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Piccioli, Mario. « Paramagnetic NMR Spectroscopy Is a Tool to Address Reactivity, Structure, and Protein–Protein Interactions of Metalloproteins : The Case of Iron–Sulfur Proteins ». Magnetochemistry 6, no 4 (26 septembre 2020) : 46. http://dx.doi.org/10.3390/magnetochemistry6040046.
Texte intégralAzam, Tamanna, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier et Michael K. Johnson. « [4Fe-4S] cluster trafficking mediated by Arabidopsis mitochondrial ISCA and NFU proteins ». Journal of Biological Chemistry 295, no 52 (29 octobre 2020) : 18367–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015726.
Texte intégralAzam, Tamanna, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier et Michael K. Johnson. « The Arabidopsis Mitochondrial Glutaredoxin GRXS15 Provides [2Fe-2S] Clusters for ISCA-Mediated [4Fe-4S] Cluster Maturation ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 23 (3 décembre 2020) : 9237. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21239237.
Texte intégralBerger, Nathalie, Florence Vignols, Jonathan Przybyla-Toscano, Mélanie Roland, Valérie Rofidal, Brigitte Touraine, Krzysztof Zienkiewicz et al. « Identification of client iron–sulfur proteins of the chloroplastic NFU2 transfer protein in Arabidopsis thaliana ». Journal of Experimental Botany 71, no 14 (2 avril 2020) : 4171–87. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/eraa166.
Texte intégralGerber, Jana, Karina Neumann, Corinna Prohl, Ulrich Mühlenhoff et Roland Lill. « The Yeast Scaffold Proteins Isu1p and Isu2p Are Required inside Mitochondria for Maturation of Cytosolic Fe/S Proteins ». Molecular and Cellular Biology 24, no 11 (1 juin 2004) : 4848–57. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.11.4848-4857.2004.
Texte intégralCamponeschi, Francesca, Simone Ciofi-Baffoni, Vito Calderone et Lucia Banci. « Molecular Basis of Rare Diseases Associated to the Maturation of Mitochondrial [4Fe-4S]-Containing Proteins ». Biomolecules 12, no 7 (21 juillet 2022) : 1009. http://dx.doi.org/10.3390/biom12071009.
Texte intégralBoutigny, Sylvain, Avneesh Saini, Edward E. K. Baidoo, Natasha Yeung, Jay D. Keasling et Gareth Butland. « Physical and Functional Interactions of a Monothiol Glutaredoxin and an Iron Sulfur Cluster Carrier Protein with the Sulfur-donating Radical S-Adenosyl-l-methionine Enzyme MiaB ». Journal of Biological Chemistry 288, no 20 (29 mars 2013) : 14200–14211. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m113.460360.
Texte intégralPrzybyla-Toscano, Jonathan, Jérémy Couturier, Claire Remacle et Nicolas Rouhier. « Occurrence, Evolution and Specificities of Iron-Sulfur Proteins and Maturation Factors in Chloroplasts from Algae ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 6 (20 mars 2021) : 3175. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22063175.
Texte intégralRoland, Mélanie, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Nathalie Berger, Tamanna Azam, Loick Christ, Véronique Santoni et al. « The plastidial Arabidopsis thaliana NFU1 protein binds and delivers [4Fe-4S] clusters to specific client proteins ». Journal of Biological Chemistry 295, no 6 (6 janvier 2020) : 1727–42. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011034.
Texte intégralLill, Roland. « From the discovery to molecular understanding of cellular iron-sulfur protein biogenesis ». Biological Chemistry 401, no 6-7 (26 mai 2020) : 855–76. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2020-0117.
Texte intégralGrimm, Frauke, John R. Cort et Christiane Dahl. « DsrR, a Novel IscA-Like Protein Lacking Iron- and Fe-S-Binding Functions, Involved in the Regulation of Sulfur Oxidation in Allochromatium vinosum ». Journal of Bacteriology 192, no 6 (8 janvier 2010) : 1652–61. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01269-09.
