Articles de revues sur le sujet « Proteins crowding »
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Zhou, Huan-Xiang. « Crowding Effects of Membrane Proteins ». Journal of Physical Chemistry B 113, no 23 (11 juin 2009) : 7995–8005. http://dx.doi.org/10.1021/jp8107446.
Texte intégralRhoades, Elizabeth. « Proteins : Disorder, Folding, and Crowding ». Biophysical Journal 117, no 1 (juillet 2019) : 3–4. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2019.06.014.
Texte intégralSnead, Wilton T., Carl C. Hayden, Avinash K. Gadok, Chi Zhao, Eileen M. Lafer, Padmini Rangamani et Jeanne C. Stachowiak. « Membrane fission by protein crowding ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 16 (3 avril 2017) : E3258—E3267. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1616199114.
Texte intégralZosel, Franziska, Andrea Soranno, Karin J. Buholzer, Daniel Nettels et Benjamin Schuler. « Depletion interactions modulate the binding between disordered proteins in crowded environments ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 24 (2 juin 2020) : 13480–89. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1921617117.
Texte intégralWei, Jiachen, et Fan Song. « Association equilibria for proteins interacted with crowders of short-range attraction in crowded environment ». International Journal of Modern Physics B 31, no 03 (23 janvier 2017) : 1750007. http://dx.doi.org/10.1142/s0217979217500072.
Texte intégralHorton, Margaret R., Felix Höfling, Joachim O. Rädler et Thomas Franosch. « Development of anomalous diffusion among crowding proteins ». Soft Matter 6, no 12 (2010) : 2648. http://dx.doi.org/10.1039/b924149c.
Texte intégralBanks, Daniel S., et Cécile Fradin. « Anomalous Diffusion of Proteins Due to Molecular Crowding ». Biophysical Journal 89, no 5 (novembre 2005) : 2960–71. http://dx.doi.org/10.1529/biophysj.104.051078.
Texte intégralMakowski, Lee, Diane J. Rodi, Suneeta Mandava, David D. L. Minh, David B. Gore et Robert F. Fischetti. « Molecular Crowding Inhibits Intramolecular Breathing Motions in Proteins ». Journal of Molecular Biology 375, no 2 (janvier 2008) : 529–46. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.07.075.
Texte intégralCandotti, Michela, et Modesto Orozco. « The Differential Response of Proteins to Macromolecular Crowding ». PLOS Computational Biology 12, no 7 (29 juillet 2016) : e1005040. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005040.
Texte intégralPerham, Michael, Loren Stagg et Pernilla Wittung-Stafshede. « Macromolecular crowding increases structural content of folded proteins ». FEBS Letters 581, no 26 (1 octobre 2007) : 5065–69. http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2007.09.049.
Texte intégralDias, Rita S. « Role of Protein Self-Association on DNA Condensation and Nucleoid Stability in a Bacterial Cell Model ». Polymers 11, no 7 (29 juin 2019) : 1102. http://dx.doi.org/10.3390/polym11071102.
Texte intégralScott, Shane, Cynthia Shaheen, Brendon McGuinness, Kimberly Metera, Fedor Kouzine, David Levens, Craig J. Benham et Sabrina Leslie. « Single-molecule visualization of the effects of ionic strength and crowding on structure-mediated interactions in supercoiled DNA molecules ». Nucleic Acids Research 47, no 12 (20 mai 2019) : 6360–68. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz408.
Texte intégralChebotareva, Natalia A., Svetlana G. Roman, Vera A. Borzova, Tatiana B. Eronina, Valeriya V. Mikhaylova et Boris I. Kurganov. « Chaperone-Like Activity of HSPB5 : The Effects of Quaternary Structure Dynamics and Crowding ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 14 (13 juillet 2020) : 4940. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21144940.
Texte intégralBorzova, Vera A., Svetlana G. Roman, Anastasiya V. Pivovarova et Natalia A. Chebotareva. « Effects of Molecular Crowding and Betaine on HSPB5 Interactions, with Target Proteins Differing in the Quaternary Structure and Aggregation Mechanism ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 23 (6 décembre 2022) : 15392. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232315392.
Texte intégralDemosthene, Bryan, Myeongsang Lee, Ryan R. Marracino, James B. Heidings et Ellen Hyeran Kang. « Molecular Basis for Actin Polymerization Kinetics Modulated by Solution Crowding ». Biomolecules 13, no 5 (2 mai 2023) : 786. http://dx.doi.org/10.3390/biom13050786.
Texte intégralKim, Youngchan, et Jeetain Mittal. « Crowding Induced Coil-Globule Transitions of Intrinsically Disordered Proteins ». Biophysical Journal 112, no 3 (février 2017) : 511a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2016.11.2764.
Texte intégralQu, Youxing, et D. W. Bolen. « Efficacy of macromolecular crowding in forcing proteins to fold ». Biophysical Chemistry 101-102 (décembre 2002) : 155–65. http://dx.doi.org/10.1016/s0301-4622(02)00148-5.
Texte intégralGorensek-Benitez, Annelise H., Bryan Kirk et Jeffrey K. Myers. « Protein Fibrillation under Crowded Conditions ». Biomolecules 12, no 7 (6 juillet 2022) : 950. http://dx.doi.org/10.3390/biom12070950.
