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Liang, Zhongjie, Gennady M. Verkhivker et Guang Hu. « Integration of network models and evolutionary analysis into high-throughput modeling of protein dynamics and allosteric regulation : theory, tools and applications ». Briefings in Bioinformatics 21, no 3 (21 mars 2019) : 815–35. http://dx.doi.org/10.1093/bib/bbz029.
Texte intégralYeggoni, Daniel Pushparaju, Aparna Rachamallu et Rajagopal Subramanyam. « A comparative binding mechanism between human serum albumin and α-1-acid glycoprotein with corilagin : biophysical and computational approach ». RSC Advances 6, no 46 (2016) : 40225–37. http://dx.doi.org/10.1039/c6ra06837e.
Texte intégralBardhan, Jaydeep P. « Gradient models in molecular biophysics : progress, challenges, opportunities ». Journal of the Mechanical Behavior of Materials 22, no 5-6 (1 décembre 2013) : 169–84. http://dx.doi.org/10.1515/jmbm-2013-0024.
Texte intégralRen, Pengyu, Jaehun Chun, Dennis G. Thomas, Michael J. Schnieders, Marcelo Marucho, Jiajing Zhang et Nathan A. Baker. « Biomolecular electrostatics and solvation : a computational perspective ». Quarterly Reviews of Biophysics 45, no 4 (novembre 2012) : 427–91. http://dx.doi.org/10.1017/s003358351200011x.
Texte intégralMolinski, Steven V., Zoltán Bozóky, Surtaj H. Iram et Saumel Ahmadi. « Biophysical Approaches Facilitate Computational Drug Discovery for ATP-Binding Cassette Proteins ». International Journal of Medicinal Chemistry 2017 (19 mars 2017) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2017/1529402.
Texte intégralMoffett, Alexander S., et Diwakar Shukla. « Using molecular simulation to explore the nanoscale dynamics of the plant kinome ». Biochemical Journal 475, no 5 (9 mars 2018) : 905–21. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20170299.
Texte intégralRamos, Javier, Juan Francisco Vega, Victor Cruz, Eduardo Sanchez-Sanchez, Javier Cortes et Javier Martinez-Salazar. « Hydrodynamic and Electrophoretic Properties of Trastuzumab/HER2 Extracellular Domain Complexes as Revealed by Experimental Techniques and Computational Simulations ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 5 (1 mars 2019) : 1076. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20051076.
Texte intégralOldham, William M., et Heidi E. Hamm. « Structural basis of function in heterotrimeric G proteins ». Quarterly Reviews of Biophysics 39, no 2 (mai 2006) : 117–66. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583506004306.
Texte intégralGauthier, Louis, Rémicia Di Franco et Adrian W. R. Serohijos. « SodaPop : a forward simulation suite for the evolutionary dynamics of asexual populations on protein fitness landscapes ». Bioinformatics 35, no 20 (14 mars 2019) : 4053–62. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btz175.
Texte intégralTang, Wai Shing, Gabriel Monteiro da Silva, Henry Kirveslahti, Erin Skeens, Bibo Feng, Timothy Sudijono, Kevin K. Yang, Sayan Mukherjee, Brenda Rubenstein et Lorin Crawford. « A topological data analytic approach for discovering biophysical signatures in protein dynamics ». PLOS Computational Biology 18, no 5 (2 mai 2022) : e1010045. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1010045.
Texte intégralArtali, Roberto, Antonio Del Pra, Elisabetta Foresti, Isidoro Giorgio Lesci, Norberto Roveri et Piera Sabatino. « Adsorption of human serum albumin on the chrysotile surface : a molecular dynamics and spectroscopic investigation ». Journal of The Royal Society Interface 5, no 20 (11 juillet 2007) : 273–83. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2007.1137.
Texte intégralMiermans, Christiaan A., et Chase P. Broedersz. « Bacterial chromosome organization by collective dynamics of SMC condensins ». Journal of The Royal Society Interface 15, no 147 (octobre 2018) : 20180495. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2018.0495.