Texte intégralDos Santos, Patricia C., Deborah C. Johnson, Brook E. Ragle, Mihaela-Carmen Unciuleac et Dennis R. Dean. « Controlled Expression of nif and isc Iron-Sulfur Protein Maturation Components Reveals Target Specificity and Limited Functional Replacement between the Two Systems ». Journal of Bacteriology 189, no 7 (19 janvier 2007) : 2854–62. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01734-06.
Texte intégralLebigot, Elise, Manuel Schiff et Marie-Pierre Golinelli-Cohen. « A Review of Multiple Mitochondrial Dysfunction Syndromes, Syndromes Associated with Defective Fe-S Protein Maturation ». Biomedicines 9, no 8 (10 août 2021) : 989. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines9080989.
Texte intégralBernard, Delphine G., Daili J. A. Netz, Thibaut J. Lagny, Antonio J. Pierik et Janneke Balk. « Requirements of the cytosolic iron–sulfur cluster assembly pathway in Arabidopsis ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 368, no 1622 (19 juillet 2013) : 20120259. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2012.0259.
Texte intégralRydz, Leszek, Maria Wróbel et Halina Jurkowska. « Sulfur Administration in Fe–S Cluster Homeostasis ». Antioxidants 10, no 11 (29 octobre 2021) : 1738. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10111738.
Texte intégralNetz, Daili J. A., Antonio J. Pierik, Martin Stümpfig, Eckhard Bill, Anil K. Sharma, Leif J. Pallesen, William E. Walden et Roland Lill. « A Bridging [4Fe-4S] Cluster and Nucleotide Binding Are Essential for Function of the Cfd1-Nbp35 Complex as a Scaffold in Iron-Sulfur Protein Maturation ». Journal of Biological Chemistry 287, no 15 (23 février 2012) : 12365–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.328914.
Texte intégralTripathi, Ashutosh, Kushi Anand, Mayashree Das, Ruchika Annie O’Niel, Sabarinath P. S, Chandrani Thakur, Raghunatha Reddy R. L. et al. « Mycobacterium tuberculosis requires SufT for Fe-S cluster maturation, metabolism, and survival in vivo ». PLOS Pathogens 18, no 4 (15 avril 2022) : e1010475. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1010475.
Texte intégralStehling, Oliver, Jae-Hun Jeoung, Sven A. Freibert, Viktoria D. Paul, Sebastian Bänfer, Brigitte Niggemeyer, Ralf Rösser, Holger Dobbek et Roland Lill. « Function and crystal structure of the dimeric P-loop ATPase CFD1 coordinating an exposed [4Fe-4S] cluster for transfer to apoproteins ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 39 (10 septembre 2018) : E9085—E9094. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1807762115.
Texte intégralKern, Melanie, et Jörg Simon. « Periplasmic nitrate reduction in Wolinella succinogenes : cytoplasmic NapF facilitates NapA maturation and requires the menaquinol dehydrogenase NapH for membrane attachment ». Microbiology 155, no 8 (1 août 2009) : 2784–94. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.029983-0.
Texte intégralDuan, Xuewu, Juanjuan Yang, Binbin Ren, Guoqiang Tan et Huangen Ding. « Reactivity of nitric oxide with the [4Fe–4S] cluster of dihydroxyacid dehydratase from Escherichia coli ». Biochemical Journal 417, no 3 (16 janvier 2009) : 783–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj20081423.
Texte intégralPhilpott, Caroline C., Avery G. Frey, Moon-Suhn Ryu, Daniel Palenchar, Justin Wildemann, Ajay A. Vashisht, James Wohlschlegel et Kymberly Bullough. « Special Delivery : The Role of Iron Chaperones in the Distribution of Iron in Developing Red Cells ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : SCI—45—SCI—45. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.sci-45.sci-45.