Texte intégralAndré, Alain A. M., et Evan Spruijt. « Liquid–Liquid Phase Separation in Crowded Environments ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 16 (17 août 2020) : 5908. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21165908.
Texte intégralSnead, Wilton T., Wade F. Zeno, Grace Kago, Ryan W. Perkins, J. Blair Richter, Chi Zhao, Eileen M. Lafer et Jeanne C. Stachowiak. « BAR scaffolds drive membrane fission by crowding disordered domains ». Journal of Cell Biology 218, no 2 (30 novembre 2018) : 664–82. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201807119.
Texte intégralAl-Ayoubi, S. R., P. H. Schummel, M. Golub, J. Peters et R. Winter. « Influence of cosolvents, self-crowding, temperature and pressure on the sub-nanosecond dynamics and folding stability of lysozyme ». Physical Chemistry Chemical Physics 19, no 22 (2017) : 14230–37. http://dx.doi.org/10.1039/c7cp00705a.
Texte intégralRoss, Murial L., Jeffrey Kunkel, Steven Long et Prashanth Asuri. « Combined Effects of Confinement and Macromolecular Crowding on Protein Stability ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 22 (12 novembre 2020) : 8516. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21228516.
Texte intégralTokuriki, N., T. Yomo, Y. Katakura, K. Ogasawara, K. Yutani et I. Urabe. « Crowding effect of proteins with random sequence in polyethylene glycol ». Seibutsu Butsuri 40, supplement (2000) : S172. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.40.s172_2.
Texte intégralLi, Chao, Xiangxiang Zhang, Mingdong Dong et Xiaojun Han. « Progress on Crowding Effect in Cell-like Structures ». Membranes 12, no 6 (3 juin 2022) : 593. http://dx.doi.org/10.3390/membranes12060593.
Texte intégralMondal, Somnath, Ravula Thirupathi et Hanudatta S. Atreya. « Carbon quantum dots as a macromolecular crowder ». RSC Advances 5, no 6 (2015) : 4489–92. http://dx.doi.org/10.1039/c4ra14019b.
Texte intégralTAKAGI, Fumiko, et Syoji TAKADA. « Structure formation of proteins and "Molecular crowding" : Molecular dynamics simulation ». Seibutsu Butsuri 41, supplement (2001) : S175. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.41.s175_4.
Texte intégralWojciechowski, M., et Marek Cieplak. « Effects of confinement and crowding on folding of model proteins ». Biosystems 94, no 3 (décembre 2008) : 248–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.biosystems.2008.06.016.
Texte intégralSulmann, Stefan, Daniele Dell'Orco, Valerio Marino, Petra Behnen et Karl-Wilhelm Koch. « Conformational Changes in Calcium-Sensor Proteins under Molecular Crowding Conditions ». Chemistry - A European Journal 20, no 22 (27 mars 2014) : 6756–62. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201402146.
Texte intégralDey, Pinki, et Arnab Bhattacherjee. « Disparity in anomalous diffusion of proteins searching for their target DNA sites in a crowded medium is controlled by the size, shape and mobility of macromolecular crowders ». Soft Matter 15, no 9 (2019) : 1960–69. http://dx.doi.org/10.1039/c8sm01933a.
Texte intégralBESSA RAMOS, ESIO, KATHELIJNE WINTRAECKEN, ANS GEERLING et RENKO DE VRIES. « SYNERGY OF DNA-BENDING NUCLEOID PROTEINS AND MACROMOLECULAR CROWDING IN CONDENSING DNA ». Biophysical Reviews and Letters 02, no 03n04 (octobre 2007) : 259–65. http://dx.doi.org/10.1142/s1793048007000556.
Texte intégralByun, Wan Gi, Jihye Lee, Seungtaek Kim et Seung Bum Park. « Harnessing stress granule formation by small molecules to inhibit the cellular replication of SARS-CoV-2 ». Chemical Communications 57, no 93 (2021) : 12476–79. http://dx.doi.org/10.1039/d1cc05508a.
Texte intégralQin, Sanbo, et Huan-Xiang Zhou. « Effects of Macromolecular Crowding on the Conformational Ensembles of Disordered Proteins ». Journal of Physical Chemistry Letters 4, no 20 (30 septembre 2013) : 3429–34. http://dx.doi.org/10.1021/jz401817x.
Texte intégralCino, Elio A., Mikko Karttunen et Wing-Yiu Choy. « Effects of Molecular Crowding on the Dynamics of Intrinsically Disordered Proteins ». PLoS ONE 7, no 11 (26 novembre 2012) : e49876. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0049876.
Texte intégralWei, Yuzhang, Isabel Mayoral-Delgado, Nicolas A. Stewart et Marcus K. Dymond. « Macromolecular crowding and membrane binding proteins : The case of phospholipase A1 ». Chemistry and Physics of Lipids 218 (janvier 2019) : 91–102. http://dx.doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2018.12.006.