Texte intégralSoundarrajan, Dharsan K., Francisco J. Huizar, Ramezan Paravitorghabeh, Trent Robinett et Jeremiah J. Zartman. « From spikes to intercellular waves : Tuning intercellular calcium signaling dynamics modulates organ size control ». PLOS Computational Biology 17, no 11 (1 novembre 2021) : e1009543. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1009543.
Texte intégralRóg, Tomasz, Mykhailo Girych et Alex Bunker. « Mechanistic Understanding from Molecular Dynamics in Pharmaceutical Research 2 : Lipid Membrane in Drug Design ». Pharmaceuticals 14, no 10 (19 octobre 2021) : 1062. http://dx.doi.org/10.3390/ph14101062.
Texte intégralGubieda, Alicia G., John R. Packer, Iolo Squires, Jack Martin et Josana Rodriguez. « Going with the flow : insights from Caenorhabditis elegans zygote polarization ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 375, no 1809 (24 août 2020) : 20190555. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2019.0555.
Texte intégralLi, Haiyan, Zanxia Cao, Guodong Hu, Liling Zhao, Chunling Wang et Jihua Wang. « Ligand-induced structural changes analysis of ribose-binding protein as studied by molecular dynamics simulations ». Technology and Health Care 29 (25 mars 2021) : 103–14. http://dx.doi.org/10.3233/thc-218011.
Texte intégralVerkhivker, Gennady. « Structural and Computational Studies of the SARS-CoV-2 Spike Protein Binding Mechanisms with Nanobodies : From Structure and Dynamics to Avidity-Driven Nanobody Engineering ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 6 (8 mars 2022) : 2928. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23062928.
Texte intégralOse, Nicholas J., Brandon M. Butler, Avishek Kumar, I. Can Kazan, Maxwell Sanderford, Sudhir Kumar et S. Banu Ozkan. « Dynamic coupling of residues within proteins as a mechanistic foundation of many enigmatic pathogenic missense variants ». PLOS Computational Biology 18, no 4 (7 avril 2022) : e1010006. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1010006.
Texte intégralHossain, Sheikh I., Neha S. Gandhi, Zak E. Hughes et Suvash C. Saha. « Computational Modelling of the Interaction of Gold Nanoparticle with Lung Surfactant Monolayer ». MRS Advances 4, no 20 (2019) : 1177–85. http://dx.doi.org/10.1557/adv.2019.93.
Texte intégralKuwahara, Hiroyuki, et Russell Schwartz. « Stochastic steady state gain in a gene expression process with mRNA degradation control ». Journal of The Royal Society Interface 9, no 72 (11 janvier 2012) : 1589–98. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2011.0757.
Texte intégralLu, Wei, Carlos Bueno, Nicholas P. Schafer, Joshua Moller, Shikai Jin, Xun Chen, Mingchen Chen et al. « OpenAWSEM with Open3SPN2 : A fast, flexible, and accessible framework for large-scale coarse-grained biomolecular simulations ». PLOS Computational Biology 17, no 2 (12 février 2021) : e1008308. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1008308.
Texte intégralWan, Shunzhou, Agastya P. Bhati, Stefan J. Zasada et Peter V. Coveney. « Rapid, accurate, precise and reproducible ligand–protein binding free energy prediction ». Interface Focus 10, no 6 (16 octobre 2020) : 20200007. http://dx.doi.org/10.1098/rsfs.2020.0007.
Texte intégralPaulino, Joana, Myunggi Yi, Ivan Hung, Zhehong Gan, Xiaoling Wang, Eduard Y. Chekmenev, Huan-Xiang Zhou et Timothy A. Cross. « Functional stability of water wire–carbonyl interactions in an ion channel ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 22 (15 mai 2020) : 11908–15. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2001083117.
