Biosensors 14, no 1 (14 janvier 2024) : 43. http://dx.doi.org/10.3390/bios14010043.
Texte intégralTsai, Shang-Pu, Guan-Chin Su, Sheng-Wei Lin, Chan-I. Chung, Xiaoyu Xue, Myun Hwa Dunlop, Yufuko Akamatsu, Maria Jasin, Patrick Sung et Peter Chi. « Rad51 presynaptic filament stabilization function of the mouse Swi5–Sfr1 heterodimeric complex ». Nucleic Acids Research 40, no 14 (9 avril 2012) : 6558–69. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks305.
Texte intégralCandelli, Andrea, Jan Thomas Holthausen, Martin Depken, Ineke Brouwer, Mariëlla A. M. Franker, Margherita Marchetti, Iddo Heller et al. « Visualization and quantification of nascent RAD51 filament formation at single-monomer resolution ». Proceedings of the National Academy of Sciences 111, no 42 (6 octobre 2014) : 15090–95. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1307824111.
Texte intégralBernstein, Kara A., Robert J. D. Reid, Ivana Sunjevaric, Kimberly Demuth, Rebecca C. Burgess et Rodney Rothstein. « The Shu complex, which contains Rad51 paralogues, promotes DNA repair through inhibition of the Srs2 anti-recombinase ». Molecular Biology of the Cell 22, no 9 (mai 2011) : 1599–607. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-08-0691.
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