Texte intégralLemetti, Laura, Sami-Pekka Hirvonen, Dmitrii Fedorov, Piotr Batys, Maria Sammalkorpi, Heikki Tenhu, Markus B. Linder et A. Sesilja Aranko. « Molecular crowding facilitates assembly of spidroin-like proteins through phase separation ». European Polymer Journal 112 (mars 2019) : 539–46. http://dx.doi.org/10.1016/j.eurpolymj.2018.10.010.
Texte intégralde Vries, Renko. « DNA condensation in bacteria : Interplay between macromolecular crowding and nucleoid proteins ». Biochimie 92, no 12 (décembre 2010) : 1715–21. http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2010.06.024.
Texte intégralShahid, Sumra, Ikramul Hasan, Faizan Ahmad, Md Imtaiyaz Hassan et Asimul Islam. « Carbohydrate-Based Macromolecular Crowding-Induced Stabilization of Proteins : Towards Understanding the Significance of the Size of the Crowder ». Biomolecules 9, no 9 (12 septembre 2019) : 477. http://dx.doi.org/10.3390/biom9090477.
Texte intégralGupta, Munishwar Nath, et Vladimir N. Uversky. « Pre-Molten, Wet, and Dry Molten Globules en Route to the Functional State of Proteins ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 3 (26 janvier 2023) : 2424. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24032424.
Texte intégralBokvist, Marcus, et Gerhard Gröbner. « Misfolding of Amyloidogenic Proteins at Membrane Surfaces : The Impact of Macromolecular Crowding ». Journal of the American Chemical Society 129, no 48 (décembre 2007) : 14848–49. http://dx.doi.org/10.1021/ja076059o.
Texte intégralCheung, M. S., D. Klimov et D. Thirumalai. « Molecular crowding enhances native state stability and refolding rates of globular proteins ». Proceedings of the National Academy of Sciences 102, no 13 (21 mars 2005) : 4753–58. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0409630102.
Texte intégralHouser, Justin R., David J. Busch, David R. Bell, Brian Li, Pengyu Ren et Jeanne C. Stachowiak. « The impact of physiological crowding on the diffusivity of membrane bound proteins ». Soft Matter 12, no 7 (2016) : 2127–34. http://dx.doi.org/10.1039/c5sm02572a.
Texte intégralRoman, Marisa I., Guoliang Yang et Frank Ferrone. « Non Linear Effects of Macromolecular Crowding on the Mechanical Unfolding of Proteins ». Biophysical Journal 104, no 2 (janvier 2013) : 566a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.3138.
Texte intégralKrepel, Dana, et Yaakov Levy. « Intersegmental transfer of proteins between DNA regions in the presence of crowding ». Physical Chemistry Chemical Physics 19, no 45 (2017) : 30562–69. http://dx.doi.org/10.1039/c7cp05251k.
Texte intégralGoldenberg, David P., et Brian Argyle. « Self Crowding of Globular Proteins Studied by Small-Angle X-Ray Scattering ». Biophysical Journal 106, no 4 (février 2014) : 895–904. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.12.004.
Texte intégralKumar, Rajesh, Rajesh Kumar, Deepak Sharma, Mansi Garg, Vinay Kumar et Mukesh Chand Agarwal. « Macromolecular crowding-induced molten globule states of the alkali pH-denatured proteins ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1866, no 11 (novembre 2018) : 1102–14. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2018.08.012.
Texte intégralGarner, M. M., et M. B. Burg. « Macromolecular crowding and confinement in cells exposed to hypertonicity ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 266, no 4 (1 avril 1994) : C877—C892. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1994.266.4.c877.
Texte intégralYang, Yin, Shen-Na Chen, Feng Yang, Xia-Yan Li, Akiva Feintuch, Xun-Cheng Su et Daniella Goldfarb. « In-cell destabilization of a homodimeric protein complex detected by DEER spectroscopy ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 34 (11 août 2020) : 20566–75. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2005779117.
Texte intégralHöfig, Henning, Michele Cerminara, Ilona Ritter, Antonie Schöne, Martina Pohl, Victoria Steffen, Julia Walter, Ignacio Vergara Dal Pont, Alexandros Katranidis et Jörg Fitter. « Single-Molecule Studies on a FRET Biosensor : Lessons from a Comparison of Fluorescent Protein Equipped versus Dye-Labeled Species ». Molecules 23, no 12 (27 novembre 2018) : 3105. http://dx.doi.org/10.3390/molecules23123105.
Texte intégralYu, Isseki, Takaharu Mori, Tadashi Ando, Ryuhei Harada, Jaewoon Jung, Yuji Sugita et Michael Feig. « Dynamics and Interactions of Proteins and Metabolites in Cellular Crowding Environments : All-Atom Molecular Dynamics Study of Proteins and Metabolites in Cellular Crowding Environments : All-atom Molecular Dynamics Study ». Biophysical Journal 114, no 3 (février 2018) : 190a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2017.11.1063.
Texte intégralMadden, T. L., et J. Herzfeld. « Crowding-induced organization of cytoskeletal elements : II. Dissolution of spontaneously formed filament bundles by capping proteins. » Journal of Cell Biology 126, no 1 (1 juillet 1994) : 169–74. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.126.1.169.
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