Texte intégralLa, Ping, Valentina Ghiaccio, Jianbing Zhang et Stefano Rivella. « An Orchestrated Balance between Mitochondria Biogenesis, Iron-Sulfur Cluster Synthesis and Cellular Iron Acquisition ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 1048. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-112198.
Texte intégralRoret, Thomas, Bo Zhang, Anna Moseler, Tiphaine Dhalleine, Xing-Huang Gao, Jérémy Couturier, Stéphane D. Lemaire, Claude Didierjean, Michael K. Johnson et Nicolas Rouhier. « Atypical Iron-Sulfur Cluster Binding, Redox Activity and Structural Properties of Chlamydomonas reinhardtii Glutaredoxin 2 ». Antioxidants 10, no 5 (19 mai 2021) : 803. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10050803.
Texte intégralCory, Seth A., Jonathan G. Van Vranken, Edward J. Brignole, Shachin Patra, Dennis R. Winge, Catherine L. Drennan, Jared Rutter et David P. Barondeau. « Structure of human Fe–S assembly subcomplex reveals unexpected cysteine desulfurase architecture and acyl-ACP–ISD11 interactions ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 27 (20 juin 2017) : E5325—E5334. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1702849114.
Texte intégralHendricks, Amber L., Christine Wachnowsky, Brian Fries, Insiya Fidai et James A. Cowan. « Characterization and Reconstitution of Human Lipoyl Synthase (LIAS) Supports ISCA2 and ISCU as Primary Cluster Donors and an Ordered Mechanism of Cluster Assembly ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 4 (5 février 2021) : 1598. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22041598.
Texte intégralWeiler, Benjamin Dennis, Marie-Christin Brück, Isabell Kothe, Eckhard Bill, Roland Lill et Ulrich Mühlenhoff. « Mitochondrial [4Fe-4S] protein assembly involves reductive [2Fe-2S] cluster fusion on ISCA1–ISCA2 by electron flow from ferredoxin FDX2 ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 34 (12 août 2020) : 20555–65. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2003982117.
Texte intégralFay, Aaron W., Jared A. Wiig, Chi Chung Lee et Yilin Hu. « Identification and characterization of functional homologs of nitrogenase cofactor biosynthesis protein NifB from methanogens ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 48 (16 novembre 2015) : 14829–33. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1510409112.
Texte intégralChen, Minghao, Shin-ichi Asai, Shun Narai, Shusuke Nambu, Naoki Omura, Yuriko Sakaguchi, Tsutomu Suzuki et al. « Biochemical and structural characterization of oxygen-sensitive 2-thiouridine synthesis catalyzed by an iron-sulfur protein TtuA ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 19 (24 avril 2017) : 4954–59. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1615585114.
Texte intégralOlmos, Justo, María Florencia Pignataro, Ana Belén Benítez dos Santos, Mauro Bringas, Sebastián Klinke, Laura Kamenetzky, Francisco Velazquez et Javier Santos. « A Highly Conserved Iron-Sulfur Cluster Assembly Machinery between Humans and Amoeba Dictyostelium discoideum : The Characterization of Frataxin ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 18 (17 septembre 2020) : 6821. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21186821.
Texte intégralIsaya, G., D. Miklos et R. A. Rollins. « MIP1, a new yeast gene homologous to the rat mitochondrial intermediate peptidase gene, is required for oxidative metabolism in Saccharomyces cerevisiae ». Molecular and Cellular Biology 14, no 8 (août 1994) : 5603–16. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.8.5603-5616.1994.
Texte intégralIsaya, G., D. Miklos et R. A. Rollins. « MIP1, a new yeast gene homologous to the rat mitochondrial intermediate peptidase gene, is required for oxidative metabolism in Saccharomyces cerevisiae. » Molecular and Cellular Biology 14, no 8 (août 1994) : 5603–16. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.8.5603.