Texte intégralWesterlund, Annie M., Akshay Sridhar, Leo Dahl, Alma Andersson, Anna-Yaroslava Bodnar et Lucie Delemotte. « Markov state modelling reveals heterogeneous drug-inhibition mechanism of Calmodulin ». PLOS Computational Biology 18, no 10 (7 octobre 2022) : e1010583. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1010583.
Texte intégralWu, Yinghao, Kalyani Dhusia et Zhaoqian Su. « Mechanistic dissection of spatial organization in NF-κB signaling pathways by hybrid simulations ». Integrative Biology 13, no 5 (24 avril 2021) : 109–20. http://dx.doi.org/10.1093/intbio/zyab006.
Texte intégralHeerwig, Andreas, Alfred Kick, Paul Sommerfeld, Sophia Eimermacher, Frederick Hartung, Markus Laube, Dietmar Fischer et al. « The Impact of Nε-Acryloyllysine Piperazides on the Conformational Dynamics of Transglutaminase 2 ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 2 (13 janvier 2023) : 1650. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24021650.
Texte intégralSilva, Andriele, et Shaneen Singh. « Abstract 5029 : A computational analysis of NEK10 and its novel protein-protein interaction with HspB1 ». Cancer Research 82, no 12_Supplement (15 juin 2022) : 5029. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2022-5029.
Texte intégralS., Udhaya Kumar, Srivarshini Sankar, Salma Younes, Thirumal Kumar D., Muneera Naseer Ahmad, Sarah Samer Okashah, Balu Kamaraj, Abeer Mohammed Al-Subaie, George Priya Doss C. et Hatem Zayed. « Deciphering the Role of Filamin B Calponin-Homology Domain in Causing the Larsen Syndrome, Boomerang Dysplasia, and Atelosteogenesis Type I Spectrum Disorders via a Computational Approach ». Molecules 25, no 23 (26 novembre 2020) : 5543. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25235543.
Texte intégralSchaaf, Gabriel, Marek Dynowski, Carl J. Mousley, Sweety D. Shah, Peihua Yuan, Eva M. Winklbauer, Marília K. F. de Campos et al. « Resurrection of a functional phosphatidylinositol transfer protein from a pseudo-Sec14 scaffold by directed evolution ». Molecular Biology of the Cell 22, no 6 (15 mars 2011) : 892–905. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-11-0903.
Texte intégralElk, Jackson Chief, J. B. Alexander Ross et Stephen R. Sprang. « Molecular Dynamics Investigation on Conformational Dynamics of G Proteins ». Biophysical Journal 100, no 3 (février 2011) : 533a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.12.3109.
Texte intégralVaidehi, Nagarajan, Gouthaman Balaraman, In-Hee Park, Jeff Wagner et Abhinandan Jain. « Heirarchical Constrained Molecular Dynamics Simulations for Proteins ». Biophysical Journal 100, no 3 (février 2011) : 533a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.12.3113.
Texte intégralDobson, Christopher M. « Biophysical Techniques in Structural Biology ». Annual Review of Biochemistry 88, no 1 (20 juin 2019) : 25–33. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-biochem-013118-111947.
Texte intégralHaddad, Yazan, Vojtech Adam et Zbynek Heger. « Rotamer Dynamics : Analysis of Rotamers in Molecular Dynamics Simulations of Proteins ». Biophysical Journal 116, no 11 (juin 2019) : 2062–72. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2019.04.017.
Texte intégralSeshan, Shiv S. « The rigidization of water dynamics around proteins : A molecular dynamics study ». Biophysical Journal 122, no 3 (février 2023) : 138a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.909.
Texte intégralStacklies, Wolfram, et Frauke Graeter. « Force Propagation in Proteins From Molecular Dynamics Simulations ». Biophysical Journal 96, no 3 (février 2009) : 589a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2008.12.3087.
Texte intégralToofanny, Rudesh D., Aitziber L. Cortajarena, Lynne Regan et Valerie Daggett. « Molecular Dynamics Simulations of Consensus Tetratricopeptide Repeat Proteins ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 636a—637a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3486.