Texte intégralMaruyama, Takahiro, Masaharu Ishikura, Hironori Taki, Kazutoshi Shindo, Hiroaki Kasai, Miyuki Haga, Yukie Inomata et Norihiko Misawa. « Isolation and Characterization of o-Xylene Oxygenase Genes from Rhodococcus opacus TKN14 ». Applied and Environmental Microbiology 71, no 12 (décembre 2005) : 7705–15. http://dx.doi.org/10.1128/aem.71.12.7705-7715.2005.
Texte intégralFujiwara, Tohru, Chie Suzuki, Tetsuro Ochi, Koya Ono, Kei Saito, Noriko Fukuhara, Yasushi Onishi et al. « Characterization of Congenital Sideroblastic Anemia Model Due to ABCB7 Defects : How Do Defects in Iron-Sulfur Cluster Metabolism Lead to Ring Sideroblast Formation ? » Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 2232. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-123918.
Texte intégralLi, Ping, Amber L. Hendricks, Yong Wang, Rhiza Lyne E. Villones, Karin Lindkvist-Petersson, Gabriele Meloni, J. A. Cowan, Kaituo Wang et Pontus Gourdon. « Structures of Atm1 provide insight into [2Fe-2S] cluster export from mitochondria ». Nature Communications 13, no 1 (27 juillet 2022). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-022-32006-8.
Texte intégralAdusei-Danso, Felix, Faisal Tarique Khaja, Micaela DeSantis, Philip D. Jeffrey, Eugenie Dubnau, Borries Demeler, Matthew B. Neiditch et David Dubnau. « Structure-Function Studies of the Bacillus subtilis Ric Proteins Identify the Fe-S Cluster-Ligating Residues and Their Roles in Development and RNA Processing ». mBio 10, no 5 (17 septembre 2019). http://dx.doi.org/10.1128/mbio.01841-19.
Texte intégralPrzybyla-Toscano, Jonathan, Loïck Christ, Olivier Keech et Nicolas Rouhier. « Iron-sulfur proteins in plant mitochondria : roles and maturation ». Journal of Experimental Botany, 10 décembre 2020. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/eraa578.
Texte intégralLópez-López, Alicia, Olivier Keech et Nicolas Rouhier. « Maturation and Assembly of Iron-Sulfur Cluster-Containing Subunits in the Mitochondrial Complex I From Plants ». Frontiers in Plant Science 13 (23 mai 2022). http://dx.doi.org/10.3389/fpls.2022.916948.
Texte intégralBenoit, Stéphane L., Stephanie Agudelo et Robert J. Maier. « A two-hybrid system reveals previously uncharacterized protein–protein interactions within the Helicobacter pylori NIF iron–sulfur maturation system ». Scientific Reports 11, no 1 (24 mai 2021). http://dx.doi.org/10.1038/s41598-021-90003-1.
Texte intégralJansing, Melissa, Steffen Mielenbrink, Hannah Rosenbach, Sabine Metzger et Ingrid Span. « Maturation strategy influences expression levels and cofactor occupancy in Fe–S proteins ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, 17 décembre 2022. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-022-01972-1.
Texte intégralShi, Ruifeng, Wenya Hou, Zhao-Qi Wang et Xingzhi Xu. « Biogenesis of Iron–Sulfur Clusters and Their Role in DNA Metabolism ». Frontiers in Cell and Developmental Biology 9 (30 septembre 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fcell.2021.735678.
Texte intégralFreibert, Sven-A., Michal T. Boniecki, Claudia Stümpfig, Vinzent Schulz, Nils Krapoth, Dennis R. Winge, Ulrich Mühlenhoff, Oliver Stehling, Miroslaw Cygler et Roland Lill. « N-terminal tyrosine of ISCU2 triggers [2Fe-2S] cluster synthesis by ISCU2 dimerization ». Nature Communications 12, no 1 (25 novembre 2021). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-021-27122-w.
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