Texte intégralTruelsen, Sigurd F. « Accelerated Molecular Dynamics Simulations of Phosphate Binding Proteins ». Biophysical Journal 110, no 3 (février 2016) : 540a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.2893.
Texte intégralKandel, Saugat, Adrien B. Larsen, Abhinandan Jain et Nagarajan Vaidehi. « Gneimosim : Multiscale Internal Coordinates Molecular Dynamics for Proteins ». Biophysical Journal 110, no 3 (février 2016) : 641a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.3429.
Texte intégralHaas-Neill, Liam I., et Sarah Rauscher. « Molecular Dynamics Simulations of Phosphorylated Intrinsically Disordered Proteins ». Biophysical Journal 116, no 3 (février 2019) : 432a—433a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2018.11.2329.
Texte intégralSridhar Dwadasi, Balarama, Hristina R. Zhekova, Sergei Y. Noskov, Dennis R. Salahub et Peter D. Tieleman. « Constant pH molecular dynamics simulations of membrane proteins ». Biophysical Journal 122, no 3 (février 2023) : 424a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.2297.
Texte intégralBelato, Helen B., Carmelissa Norbrun, Jinping Luo, Chinmai Pindi, Souvik Sinha, Alexandra M. D’Ordine, Gerwald Jogl, Giulia Palermo et George P. Lisi. « Disruption of electrostatic contacts in the HNH nuclease from a thermophilic Cas9 rewires allosteric motions and enhances high-temperature DNA cleavage ». Journal of Chemical Physics 157, no 22 (14 décembre 2022) : 225103. http://dx.doi.org/10.1063/5.0128815.
Texte intégralHuang, Jing. « Computational dissection of the structure-dynamics-function relationship of human solute carrier proteins ». Biophysical Journal 122, no 3 (février 2023) : 507a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.2700.
Texte intégralDurrieu, Marie-Pierre, Richard Lavery et Marc Baaden. « Interactions between Neuronal Fusion Proteins Explored by Molecular Dynamics ». Biophysical Journal 94, no 9 (mai 2008) : 3436–46. http://dx.doi.org/10.1529/biophysj.107.123117.
Texte intégralFogolari, Federico, Alessandro Brigo et Henriette Molinari. « Protocol for MM/PBSA Molecular Dynamics Simulations of Proteins ». Biophysical Journal 85, no 1 (juillet 2003) : 159–66. http://dx.doi.org/10.1016/s0006-3495(03)74462-2.
Texte intégralChilders, Matthew Carter, et Valerie Daggett. « Insights from molecular dynamics simulations for computational protein design ». Molecular Systems Design & ; Engineering 2, no 1 (2017) : 9–33. http://dx.doi.org/10.1039/c6me00083e.
Texte intégralDutta, Mandira, et Gregory A. Voth. « Computational studies of the dynamics of SARS-CoV-2 spike, membrane, and nucleocapsid proteins ». Biophysical Journal 121, no 3 (février 2022) : 455a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2021.11.482.
Texte intégralBock, Lars, Brian Hutchings, Helmut Grubmüller et Dixon J. Woodbury. « Chemomechanical Regulation of Snare Proteins Studied with Molecular Dynamics Simulations ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 677a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3723.
Texte intégralBock, Lars V., Brian Hutchings, Helmut Grubmüller et Dixon J. Woodbury. « Chemomechanical Regulation of SNARE Proteins Studied with Molecular Dynamics Simulations ». Biophysical Journal 99, no 4 (août 2010) : 1221–30. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.06.019.
Texte intégralChen, Wei, Jason A. Wallace, Zhi Yue et Jana K. Shen. « Application of Explicit-Solvent Constant ph Molecular Dynamics to Proteins ». Biophysical Journal 104, no 2 (janvier 2013) : 508a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.2803.
Texte intégralHawkins, Russell, et Daniel Cox. « Elastic Moduli of Fibrous Proteins from Equilibrium Molecular Dynamics Simulation ». Biophysical Journal 114, no 3 (février 2018) : 676a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2017.11.3647.
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